Peptides et protéines

Peptides et protéines
Définition : Enchaînement séquentiel et linéaire d’AA
Il existe dans les protéines natives (protéines dans leur conformation fonctionnelle) quatre niveaux
de structure.
Structure primaire des peptides et des protéines
La liaison peptidique (= liaison plane)
Pentapeptide : SGYAL ou Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu
Sens de lecture : N terminal → C terminal
N ter C ter
La liaison peptidique est rompue par hydrolyse acide
Mais W  détruit (il pourra être dosé après une hydrolyse alcaline)
N  D
Q  E

Notion d’épitope et chromatographie d’affinité
Fixation d’anticorps sur les billes → Rétention des antigènes par reconnaissance des ses épitopes
Fixation de récepteurs sur les billes → Rétention du ligand
Elution par variation du pH (car interaction électrostatique entre récepteur et ligand)
La masse moyenne d’un AA dans une chaîne (= résidu d’AA) est d’environ 110 Dalton (Da)
Exemple de question : « Estimer la molarité d’une solution à 1,5% d’un peptide de 30 AA »
PM moyen d’un AA dans une chaîne : 110 Da (1 mole = 110 g)
PM moyen du peptide : 30  110 Da  3300 Da 3,3 kDa
Solution à 1,5%  1,5 g/100mL  15 g/L
Donc dans 1L, il y a15/3300 0,0045 mole
Réponse : 4,5 mmol/L 4,5 mM
Autre question : « Quel est le PM d’un tétra-peptide de Glycine ? »
PM glycine 75 Da
PM du tétra-peptide 4  75  3  18 ()  246 Da

Structure secondaire des peptides et des protéines
Propriétés géométriques de la liaison peptidique
 Liberté de rotation de l’angle ɸ (phi) entre le C et
l’azote amidique
 Liberté de rotation de l’angle Ψ (psi) entre le C et le
groupe carbonyle
 Liberté de rotation entre le carbone et l’azote : géométrie cis et trans
Contraintes supplémentaires
- Résidus proline : entraîne un changement d’orientation (tendance à induire des liaisons en
cis par rapport aux autres AA)
- Encombrement stérique des chaînes latérales
- Liaisons hydrogènes impliquant les atomes de la liaison peptidique et les AA portant un
groupement OH : permet le maintien des structures IIaire
- Interactions électrostatiques entre AA chargés

L’hélice α
o Angle entre 2 liaisons peptidiques = 100° soit 3,6 AA par tour
o Pas de l’hélice (distance entre 2 tours) = 0,54 nm
o Longueur d’un AA = 0,15 nm
o Chaînes latérales situées à l’extérieur
o Stabilité assurés par des liaisons hydrogènes (environ 4 par tour tous les 4 AA) et
des liaisons électrostatiques
o Généralement, on ne trouve pas de proline au sein des hélices 
o Souvent des hélices droites
Hélice de polyproline
(hélice gauche au pas allongé)
Hélice gauche et droite

Feuillet β plissé
o Angle entre 2 AA = 160°
o Distance entre 2 AA = 0,35 nm
o Distance entre 2 feuillets = 0,7 nm
o Chaînes latérales situées successivement en-dessus et en-dessous du feuillet
o Stabilité entre 2 chaînes assurée par des liaisons hydrogènes
Coude 
Feuillet β parallèle Feuillet anti parallèle
Coude β
o Associé à un feuillet anti parallèle
o Constitué de 4 AA (souvent Proline) avec un encombrement stérique faible (Gly, Ser)
o Stabilité assurée par des liaisons hydrogènes entre le 1er et le 4ème AA