Biochimie Agro
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Biochimie Agro-Alimentaire C’est la chimie des êtres vivants et par extension celle des produits qui en dérivent. Objectifs : Isolement des molécules Analyse et structure Transformation de molécule Production Interaction des molécules 2 Types d’étude : 1) Sur le vivant : microorganisme, végétal, animal, homme 2) Sur les produits naturels qui en dérivent, surtout alimentaires. La biochimie permet une explication au niveau moléculaire des phénomènes biologiques. Elle apporte une large contribution à la solution des problèmes vitaux. Elle est de plus en plus incontournable. Génome normal Æ(rayons X) Æ métabolisme altéré Æ cellule altéré Æ structure altéré Æ observation visuelle Génome altéré (Méthodes physiques, IRM, RMN, échographie, scintigraphie) Cellule altérée : microscope normal ou électronique Métabolisme : études par des méthodes biochimiques ou physiques. Ex : sueur : Zn,Mn,K,Cu (défaillance cardiaque si trop de perte de K) Æ pertes d’oligoéléments. La sueur demande de l’énergie. Le zinc protège les mitochondries qui fournissent l’énergie. Ex : infections nosocomiales, contrecarrée par une bi ou tri thérapie Maladie sickle cell ( anémie falciforme) qui entraîne des symptômes de fatigue. Etres vivants Æ produits naturels Biotechnologie Biochimie dynamique Biochimie nutritionnelle Biochimie pharmacologique Biochimie pathologique Génie biomatériaux Génie des procédés Transformation des produits naturels Chimie thérapeutique (la nature comme model) Chimie des substances naturelles Biochimie structure Biochimie analytique Biochimie préparative Biochimie pharmacologique : étudie la réaction des organismes face à des médicaments (animal, homme). 1 Présentation de la biochimie Quelques domaines d’intervention du biochimiste Biochimie pathologique : altération des globules rouges Génie des biomatériaux : ex : procédés de fabrication du glucose, fructose (pouvoir énergétique identique, mais goût différent) Transformation : ex : riz qui colle pas Chimie thérapeutique : ex pénicilline G A partir des produits naturels on peut avoir des produits plus performants Echinaceae stimule les défenses immunitaires. Méthodes physiques Méthodes chimiques Méthodes Biologiques Biotechnologie Les biotechnologies sont des technologies utilisant les potentialités de la cellule à des fins industrielles. Biotechnologies : Génie de la culture cellulaire Génie des fermentations Génie génétique Génie enzymatique 2 Plan I Protides : acides aminés, peptides, protéines, valeur nutritionnelle des protéines. II Molécules plus ou moins toxiques éventuellement présentes dans les aliments. III Additifs alimentaires IV Brunissement des produits alimentaires, non enzymatique et enzymatique V Nutrition minérale : importance dans le métabolisme VI Purification des protéines VII Pollution, analyse et traitement des eaux, eau potable VIII Alicaments IX Question pour un biochimiste 3 Chap. 1 : Acide aminé Constituant des protéines, structure suivante H R C COOH NH2 Les acides aminés sont en général des acides α aminés. NH2 est une fonction primaire, sauf pour la proline et l’hydroxyproline (amine 2aire). On peut classer les acides aminés suivant leurs fonctions. Les différents acides aminés : (Mm moyenne = 110Da) ♦ Les acides aminés hydrophobes : Glycine : Gly, G Alanine : Ala, A O O H2C Valine: Val, V CH3 O Leucine : Leu, L O H3C O O NH2 NH2 H3C O H 3C O CH3 NH2 Isoleucine : Ile, I CH3 H3C O NH2 NH2 ♦ Les acides aminés alcooliques : Sérine : Ser, S Thréonine : Thr, T O OH O H3C O HO NH2 O NH2 ♦ Les acides aminés acides : Asx : B / Glx : Z O Glutamate : Glu, E O O Aspartate : Asp, D O O O NH2 O O Glutamine : Gln, Q O O H2N Asparagine : Asn, N O O O O NH2 NH2 4 O NH2 NH2 ♦ Les acides aminés basiques : Arginine: Arg, R Lysine: Lys, K NH2+ Histidine: His, H H2N H2N NH+ O N H O O O O NH2 O NH2 N H NH2 Glucide, protide 4Kcal/g Lipides 9Kcal/g ♦ Les acides aminés aromatiques : Noyau guanidinium Phénylalanine : Phe, F Tyrosine : Tyr, Y O Noyau imidazole Tryptophane : Trp, W O O O O NH2 O NH2 HO NH2 N H ♦ Les acides aminés hétérocycliques : L’iminoacide : Proline: Pro, P Hydroxyproline O O O HO NH O NH Quelques acides aminés particuliers : Histamine Ornithine HO NH+ N H Dopamine H2N NH2 HO O O NH2 H2N O NH2 N H Citrulline O O NN2 5 structure des acides aminés 6 7 1.2) Stéréochimie On définit la stéréochimie des acides aminés par rapport à la stéréochimie des sucres, notamment du L-glycéraldéhyde. CHO HO H CH2OH L Glycéraldéhyde CH3 H2N H COOH L alanine Les acides aminés naturels sont quasiment tous de la série L. Mais au cours des traitements alimentaires, il peut se produire une racémisation. La racémisation est un mécanisme ressemblant à celui de la transamination. Le proton H+ est arraché au carbone α sous l’influence d’un aminoacide attracteur de protons appartenant au site actif de la racémase. Celle-ci peut rajouter un autre proton H+ par l’intermédiaire d’un aminoacide donneur de proton, mais de l’autre côté du plan du coenzyme. Il y a donc inversion de la configuration du carbone α de l’aminoacide substrat. La D aminoacide oxydase, localisée au niveau du rein permet la re-transformation des acides aminés en une forme L. CH3 H NH2 COOH H3C CO COOH D amino acide oxydase D alanine H HOOC C C C COOH H2 H2 NH2 acide L glutamique H H3C C COOH + HOOC C C C CO COOH H2 H2 H2 NH2 Transamination + L alanine Acide α cétoglutarique Le groupement aminé de l’acide glutamique est transféré à un α cétoacide pour former l’aminoacide correspondant. L’acide glutamique est en effet un participant prépondérant aux réactions de transamination. 