sciences de la vie et de la terre

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EXAMEN BLANC DE DÉCEMBRE 2009
CLASSE DE 1ère S - DURÉE 3H00 - COEFFICIENT 6
SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE
CALCULATRICES INTERDITES
1. RESTITUTION ORGANISÉE DES CONNAISSANCES (7 PTS)
A partir de l’étude d’une pathologie comme la drépanocytose, ou l’anémie falciforme, ou la
mucoviscidose, et de vos connaissances, présentez les effets d'une mutation aux différentes échelles
d’observation du phénotype.
N’oubliez pas de faire un plan.
Plan indicatif pour le correcteur avec barème :
1) Introduction :
Le phénotype est l’ensemble des caractères exprimés ; une mutation est une modification de
l’ADN. Si certaines mutations sont muettes (n’entraînent pas modification du phénotype), d’autres
sont actives et entraînent une modification du phénotype.
Nous allons voir comment, à travers une pathologie comme la drépanocytose, une mutation
modifie le phénotype.
(L’introduction doit présenter (définir) le phénotype, une mutation, la pathologie choisie pour
illustrer les effets d’une mutation). – L’élève n’est pas obligé de choisir la drépanocytose ; on
appréciera toutefois que la même pathologie soit conservée pour les différents niveaux
d’observation.
2) Phénotype macroscopique
Il se définit comme étant en relation avec tout ce qui est directement observable ou décelable, sans
instrument particulier.
A l’échelle macroscopique, la drépanocytose se caractérise par de la toux, de la fièvre, des vertiges,
une pâleur anormale du visage…
3) Phénotype microscopique
Il se définit comme étant en relation avec tout ce qui observable ou décelable, avec un instrument
précis (microscope par exemple) ou par une analyse, un test…
A l’échelle microscopique, la drépanocytose se caractérise par une anémie : un nombre de globules
rouges très inférieurs à la normale. Les hématies, au microscope, ont une forme en faucille.
4) Phénotype moléculaire
C’est l’échelle la plus fine d’observation d’un phénotype : elle est en relation avec la molécule : la
protéine, ou le gène…
A l’échelle moléculaire, la drépanocytose se caractérise par une fibrillation protéique : les
molécules d’hémoglobine contenues dans les hématies ne sont plus libres mais s’associent en
réseaux. Cette fibrillation est à l’origine de la forme particulière des hématies.

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Une hématie est une cellule sans noyau (l’hématie perd son noyau en devenant mature et
fonctionnelle). Elle renferme environ 300 millions de molécules d’hémoglobine. Ces molécules
sont des pigments qui donnent sa couleur au sang. Chaque pigment d’hémoglobine est une protéine
constituée par 4 chaînes polypeptidiques (4 chaînes d’acides aminés) : 2 chaînes α de 141 acides
aminés, et 2 chaînes β de 146 acides aminés. Chaque chaîne renferme un hème ferreux capable de
s’associer avec de l’oxygène. Ce sont ces pigments d’hémoglobine qui sont responsables du
transport du dioxygène depuis les poumons vers les tissus
(La connaissance du nombre exact d’acides aminés n’est pas exigée).
La chaîne β de l’hémoglobine normale commence par la suite d’AA :
VAL-HIS-LEU-THR-PRO-GLU-GLU-LYS-SER...
Cette hémoglobine est soluble et donne des hématies rondes normales ; elle qualifie le phénotype
HbA.
La chaîne β de l’hémoglobine d’un drépanocytaire est :
VAL-HIS-LEU-THR-PRO-VAL-GLU-LYS-SER...
Cette hémoglobine est insoluble et adhère à d’autres hémoglobines insolubles, constituant alors des
filaments qui modifient la forme de l’hématie. C’est le phénotype HbS
(La connaissance de la suite exacte d’acides aminés n’est pas exigée).
On voit qu’il y a modification du 6
ème
acide aminé de la chaîne β de l’hémoglobine chez les
drépanocytaires : ainsi la modification d’une chaîne polypeptidique entraîne une modification du
phénotype.
Cette modification de la chaîne polypeptidique est lié à une modification du gène correspondant,
modification de l’ADN : une mutation ponctuelle portant sur le 6
ème
triplet du gène codant pour la
chaîne β (16ème nucléotide).
(La connaissance de l’emplacement exact et le nom des nucléotides n’est pas exigé).
5) Conclusion :
On voit ainsi que la mutation d’un nucléotide sur un gène peut entraîner une modification d’une
protéine, cette modification changeant sa fonctionnalité, et faisant apparaître une pathologie
pouvant aboutir à la mort. Une mutation, donc une modification du génotype, entraîne une
modification du phénotype à tous les niveaux d’ d’observation.
Mais est-que toutes les modifications du génotype entraînent une modification du phénotype ?

