Cours 5 organ CellR

Organisation de la cellule eucaryote
Cours 5
I-
Introduction
II-
Les membranes
III- 4
2- Le système endomembranaire
grands
ensembles
de
Il est constitué du Réticulum endoplasmique rugueux (membrane
compartiments cellulaires
n’est pas lisse, il est le plus proche du noyau, ils peuvent être collé a la
membrane nucléaire), Réticulum endoplasmique lisse, L’appareil de
1- Le noyau
A-
L’organisation structurale générale
B-
L’enveloppe nucléaire
C-
La lamina nucléaire
Golgi,
D- L’empaquetage de l’ADN dans les fibres de
chromatine
a-
Le nucléosome
b-
La fibre de 11 nm
c-
La fibre de 30nm, le nucléosome
d-
Les niveaux supérieurs de condensation de l’ADN : le chromosome métaphasique
e-
La fonction de la chromatine
f-
Le transport à travers l’enveloppe nucléaire
g- Le nucléole
Ce n’est pas un vrai compartiment car pas de membrane, mais il est
plus foncé, on le voit donc en microscopie.
La surface de la membrane du RE représente 50% des membranes de la
cellule.
C’est au niveau du nucléole qu’on a la synthèse des ARNr, ils
représentent 60% de la masse du ribosome.
Les granules du nucléole sont les sous unité ribosomique
Expérience de marquage métabolique et chasse : a permis de
trouver une des fonctionnalités du système endomembranaire.
Fonction principale : production des ribosomes composés d’ARNr.
Une cellule cancéreuse va former 150 ribosomes par seconde  toutes
les protéines vont être importé (12 000 importés par seconde).
Le transport se fait par les pores nucléaires bidirectionnels.
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Organisation de la cellule eucaryote
Cours 5

Synthèse de protéine par des ribosomes libres

Synthèse de protéine sur la paroi externe du REG (ribosome
accrocher à la membrane), ces protéines passe à l’intérieur du
REG puis passe dans tous les compartiments.
Expérience réalisé sur une cellule hépatique car si la cellule n’était pas
spécialiser dans la sécretion, on aurait beaucoup plus de protéine crée
par des ribosomes libres.
A- Le réticulum endoplasmique
On injecte de la leucine radioactive, la cellule l’intègre aux protéines
synthétisées, mais l’incubation est très courte (pour pouvoir suivre les
protéines, sinon on en aurait beaucoup trop et on ne pourrait pas les
voir).
Au tout départ, la radioactivité n’est contenue que dans le REG, puis
dans l’Appareil de Golgi puis dans les vésicules de sécretion :
On a démontré le lien entre tous les constituant du système, et on a
également pu montrer une des fonctions du reg : synthèse des protéines
secrété.
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a- La structure du RE

Formation d’un complexe Ribosome-SRP-récepteurs
Le récepteur amène le tout vers le translocateur protéique. On va avoir
50% de la surface membranaire de la cellule est la membrane du
une ouverture du translocateur et la SRP va se dissocier pour permettre
Réticulum endoplasmique (rugueux et lisse). 10% du cytosol est
au ribosome de s’accoler au translocateur. Pour se dissocier on a besoin
contenu dans le lumen.
d’une hydrolyse de GTP (assure la fixation du ribosome).
REG = 20/30nm et REL = diamètre 30/60nm.
Comme on enlève SRP, la synthèse protéine recommence.

On a une translocation co-traductionnelle
Dans le lumen du REG, on a une enzyme (la signal peptidase) qui va
couper la séquence signal de la protéine, le ribosome va se détacher, la
protéine va se libérer dans le lumen et la séquence signal va rester dans
la membrane.
On ne peut pas toujours voir le REL et REG mais on peut voir où se
La protéine subira ensuite dans modifications chimiques.
situent les ribosomes.
b- Les fonctions du REG
 La synthèse des protéines hydrosoluble :
Un ribosome trouve un ARN et va le traduire sans savoir si c’est un
zymogène ou non. Le SRP (particule fabriqué dans le nucléole) va
reconnaitre un signal sur le zymogène  arrêt de la synthèse de
protéine. Le SRP peut reconnaitre une séquence signal et elle peut
reconnaitre le récepteur à SRP sur la membrane du REG.
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 La synthèse des protéines membranaires :
 N-Glycosilation des protéines
Modification post-traductionnelle.
La synthèse d’oligosaccharide commence niveau cytosol puis on a
l’action d’une enzyme : la flippase, qui modifie la direction de la protéine
et met la chaine oligossacharidique a l’intérieur de la cellule.
La
chaine
oligossacharidique
passe
a
un
asparagine
grâce
a
l’oligosaccharyl transférase (spécifique au RE). Ensuite la chaine est
simplifiée (travail en excès).
Partie hydrophobe de la protéine enchâssée dans la membrane.
 Le repliement des protéines
Une fois les protéines dans le lumen, d’autre chaperonne vont venir
chercher ces protéines pour les aider a se replier. Si une protéine ne se
On a aussi des protéines synthétisé dans le cytosol mais qui sont
replie pas bien, elle ne peut pas exercer ses fonctions et la cellule va
acheminé vers le RE après la traduction (5%).
devoir les éliminer. Ces pour cela que les chaperonnes viennent aider les
Les protéines chaperonnes se lient à la protéine et empêchent son
protéines.
repliement et l’amène au RE vers le canal de translocation.
La séquence signal est reconnu et les chaperonnes poussent la protéine.
Dans le lumen une autre protéine (BiP) attire la protéine.
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