Effecteurs physiques et chimiques de l`activité enzymatique

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I
I_ _F Fa ac ct te eu ur rs sp ph hy ys si ic co o- -c ch hi im mi iq qu ue es s
A
A. .T Te em mp pé ér ra at tu ur re e
L'agitation thermique facilite le franchissement de la barrière d'énergie
d'activation. D'où, lorsque la température augmente, la vitesse de réaction augmente.
Mais lorsque la température est trop élevée, l'enzyme se dénature. La température
optimale est souvent 37°C. Elle est supérieure pour les bactéries thermophiles.
B
B. .p pH H
La variation de pH modifie certaines ionisations des acides aminés, et modifie
par conséquent l'action de certaines enzymes. Elles ont été optimisées pour
fonctionner à un pH de 6,5. Un pH trop basique ou trop acide dénature la protéine.
I
II I_ _L Le es si in nh hi ib bi it ti io on ns s
A
A. .D Dé éf fi in ni it ti io on n
Un inhibiteur réduit l'activité enzymatique en se liant à l'enzyme de telle façon
que sa liaison au substrat et/ou son taux de renouvellement soit modifié.
T
Activité
40 60200
TOptimale = 37°C
T
Activité
7 122
pHOptimal = 6,5
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B
B. .C Ci in né ét ti iq qu ue ei in nh hi ib bi it tr ri ic ce e
l
lC Ci in né ét ti iq qu ue e: :
l
lC Co om mp pé ét ti it ti io on n: :
On distingue alors deux cas :
q
qInhibition compétitive : le substrat et l'inhibiteur se lient sur le même site
k'M= kM* ( 1 + [I] / kI)
q
qInhibition non compétitive : le substrat et l'inhibiteur se lient à des sites différents
1 / v'max = 1 / vmax * ( 1 + [I] / kI)
I
II II I_ _A Ac ct ti iv va at ti io on n
Un activateur augmente la vitesse de réaction de l'enzyme. Ils sont recyclés
plus tard dans le métabolisme.
A
A. .A Ac ct ti iv va at ti io on ns sp pé éc ci if fi iq qu ue e
Dans le cas d'une activation spécifique, si l'enzyme n'a pas d'activateur, elle a
peu ou pas d'activité. Ce sont souvent des coenzymes.
B
B. .I Io on ns sm mi in né ér ra au ux x
Ces ions peuvent former de nombreuses liaisons. Ils peuvent jouer un rôle
dans la conformation de l'enzyme, la fixation du substrat ou la catalyse de la réaction
enzymatique.
Les plus courants sont :
q
qMn2+, Mg2+ : stabilisent l'ATP
q
qNa+, K+(alcalins) : stabilisent la forme active du substrat
q
qCa2+ : module l'activité
E + S k1
k-1ES k2E + P
E + I k1
k-1EI
kM= [E][S] / [ES]
kI= [E][I] / [EI]
1 / vi
1/ [S]
-1/kM-1/k'M
1 / v'max
Sans inhibition
Inhibition non
compétitive
Inhibition
compétitive
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C
C. .M Mo od di if fi ic ca at ti io on ns sc co ov va al le en nt te es s
Cette activation se fait par l'ajout d'un groupement sur l'enzyme, lui conférant
alors une activité. Ce mécanisme est rapide et souvent amplifié en cascades (ex :
cascade de kinases). On le retrouve en particulier lors des signaux extracellulaires
hormonaux.
D
D. .C Co oe en nz zy ym me es s
Ce sont des molécules organiques non protéiques, souvent obtenues à partir
de vitamines.
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