8 1.3) Propriété spectrale Aa aromatique : 260 à 280 nm Soit de 2600 A à 2800 A 1.4) Propriété chimique Tous les acides aminés peuvent se décarboxyler, grâce à des décarboxylases fonctionnant avec la vitamine B6, ce qui donne des amines biogènes. H HOOC C C C COOH H2 H2 NH2 HOOC C C C NH2 H2 H2 H2 acide gamma aminobutyrique (GABA) régule l'activité cérébrale Ac dipropylacétique : médicament (dépakine) Rq : Dans la valériane on trouve un composé qui est proche du GABA. Le mécanisme de la décarboxylation conduit à une amine. Certaines de ces amines ont un rôle physiologique ou pharmaceutique important, d’où le nom d’amines biogènes. Les décarboxylations sont catalysées par des décarboxylases, enzymes à phosphate de pyridoxal. Aminoacide Amine Acide glutamique Acide γ aminobutyrique 9 Localisation ou rôle Médiateur du système nerveux central 1.5) Ionisation Acide aspartique Asp -H+ + + - -H+ + - -H+ H3N-CH-COOH H3N-CH-COO H3N-CH-COO H2N-CH-COO⏐ +H+ ⏐ +H+ ⏐ +H+ ⏐ CH2 pK=2.09 CH2 pK=3.86 CH2 pK=9.82 CH2 ⏐ ⏐ ⏐ ⏐ COOCOOH COOH COOforme cationique forme d’ion mixte forme anionique forme anionique Phi + - On désigne par I, la force ionique. I=γ/2=µ =1/2 Σ Ci. Ζi2 √I Loi de Henry pH pHi Les acides aminés absorbent dans les UV lointains. 10 1.6) Propriétés chimiques Le groupement COOH est facilement décarboxylé. On peut aussi former des esters (acide + alcool), ou former des amides par amidification (CO-NH2). On peut désaminer avec de l’acide nitreux HNO3 Acétylation R-NH2 + CH3COOH Æ R-NH-CO-CH3 Réaction à la ninhydrine : Tous les acides amines sont violet, sauf la praline qui est jaune. Isatine pour proline O H N O O N H OH proline isatine Dinitrobenzène NO2 O2N F + NH2 + R 1-Fluoro-2,4-dinitro-benzene Phénylisothiocyanate S C N phenylisothiocyanate Ce composé intervient dans la réaction d’EDMAN 11 1.7) Séparation et dosage La séparation des acides aminés peut se faire par chromatographie sur couche mince (CCM), ou par chromatographie d’échange d’ions. Résine cationique : Amberlite IR120 Résine cationique SO3-Na+ Dans une résine cationique le contre ion, ici Na+ est de charge positive. Résine anionique CH3 CH2-CH2-N+--CH3 CH3 On l’utilise quand le pH est supérieur au pHi. 12 2) Peptides 2.1) La liaison peptidique C’est une liaison entre un groupement NH2 d’un acide aminé et un groupement COOH Les acides aminés sont reliés entre eux par l’intermédiaire de liaison peptidique : R H2N C COOH R + R H2N C COOH H2N C H O R N C COOH H + OH2 L’enchaînement des acides aminés selon les liaisons peptidiques (sans tenir comptes des chaînes latérales) s’appelle la chaîne principale. Les acides aminés se polymérisent, pour former des peptides : 2 acides aminés = dipeptides 3 acides aminés = tripeptides 30 acides aminés = polypeptides 50 acides aminés = protéines (peut contenir jusqu’à 40000 acides aminés) Les peptides d’intérêt biologiques sont très nombreux, les principaux sont les enzymes, les transporteurs de métabolites, les récepteurs, les hormones et facteurs de croissance, les protéines de structure, du cytosquelette, régulatrice, de stockage,…. 13 I - La formation de la liaison peptidique II - L'agencement spatial de la chaîne polypeptidique 14 2.2) Composition en acide aminé 2.2.1) Hydrolyse La composition en AA est déterminée soit par : Hydrolyse HCl 6N à 105°C pendant 24 heures qui entraîne la rupture des liaisons peptidiques. L’inconvénient est que la méthionine, la sérine et la thréonine sont partiellement détruites. Mais par extrapolation à 24H, 48H et 72H, on peut connaître la valeur exacte. Le tryptophane est détruit totalement donc il est dosé par une hydrolyse alcaline NaOH 2N 8 heures. Les enzymes sont utilisées pour l’hydrolyse (coupure) partielle. 2.2.2) Séparation Chromatographie sur colonne à échange d’ions. 2.2.3) Dosage Ninhydrine 2.2.4) Détermination des acides aminés terminaux La méthode d’EDMAN permet d’éliminer les acides aminés un par un à partir du côté N terminal. On peut utiliser également la leucine aminopeptidase, mais qui est beaucoup moins efficace que la réaction d’EDMAN. La réaction d’EDMAN : (réaction récurrente jusqu’à 50 acides aminés) 1) Couplage en milieu alcalin : N C S + S H H H2N C CO N C H R1 R2 N H H H N C CO N C H H R1 R2 2) Clivage : N H S O N C H H R1 3) Conversion : S N H O N C H H R1 S H N C H R2 H+ (milieu anhydre) N H S + + OH2 N C H H R1 anilinothiazolinone H N H O + H H2N C CO R2 (milieu acide) S H N C COOH H R1 N NH H O R1 phényl thiohydantoine Ensuite chaque phényl thiohydantoïne est analysé puis identifié par chromatographie, car chacun d’entre eux possède son propre pic. 15 + OH2 2.2.5) Acide aminé C terminaux La carboxypeptidase décroche une à une les AA par le côté –COOH. C ter : chimique (hydrazonolyse : NH2-NH2) H H2N C CO + H H2N C CO N NH2 H R1 H2N NH2 R1 Acides aminés n à n-1 (pas n) Enzymatique (avec les carboxypeptidase) 2.2.7) Endopeptidases Il existe deux types d’enzymes (qu’elles soient naturelles ou synthétiques) : les endoprotéases et les exoprotéases. Les exoprotéases coupent les acides aminés terminaux, tandis que les endoprotéases coupent à l’intérieure des chaînes polypeptidiques. Ensuite on peut encore diviser les exoprotéases en deux sortes de sous enzymes : les carboxypeptidases qui coupent du côté carboxy terminal (COO-) de l’acide aminé et les aminopeptidases qui coupent du côté amino terminal (NH2) de l’acide aminé. Les endoprotéases : Nom Pepsine Trypsine Chymotrypsine Provenance Suc gastrique Suc pancréatique Suc pancréatique Acides aminés L, M, F, Y, W K,R F, Y, W Côté de la coupure amino carboxy carboxy Glutathion : O H2N NH SH HO O O NH2 CH2 COOH Dans le glutathion, il n’y a pas de liaison peptidique car ce n’est pas le carbone α qui est engagé. L’enzyme glutathion oxydase décompose les peroxydes. Elle fait partie de la glutathion peroxydase. Peptide hypophysaire : sécrété par l’hypophyse. Vasopressine, ocytocine, angiotensine (surrénale), insuline, glucagon. Enképhaline, endorphine. 16 Peptide Antibiotique : pénicilline G cystéine CH3 S H C CO N C CH CH3 H2 H C COOH CO N H valine phénylacétyl 17 3) Protéines Ce terme a été introduit en 1838 par Berzelius, l’origine vient de protée (Dieux Grec qui changeait de forme) et de protos. Elles sont les principaux constituant de la matière vivante. Elles peuvent avoir un pouvoir catalytique. C’est Thenard qui en a introduit le nom. H2O2 Æ H2O + ½ O2 Catalyseur : Substance chimique qui agit à faible quantité, et qui se retrouve intact à la fin de la réaction. Holoprotéine : protéine simple qui donne après hydrolyse que des acides aminés. Hétéroprotéine : C’est une protéine conjuguée qui libère en plus des groupements P, S ou flaviniques. 