structure des proteines - SBSSA

STRUCTURE DES PROTEINES
STRUCTURE DES PROTEINES

STRUCTURE DES PROTEINES
!Les protéines sont formées à partir d’ un répertoire (alphabet) de 20 acides α
αα
α-aminés
naturels (configuration L)
!Les acides aminés peuvent avoir divers états d’ ionisation
NH3+
COOH
RH
NH3+
COO-
RH
NH2
COO-
RH
pH=1 pH=7 pH=11
NH2
COOH
RH
carbone α
Chaine
Latérale
Acide carboxylique
Amine
primaire

+H3NO-
R1
O
+H3NO-
R2
O
+
H3NN-
R1
O
H
R2
O
Acide aminé A Acide aminé B Dipeptide AB
STRUCTURE DES PROTEINES
!La nature des acides aminés varie uniquement en fonction de la chaine
latérale R, les atomes de la chaine principale (N, Cα, C, O) restant constants
!Les amino acides reliés par une liaison peptidique, forment un polypeptide
Peptide: < 30 aa (ex: NPY); Protéine: <50 aa (ex: Récepteur)
NH2
COOH
RH
Chaine
Latérale Chaine
principale
O
Bout C
Bout C- -terminal terminal
Bout N
Bout N- -terminal terminal

Hydrophobe Intérieur de la protéine
LES 20 ACIDES AMINES NATURELS
NH2
R
HCOOH
I. Chaines aliphatiques
R Nom Codes Propriétés
HGlycine Gly G
flexible
Alanine Ala A hydrophobe
Valine Val V hydrophobe
Isoleucine Ile I hydrophobe
Leucine Leu L hydrophobe
Proline Pro P cyclique, hydrophobe
casse les helices-α
αα
α
CH3
N
HCOOH

II. Chaines latérales aromatiques
R Nom Codes Propriétés
Phénylalanine Phe F
hydrophobe
Tyrosine Tyr Y hydrophobe
Liaisons H (d/a)
Tryptophane Trp W hydrophoboc
Liaisons H (d)
CH2
CH2OH
CH2
NH
interactions π−π Interactions Hydrophobes Liaisons hydrogènes
Complexation
N+
N+
H
LES 20 ACIDES AMINES NATURELS