Bio Chimie

Bio Chimie
BIO CHIMIE 001
06/09/05
Biochimie : Gestion de l’organisme pour fournir de l’énergie à la cellule pour qu’elle
fonctionne correctement.
I – La structure des protéines
Protéines  proteios : qui occupe la 1ère place
Rôle fondamental dans la cellule et nombre de protéines différentes très grandes.
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Rôle enzymatique et de transport comme le transport de molécules naturelles (oxygène
par l’hémoglobine ou encore le fer par la transferrine) et médicament par l’albumine
(protéine majoritaire dans le sang)
Rôle de réserve : le fer est mis en réserve sous forme de ferritine (coque protéique) ou
encore les apolipoprotéines qui englobe les lipides et qui les transportes à l’intérieur
du sang (milieu aqueux) alors que les lipides sont insolubles dans l’eau
Rôle de récepteur cellulaire au niveau de la couche des cellules. On y trouve des
protéines qui servent de récepteurs membranaires pour transporter des informations du
milieu extracellulaire par l’intermédiaire d’une molécule et du récepteur (ligand) ce
qui va permettre des échanges intra/extra cellulaire
On note une très grand hétérogénéité de protéines et donc de structures, constituées de sous
unités de base (acides aminées) qui sont reliés entre eux de manière spécifique. En fonction
du nombre d’AA qui composent la molécule on va distinguer 3 cas :
- Oligopeptides qui possèdent – de 10 AA à la suite. On met le nombre d’AA devant le
mot peptide. Pour 4 AA, on dit tétra peptide. On peut déduire de ceci la masse
moléculaire. En moyenne on note 100 daltons / AA. Donc un tri peptide = 300 daltons
- Polypeptide qui possèdent entre 10 et 100 AA
- Protéine pour les molécules de + de 100 AA soit + de 10000 daltons
A) Structure, caractéristiques physico-chimiques
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Structure générale : Un carbone entouré d’une fonction NH2, d’un COOH
(carboxylique), d’un atome d’hydrogène et d’un radical noté R
Acide aminé alpha : NH2 est porté par le 1er carbone après la fonction COOH.
Acide aminé bêta : NH2 est porté par le 2ème carbone après COOH (dans R)
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Pouvoir rotatoire des acides aminés : En passant un faisceau dans une solution
aqueuse d’AA, la lumière est dérivée. Le carbone central est asymétrique car il établi
des liaisons différentes entre ces 4 liaisons. La glycérine n’a pas ce pouvoir rotatoire
car le carbone central est lié à 2 hydrogènes. On en déduit le caractère dextrogyre
(vers la droite) ou lévogyre (vers la gauche). Si NH2 est à gauche de COOH, l’acide
aminé est de série L. Si NH2 est à gauche de COOH, l’acide aminé est de série D.
Chez l’homme tous les acides aminés sont de série L. Cependant l’isomère L de
l’acide glutamique est dextrogyre donc pas de lien entre L/D et lévogyre/dextrogyre.
Les acides aminés de série D sont présents chez certaines bactéries et dans les
protéines à activité anti-bactérienne. Des AA de série D peuvent se lier à des AA de
série L.
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Caractère ampholyte : du au fait que sur la même molécule il y a un résidu acide
COOH et basique NH2. Son état de ionisation va donc être par conséquent très
variable.
Pour pH = 1 : on a COOH et NH3+ : 1 charge +
Il pourra se complexer avec des anions pour donner des molécules comme le
chlorhydrate.
Pour pH = 11 : on a COOH sous forme COO- et NH3+ sous forme NH2 donc charge –
Il pourra se complexer au sodium.
En fonction du pH le sens de migration dans un champ électrique va changer. Dans
certaines conditions COO- et NH3+ sont associés. C’est ce que l’on appelle le point
isoélectrique et l’AA arrête de migrer
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Absorption dans l’ultraviolet : à 230nm généralement mais à 280nm pour les AA
qui comportent un site aromatique comme la tyrosine, tryptophane ou encore la
phénylalanine.
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Nomenclature des acides aminés : Les nomenclatures sont multiples. Pour la Glycine
(acide amino-acétique) (Gly, G) ; Alanine (Ala, V) ; Valine (Val, V)… La seconde
lettre correspond au système informatique.
B) Les différents groupes d’amino-acides
On dénombre 6 catégories.
1) A chaîne aliphatique. On dénombre 6 protéines différentes
Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Proline
2) AA aromatiques. On en dénombre 3
Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane
3) AA soufré. On en dénombre 2
Cystéine, Méthionine
4) AA à chaîne latérale hydroxylée. On en dénombre 2
Sérine, Thréonine
5) AA à chaîne latérale basique. On en dénombre 3
Lysine, (Arginine), (Histidine)
6) AA acides et dérivés amides. On en dénombre 4
Asparate, Asparagine, Glutamate, Glutamine
Les AA soulignés ne sont pas synthétisés par l’organisme et doivent donc être apportés depuis
l’extérieur car ils demeurent essentiels. Les AA entre parenthèses sont dits ‘semi essentiels’
car pas forcément synthétisés chez l’enfant notamment.
Les AA peuvent se transformer en glucose en cas de carence (glucoformateur). La leucine et
la lysine en revanche ne possèdent pas cette capacité. La valine et l’isoleucine sont très
impliquées dans ce type de transformation puisqu’ils peuvent se changer en corps cétoniques
qui peuvent être nécessaires au cerveau en cas de carences en glucose profondes. Des dérivés
d’AA comme le carboxyglutamine permet la fixation de calcium et sert dans les mécanismes
de coagulation ou dans la fixation osseuse. Les AA à chaîne longue se trouve souvent dans les
protéines car peu solubles.
Cas détaillés :
- Proline : Très présente dans les os.
- Tyrosine : Son groupement OH (hydroxyle) lui donne la capacité de fixer un résidu
phosphate. Les protéines qui en découlent gèrent les signaux cellulaires.
- Cystéine : Son groupement SH est très réactif et permet l’association avec une autre
cystéine avec la création d’un pont dissulfure qui permet le repliement des protéines
sur elles-mêmes. On appel cela une liaison de covalence.
- Sérine : Son groupement OH peut être phosphoré. De nombreuses enzymes possèdent
cet acide aminé car il possède un rôle dans les catalyses (sérine protéase).
Schémas des 20 acides aminés
Les schémas ci-dessous rendent comptent de catégories établies différemment par rapport à
celles du cour. Seul les 2 dernières catégories sont les mêmes, bien qu’il faille ajouter à la
dernière l’asparagine et le glutamine (dérivés acides de l’asparate et du glutamate) de même
forme que leurs homologue acide mais avec un groupement NH2 à la place du O-.