Catabolisme des acides aminés

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UE 3 – Biochimie clinique, Nutrition, Métabolisme
Gonthier
Date : 05/09/2015 Plage horaire : 10h – 12h
Promo : DCEM1 Enseignant : Dr M-P. Gonthier
Ronéistes :
LEGRAND Jean Baptiste
SAINT-ALME Sébastien
Métabolisme des acides aminés et de l’azote (partie1)
I. Introduction
1. Généralités
2. Structure des acides aminés (AA)
3. Classifications des acides aminés
4. Besoins en AA indispensables chez l'Homme
II. Digestion des protéines alimentaires
1. Digestion intraluminale
2. Absorption entérocytaire des AA.
3. Maladies congénitales dues aux systèmes de transport
4. Métabolisme entérocytaire
5. Les différents types de catabolisme des protéines
6. La dégradation lysosomiale des protéines
7. Dégradation des protéines cellulaires par le système ubiquitine- protéasome
(dans le cytoplasme)
8. Transport des acides aminés (via le sang)
9. Métabolisme hépatique
III. Catabolisme des acides aminés
1. Catabolisme du squelette carboné : plusieurs devenirs en fonction des
situations physiologiques
2. Catabolisme de la fonction amine NH₂ - FIN de la ronéo
3. Devenir de la chaîne carbonée de l’acide aminé
4. Bilan du devenir catabolique des acides aminés
5. Enzymes clés du métabolisme des acides aminés
6. Echange inter-organes en situation de jeûne (couple alanine/glucose)

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I. Introduction
1. Généralités
Les acides aminés dans la cellule ont un rôle central. Ils peuvent être :
- source d’énergie, car ils possèdent un pouvoir énergétique intrinsèque et peuvent donc servir de
substrat énergétique/source d'énergie pour les cellules. Les AA issus des protéines alimentaires permettent
de satisfaire 15 à 20% de nos besoins énergétiques (Pour rappel glucides: 50%; lipides: 30%).
- précurseurs d'hormones et médiateurs cellulaires : rôle dans la régulation des grandes fonctions
physiologiques.
- des éléments constitutifs de protéines que notre organisme va devoir synthétiser dans le but
d’assumer toutes nos fonctions physiologiques.
L’origine des acides aminés est double :
- Les AA peuvent provenir du catabolisme des protéines alimentaires.
- Il peut aussi y avoir une synthèse de novo : les acides aminés libres pourront être produits lors du
catabolisme de protéines endogènes et lors de l'interconversion des substrats énergétiques dans le schéma
complexe du métabolisme énergétique.
Le métabolisme résulte d’un équilibre dynamique entre le pool d'acides aminés et le pool de protéines
dans l’organisme.
En ce qui concerne les AA qui arrivent dans l'organisme en excès :
 une partie sera stockée sous forme de protéines,
 l'autre partie directement catabolisée pour donner de l’énergie car il n’a y a pas de stockage d’AA
sous forme libre.
2. Structure des acides aminés
Les acides aminés sont des acides carboxyliques α-aminés. Ce sont des molécules organiques, avec un
squelette carboné, qui se caractérise par un carbone (central) α tétravalent dit asymétrique ayant des liaisons
avec :
− une chaîne latérale R : spécifique de chaque AA
− une fonction COOH (= partie carboxylique) d’où le nom « d’acide »,
− une fonction NH2 (= fonction amine, qui contient l'atome d’azote) d’où le nom d’ « aminé »,
− un atome d'hydrogène (pour compléter la tétravalence de l'atome de carbone).
20 AA sont dits protéinogènes. Ils servent donc à la fabrication des protéines. 2 de plus (l’ornithine et la
citrulline, dérivants tous les deux de l’arginine) ne sont pas impliqués dans la fabrication des protéines sous
forme de liaisons peptidiques, mais dans le cycle de l’urée (dans l’uréogenèse au niveau du foie).
Il existe 20 AA naturels ayant tous la structure citée ci-dessus, SAUF la glycine. La glycine est un AA à part
car sa chaîne latérale R est un H. Elle n’est donc ni polaire, ni apolaire et n'a pas de carbone asymétrique.

