soufre et fonctions derivees 2012 2013 pr joseph

Chimie Pharmaceutique
Le soufre et fonctions dérivées :
chimie du vivant et pour le vivant
Pr Delphine Joseph
Cours 1

Le soufre et fonctions dérivées
Objectifs du cours
•Illustrer la chimie d’un élément important en biochimie et en chimie pharmaceutique.
• Comparer la réactivité des dérivés soufrés par rapport à celle des analogues oxygénés (plus
connus).
•Initier à la chimie du soufre par la synthèse de PA
•QCM : questions de cours + exercices issus des principes décrits dans le cours;
•connaître les propriétés électroniques du soufre et leur conséquences;
• connaître les stratégies et méthodes de synthèse pour introduire une fonction soufrée dans
une substances actives.
Le concours

Le soufre et fonctions dérivées
1. Introduction
Les thiols et les dérivés soufrés sont très répandus dans la nature et jouent un rôle
important dans la structuration des biomolécules.
COOH
NH
2
H
HS
Cystéine
COOH
NH
2
H
Méthionine
S
H
3
C
Les protéines contiennent des résidus soufrés portés par des cystéines qui s’oxydent et
forment intramoléculairement des ponts disulfures responsable à la structuration
tridimensionnelle des protéines.

Le soufre et fonctions dérivées
1. Introduction
COOH
NH
2
H
HS
Cystéine
Exemple :
Les cheveux sont constitués à 90% de kératines, protéines
riches en dérivés cystéines, qui se lient entre elles par des
ponts disulfure. Le nombre et l'emplacement de ces ponts
donnent aux cheveux leur forme (ex. la permanente).
Les protéines contiennent des résidus soufrés portés par des cystéines qui s’oxydent et
forment intramoléculairement des ponts disulfures responsable à la structuration
tridimensionnelle des protéines.

Le soufre et fonctions dérivées
1. Introduction
Exemple :
Superfamille des récepteurs
ionotropiques ou protéines Cys-
loop.
Les récepteurs : GABAA
Glycine
nAChR
5-HT3
Arrangement pentamérique
Les protéines contiennent des résidus soufrés portés par des cystéines qui s’oxydent et
forment intramoléculairement des ponts disulfures responsable à la structuration
tridimensionnelle des protéines.
TRENDS in Neurosciences 2004, 27, 329