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Les protéines
Cours du Dr. NAMOUR par Elo
Année : 2005-2006
Faculté de Médecine de Nancy

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I. Généralités
1) Introduction
Les protéines sont des macromolécules très importantes dans les cellules car elles remplissent
des fonctions essentielles à la survie de la cellule :
-catalyse (enzymes de réaction)
-transport (hémoglobine pour transporter l’O2 dans le sang)
-support mécanique (la charpente cellulaire : le cytosquelette)
-protection immunitaire (anticorps)
-mobilité (contraction des muscles)
-transmission de l’influx nerveux
-multiplication cellulaire
2) Propriétés des protéines
1-Les protéines sont composées avec 20 acides aminés différents (ou aminoacides). L’ordre
d’enchaînement de ces aa constitue la structure primaire de la protéine.
Une liaison peptidique relie les acides aminés entre eux.
2-Les protéines possèdent une grandes variétés de groupement fonctionnels (OH, COOH,
NH 3 )
3-Elles peuvent s’associer en complexes. (On peut identifier une protéine en étudiant les
protéines qu’elle fréquente).
4-Les protéines sont rigides (protéines du cytosquelette) ou flexibles (pour la transmission de
l’information entre les cellules)
3) les différents niveaux d’organisation

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Structure primaire : Les acides aminés sont alignés dans un ordre spécifique. La protéine
n’a pas encore de fonction.
Structure secondaire : Les protéines subissent des contraintes (ex : liaisons Hydrogènes) qui
entraînent le changement de leurs configuration spatial. Elles prennent la forme de structures
régulières et répétées : hélice α, feuillet β.
Structure tertiaire : La protéine se replie encore et forme des domaines compacts et
globulaires : naissance des domaines protéiques. La protéine a alors une fonction spécifique.
Structure quaternaire : Plusieurs structures protéiques (ex : domaine) n’appartenant pas
forcément à la même chaîne d’a.a. s’assemblent pour ne former qu’une protéine.
La structure primaire détermine la structure tridimensionnelle.
II. Les acides aminés
1) Formule générale des acides aminés
Dans les a.a.3 caractères sont fondamentaux pour la structure des protéines :
_Un groupement amine (NH2)
_Un groupement acide (COOH)
_Une portion variable d'un acide aminé à l'autre (indiquée par la lettre R sur la molécule ci-
contre; R pour radical) appelée chaîne latérale
Remarque : Le carbone central s’appelle le carbone α (alpha)

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2) Configuration du carbone α
Tous les a.a. possèdent un carbone alpha asymétrique (=reliés à 4 groupements différents)
sauf la glycine à cause des 2 atomes d’hydrogènes sur le carbone alpha.
Ils existent 2 isomères L et D pour chaque acide aminé (sauf pour la glycine) mais seuls les L
aminoacides sont incorporés dans les protéines.
Remarque : _2 molécules sont des isomères si elles sont le reflet l’une de l’autre
dans un miroir et donc si elles ne sont pas superposables.
_La glycine possède 2 substituts Hydrogène donc son reflet dans
un miroir donne 2 molécules identiques et superposables .

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3) La fonction aminoacide
Les fonctions amine (NH2 NH3+) et acide (COOH COO-) ont la propriété de se
charger (+ ou-) et ainsi modifier la charge de la protéine.
L’état d’ionisation de l’acide aminé dépend du pH de la solution.
Le groupement COOH est un acide plus fort que NH3+ donc quand le pH va monter il va
perdre son proton en premier et devenir COO-.
Les formes prédominantes sont COO- et NH3+.
Le pKa d’un acide ou d’une base est la valeur du pH à laquelle il y a autant de formes
protonées que de formes non protonées.
Si pH › pKa, c’est la forme basique non protonée (COO- et NH2) qui prédomine.
Si pH ‹ pKa, c’est la forme acide protonée (COOH et NH3+) qui prédomine.
Si pH= pKa, il y a autant de forme basique que acide.
7 acides aminés sont plus complexes et contiennent une chaîne latérale ionisable :
Chaîne latérale de l’Histidine : pKa=6
Le point isoélectrique (pI) d’un acide aminé est la valeur du pH pour
laquelle la charge nette=0