3.1) Protéines simples Elles libèrent par hydrolyse que des acides aminés ou des dérivés d’acides aminés. On peut les classer suivant leurs propriétés chimiques. 3.1.1) Protamines MM de 5 à 10 kDa. Elles ne contiennent pas d’acide aminé aromatique, et sont solubles dans l’eau. 3.1.2) Histones Elles sont moins basiques que les protamines, et ne contiennent pas de tryptophane, ne coagule pas par chauffage, et sont facilement hydrolysée par la trypsine ou la pepsine. Elles jouent un rôle important dans les chromosomes, car elles s’associent aux acides nucléiques. 3.1.3) Albumine Elle est soluble dans l’eau, coagule à la chaleur, et contient quelques éléments glucidiques (glycoprotéine). 3.1.4) Globulines Elles sont précipitables par le sulfate d’ammonium à 50% de saturation, et coagulent à la chaleur. Certaines sont insolubles dans l’eau. Dans le sérum ont retrouve 5 globulines différentes, ou immunoglobulines : IgA IgG IgM IgD IgE. Leur structure de base est de 150000 Da. Ex : lysozyme du blanc d’œuf Ex : myosine du muscle 18 3.1.5) Prolamines Elles contiennent beaucoup de proline, et sont solubles dans l’éthanol (jusqu’à 70%), riche en acide glutamique, asparagine et proline. Elles sont importantes dans la gliadine du blé. 3.1.6) Glutelines Elles sont solubles dans les solutions salines, acides ou alcalines, et sont riche en acide glutamique, proline, arginine. Elles sont un peu comme les prolamines car elles contiennent beaucoup de proline. 3.1.7) Scléroprotéines Ce sont des protéines tissulaires ou fibreuses. Elles sont résistantes à l’hydrolyse enzymatique. Elles sont subdivisées en kératine (dans les épithéliums) riche en proline et glycocolle, et en collagène, riche en proline et glycine. L’hydroxyproline étant caractéristique du collagène. Les collagènes peuvent servir de films pour fixer des enzymes, utilisé en biotechnologie, dégradé par les collagènases. L’élastine est une protéine fibreuse comme le collagène. Chez l’animal la teneur en collagène et élastine diminue au court du vieillissement. 3.2) Protéine conjuguée Ce sont des unions de structure polypeptidiques avec des composés de nature chimiques différents : glucides, lipides, métaux. 3.2.1) Phosphoprotéine Ce sont des protéines contenant de l’acide orthophosphorique lié à la sérine ou à la thréonine (acide aminé alcoolique). HO OH P O NH HO O HO phosphoserine Elles sont solubles dans les solutions salines, coagulent à la chaleur en perdant leur phosphore. Certaines phosphoprotéines sont des propriétés enzymatiques. Elles jouent un rôle important dans le système nerveux au niveau de la membrane des neurones. Ex : caséine du lait : α,β,γ Ex : vitelline de l’œuf 19 3.2.2) Glycoprotéines C’est une association de protéines et d’hydrates de carbone par covalence. Stable à la chaleur, facilement précipitable par l’éthanol. Le nombre de fraction glucidique dans une protéine est très variable. Ex : protéine sou maxillaire (800 molécules de sucre). Le phi des glycoprotéines est relativement bas, surtout si il y a de l’acide sialique. Ex : fibrinogène, ribonucléase, vitelline de l’œuf, choline estérase, glycoprotéines gastriques. 3.2.3) Chromoprotéine Elles constituent un groupe hétérogène, on y retrouve des pigments respiratoires, comme l’hémoglobine, l’hémoganine, et des constituants de la chaîne respiratoire ( cytochromes), et des flavoprotéines ( Vit B12), des pigments visuels : rhodopsine (dérivé de la Vit A). Ex : Protéine de transport : transferrine : Fe, ceruloplasmine : Cu 3.2.4) Lipoprotéine C’est la fraction lipidique associée à la protéine, retrouvé dans les mitochondries, dans le sérum sanguin, où elles constituent une forme de transport des lipides. Ex : LDL, HDL Les LDL sont attaqués par les radicaux libres et entraîne la formation de peroxydes à partir des chaînes d’acides gras poly insaturés ce qui conduit à leur attaque par les macrophages. 3.2.5) Nucléoprotéines C’est l’association de protéines et d’acides nucléiques. Ont les retrouve dans les trois règnes : animal, végétal, microorganisme. On distingue les ribonucléoprotéines, les désoxyribonucléoprotéines. 20 3.3) Fonction des protéines 3.3.1) Enzymatique Elles ont une masse moléculaire > 10 000 Da, et sont hydrophile à l’extérieur et hydrophobe à l’intérieur. vi = Vmax [S] / (Km + [S]) • Lineweaver et Burk : 1 / vi = f ( 1 / [S] ) il faut ajuster les concentrations en substrat pour obtenir une bonne courbe avec une bonne précision : 0,3 Km < [S] < 2 Km vi = Vmax [S] / ( Km + [S] ) → 1 / vi = ( Km + [S] ) / Vmax [S] B 1 / vi = Km / Vmax x 1 / [S] + 1 / Vmax Catalyseurs : Ce sont des protéines qui interviennent à très faible quantité. 3.3.2) Les protéines de transport Elles peuvent aussi bien transporter des molécules hydrophiles ou lipophiles. Ex : transferrine Fe2+, ceruloplasmine Cu2+ / Groupement hydrophobe / Groupement hydrophile Il existe également d’autre transporteur dans les membranes. Il y a trois types de transport : transport passif (loi de Fick) Transport facilité Ø = (Qm.S) / (K+S) Transport actif 21 3.3.3) Protéines récepteurs Ex : récepteur catécholamine (adrénaline) Récepteur catécholamine AMPc Phospho diestérase de l’AMPc Adényl cyclase Lipolytique glycolytique ATP Æ AMPc + PP HO HO R 3.3.4) Protéines de réserves Surtout dans le règne végétal, dans le blé, le maïs, le riz, les légumineuses, le soja. Le soja (40 à 45%) et le tournesol sont les plus riches. Ex : blé tendre 8%, blé dur 12% Œuf : albumine, phosphoprotéine dans le jaune, lécithine Lait : caséine (chymosine, extrait de l’intestin du veau) Dans le petit lait (lactosérum), il y a beaucoup d’acides aminés souffrés, d’acides aminés ramifiés 6 à 7% de protéines par litre. 