Pour une cellule, pouvoir éliminer de sa membrane de surface une protéine particulière (comme un récepteur ou un transporteur) est crucial pour s’adapter aux conditions changeantes de son environnement. Le Laboratoire de Physiologie moléculaire de la Cellule du Pr. André a précédemment montré que l’élimination de ces protéines est déclenchée par leur liaison à une molécule signale, l’ubiquitine, qui provoque leur endocytose et leur dégradation dans les lysosomes. Dans leur dernière publication dans Molecular and Cellular Biology, ces chercheurs décrivent la cascade des événements biochimiques qui déclenchent cette liaison d’ubiquitine sur une protéine de transport des acides aminés de la levure. Avez-vous déjà entendu parler des « arrestines » ? Ce sont des protéines qui se lient aux récepteurs couplés aux protéines G ce qui provoque l’arrêt de la transmission par ces protéines de leurs signaux intracellulaires. Dans leur dernière publication sortie dans Molecular and Cellular Biology, les chercheurs du laboratoire de Physiologie moléculaire de la Cellule du Pr. André montrent que ces protéines servent également d’éléments pivots dans la cascade d’événements biochimiques qui déclenche la liaison d’ubiquitine et l’endocytose d’une protéine de surface de la levure. Cette recherche apporte un nouvel éclairage sur les moyens développés par les cellules pour éliminer sélectivement certaines protéines de leur membrane plasmique, des mécanismes dont la compréhension est importante pour contrôler les cibles de nombreux médicaments.