1.2
1.2 L'activité enzymatique dépend de la structure spatiale des enzymes.
L'activité enzymatique dépend de la structure spatiale des enzymes.
1.2.1
1.2.1 La structure spatiale des enzymes dépend de la séquence des acides
La structure spatiale des enzymes dépend de la séquence des acides
aminés.
aminés.
Question 3 et 4 page 33
La liaison entre l'enzyme et le substrat est réalisée au niveau d'un creux formant le site actif de
l'enzyme.
Si la séquence d'acides aminés de l'enzyme est modifiée, notamment au niveau du site actif, alors sa
configuration spatiale change, ce qui conduit à une modulation ou à une inactivation de l'enzyme.
1.2.2
1.2.2 La structure spatiale des enzymes dépend des conditions du milieu.
La structure spatiale des enzymes dépend des conditions du milieu.
Une variation de pH modifie les charges portées par les acides aminés constituant l'enzyme, ainsi, des
liaisons hydrogène ou des ponts disulfure entre des acides aminés voisins dans la molécule peuvent être
rompus de manière définitive ou non.
Cela modifie la configuration spatiale de l'enzyme, donc la complémentarité de l'enzyme avec le
substrat est perdue, ce qui provoque une perte de la spécificité de l'enzyme.
1.3
1.3 La formation d'un complexe enzyme-substrat.
La formation d'un complexe enzyme-substrat.
TP2 : Vitesse de réaction enzymatique et concentration en substrat.
Lorsque la concentration en substrat augmente (
document
4 page 27
), la vitesse de la réaction enzymatique augmente
aussi. Elle se stabilise alors à un niveau constant
correspondant à la vitesse maximale. Cela prouve en effet la
formation d'un complexe enzyme-substrat.
En , il y a peu d'association ES (complexe enzyme-
substrat). La vitesse de réaction est faible, peu de produits
sont formés.
En , la concentration en substrat augmente, il y a donc
beaucoup d'associations ES (complexe enzyme-substrat). La
vitesse de la réaction est plus élevée, la quantité de produits
formés augmente.
En , le plateau de saturation s'explique par le fait que le
site actif de tous les enzymes est occupé par le substrat. On dit que l'enzyme est saturée.
L'équation générale d'une réaction catalysée par une enzyme est donc :
Enzyme + Substrat Complexe enzyme-substrat Enzyme + Produit
(E) (S) (ES) (E) (P)
1.4
1.4 Conclusion.
Conclusion.
Les modalités d'action des enzymes reposent sur la formation du complexe enzyme-substrat.
Les propriétés des enzymes dépendent de leur structure spatiale. Des modifications de
structure spatiale, déterminées soit par des changements de la séquence des acides aminés,
soit par des conditions du milieu (pH, température, ions...), modifient leur activité.
2
2 Les enzymes : catalyseurs biologiques à double spécificité.
Les enzymes : catalyseurs biologiques à double spécificité.
2.1
2.1 Spécificité du substrat.
Spécificité du substrat.
2.1.1
2.1.1 L'amylase salivaire.
L'amylase salivaire.
Elle n'agit ni sur le saccharose ni sur le fructose mais uniquement sur l'amidon.
(C6H10O5)n + n/2 H2O n/2 C12H22O11
amidon (S) eau amylase maltose (P)
salivaire (E)
2