1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 1/7 EXAMEN BLANC DE DÉCEMBRE 2009 CLASSE DE 1ère S - DURÉE 3H00 - COEFFICIENT 6 SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE CALCULATRICES INTERDITES 1. RESTITUTION ORGANISÉE DES CONNAISSANCES (7 PTS) A partir de l’étude d’une pathologie comme la drépanocytose, ou l’anémie falciforme, ou la mucoviscidose, et de vos connaissances, présentez les effets d'une mutation aux différentes échelles d’observation du phénotype. N’oubliez pas de faire un plan. Plan indicatif pour le correcteur avec barème : 1) Introduction : Le phénotype est l’ensemble des caractères exprimés ; une mutation est une modification de l’ADN. Si certaines mutations sont muettes (n’entraînent pas modification du phénotype), d’autres sont actives et entraînent une modification du phénotype. Nous allons voir comment, à travers une pathologie comme la drépanocytose, une mutation modifie le phénotype. (L’introduction doit présenter (définir) le phénotype, une mutation, la pathologie choisie pour illustrer les effets d’une mutation). – L’élève n’est pas obligé de choisir la drépanocytose ; on appréciera toutefois que la même pathologie soit conservée pour les différents niveaux d’observation. 2) Phénotype macroscopique Il se définit comme étant en relation avec tout ce qui est directement observable ou décelable, sans instrument particulier. A l’échelle macroscopique, la drépanocytose se caractérise par de la toux, de la fièvre, des vertiges, une pâleur anormale du visage… 3) Phénotype microscopique Il se définit comme étant en relation avec tout ce qui observable ou décelable, avec un instrument précis (microscope par exemple) ou par une analyse, un test… A l’échelle microscopique, la drépanocytose se caractérise par une anémie : un nombre de globules rouges très inférieurs à la normale. Les hématies, au microscope, ont une forme en faucille. 4) Phénotype moléculaire C’est l’échelle la plus fine d’observation d’un phénotype : elle est en relation avec la molécule : la protéine, ou le gène… A l’échelle moléculaire, la drépanocytose se caractérise par une fibrillation protéique : les molécules d’hémoglobine contenues dans les hématies ne sont plus libres mais s’associent en réseaux. Cette fibrillation est à l’origine de la forme particulière des hématies. 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 2/7 Une hématie est une cellule sans noyau (l’hématie perd son noyau en devenant mature et fonctionnelle). Elle renferme environ 300 millions de molécules d’hémoglobine. Ces molécules sont des pigments qui donnent sa couleur au sang. Chaque pigment d’hémoglobine est une protéine constituée par 4 chaînes polypeptidiques (4 chaînes d’acides aminés) : 2 chaînes α de 141 acides aminés, et 2 chaînes β de 146 acides aminés. Chaque chaîne renferme un hème ferreux capable de s’associer avec de l’oxygène. Ce sont ces pigments d’hémoglobine qui sont responsables du transport du dioxygène depuis les poumons vers les tissus (La connaissance du nombre exact d’acides aminés n’est pas exigée). La chaîne β de l’hémoglobine normale commence par la suite d’AA : VAL-HIS-LEU-THR-PRO-GLU-GLU-LYS-SER... Cette hémoglobine est soluble et donne des hématies rondes normales ; elle qualifie le phénotype HbA. La chaîne β de l’hémoglobine d’un drépanocytaire est : VAL-HIS-LEU-THR-PRO-VAL-GLU-LYS-SER... Cette hémoglobine est insoluble et adhère à d’autres hémoglobines insolubles, constituant alors des filaments qui modifient la forme de l’hématie. C’est le phénotype HbS (La connaissance de la suite exacte d’acides aminés n’est pas exigée). On voit qu’il y a modification du 6ème acide aminé de la chaîne β de l’hémoglobine chez les drépanocytaires : ainsi la modification d’une chaîne polypeptidique entraîne une modification du phénotype. Cette modification de la chaîne polypeptidique est lié à une modification du gène correspondant, modification de l’ADN : une mutation ponctuelle portant sur le 6ème triplet du gène codant pour la chaîne β (16ème nucléotide). (La connaissance de l’emplacement exact et le nom des nucléotides n’est pas exigé). 