22 3.3.5) Protéines contractiles Elles changent de forme, dans le muscle, il y a deux protéines : l’actine et la myosine. Myosine Actine On distingue l’actine G : globulaire et l’actine F : fibrillaire. Troponine Tête de myosine C’est le calcium qui déclenche la contraction. Il y a augmentation de la concentration en Ca2+ qui passe de 10-7M à 10-5 M. ATP Æ (créatine P Æ créatine)Æ ADP + P La connectine (MM 2.2.106 Da) 3.3.6) Protéine de structure Certaines protéines forment des filaments, des cadres ou des plaques pour la résistance ou la protection. Ex : Tendons, cartilages. Le collagène est très résistant à la traction, le cuir est essentiellement constitué de collagène. Les ligaments sont eux constitués de collagène et élastine. Les cheveux sont constitués de kératine (protéine insoluble). Et la soie est constituée de fibroïne. 23 3.3.7) Protéine protectrice La muqueuse du tube digestif sécrète des glycoprotéines qui protègent la paroi contre les enzymes digestives (pH de l’estomac est d’environ 1). La pepsine et la gastrine empêchent la dissolution de l’estomac. Les immunoglobulines sont aussi des glycoprotéines qui assurent la protection de l’organisme contre les substances immunogènes ou les microorganismes. IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Les IgM étant les premières sécrétées lors d’une réaction immunitaire. Les IgE quand à elle interviennent dans les réactions d’hypersensibilité, du type allergie. Les protéines de l’arachide peuvent donner des allergies. On peut également être allergique au lait et au gluten. 3.3.8) Protéines destructrices Il existe aussi des protéines destructrices, la maladie de la vache folle est associée à la présence de prions. Protéine douée d’activité catalytique. L’ESB encéphalite bovine spongiforme entraîne la destruction du cerveau qui devient spongieux. Les prions peuvent être détecté deux mois avant que la maladie se déclare. Elle est transmissible d’un animal à l’autre. Chez l’homme il existe la maladie de Creutzfeldt Jacob. 3.3.9) Protéines régulatrices Les enzymes allostériques sont des protéines régulatrices, 5% du total des enzymes ont un rôle important dans le métabolisme (équilibre du métabolisme). Ex : aspartate transcarbamylase (à la base des pyrimidines). HOOC H2 C H C COOH + H2N COOPO3H2 HOOC H2 C NH2 H C COOH NH H2N C O Elle est constitué de 4 sous unités : 2 sous unité catalytique 2 sous unité régulatrice Régulatrice Catalytique Elles est activée par le cytidine triphosphate, et inhibée par l’ATP. 3.3.10) Autres protéines Quand les protéines sont inclassables : ex monéline (extraite d’une plante africaine, goût sucré). Le plasma des poissons de l’antarctique possède une protéine antigel. Les articulations des ailes des insectes contiennent de la résiline (élasticité). 24 4) Valeur nutritionnelle des protéines 4.1) Acide aminés indispensables Les protéines sont constituées par 20 acides aminés, mais du point de vue alimentaire seul 8 sont indispensables V, L, I, T, M, F, W, K (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, phénylalanine, tryptophane, lysine) et l’arginine R chez l’enfant. La tyrosine n’est pas indispensable, car elle provient de l’hydrolyse de ………………………. 4.2) Méthode d’estimation de la valeur nutritionnelle L’azote ingéré par l’organisme à deux destinés. Soit absorbé dans le tube digestif et passe dans le circuit sanguin = azote digéré, soit rejeté dans les matières fécales. Tube digestif N ingéré = I Organisme N fixé N absorbé Fm F Um Ft U Ut F : azote fécal des aliments Fm : azote fécal métabolique Ft : azote fécal total U : azote urinaire des aliments Um : azote urinaire métabolique Ut : azote urinaire total 25 Le fonctionnement du tube digestif, nécessite la production de protéine, enzyme muqueuse du tube digestif qui forme une partie de l’azote fécale. Cet azote est faible par rapport à celui provenant de l’alimentation. L’azote métabolique fécal a une valeur constante dans des conditions opératoires données Apparent Coefficient de digestibilité N absorbé/N ingéré (I-F)/I % Digestibilité Valeur biologique = Fraction de N réellement utilisée (N retenu) / (N absorbé) Coefficient d’efficacité protéique nette (CEPN) Œuf de poule Viande Poisson Lait Grain de blé soja Riz I (N absorbé/N ingéré)*100 [I-(F-Fm)-(U-Um)] (I-F-U) / (I-F) Utilisation protéique nette (UPN) (N retenu) / (N ingéré) Coefficient d’efficacité protéique (CEP) Réel [I-(F-Fm)] [(I-(F-Fm)] [I-(F-Fm)-(U-Um)] (I-F-U)/I I Gain de poids Poids de protéine ingéré (Gain de poids) ------------------------------- + Perte de poids (régime sans protéine) Poids de protéine ingéré CEP 3.9 3 3.5 3.1 1.5 2.3 Valeur biologique 94% 74% 80% 65% 73% 73% 26 UPN 94 67 80 82 40 60 70 Il y a 8 AA indispensables. L-Histidine est synthétisée par l’homme mais cette synthèse est très longue. Il faut de l’ATP, du ribose et de la glutamine. Chez le nourrisson (0 à 6 mois), en cas de subcarence, c’est l’histidine qui est le premier AA à manquer. Depuis 1973, cet AA ne figure pas dans les combinaisons types provisoires de l’OMS. Ces combinaisons provisoires (en mg/g protéine) permettent de définir les indices chimiques qui traduisent le déficit en tel ou tel AA. L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Valine L-Lysine L-Méthionine et L-Cystéine L-Phénylalanine et L-Tyrosine L-Thréonine L-Tryptophane 0 40 70 50 55 35 60 40 10 L’indice chimique se calcule en faisant le nombre de mg de l’AA considéré sur le nombre de mg de l’AA de la combinaison de l’OMS. Exemple : • • Grain de blé o Thréonine 31mg/40mg = 0.77 ; Indice = rapport x 100 = 77 et le déficit = 23 o Lysine 31/55 = 0.56 Lait de vache o Met + Cystéine 33/35 = 0.94 Indice =94 et le déficit = 6 Depuis quelques années, l’arginine est considérée comme très importante. L’homme en fait la synthèse. Cet AA facilite la production de l’énergie, stimule la croissance, l’immunité et permet l’évacuation de l’azote. Normalement, il y a plus de créatinine dans l’urine que dans le sang. En cas de concentration plus importante dans le sang, cela démontre qu’il y a un dysfonctionnement des reins. 