Combinaison des Acides Aminés « briques élémentaires du vivant »

Combinaison des Acides Aminés « briques élémentaires du vivant »
Carbone 
I-
Caractéristiques des acides aminés
1- groupes fonctionnels
Définition : molécule ayant les 2 groupes fonctionnels « acide
carboxylique » (--CO2H) et « amine » (--NH2)
O
R-CH-C
NH2
résidu
OH
Acide
2- carbone asymétrique
carboxylique
amine
Un carbone est asymétrique si il est lié à 4 substituants différents.
Pour le repérer, entourer différemment les 4 « morceaux » de molécule à chacun des bouts des 4 liaisons partant de ce
carbone.
L’existence d’un carbone asymétrique entraîne l’existence de 2 acide aminés différents avec pourtant la même
formule développée : l’acide aminé L et l’acide aminé D.
3- représentations
La représentation ci dessus est dite semi développée : c’est celle qui vous sera donnée. Pour obtenir la représentation
développée , il suffit de dessiner pour chaque carbone les 4 liaisons qui le lient à d’autres atomes.
 La représentation la plus utilisée en biologie est celle de Fischer :
COOH
 le groupement –CO2H toujours en haut
 le résidu toujours en bas
H
NH2
 si le groupement –NH2 est à gauche , on a l’énantiomère L de l’acide aminé
si le groupement –NH2 est à droite , on a l’énantiomère D de l’acide aminé
CH3
Remarque : dans la nature on ne trouve que des acides aminés L
P

liaison peptidique
1- réaction de synthèse peptidique
Déf : 2 acide aminés peuvent s’associer par formation d’une liaison peptidique qui est le résultat de la réaction d’une fonction
acide carboxylique avec une fonction amine d’une autre molécule.
Ex :
Remarque : si l’on part d’un
mélange de 2 acides aminés (ex : serine et alanine) , ils peuvent s’enchaîner de plusieurs façons différentes : ser-ala ; ala-ser ;
ala-ala ; ser-ser vu qu’il existe plusieurs groupes « carboxylique » et plusieurs groupes « amine ».



2- caractéristiques de la liaison peptidique
Il faut savoir la repérer dans une molécule : voir dessin ci contre
C’est un cas particulier de fonction amide –CO—N—

Cette liaison est plane (les 4 atomes C,O,N,H sont dans un même plan)
O
-C-NH
3- réaction d’hydrolyse
La réaction inverse de la synthèse peptidique est appelée hydrolyse :
Déf : il s’agit de la destruction d’une liaison peptique en présence d’eau pour redonner 2 acides aminés avec chacun 1 fonction
« acide carboxylique » et 1 fonction « amine ».
Ex : c’est la réaction inverse de celle de synthèse. (voir exemple ci dessus)
 la partie C==O de la liaison peptidique donne après coupure un groupe « acide carboxylique » --CO2H
 la partie –NH de la liaison peptidique donne après coupure un groupe « amine » --NH2 sur le 2ème acide aminé.
protéines
 on peut assembler plus de 2 AA : on obtient des polypeptides avec (n-1) liaisons peptidiques pour (n) acides aminés .
 Si n > 200 , le polypeptide est appelé protéine !
II-
Exercice (à faire !)
1. La formule semi-développée plane de la valine est :
CH3  CH  CH  COOH

CH3

NH2
1.1 Reproduire la formule et encadrer les groupes fonctionnels amine et acide carboxylique en les nommant.
1.2 A quelle famille de composés la valine appartient-elle ?
1.3 Qu’appelle-t-on carbone asymétrique ? Repérer, à l’aide d’un astérique (*), celui présent dans la valine.
1.4 Représenter la D-valine en représentation de Fischer.
2. La valine se condense avec la glycine de formule NH 2  CH2  COOH pour former des dipeptides.
2.1 Combien de dipeptides différents peut-on obtenir en mélangeant sans précaution particulière ces ceux composés
? Donner leurs noms en utilisant les abréviations à 3 lettres, Val et Gly.
2.2 Ecrire, en utilisant les formules semi-développées planes, l’équation-bilan conduisant à la formation du
dipeptide Val  Gly et encadrer la liaison peptidique dans le dipeptique obtenu.