5) Conclusion : On voit ainsi que la mutation d’un nucléotide sur un gène peut entraîner une modification d’une protéine, cette modification changeant sa fonctionnalité, et faisant apparaître une pathologie pouvant aboutir à la mort. Une mutation, donc une modification du génotype, entraîne une modification du phénotype à tous les niveaux d’ d’observation. Mais est-que toutes les modifications du génotype entraînent une modification du phénotype ? 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 3/7 2. EXPLOITATION DE DOCUMENTS (6 PTS) 1) Repérez les différents organites notés 1 à 11 sur le dessin de la cellule caliciforme. – (0,5 point) 1-membrane cytoplasmique ; 2-cytosol ou hyaloplasme ; 3-appareil de golgi ou dictyosome ; 4noyau ou membrane nucléaire ; 5-nucléole ; 6-chromatine ; 7-REL ; 8-grain de sécrétion ; 9mitochondrie ; 10-ribosomes ; 11-REG. 2) Qu’est-ce qu’un pulse ? Qu’est-ce qu’une chasse ? – (0,5 point) Un pulse est une culture d’un matériel biologique, sur un milieu contenant un précurseur radioactif, pendant un temps défini. Le matériel biologique cultivé sur milieu chaud est transféré sur milieu froid ; des prélèvements de cette culture sont effectués à différents moments. 3) Analysez le graphe des résultats de la 1ère série d’expériences, montrant les variations de radioactivité des différents organites après injection de leucine chaude. – (2,5 points) OBSERVATION INTERPRÉTATION On observe au 1er prélèvement (t=3 mn, juste après le pulse) que la radioactivité est déjà très forte dans le REG ; elle est nulle dans les autres organites. La leucine a donc été utilisée d'abord au niveau du REG. La leucine étant précurseur d'une protéine, c'est que la synthèse protéique débute au niveau du REG. Du temps t=3 mn au temps t=20 mn, on observe les protéines synthétisées dans le REG sont que la radioactivité passe par un maximum au exportées hors du REG. niveau du REG puis décroît : Du temps t=3 mn au temps t=20 mn, la radioactivité ne cesse de croître dans l'Appareil de Golgi, la quantité de protéines radioactives augmentent dans l'AG ; donc lLes protéines sont transférées depuis le REG vers l'appareil de Golgi. Du temps t=20 mn jusqu'au temps t=100 mn environ, on voit que la radioactivité décroît dans le REG et l'AG et augmente dans les grains de sécrétion. La quantité de protéines présentes dans le REG et l'AG décroit ; elle croît dans les GS. Il y a un nouveau transfert des protéines depuis l'AG vers les grains de sécrétion. Au-delà du temps t=100 mn, la radioactivité reste il n'y plus exportation de protéines ; ce qui constante dans le REG et l'AG : montre qu'une partie des protéines synthétisées par la cellule sert au maintien des structures et fonction cellulaires. En revanche on constate que la radioactivité décroît dans les GS ; les protéines quittent les GS. Si la radioactivité n'augmente pas dans d'autres structures cellulaires (l'énoncé ne précise pas si le dosage de radioactivité a été fait sur tous les organites), c'est que les protéines sont exportées dans le milieu extracellulaire. En conclusion, l'expérience montre que la synthèse des protéines est extrêmement rapide. Elle est initiée au niveau du REG. Les protéines synthétisées passent ensuite dans l'appareil de Golgi, puis 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 4/7 dans les grains de sécrétion, avant d'être exportées vers la lumière. Toutefois une partie des protéines synthétisées par la cellule reste dans le cytoplasme. 