Les protéines

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Les protéines
Définition
Protéine, du grec « proteos » c'est-à-dire « au premier rang ».
Ce sont des macromolécules complexes, polymères d'acides aminés, variées, qui
représentent 50% à 80% de la matière vivante.
Fonctions biologiques des protéines
Les protéines sont des éléments de première importance. Molécules fonctionnelles, elles
jouent des rôles dans tous les processus biologiques. Elles permettent :
- La catalyse enzymatique : Presque tous les enzymes sont des protéines.
- Le Soutien : Les protéines fibreuses jouent des rôles de structure. Cette catégorie
comprend entre autres la kératine des poils, la fibrine intervenant dans la
coagulation sanguine ou le collagène qui forme la matrice de la peau, des
ligaments, des tendons et des os (le collagène est la protéine la plus abondante
chez les vertébrés).
- Le transport et la mise en réserve : beaucoup de petites molécules et d’ions sont
transportés par des protéines spécifiques. L’hémoglobine transporte l’oxygène dans
les érythrocytes, la myoglobine transporte l’oxygène dans les muscles.
- Le mouvement : La contraction des muscles est effectuée par glissement l’une sur
l’autre de deux protéines, l’actine et la myosine. Les protéines contractiles jouent
également un rôle clé dans le cytosquelette et le déplacement de matériaux dans
la cellule.
- Le support mécanique : La forte résistance élastique de la peau et de l‘os est due à
une protéine fibreuse le collagène.
- La Défense : Des protéines globulaires « reconnaissent »,grâce à leur forme, des
microorganismes étrangers ou des cellules cancéreuses. Ces récepteurs de surface
sont à la base des systèmes hormonaux et immunitaires.
- La production et la transmission de l’influx nerveux : La réponse des cellules
nerveuses est médiée par des protéines réceptrices. la propagation de l‘influx
nerveux se fait grâce à des protéines réceptrices au niveau de la synapse.
- La Régulation : Certaines hormones (messagers intercellulaires chez les animaux)
sont de petites protéines.
- Le Stockage : Le calcium et le fer sont stockés par fixation, à l’état d’ions, sur
certaines protéines spécifiques.
- Le contrôle de la croissance et la différentiation : par des facteurs de croissance
protéiques. Les activités des différentes cellules sont coordonnées par des
hormones, telles que l’insuline et l’hormone qui stimule la tyroïde.
I )-Définition et structure générale des Acides aminés
Les acides aminés retrouvés dans les protéines ont tous la même structure de base: ils
sont composé d'un atome de carbone central, le carbone α, sur lequel s'articulent le
Les Acides Aminés

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groupe carboxyl (-COOH), le groupe aminé (-NH2), un atome d'hydrogène (-H) et un
groupement latéral (noté -R). C'est la nature de ce groupement latéral (ou chaîne
latérale) qui différencie les acides aminés entre eux.
Fig 1 :Structure de base des acides aminés
Les acides aminés se différencient les uns des autres par leur radical. Chez l'Homme,
comme chez de nombreuses espèces, seuls vingt acides aminés différents constituent les
protéines.
Les chaînes latérales des acides aminés permettent de classer ces derniers en différents
groupes partageant certaines caractéristiques. Certains sont polaires, et donc
hydrophiles, d'autres non-polaires et donc hydrophobes. Certains sont chargés, d'autres
non. Certains contiennent un cycle aromatique. Certains contiennent du soufre, etc.
II)-Description des acides aminés
2-1. Les acides aminés à chaîne aliphatique
Pour ce groupe, la chaîne latérale consiste en une succession de groupements éthyl- et
méthyl-. On dit qu'ils sont aliphatiques. L'alanine (A, Ala), la la valine (V, Val), la leucine
(L, Leu), L'isoleucine (I, Ile) sont tous des acides aminés aliphatiques.
1-Glycine Gly G :
- Chaine latérale la plus simple
- Classée avec les chaines aliphatiques par défaut
- Pas de carbone asymétrique
- AA ayant la plus petite masse moléculaire
AA non essentiel chez l’homme
NH2COOH
H
2-Alanine Ala A :
- Chaine latérale méthyle
- AA non essentiel chez l’homme
NH2COOH
CH3