27 NH2 H2N NH2 O HN O NH HO NH2 NH2 L ornithine R NH2 O OH NH NH2 N N NH N CH3 H2 SC O CH2 CH2 H2N CH OHOH COOH H N HN NH H3C C COOH H ATP ADP NH-PO3H2 HN NH H3CC COOH H HN NH H3C C CO H 28 phosphocréatine (énergie du muscle) L-Arginine : Stimule la synthèse de l’hormone de croissance Stimule les lymphocytes T NO ou monoxyde d’azote qui est un facteur de relaxation musculaire Favorise la cicatrisation Lysine Mét + Cystéine Thréonine Isoleucine 4.3) Blé 31 43 31 35 Riz 40 36 41 40 Soja 70 28 42 50 Combinaison type 55 35 40 40 Besoin quotidien et principe de simultanéité La composition en, AA d’une protéine détermine dans une large mesure sa valeur comme source d’azote. Les besoins quotidiens en AA essentiels sont les suivants : AA essentiels Phénylalanine Méthionine Leucine Valine Lysine Isoleucine Thréonine Tryptophane Total Recommandations FAO (en g/homme) 2.2 2.2 2.2 1.6 1.6 1.4 1.0 0.5 12.7 g par jour Quantité minimale (en g/homme) 1.1 1.1 1.1 0.8 0.8 0.7 0.5 0.25 6.35 g par jour S’il manque un seul de ces AA, il ne sera plus possible d’assimiler les protéines alimentaires dans leur totalité. Ainsi l’homme se nourrissant seulement de riz (déficit en Lysine) n’assimile qu’environ 70% des protéines de cet aliment. Tous les aliments sauf l’œuf sont déficients en un ou plusieurs AA. Tous les aminoacides essentiels doivent être apportés au cours de chaque repas. Des expériences faites chez le poulet montrent des coefficients d’efficacité protéiques (= augmentation de poids de l’animal / poids de protéine ingérée) très variables. Produit Enrichissement en AA Maïs (déficit en Lysine et tryptophane) Blé 0 + 0.4 % Lys + 0.4 % Lys + 0.07% Trp 0 + 0.4 % Lys + 0.4% Lys + 0.3% Thréonine 0 Caséine Coefficient d’efficacité protéique 0.85 1.09 2.55 0.65 1.63 2.67 2.50 Les personnes voulant augmenter leur masse musculaire, enrichissent leur alimentation en valine, leucine et isoleucine (qui sont des AA branchés ou BCAA) car le muscle en contient 30%. 29 4.4) AA complémentaires Lys et mét sont les AA qui font le plus défaut ainsi que la thréonine dans les aliments à base de blé. Et le tryptophane pour les régimes à base de maïs. Acide glutamique est préparé en quantité importante pour renforcer le goût des aliments. Il est considéré comme un exhausteur. 4.4.1) Production de DL méthionine (sert uniquement à l’alimentation animale) La fermentation n’est pas rentable. On fait donc la synthèse de la DL méthionine qui est aussi efficace que la L-méthionine (l’organisme récupère la forme D). Deux méthodes pour la synthèse : Méthode de Strecker : la synthèse se fait à partir de l’aldéhyde methylthiopropionique auquel on ajoute l’acide cyanhydrique. Méthode de Bücherer 4.4.2) Production de la L-Lysine Les chimistes cherchent une synthèse économique de la L-Lysine car la DL Lysine n’est synthétisée qu’à moitié. La fermentation est la méthode la plus rentable. On utilise le Corynebacterium glutamicum dont le principe de fermentation est le suivant : Le milieu de culture (glucide, NH4+, sels minéraux et protéines) est stérilisé et arrive dans un fermenteur. Une souche microbienne donne des cultures intermédiaires qui sont introduites dans le fermenteur. Le milieu de culture et les bactéries fermentent et donnent un bouillon de culture qui est centrifugé. Après la centrifugation, la biomasse est rejetée et le milieu clair est gardé. Ce dernier passe sur un échangeur cationique puis il est concentré pour arriver à l’étape de la cristallisation de la L-Lysine. Il y a un procédé mixte (chimique et enzymatique) qui consiste à partir de la DL-Lysine. La lysine est importante pour la formation du collagène et du tissu conjonctif qui est un tissu de remplissage et de protection (tendon, derme, muscle…) 30 4.4.3) Production d’isolat protéique. Le soja est utilisé pour produire un extrait très riche en protéine. 31 CHAP II MOLECULES PLUS OU MOINS TOXIQUES EVENTUELLEMENT PRESENTES DANS LES ALIMENTS Les aliments peuvent contenir des substances naturellement présentes, des contaminants de nature chimique et des additifs volontairement ajoutés. Evaluation de la toxicité 1.1 Toxicité aigue La toxicité d’une substance est fonction de la dose. Dans la toxicité aigue, on pratique une seule injection à l’animal et on mesure la DL50 dans un délai maximum de 15 jours sur deux ou trois espèces. Ce test permet d’écarter les substances trop toxiques. Si l’administration de 2g/kg ne donne pas de toxicité, la DL50 ne s’impose pas. Toxicité à court terme On administre des doses répétées pendant le dixième de la vie de l’animal (90 jours pour un rat, 1 an pour un chien) sur deux espèces différentes et des lots homogènes d’âge et de sexe. On étudie le comportement, la croissance, l’hématologie et l’histologie. On recherche la dose maximale qui n’a pas d’effets. Cette étude ne suffit en général pas pour déterminer l’effet cancérigène et tératogène. Toxicité à long terme On administre des doses répétées pendant 2 ans chez le rat, 1 an et demi chez la souris et plusieurs années chez le chien ou le singe. On observe le comportement des animaux, la croissance, le nombre de portées, la longévité et l’effet tératogène (= altération de l’ADN d’où malformation par la suite). L’effet mutagène se révèle sur plusieurs générations d’individus. Il est testé sur des insectes (drosophiles) ou des microorganismes. Etudes biochimiques et pharmacocinétiques Pour évaluer le degré de toxicité, il est intéressant de connaître l’absorption et la répartition de la substance dans l’organisme, les sites d’action, le mode d’élimination, l’accumulation éventuelle dans certains tissus, la toxicité des métabolites, l’influence du régime alimentaire et le phénomène d’induction enzymatique éventuelle. La pharmacocinétique correspond à la façon dont les produits sont éliminés. Les renseignements d’ordre épidémiologique L’étude des populations humaines ou animales est précieuse. En effet les toxiques naturels sont souvent décelés par ce type de recherche. Ainsi l’action cancérigène des aflatoxines des graines d’arachides, la toxicité du sélénium ou bien les aliments fumés (poissons). 