Les Protéines - medecine dentaire alger 2014-2015
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Protéines membranaires Nature Variétés Propriétés Fonctions Les Protéines Nature • • Holoprotéines (protéines pures) Hétéroprotéines (glycoprotéines = protéine + sucres) Holoprotéine Hétéroprotéine 2 modes d’organisation Variétés Double couche lipidique Intégrées Intrinsèques Totalement Bicouche Partiellement Monocouche /Feuillet Protéines transmembranaires 1 passage Périphériques Extrinsèques Ancrée par AG au feuillet externe Plusieurs passages Externes Interne Ancrées par GPI(glycosyl phosphatidyl-inositol) au feuillet interne Organisation des protéines et interactions avec la bicouche lipidique Protéines transmembranaires Hélice(s) α 1 domaine Feuillet β Plusieurs domaines Feuillet β fermé Protéines ancrées aux feuillets denses : interne externe Liée à un GPI MEC Monocouche protoplasmique Monocouche exoplasmique Liée par un acide gras Protéines périphériques (extrinsèques) Externes = Extracellulaires = Matricielles Milieu extracellulaire Bicouche lipidique Internes = Hyaloplasmiques= Cytosoliques Protéine de la matrice extracellulaire Protéine transmembranaire cytosol Protéine du cortex cellulaire Exercice Localisation de la protéine Dénomination (exemple) Membranaire Transmembranaire Ancrée par GPI Ancré par AG Périphérique externe Périphérique interne Propriétés des protéines Fluidité 1 Hétérocaryon + Immunomarquage Après 30 mn:Alternance des deux fluorescences à la surface de la membrane Microscope à Fluorescence Diffusion latérale peu fréquents lents • facteurs inducteurs de la fluidité membranaire Modification du pH Bicouche lipidique Protéines intégrées dispersées Protéines intégrées regroupées Fluidité (par diffusion latérale) réversible Mouvement des protéines dans le plan membranaire Protéines intégrées dispersées: - dans un milieu à pH 7,5 Protéines intégrées regroupées en agrégats: - dans un milieu à pH 5,5 correspondent aux particules globulaires (Cryodécapage / MEB) mouvements réversibles = diffusion latérale 2 •Asymétrie biochimique Répartition et densité des protéines différentes sur les deux faces (asymétrie). Matrice extracellulaire Fonctions des protéines • Structure: les protéines périphériques assurent ancrage à la MEC et au cytosquelette. •Adhésivité cellule– cellule& cellule–MEC (voir adhésivité ) • Transport: (voir perméabilité) •Récepteur de signaux (voir communications intercellulaires) • Enzymatique: catalyse une réaction (substrat produit) Fonctions des protéines détermine les fonctions de la membrane plasmique Perméabilité Interactions Cytosquelette Communications Intercellulaire Adhésivité Interactions MEC La surface interne de la membrane est le site d’ancrage du cytosquelette d’actine Interactions mb-cytosquelette & mb- MEC Interaction mb- MEC & mb- cytosquelette Fonctions des protéines détermine les fonctions de la membrane plasmique Perméabilité Interactions Cytosquelette Communications Intercellulaire Adhésivité Interactions MEC Structure Enzyme transport Adhésivité Les glucides Nature Glycolipides Glycoprotéines (lipides + glucides ) (protéine + glucides) Glycocalyx Glycocalyx Glycocalyx Phospholipide Protéine transmembranaire Glycolipide Glycoprotéine Les chaînes glucidiques forment le revêtement fibreux En MET le glycocalyx est + / - important en fonction du type cellulaire Glycocalyx d’un érythrocyte Glycocalyx d’un entérocyte Propriétés •Hydrophiles •associés au feuillet dense externe •Suivent la fluidité des molécules qui les portent Fonctions du glycocalyx • protection de la cellule • reconnaissance entre cellules de même type pour organiser un tissu • adhésion entre cellules voisines et entre cellules et matrice extracellulaire •Déterminants de la spécificité cellulaire: (système HLA, et système ABO) • inhibition de contact: contrôle la division cellulaire (voir adhésivité) Architecture moléculaire: Mosaïque fluide et asymétrique: Différents modèles en 3D proposés Architecture moléculaire de la membrane plasmique modèle de Singer et Nicholson 1971 Notion de radeau lipidique= Micro -domaine membranaire = Raft Composition chimique Propriétés Fonctions La forme en radeau ( Raft) est due aux phospholipides des microdomaines Domaines spécialisées de la membrane Epaisseur plus élevée 9 5 2 7 8 Composants moléculaires particuliers : lipides saturés : sphingolipides cholestérol , protéines à 1DTM: récepteurs d signaux Protéines ancrées par GPI Protéine périphérique interne: la cavéoline (voir plus loin) Le Raft : un site de signalisation par des ligands spécifiques lipides saturés : sphingolipides La cavéoline, protéine périphérique des rafts Les microdomaines sont le site d’une endocytose par récepteurs : formation de cavéoles et de vésicules recouvertes de cavéoline Les microdomaines: également un site d’infection par les virus