4) Analysez le graphe des résultats de la deuxième série d’expériences, obtenu après injection de galactose radioactif. – (2 points) OBSERVATION INTERPRÉTATION On observe au 1er prélèvement (t=3 mn, juste après le pulse) que la radioactivité est déjà très forte dans l'AG ; elle est nulle dans les autres organites. Le galactose a donc été utilisé d'abord au niveau de l'AG. Le galactose étant précurseur d'une glycoprotéine, c'est que l'incorporation de sucre dans une protéine se fait au niveau de l'AG. Du temps t=3 mn au temps t=45 mn, on observe les glycoprotéines synthétisées dans l'AG quittent que la radioactivité passe par un maximum au l'AG. niveau de l'AG puis décroît : La radioactivité ne cesse de croître dans les grains de sécrétion donc la quantité de glycoprotéines radioactives augmentent dans les GS. Il y a transfert des glycoprotéines depuis l'AG vers les GS. A partir du temps t=45 mn jusqu'au temps t=120 Il y a exportation des glycoprotéines vers le mn; la radioactivité ne cesse de décroître dans milieu extracellulaire. l'AG et dans les GS : Toutefois vers la fin de l'expérience, la radioactivité semble se stabiliser dans l'appareil de Golgi ainsi que dans les grains de sécrétion ce qui montre qu'une partie des glycoprotéines sert à la cellule et y reste ségréguée, et qu'une autre partie est stockée dans les grains de sécrétion dans l'attente probablement de son exportation. En conclusion, l'expérience montre que l'incorporation des sucres à une protéine se fait au niveau de l'Appareil de Golgi. 5) Concluez. – (0,5 points) Ces expériences avaient pour but de déterminer les étapes de la synthèse et du cheminement des glycoprotéines du mucus intestinal dans une cellule caliciforme. On a pu mettre en évidence que la synthèse s'effectue en deux étapes : tout d'abord des chaînes polypeptidiques sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique, puis ces chaînes sont exportées vers l'appareil de Golgi où elles subissent une maturation, c'est à dire que du galactose leur est associé. Les glycoprotéines ainsi formées passent dans les grains de sécrétion où elles sont stockés en attendant d'être exportées. Il est à noter qu'une partie des protéines et glycoprotéines formées restent dans la cellule, sans doute pour contribuer au fonctionnement de la cellule elle-même. 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 5/7 3. RÉSOLUTION D’UN PROBLÈME (7 PTS) Lessive et publicité. (ce problème est un problème original – auteur : Francis Albéric SIBILLE Les slogans publicitaires sont réels ; la composition de la lessive X est réelle). Le barème signalé est indicatif. La répartition des points peut être changée par le correcteur. L’élève doit, à un moment dans ses explication, citer la formation d’un complexe enzyme substrat et présenter les schémas montrant la réaction. Il doit à un moment expliquer la spécificité de substrat. 1. La lessive X contient des enzymes. Quelles sont ces enzymes et sur quels composés (sur quels substrats) ces enzymes sont elles susceptibles d’agir ? – (0,5 point) Cette lessive contient des enzymes glycosidases capables d’agir sur les glucides, des enzymes protéases capables d’agir sur les protides (sur les protéines). 2. D’après ce que vous savez du mode d’action des enzymes, commentez la publicité 1. – (0,5 point) La publicité précise que la lessive contient des enzymes, ce qui est vrai. Lorsque l’enzyme est en présence de son substrat, il y a formation d’un complexe enzymesubstrat, puis une réaction a lieu qui libère l’enzyme et les produits formés. L’enzyme ressort intacte de la réaction qu’elle a catalysée. Elle peut resservir. Les enzymes vont agir jusqu’à disparition du substrat. Le vocabulaire employé par les publiciste est coloré, mais la publicité n’est pas mensongère. 3. Analysez les résultats obtenus dans l’expérience avec les 4 tubes à essais ; concluez en portant une relation avec la publicité 2. – (1 point) Tube 1 : L’aspect du tube 1 contenant gélatine + eau est inchangé en fin d’expérience, ce qui nous montre que la gélatine ne se décompose pas spontanément seule. Le tube 1 est un tube témoin 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 6/7 Tube 2 : L’aspect du tube 2 contenant gélatine + lessive classique est inchangé ce qui nous montre que la lessive classique « n’attaque pas » la gélatine. Tube 3 : le tube 3 contenant gélatine + lessive + enzyme a été décoloré sur les deux tiers de la hauteur. L’absence de coloration montre qu’il y a eu dégradation