32 Interprétation des résultats Il est important de fixer la dose journalière à ne pas dépasser pour une substance toxique naturellement présente, un contaminant ou un additif. La dose maximale admissible est calculée d’après la dose la plus élevée qui ne donne pas d’effets indésirables. On divise cette dose par un coefficient de sécurité de 100 ou 1000 si la toxicité est relativement élevée. Exemple : une dose de 50 ml d’éthanol est une dose maximale sans effet pour un homme (pour 500 ml de vin il y a 50 ml d’éthanol). Faut-il fixer à 5 ml de vin la dose maxi admissible ? Dans le cas des vitamines, le rapport entre la dose toxique et la dose indispensable est faible pour A, D et K. De même pour le sélénium dont la dose journalière est 0.1 mg/j soit 100µg et la dose toxique est 1 mg. Le coefficient de sécurité dépend surtout du degré de réversibilité des effets observés. Or cette réversibilité est très difficile à définir dans le cas de substances cancérigènes car il peut y avoir des modifications génétiques très lentes (test de AMES permet de déceler une modification du génome). 33 Substances éventuellement toxiques dans les aliments Certains aliments, ou animaux, ou végétaux contiennent des éléments hautement toxique. Composés goitrigènes Le goitre est une hyperplasie (ou gonflement) de la thyroïde dû à un défaut d’incorporation d’iode soit par carence alimentaire soit parce que des végétaux comme les crucifères ou des légumineuses contiennent des substances qui empêchent l’incorporation de l’iode. Le colza, le navet et le chou contiennent un thioglucoside qui par hydrolyse enzymatique libère un composé vinylique (= goitrigène). La cuisson inactive l’enzyme et supprime la toxicité. Le chou contient des thiocyanates et des isothiocyanate qui sont des antagonistes directes de l’iode dans la synthèse de la thyroxine. I I HO H C C COOH H2 NH2 O I I Le soja est à l’origine de goitre chez les enfants nourris au lait de soja. Les légumineuses contiennent aussi des hémagglutinines qui se fixent sur la paroi intestinale et empêche la réabsorption de la thyroxine excrétée dans l’intestin avec la bile. Le lait des vaches nourries dans des pâturages riches en crucifères est enrichi en composés goitrigènes. Hémagglutinines Ou encore phytoagglutinines ou lectines sont des glucoprotéines qui provoquent in vitro l’agglutination des hématies. Elles provoquent l’inhibition de la croissance par blocage de l’absorption des nutriments au niveau de l’intestin. Les haricots, les arachides et les lentilles ne peuvent être consommés qu’après une cuisson suffisante. Composés responsables du lathyrisme Les graines des légumineuses des genres lathyrus et vicia consommés aux Indes et en région méditerranéenne donnent une faiblesse musculaire des membres inférieurs. Le βaminopropionitrile, à 0.1% dans le régime alimentaire, perturbe la biosynthèse du collagène. Composés responsables du favisme Le favisme est une anémie hémolytique par ingestion de fève crue. L’agent responsable est un dérivé de la pyrimidine. H2N NH2 N N HO OH 34 Inhibiteur d’enzyme Origine végétale Dans les graines de céréales ou de légumineuses, il y a une antitrypsine qui peut provoquer une hyperplasie du pancréas, un retard de croissance et une carence en AA soufrés chez les animaux qui consomment des graines de soja crue par exemple. La chaleur détruit l’antitrypsine. On peut trouver des anticholinestérases. Les cholinestérases interviennent dans la transmission de l’influx nerveux. Des inhibiteurs d’anti choline estérases existent dans les solanacées (pomme de terre, tomate, aubergine…). La solamine de pomme de terre est un glycoalcaloïde très toxique qui s’accumule par l’exposition des tubercules à la lumière. CHO OH OH CHO HO OH OH HO H3C R NH2 + CH3 H3C R CHO CH3 R N C R' H aldimine Le gossypol est un polyphénol qui bloque la lysine et qui se trouve dans les tourteaux des graines de coton. Chez les ruminants, le gossypol se combine aux protéines qui ne sont pas absorbées. On abaisse la toxicité par des mélanges avec de la farine de soja ou de poisson qui donnent des complexes stables par formation d’aldimine. On recherche actuellement des variétés de coton pauvre en gossypol. Origine animale Ovo-mucoïde : le blanc d’œuf cru contient l’inhibiteur de la trypsine. Il provoque une hypertrophie du pancréas. La coagulation fait disparaître l’effet toxique du blanc d’œuf. Glucoside cyanogénétique Il libère par hydrolyse de l’HCN (ac. cyanhydrique). On le trouve dans certains haricots asiatiques (haricots de java = Phaseolus lunatus). L’amygdaline (dans l’amande) est hydrolysée par l’émulsine en un sucre appelé grutibiose + aldéhyde benzoïque + ac. cyanhydrique (dont la dose mortelle est de 50 mg/homme) 35 Boissons diverses L’alcool Il est consommé sous forme de vin ou sous forme de distillat provenant de la fermentation de diverses céréales ou fruits. L’alcool ou éthanol est un vasodilatateur. Il ralenti la transmission de l’influx nerveux. C’est un anxiolytique par activation du récepteur de l’ac. γ aminobutyrique. La valeur énergétique de l’alcool est de 7 Kcal/g. Café, thé Tous deux contiennent des xanthines ainsi que le chocolat. O HN N O N N xanthine Respectivement on a la caféine, la théophylline et la théobromine. La xanthine est un inhibiteur de la phosphodiestérase de l’AMPc. O N N N N O cafeine Le café et le thé inhibent la recapture du calcium au niveau des muscles d’où une contraction plus importante. Ces deux boissons sont des inotropes positifs, c’est-à-dire qu’ils augmentent la force musculaire. 