CHMI 2227E Biochemistry I

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1
CHMI 2227F
Biochimie I
Enzymes:
-Régulation

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Régulation de l’activité enzymatique
Dans tout organisme vivant, l’activité des enzymes est soumies à une régulation
trèes serrée afin que le produit de la réaction satisfasse aux besoins de la cellule:
Les enzymes peuvent être activés: la réaction est stimulée pour générer davantage de
produit;
Les enzymes peuvent être inactivés (i.e. inhibés): la réaction est ralentie pour diminuer la
quantité de produit formé;
Plusieurs stratégies sont utilisées pour moduler (i.e. activer ou inhiber) les enzymes:
3- Modification covalente:
Phosphorylation sur
Ser/Thr/Tyr
4- Dégradation de l’enzyme
5- Protéolyse limitée
1-Allostérie
Inhibition par le produit
Activation par le
substrat/cofacteur
2- Liaison d’une sous-unité
régulatrice

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Régulation de l’activité enzymatique
1. Allostérie
Fréquemment utilisée pour contrôler l’activité des
enzymes métaboliques:
Inhibition par le produit final de la voie métabolique;
Activation par un produit généré tôt dans la voie métabolique;
Basé sur le principe de coopérativité:
La liaison d’une petite molécule à l’enzyme modifie la structure
3-D de ce dernier et interfère avec son habileté à catalyser la
réaction;

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Régulation de l’activité enzymatique
1. Allostérie
Exemple: Aspartate transcarbomoylase (ATCase):
Impliqué dans la première d’une série de réactions menant à la synthèse du CTP;
CTP (le produit final de la voie métabolique) inhibe l’ATCase par allostérie;
ATP active ATCase, aussi par allostérie (compétitionne avec le CTP pour des sites
de liaison régulateurs sur l’ATCase);
ATCase
Asp
Carbomoyl
phosphate

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Régulation de l’activité enzymatique
1. Allostérie -ATCase