3
3-Valine Val V :
- Chaine latérale isopropyle
- AA généralement à l’intérieure des protéines solubles dans l’eau
ou dans les hélices membranaires en contact avec les lipides
- AA essentiel chez l’homme
NH2COOH
CH3CH3
4-Leucine Leu L :
- Chaine latérale isobutyle
- AA généralement à l’intérieure des protéines solubles dans l’eau
ou dans les hélices membranaires en contact avec les lipides
AA essentiel chez l’homme
CH
CH3
CH3
CH2
NH2COOH
5-Isoleucine Ile I :
- Chaine latérale isobutyle
- Isomère de la leucine
- Existence d’un carbone asymétrique sur la chaine latérale mais
seule la forme 2S-3Sest rencontrée dans la nature
- AA généralement à l’intérieure des protéines solubles dans l’eau
ou dans les hélices membranaires en contact avec les lipides
- AA essentiel chez l’homme
NH2COOH
CHCH2
CH3
CH3
2-2. Les acides aminés hydroxylés
La sérine (S, Ser) et la thréonine (T, Thr) ont un groupement hydroxyle (-OH) dans leur
chaîne latérale. Cela leur permet d'interagir avec l'eau et d'autres molécules en formant
des ponts hydrogènes, ou d'être la cible de modifications utilisant ce site réactionnel.
Ces deux aa peuvent porter des chaînes de sucres, liées à l'hydroxyle par une liaison
osidique, formant le premier maillon d'un O-glycanne.
6-Sérine Ser S :
- Chaine latérale avec un groupement hydroxyle (alcool)
- Site de phosphorylation dans de nombreuses protéines
- la décarboxylation donne l'éthanolamine
- Généralement retrouvé dans les protéines rnembranaires en
contact avec le solvant et dans le site catalytiques d’enzymes
- AA non essentiel
NH2COOH
CH2OH

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7-Thréonine Thr T :
- Chaine latérale avec un groupement hydroxyle (alcool)
- Site de phosphorylation dans de nombreuses protéines
- 2 carbones asymétriques
- Allo-threonine
- AA essentiel
NH2COOH
CHOH
CH3
2-3. Les acides aminés soufrés
8-Cystéine Cys C :
- Chaine latérale avec un groupement sulfhydryle (thiol) ionisable
- Possibilité de réaction d’oxydo-reduction
- AA formant des ponts disulfures retrouvé sous forme réduite
dans les sites catalytiques d’enzymes et impliqué dans la
coordination de métaux dans les métalloprotéines
AA non essentiel
NH2COOH
CH2SH
Dans des conditions oxydantes, une cystéine forme
fréquemment un pont disulfure avec une autre cystéine pour
donner un dimère qu'on appelle cystine. Les cystéines
contribuent à maintenir la structure tridimensionnelle de très
nombreuses protéines grâce à cette faculté. La cysteine peut
être oxydée en acide cystéique, dont la décarboxylation
conduit à la taurine, qui se conjugue aux acides biliaires. Par
ailleurs, la taurine joue un rôle important dans la pression
osmotique cellulaire (c’est un acide aminé essentiellement
intracellulaire) et est indispensable au développement et à la
maturation de la rétine chez le nouveau né.

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9-Méthionine Met M :
- La chaîne latérale plutôt aliphatique contient un soufre non
réactif.
- Chaine latérale avec un groupement thioether
- Précurseur métabolique du donneur de méthyle la S-adénosyl
methionine
- Important comme premier acide aminé N terminal
- AA non essentiel
CH2
CH2
NH2COOH
S
CH3
2-4. Les acides aminés dicarboxyliques et leurs amides
Quatre acides aminés ont une chaîne latérale fortement ionisée et donc chargée à pH
neutre: il s'agit de l'acide aspartique (D, Asp) et de l'acide glutamique (E, Glu), dont la
chaîne latérale porte un groupement acide supplémentaire (COOH); et de la lysine (K,
Lys) et de l'arginine (R, Arg) dont la chaîne latérale porte un groupement aminé (-NH3+
pour la lysine, =NH2+ pour l'arginine). Un cinquième acide aminé, l'histidine (H, His),
porte une charge positive plus faible à pH neutre
10-Acide aspartique Asp D :
- Chaine latérale acide ionisable à PH basique
- AA non essentiel chez l’homme
NH2COOH
CH2
COOH
11-Acide glutamique Glu E :
- Chaine latérale acide ionisable à PH basique
- C’est un neuromédiateur comme la GABA (acide
gamma amino-butyrique)qui en derive
- AA non essentiel chez l’homme
- Sous forme de glutamate, est très utilisé dans
l'industrie agro-alimentaire comme exhausteur de
goût (production mondiale de 250 000 t/an)
NH2COOH
CH2
CH2
COOH