de la gélatine. La lessive X a dégradé la gélatine, donc une protéine. Tube 4 : le tube 4 contenant gélatine + subtilisine a été décoloré sur plus des deux tiers de la hauteur. L’absence de coloration montre qu’il y a eu dégradation de la gélatine. L’enzyme bactérienne a dégradé la gélatine, donc la lessive X a des propriétés de dégradation analogues à celle d’une enzyme bactérienne. L’expérience montre que la lessive X a une efficacité quasi identique à celle de l’enzyme bactérienne pour ce qui est de la destruction de la gélatine, protéine de cartilage. La publicité 2 fait référence à des tâches d’œuf, de jus de viande, de sang : aliments qui sont ou contiennent des protéines… Donc la publicité est vraie, pour ce qui est des exemples cités, exemples de tâches d’origine protéique. 4. L’expérience a été réalisée avec de la substilisine et de la gélatine. D’après ce que vous savez sur la spécificité des enzymes, critiquez la publicité 2. – (0,5 point) Les enzymes possèdent une spécificité de substrat : l’enzyme reconnaît son substrat car elle a une forme complémentaire de ce substrat (on parle de stéréospécificité). Lorsque l’enzyme reconnaît son substrat, il y a formation d’un complexe-substrat et il y a réaction entre l’enzyme et le substrat. Les enzymes protéases contenues dans la lessive X réagiront avec les protides ; les glycosidases avec certains glucides ; mais qu’en est-il pour des tâches qui ne sont d’origine protidique ? La publicité ne donne que des exemples de tâches d’origine protéique. La publicité est rédigée de telle sorte qu’on puisse penser que la lessive X dissout tout type de tâche…Il y a une certaine ambiguïté… 5. D’après vos connaissances sur les conditions d’action des enzymes, que pensez-vous de la publicité 3 ? – (1 point) Les enzymes ont en général un maximum d’efficacité à une température donnée ; leur efficacité diminue d’autant plus qu’on s’écarte de cette température optimale. Les enzymes sont inactivées à basse température ; elles peuvent être détruites à haute température. Il est probable que les 1s_cntsvt_2009_12_eb_corrigé.doc 7/7 enzymes de la lessive X appartiennent à une catégorie d’enzymes qui sont détruites au-delà de 60° ou 80°. Cela explique la recommandation de la publicité de ne pas faire bouillir le linge, afin de na pas détruire les enzymes 6. Imaginez une expérience permettant de tester les publicités 4 et 5 ; décrivez-là, signalez les résultats, analysez et concluez. – (2 points) Exemple de protocole expérimental : 8 tubes à essais sont remplis avec une même quantité de gélatine ; on ajoute dans chaque tube une même quantité de lessive X ; les tubes sont placés dans des bains-marie à 10°, 20°, 30°,…, 80°. Après quelques heures l’aspect des tubes est le suivant : La faible quantité de gélatine restant dans les tubes placés à 30°, 40°,50°, montre la plage de température optimale pour l’activité de l’enzyme et permet de vérifier que l’enzyme est bien efficace dés 30°, et jusqu’à 50°. (Les résultats montrent également l’inefficacité de l’enzyme audelà de 70°). 7. Les fibres textiles peuvent être synthétiques ou naturelles. Certaines fibres naturelles telles la soie, la laine sont constituées de protéines (kératine) ; d’autres telles le coton, le lin, sont des polymères de glucose ; les fibres synthétiques sont des chaînes polycarbonées tirées de la chimie du pétrole… Que pensez-vous de l’action des lessives de type X sur ces fibres ? – (1 point) La lessive X contient des protéases. Ces protéases sont actives sur tout type de protéines. De ce fait elles seront actives sur toutes les fibres à base protéique : soie, soie mélangée, laine… Elle provoquera une usure prématurée de ce type de tissus… La lessive contient des glycosidases, enzymes capables de dégrader certains polymères de glucose. Elle pourra donc avoir également des effets néfastes sur les fibres à base de coton ou de lin. 8. Quelle conclusion générale pouvez-vous émettre sur la lessive X, son mode d’action, la réalité des publicités ? – (0,5 point) …