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2. EXPLOITATION DE DOCUMENTS (6 PTS)
1) Repérez les différents organites notés 1 à 11 sur le dessin de la cellule caliciforme. – (0,5
point)
1-membrane cytoplasmique ; 2-cytosol ou hyaloplasme ; 3-appareil de golgi ou dictyosome ; 4-
noyau ou membrane nucléaire ; 5-nucléole ; 6-chromatine ; 7-REL ; 8-grain de sécrétion ; 9-
mitochondrie ; 10-ribosomes ; 11-REG.
2) Qu’est-ce qu’un pulse ? Qu’est-ce qu’une chasse ? – (0,5 point)
Un pulse est une culture d’un matériel biologique, sur un milieu contenant un précurseur radioactif,
pendant un temps défini.
Le matériel biologique cultivé sur milieu chaud est transféré sur milieu froid ; des prélèvements de
cette culture sont effectués à différents moments.
3) Analysez le graphe des résultats de la 1ère série d’expériences, montrant les variations de
radioactivité des différents organites après injection de leucine chaude. – (2,5 points)
OBSERVATION INTERPRÉTATION
On observe
au 1er prélèvement (t=3 mn, juste
après le pulse) que la radioactivité est déjà très
forte dans le REG ; elle est nulle dans les autres
organites.
La leucine a
donc
été utilisée d'abord au niveau
du REG. La leucine étant précurseur d'une
protéine, c'est que la synthèse protéique débute
au niveau du REG.
Du temps t=3 mn au temps t=20 mn,
on observe
que la radioactivité passe par un maximum au
niveau du REG puis décroît :
les protéines synthétisées dans le REG sont
exportées hors du REG.
Du temps t=3 mn au temps t=20 mn, la
radioactivité ne cesse de croître dans l'Appareil
de Golgi,
la quantité de protéines radioactives augmentent
dans l'AG ; donc lLes protéines sont
transférées depuis le REG vers l'appareil de
Golgi.
Du temps t=20 mn jusqu'au temps t=100 mn
environ, on voit que la radioactivité décroît dans
le REG et l'AG et augmente dans les grains de
sécrétion.
La quantité de protéines présentes dans le REG et
l'AG décroit ; elle croît dans les GS. Il y a un
nouveau transfert des protéines depuis l'AG vers
les grains de sécrétion.
Au-
delà du temps t=100 mn, la radioactivité reste
constante dans le REG et l'AG : il n'y plus exportation de protéines ; ce qui montre qu'une partie des protéines synthétisées
par la cellule sert au maintien des structures et
fonction cellulaires.
En revanche on constate que la radioactivité
décroît dans les GS ; les protéines quittent les GS. Si la radioactivité n'augmente pas dans d'autres
structures cellulaires (l'énoncé ne précise pas si
le dosage de radioactivité a été fait sur tous les
organites), c'est que les protéines sont exportées
dans le milieu extracellulaire.
En conclusion, l'expérience montre que la synthèse des protéines est extrêmement rapide. Elle est
initiée au niveau du REG. Les protéines synthétisées passent ensuite dans l'appareil de Golgi, puis

