Les protéines

Molécules de la vie
Les protéines
En moyenne, dans les cellules eucaryotes, les protéines occupent 58% du poids sec.
Rôle :
•Structural (matériaux intelligent)
•Fonctionnel (nanomachine)
Les acides aminés
Ionisation
Si le pH est à 2,5, on aura 50% de chaque forme :
H3
N−CH −COOH /H3 N−CHR−COO−
A pH très acide, acide aminé chargé positivement.
A pH neutre, acide aminé neutre
Si le pH est basique, on aura la forme basique majoritaire du couple :
H3
N−CHR−COO−/H2N−CHR−COO−
La liaison peptidique
La lecture se fait toujours dans le sens N terminal/C terminal.
Géométrie de la liaison peptidique
Possibilité de résonance, ce qui changer la « mobilité » de la molécule. L'électron libre du N de la liaison peptidique
peut se délocaliser, mettant une charge + sur le N et une charge – sur le O.
Hybride de résonance
N Terminal
N terminal
C terminal
+

Chaîne principale/chaîne latérale : structure primaire
Seule la chaîne latérale est variable d'une protéine à un autre. La chaîne principale reste invariable.
Les différents acides aminés
On peut les ranger dans des sous catégories :
•Hydrophobes
•Chargés (à pH physiologique)
•Polaires
Hydrophobes :
Chargés Positivement
Alanine Valine Leucine Isoleucine
Augmentation de l'encombrement Stérique
Phenylalanine Triptophane Méthionine
Proline
(bloque la libre rotation
de la protéine du fait de
sa conformation)
Lysine Arginine Histidine
Chaine Principale
Chaines Latérales

Chargés Négativements
Autres Acides aminés
Acides aminés polaires avec fonction alcool
Acide Aspartique
(pKa = 4,5) Acide Glutamique (pKa = 5
Glycine (seul acide aminé à ne
pas avoir un carbone asymétrique)
Cystéine (très présent dans les protéine
pour sa capacité à créer des ponts disulfures)
Pont Disulfure (intrachaîne pour
stabiliser la protéine ou interchaînes,
pour lier deux protéines)
Sérine Thréonine
Tyrosine
Asparagine
Glutamine

La structure des protéines
I] Les différents niveaux de structure des protéine
Structure primaire : Ordre ou séquence des acides aminés
Structure secondaire : conformations régulièrement répétées de la chaine polypeptidique, soit en hélice α, ou en
feuillets plissés β (dues aux interaction de Van der Waals, et liaison hydrogène)
Structure tertiaire : Conformation tridimensionnelle de la protéine comprenant souvent des domaines
indépendamment repliés.
Structure quaternaire : assemblage de chaines synthétisées séparément en protéines oligomériques
Structure primaire :
Polypeptide très simple, qui n'a ni ne structure secondaire, ni tertiaire.
Pareil pour le glutathion (tripeptide antioxydant).
Structure secondaire :
Le repliement des protéines est essentiellement due aux interactions électrostatiques, ici
des liaisons hydrogènes (possible également avec des liaisons Van der Waals).
Hélice α :
•Les chaînes latérales sont toujours pointées vers l'extérieur
•Il n'y a pas de nombre fixe d'acide aminés présent dans un tour
d'hélice (3,6 environ par tour)
•Un acide aminé tous les 100°, et environ 0,15nm
•Les hélice α droite sont plus stables (et donc plus fréquentes) que
les hélices α gauche (moyen mnémotechnique : main fermée,
pouce orienté vers C-terminal. Si la main droite enroule bien,
hélice α droite, sinon α gauche)
•Les hélices peuvent être distordue (courbé) à cause du solvant
•Il existe des acides aminés
310
: 3 résidus par tour d'hélice, et
10 atomes autour d'un anneau formé par un pont hydrogène.
•α-kératine (dans les phanères) : les hélices s'associent en
superhélice, protofibrille, microfibrille, macrofibrille... La
richesse en pont disulfure donne sa rigidité.
Structure β :
•Feuillet stabilisé par des liaisons hydrogènes
•Les chaines latérales pointent au dessus, ou en dessous du
feuillet
•Les feuillets anti-parallèles sont plus stables que les feuillets
parallèles.

•Les feuillet peuvent être distordus aussi (twisted)
•Dans le cas d'un feuillet β anti-parallèle, on regarde les
endroits de boucle
•On peut trouver ces feuillets dans la soie des vers, ou dans
la toile d'araignée (qui est largement plus résistante que
l'acier!)
Structure tertiaire :
Elle conditionne l'activité d'une protéine (exemple de l'interleukine et de son récepteur, sont complémentaires grâce à
leur structure tertiaires)
Structure quaternaire :
•Assemblage de plusieurs sous-unités pour former une supermolécule
Mécanisme du repliement