Bilan du TP 19.
Chapitre 1 – Les enzymes et la digestion des glucides.
TP19 : réalisation et spécificité du contact entre une enzyme et son substrat.
Questions : corrigées lors de la séance.
Cours et schéma bilan :
Réalisation et spécificité du contact entre une enzyme et son substrat.
− La catalyse enzymatique suppose la formation d'un complexe enzyme-substrat : le substrat a une forme complémentaire à celle d'une
sorte de cavité de l'enzyme : le site actif. Le substrat se place dans le site actif pour y être transformé en produit(s). La structure spatiale
du site actif découle du repliement de la protéine dans l'espace. Ce repliement dépend notamment des conditions du milieu (pH,
température, etc.) et de l’enchainement des acides aminés (donc dans certains cas de mutations).
o Les enzymes ne peuvent jouer leur rôle de catalyseurs biologiques que dans certaines conditions physico-chimiques. Ainsi, la
saccharase humaine est fonctionnelle autour d’une température de 37°C et d'un pH de 7. Lorsque la température et/ou le pH
s'éloignent de ces conditions optimales, la saccharase devient moins active, voire totalement inactive.
o On constate que certaines maladies sont dues à une ou des enzyme(s) qui diffère(ent) de la forme normale par un ou plusieurs
acides aminés, suite à une mutation d’un ou plusieurs gène(s) qui codent cette (ces) enzyme(s). Il existe donc une relation
étroite entre la séquence d'acides aminés d'une enzyme et sa spécificité de substrat. (Ceci est généralisable à toutes les autres
enzymes qui participent au métabolisme)
− La forme du site actif présente une complémentarité spatiale avec celle du substrat ce qui explique la spécificité de substrat des enzymes.
Une modification des conditions optimales du milieu ou de l’enchainement des acides aminés de l’enzyme peut affecter la structure
spatiale (ou 3D) du site actif donc l’activité de l’enzyme et par conséquent la vitesse de la réaction chimique catalysée par l’enzyme.
Mots clés à savoir définir : catalyseur, structure tridimensionnelle d’une enzyme, site actif, complexe enzyme-substrat.
et affinité avec le
substrat.
(Belin spé P. 160).
Enzyme Enzyme
Substrat
Substrat
Produits
Enzyme
(Structure 3D modifiés)
Formation du complexe enzyme
-substrat.
(Bordas spé P. 177).