Séminaire LMGP - Vendredi 13 Février 2009 à 14 heures Repliement des protéines: cas de l'α α-lactalbumine. Vincent Forge Laboratoire Chimie et Biologie des Métaux (UMR 5249), iRTSV, CEA-Grenoble. Le repliement des protéines est un des problèmes centraux de la biologie. Il s’agit de comprendre comment la chaîne polypeptidique d'une protéine se replie pour acquérir une structure tridimensionnelle biologiquement active. Il a été démontré dans les années 60 que la forme repliée de la protéine est la plus stable d'un point de vue thermodynamique et qu'elle est définie par la structure primaire. La réaction de repliement correspond ainsi à la dernière étape de l’utilisation de l’information contenue dans l’ADN. Cependant, Il est possible que les protéines se replient mal et interagissent entre elles pour former des fibres amyloïdes. Ce sont des agrégats structurés impliqués dans plusieurs maladies comme la maladie d’Alzheimer, de Parkinson…. Ces phénomènes sont étudiés ici dans le cas de l’α-lactalbumine, une protéine du lait qui possède un site de liaison pour le calcium. La réaction de repliement de cette protéine est suivie par plusieurs spectroscopies résolues en temps. Ces méthodes apportent différents points de vue sur les évènements qui interviennent et permettent une vision détaillée de la réaction. Les effets du calcium sur la réaction permettent une caractérisation des aspects thermodynamiques.