36 Amines physiologiquement actives De nombreux aliments contiennent de l’histamine, de la tyramine, de la tryptamine et de la sérotonine qui ont une action sur la tension sanguine. On en rencontre dans le vin, la choucroute, les fromages, la tomate et la banane… Les amines sont mal absorbées par la paroi intestinale et elles sont métabolisées dans le tube digestif. La voie de décomposition se fait par la monoaminooxydase (MAO). MAO R C NH2 H2 R CHO 1/2 O2 + H2O2 + NH3 OH2 oxydase R CHO R COOH 1/2 O2 On a observé des intoxications par des aliments avariés qui contenaient des amines physiologiquement actives. L’histamine a été principalement étudiée. Les intoxications les plus fréquentes sont dues au poisson (harengs, sardines). L’histamine est un vasodilatateur qui peut engendrer des rougeurs, des oedèmes et de l’urticaire. Quand les troubles sont plus importants, il apparaît des céphalées et des palpitations cardiaques. La dose toxique est supérieure à 10 mg/100 g d’aliment. L’origine de la toxicité étant microbienne, il faut bien maîtriser la chaîne du froid. Les viscères sont souvent à l’origine de la pollution. Antagonistes des vitamines Antagonistes de la thiamine Certains poissons contiennent une thiaminase. Celle-ci est détruite par la chaleur. Les farines de poisson destinées à l’élevage doivent donc être chauffées suffisamment. Chez l’homme, la consommation importante de coquillage (huître ou moule) provoque une perte de thiamine. L’enzyme se trouve aussi chez les végétaux tel que le chou et les épinards… naturellement détruite par chauffage suffisant. La thiamine, la cystéine, les vitamines C et E et le sélénium sont les composants du cocktail anti-radicaux dus à l’alcool. Biotine L’avidine (= glycoprotéine) du blanc d’œuf forme un complexe très stable avec la biotine. Ce complexe n’est pas décomposé dans l’intestin et engendre une carence en biotine. Il faut 3 à 5 minutes à 100°C pour décomposer l’avidine. Antagoniste du Ca2+ L’ac oxalique dans certains végétaux (oseille, épinard ou chocolat) et l’ac phytique (ou inositholhexaphosphate) dans les céréales et le soja. 37 Animaux et végétaux très toxiques L’amanite phalloïde est le plus toxique des champignons. Une amanite phalloïde de 50g contient 5mg de toxine mortelle. Les produits toxiques agissent sur une ARN polymérase des hépatocytes. Les amatoxines et les phallotoxines sont les deux types de toxines de l’amanite dont les mécanismes d’action sont différents. L’amatoxine est un petit peptide cyclique qui neutralise les ARN polymérases. La phallotoxine est un petit peptide cyclique qui se lie à l’actine dont il induit une polymérisation irréversible. L’actine est une protéine contractile que l’on retrouve dans toutes les cellules où elle joue un rôle dans la contraction. On en trouve aussi dans les membranes des hépatocytes (cellules du foie). En provoquant la polymérisation de l’actine du foie, les phallotoxines modifient la perméabilité. Il y a relargage des ions et de divers constituants cellulaires qui provoquent la mort de l’individu. L’antidote est un polyphénol tiré d’un charbon marie qui a la propriété de stimuler la croissance des hépatocytes (leur régénérescence). Il existe aussi des neurotoxines (cignatoxine) dans la chair de poissons tropicaux comestibles. De même, des coquillages contaminés à certaines époques par des organismes microscopiques de planctons riches en saxitoxine ont une action paralysante sur la respiration. 38 Composés cancérigènes. Le sélénium Celui-ci est très utile à faible dose, devient cancérigène chez le rat à 5mg/kg d’aliment. Les aflatoxines Des champignons parasites et des moisissures libèrent des mycotoxines hépatotoxiques et cancérigènes : les aflatoxines. Les aflatoxines sont produites par les champignons Aspergillus flavus qui se développent surtout sur les graines d’arachide mais aussi dans des tourteaux avariés. L’aflatoxine B1 à la dose de 15µg/kg de nourriture provoque un hépatocarcinôme chez le rat autrement dit un cancer du foie. O O O O O CH3 O L’origine hépatotoxique chez l’homme n’est pas établie, on observe cependant beaucoup de cancer du foie en Afrique. Les limites pour les produits destinés à l’alimentation sont de 5 à 20µg/Kg de nourriture. Le chauffage abaisse la teneur en aflatoxine et diminue la valeur nutritive. Lutéoskyrine et Islanditoxine. Le Penecillium islandicum est une moisissure très courante dans le riz. Celle-ci est responsable de lésions hépatiques graves. Le riz contaminé prend une teinte jaunâtre due à la lutéoskyrine. Le cancer du foie est très répandu dans les pays gros consommateurs de riz. Le riz contaminé peut contenir jusqu’à 6mg/Kg d’aliment pour la lutéoskyrine. La patuline C’est un contaminant fréquent de la pomme moisie. Cancérigène chez la souris avec des doses relativement faibles (0.4mg/Kg). Sur des cultures de cellules humaines in vitro, les cellules deviennent polyploïdes (apparaît plusieurs noyaux). 39 Les nitrites (NO2) Ils se trouvent dans l’eau et dans de nombreux aliments par suite de la réduction enzymatique ou microbienne des nitrates. NH4+ 2- 3- No No NH4+ N On ajoute du sel nitrité (0.5% NO2Na) pour la conservation des viandes et surtout pour inhiber le Clostridium botulinum. Les nitrites ont un effet mét hémoglobinisante d’où une toxicité très aiguë. Les nitrites réagissent avec des amides secondaires pour donner des nitrosoamines. Ceuxci peuvent se former au cour de la cuisson ou au pH acide de l’estomac. O N N H N OH No2 O - OH O proline nitrosoproline La flore microbienne est capable de former un produit décarboxylé : la nitrosopyridine (hautement toxique). O N N nitrosopyridine Il est peut probable que l’absorption de quelques µg de nitrite/Kg d’aliment soit nocive. Chez l’animal, à ces doses, l’effet n’est pas cancérigène. Les hydrocarbures cancérigènes Ils se trouvent dans les aliments cuits à la fumée de bois à une température supérieure à 400°C. On décèle jusqu’à 50µg/Kg. 40 Les dioxines Ce sont des produits formés à partir de substances aromatiques à partir de 450°C. Chimiquement les dioxines dérivent du dioxane qui est un solvant. O O O O dioxane dioxine Ex : substitué par des halogènes Cl Cl O Cl O Cl Dioxine dans les aliments sont des dioxines substituées (plusieurs dizaines). La contamination moyenne des dioxines dans : • Les coquillages et les crustacées : 50pg/g de matière grasse, • Le lait : 16pg/g • Œufs : 1.50pg/g • Poisson de mer : 5pg/g Composés du type benzène OH 1/2 O2 t°>400°C OH O 2 H2O HO O Ex : Cumin T°>400°C cumene 41 HO Ex : Formation de l’ozone 3/2 O2 O O ozone O L’alerte de pollution est de 340 µg/m 3 3) Contaminants chimiques 3.1) Produits phytosanitaires On les appelle aussi les pesticides, ce sont des substances herbicides, fongicides, acarides. Il existe des délais entre l’utilisation et la récolte. Il existe des normes de concentration limite dans les produits de consommation : toxicité, persistance, mode de dégradation du composé. Ex : Des produits tel que le DTT, ont été interdits du fait de sa toxicité. Cl Cl Cl CH Cl Cl dichloro diphenyl trichloromethan 42 3.2) Les antibiotiques Des produits vétérinaires sont des antibiotiques utilisés pour protéger des animaux d’élevage. La pénicilline est utilisée contre la mammite. Le lait des vaches traité à la pénicilline ne doit pas être mis en vente immédiatement. Les antibiotiques dits divers sont utilisés à titre prophylactique contre les infections microbiennes des porcs ou des volailles. Ex : amprolium (Analogue de la vitamine B1) Il permet de soigner la coccidiose chez le poulet. On interdit le traitement des animaux avec les mêmes antibiotiques servant à la thérapie humaine. 