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dans les grains de sécrétion, avant d'être exportées vers la lumière. Toutefois une partie des
protéines synthétisées par la cellule reste dans le cytoplasme.
4) Analysez le graphe des résultats de la deuxième série d’expériences, obtenu après injection
de galactose radioactif. – (2 points)
OBSERVATION INTERPRÉTATION
On observe
au 1er prélèvement (t=3 mn, juste
après le pulse) que la radioactivité est déjà très
forte dans l'AG ; elle est nulle dans les autres
organites.
Le galactose a
donc
été utilisé d'abord au niveau
de l'AG. Le galactose étant précurseur d'une
glycoprotéine, c'est que l'incorporation de sucre
dans une protéine se fait au niveau de l'AG.
Du temps t=3 mn au temps t=45 mn,
on observe
que la radioactivité passe par un maximum au
niveau de l'AG puis décroît :
les glycoprotéines synthétisées dans l'AG quittent
l'AG.
La radioactivité ne cesse de croître dans les
grains de sécrétion
donc
la quantité de glycoprotéines radioactives
augmentent dans les GS. Il y a transfert des
glycoprotéines depuis l'AG vers les GS.
A partir du temps t=45 mn jusqu'au temps t=120
mn; la radioactivité ne cesse de décroître dans
l'AG et dans les GS :
Il y a exportation des glycoprotéines vers le
milieu extracellulaire.
Toutefois vers la fin de l'expérience, la
radioactivité semble se stabiliser dans l'appareil
de Golgi
ainsi que dans les grains de sécrétion
ce qui montre qu'une partie des glycoprotéines
sert à la cellule et y reste ségréguée, et qu'une
autre partie est stockée dans les grains de
sécrétion dans l'attente probablement de son
exportation.
En conclusion, l'expérience montre que l'incorporation des sucres à une protéine se fait au niveau de
l'Appareil de Golgi.
5) Concluez. – (0,5 points)
Ces expériences avaient pour but de déterminer les étapes de la synthèse et du cheminement des
glycoprotéines du mucus intestinal dans une cellule caliciforme.
On a pu mettre en évidence que la synthèse s'effectue en deux étapes : tout d'abord des chaînes
polypeptidiques sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique, puis ces chaînes sont exportées
vers l'appareil de Golgi où elles subissent une maturation, c'est à dire que du galactose leur est
associé. Les glycoprotéines ainsi formées passent dans les grains de sécrétion où elles sont stockés
en attendant d'être exportées. Il est à noter qu'une partie des protéines et glycoprotéines formées
restent dans la cellule, sans doute pour contribuer au fonctionnement de la cellule elle-même.

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3. RÉSOLUTION D’UN PROBLÈME (7 PTS)
Lessive et publicité.
(ce problème est un problème original – auteur : Francis Albéric SIBILLE
Les slogans publicitaires sont réels ; la composition de la lessive X est réelle).
Le barème signalé est indicatif. La répartition des points peut être changée par le correcteur.
L’élève doit, à un moment dans ses explication, citer la formation d’un complexe enzyme substrat
et présenter les schémas montrant la réaction. Il doit à un moment expliquer la spécificité de
substrat.
1. La lessive X contient des enzymes. Quelles sont ces enzymes et sur quels composés (sur
quels substrats) ces enzymes sont elles susceptibles d’agir ? – (0,5 point)
Cette lessive contient des enzymes glycosidases capables d’agir sur les glucides, des enzymes
protéases capables d’agir sur les protides (sur les protéines).
2. D’après ce que vous savez du mode d’action des enzymes, commentez la publicité 1. – (0,5
point)
La publicité précise que la lessive contient des enzymes, ce qui est vrai.
Lorsque l’enzyme est en présence de son substrat, il y a formation d’un complexe enzyme-
substrat, puis une réaction a lieu qui libère l’enzyme et les produits formés.
L’enzyme ressort intacte de la réaction qu’elle a catalysée. Elle peut resservir. Les enzymes vont
agir jusqu’à disparition du substrat. Le vocabulaire employé par les publiciste est coloré, mais la
publicité n’est pas mensongère.
3. Analysez les résultats obtenus dans l’expérience avec les 4 tubes à essais ; concluez en
portant une relation avec la publicité 2. – (1 point)
Tube 1 : L’aspect du tube 1 contenant gélatine + eau est inchangé en fin d’expérience, ce qui
nous montre que la gélatine ne se décompose pas spontanément seule. Le tube 1 est un tube
témoin