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• La fonction carboxylique correspondant au carbone α et au reste de la chaîne carbonée va donner de
l'énergie au moment du catabolisme des AA.
• La fonction NH₂ correspond au groupement amine et l'atome d'azote va nécessiter un traitement
particulier, car ce NH₂ sera susceptible de donner du NH₃ (ammoniac) qu’il faudra immédiatement
éliminer par le cycle de l'uréogenèse (cycle de l'urée).
• Le radical R permet à chaque AA d’avoir des propriétés physico-chimiques propres en termes de
polarité, de charge électrique et de groupe réactif acide ou basique (groupement fonctionnel).
L’AA peut s’ioniser : NH3+ - CH - COO-.
Concernant la structure des 20 AA protéinogènes
• AA apolaires : insolubles dans l’eau, hydrophobes. Retrouvés en général au coeur des protéines.
• AA polaires ou hydrophiles : retrouvés à la surface pour interagir avec le solvant aqueux. Parmi ces AA
polaires, certains sont neutres, d’autres chargés positivement dits basiques, d’autres chargés négativement
dits acides.
3. Classifications des acides aminés
Il existe plusieurs sortes de classifications.
A. Selon leur structure
D’après cette classification, 20 acides aminés naturels participent à la structuration / fabrication des
protéines. Ils sont classés selon leur degré de polarité (donc selon la nature de la chaîne latérale R).

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Il y a 4 AA « rares » :
− Ornithine : peut être synthétisée de manière endogène,
− Homocystéine,
− Taurine,
− Citrulline.
=> Ce sont généralement des métabolites intermédiaires.
B.Selon leur fonction et devenir métabolique
− Les AA peuvent avoir une fonction de structure pour :
→ Les protéines,
→ Les bases puriques (glutamine) et pyrimidiques (glutamine, aspartate),
→ La créatine au niveau musculaire (arginine, glycine),
→ Le glutathion : un anti-oxydant très puissant ; permet à la glutathion peroxydase d'éliminer des
radicaux libres comme H₂O₂).
− Les AA peuvent avoir une fonction de substrats énergétiques : la ration protéique et donc les AA
contribuent à hauteur de 20% de l'homéostasie énergétique journalière directe ou indirecte via la
néoglucogénèse ou la cétogénèse.
− Les AA peuvent servir de précurseurs d'hormones et médiateurs.
- hormones : le tryptophane est l'unique précurseur de la sérotonine; la tyrosine est le précurseur des
catécholamines et de la thyroxine.
- neuromédiateurs : GABA ou ɣ-aminobutyrate est issu du glutamate.
- NO (messager cellulaire) : monoxyde d'azote (ou oxyde nitrique : vasodilatateur des capillaires
sanguins) dont la fabrication provient de la modulation de l'arginine.

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 Les AA n’ont donc pas qu’un rôle de substrat énergétique
C. Selon qu'ils puissent ou non être synthétisés par l'organisme
Il s’agit d’une classification plutôt faite sous un angle nutritionnel, car seules les plantes et bactéries sont
capables de fabriquer de façon autonome leurs propres AA.
L'Homme adulte (et autres mammifères) est incapable de synthétiser 8 AA, qu'on appelle les AA essentiels :
on ne peut les obtenir que via l'alimentation. Les AA non essentiels sont ceux qui peuvent être synthétisés.
Cependant, pour les nourrissons, il y a 10 AA essentiels : les 2 AA en plus par rapport à l'adulte sont les
AA semi-essentiels.
Dans le tableau ci-dessous : les 20 AA de base, avec d’un côté ceux qui sont essentiels et de l’autre ceux qui
ne le sont pas. L'histidine et l'arginine sont dits semi-essentiels car leur synthèse dépend de l’âge de
l'individu : les nourrissons n'ont pas la capacité de les synthétiser, ainsi ils ont besoin d'un apport exogène
→ on les trouve dans le lait maternel ! Donc l'enfant allaité ne sera pas carencé.
Même chez certains enfants et avant la puberté, l'histidine n'est pas synthétisée (elle n’est synthétisée que
tardivement) : il y a donc parfois 10 AA essentiels chez les nourrissons et 9 chez les adultes.
4. Besoins en AA indispensables (en mg/kg de poids corporel/j)
(Ces valeurs ne sont pas à apprendre)
Tableau qui illustre les besoins en AA de l’individu selon l'âge (8 AA essentiels. Ici, il n'y a pas les AA semi-
essentiels). Selon la nature des AA et l'âge, il y a une très grande variabilité des besoins. Les quantités
journalières sont plus importantes pour les individus jeunes. Cela est dû au fait qu'un enfant a besoin de