3.3) Oligoéléments et métaux lourds Le plomb et le mercure s’accumulent dans l’organisme, et sont très difficile à éliminer. Ils modifient le métabolisme. L’intoxication au plomb est très contrôlée actuellement, elle peut provenir de l’eau d’alimentation riche en CO2 : (HCO3)2Ca, qui attaque les conduites en plomb. A partir de poterie ou céramiques décorées aux sels de plomb. Rq : Les peintures avaient comme base la céruse de plomb PbO2 (goût sucré) Le plomb provoque la maladie : saturnisme Inhibe 4 étapes dans la synthèse de l’hémoglobine Se combine avec des enzymes à groupement SH S’attaque au système nerveux. 3.4) Edulcorants Ils sont destinés à remplacer les sucres, très largement utilisé par les diabétiques. Utilisé également en brasserie pour éliminer l’amertume de la bière. Cyclamate Na O O S NH cyclamate O HO H2N cyclohexylamin O cyclohexanol Il provoque des anomalies chromosomiques Rq : Les limonades bon marché contiennent des cyclamates. Saccharine Il donne le cancer de la vessie à forte dose. O NH S O O saccharine 43 cyclohexanone Aspartame O O O H2N N H HO O Les édulcorants augmentent la production d’insuline qui elle-même facilite la division cellulaire. 3.5) Emballage des aliments La toxicité et de l’emballage des aliments devient préoccupant. En effet des substances toxiques peuvent migrer de l’emballage vers l’aliment. Les matières plastiques ne seraient pas toxiques si elles ne contenaient pas de monomères. Le PVC (poly chlorure de vinyle) provoque le sarcome du foie. Un récipient en PVC donne après 40j une concentration de 0.02 à 0.05 ppm. Théoriquement les emballages ne doivent pas contenir plus de 20 ppm de monomère. Le polystyrène styren Sert pour les emballages rigides. Rq : le styrène donne par oxydation un époxyde : H H H O Il est toxique et dangereux pour le système nerveux. Le taux de migration ne doit pas dépasser 50 ppb dans les aliments. Au cours de la fabrication, on ne doit pas dépasser 225°C, car le polystyrène se dépolymérise. 44 Divinylbenzène divinylbenzene Adjuvants de plastification Les plus courants sont les diphényle polychloré. Rq : les poissons accumulent facilement ces composés dans le foie, ce qui leur donne des hépatomes (cancer du foie). Dans les emballages on ne doit pas trouver plus de 0.02 ppm pour les enfants et 5 ppm pour les adultes. Ex : Acide phtalique OH O HO O phthalic acid Il donne des tumeurs malignes chez le rat. Le phtalate et le chlorure de polyvinyle additionné ont un pouvoir cancérogène accrue. Facteurs de risques liés à l’alimentation où à l’environnement. Facteurs de risque Fumée Benzène Edulcorants Excès d’alcool Café Environnement de fumée de tabac Lignes électriques hautes tensions électriciens Organe(s) touché(s) ou maladie Cancer des poumons Leucémie Cancer vessie Bouche oesophage Vessie Risque relatif 10 à 40 1.5 à 20 1.5 à 2.6 1.3 à 2.3 1.3 à 2.6 2à3 leucémie 1.5 à 3 1.4 à 1.9 45 Chap 3 : Les additifs alimentaires Le terme additif alimentaire désigne toutes les substances qui peuvent être ajoutées, aux boissons ou denrées alimentaires. Soit parce qu’elles sont nécessaires à leur préparation, soit parce qu’elles améliore leur présentation, leur qualité organoleptique, ou leur conservation. Les additifs peuvent être des conservateurs, des colorants, des vitamines, des antioxygènes, des arômes, des exhausteurs de goût, émulsifiants ou gélifiants. La liste des additifs autorisés, a été publiée au Journal officiel, à partir du 6 juin 1975, elle comporte 156 additifs. Ils sont classés en séries ou gammes. E100 colorants E101 lactoflavine E102 Tartrazine E110 jaune orange S E120 Cochenille E123 Amarante E127 Erythrosine E131 Bleu pathenté V E150 Caramel E160 Carotène E175 Or beurre, fromage, jaune jaune, peu entraîner des risques d’allergie jaune, peu entraîner des risques d’allergie rouge, peu entraîner des risques d’allergie rouge, peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer Peu entraîner des risques d’allergie ou de cancer E200 conservateurs Ils retardent la détérioration des aliments (dans les boisons ou aliments) E200 Acide sorbique E210 Acide benzoïque E220 E221 E250 E260 E280 Anhydride sulfureux (SO2) Sulfite de sodium SO3Na2 Nitrite de sodium NO2Na Acide acétique Acide propionique Peu entraîner des risques d’allergie Pas dangereux Pas dangereux E300 Antioxydant E300 E307 E320 E321 Acide ascorbique α tocophérol (Vit E) Butyl hydroxy anisol Butyl hydroxy toluène 46 Sans danger Sans danger Irritation Irritation E400 Agents de texture E400 E406 E407 E420 E440 Acide alginique Agar Agar Carraghénates Gomme Xanthane Sorbitol Pectine E508 E551 E570 KCl SiSO2 Acide stéarique E415 E500 acides et sels minéraux E600 Exhausteurs de goût E621 E631 Glutamate de sodium Acide inosinique Les industries agro-alimentaires utilisent aussi des extraits protéiques (lait, soja), et des fibres alimentaires (polymère polysaccharidique mal digéré par les enzymes digestives). Ex : cellulose dégradée à 30% dans le colon. Ex : pectine (polymère de l’acide galacturonique) dégradé dans le colon également. Les fibres diminuent la flèche d’hyperglycémie après le repas et absorbe le cholestérol, mais absorbent également le Ca Mg Fe, ce qui cause des flatulences si elles sont apportées en excès. 47 Chap 4 : Le Brunissement des aliments 1) Le brunissement non enzymatique (BNE) 48
