haute concentration de RT autour des intermédiaires du
génome [6, 7]. Chaque virion ne contient que 80 à
120 copies de RT [8], ce qui laisse supposer qu’une déca-
psidation immédiatement post-fusion conduirait à la diffu-
sion passive de ces enzymes dans l’ensemble du cyto-
plasme et rendrait la rétrotranscription impossible. Par
ailleurs, la cage de capside est un arrangement protéique
d’hexamères et de pentamères de capside (p24) comportant
des espacements de 25 à 100 Å [9], et donc entièrement
perméable aux nucléotides dont la taille est de l’ordre de
quelques ångströms. Ainsi, l’hypothèse de la nécessité de
la décapsidation afin de déclencher la rétrotranscription ne
serait pas pertinente.
En accord avec ces observations, des études de microscopie
montrent que les protéines de capsides ne sont pas disper-
sées dans le cytoplasme après l’entrée virale, comme il
serait attendu d’une décapsidation précoce, mais s’accumu-
lent de manière transitoire à la membrane nucléaire [5]. Par
ailleurs, une technique de microscopie électronique à
balayage sur noyaux décapés montre que ces protéines de
capsides ne sont pas monomériques, mais assemblées sous
forme de cage de capside intègre, issue directement du
« core » de la particule (figure 2) [5], et contenant le génome
viral rétrotranscrit [5, 10]. La disparition des capsides vira-
les entre 24 et 48 heures après infection coïncide avec la
synthèse de l’ADN viral complet et à l’entrée de l’ADN
viral dans le noyau [5, 11, 12], indiquant que le virus perd
sa capside avant d’entrer dans le noyau. Cette étape de déca-
psidation est d’ailleurs impérative étant donné la taille de la
capside qui excède le diamètre du pore nucléaire.
Le maintien de la cage de capside pendant la totalité de la
rétrotranscription implique donc que la capside VIH-1 est
la structure virale qui interagit avec la cellule hôte pendant
l’ensemble du transport cytoplasmique et de l’amarrage au
pore nucléaire.
Transport cytoplasmique du VIH-1
Durant leur cycle réplicatif, les virus doivent pouvoir se
déplacer de la membrane plasmique à leur site de réplica-
tion puis de nouveau à la membrane plasmique afin de pou-
voir se propager. La diffusion passive dans le cytoplasme
étant très inefficace et conduisant rarement à la destination
requise, les virus ont développé des mécanismes leur per-
mettant d’usurper la machinerie cellulaire de transport, nor-
malement destinée au transport de protéines et de vésicules
cellulaires [13].
Le transport actif cytoplasmique est assuré par le cytosque-
lette de la cellule, qui comporte les filaments d’actine (ou
microfilaments), les filaments intermédiaires, et les micro-
tubules. Ces filaments protéiques s’étendent dans tout le
cytoplasme avec des zones de réseau plus denses et permet-
tent aux cellules de s’adapter à leur environnement, tout en
assurant le transit des nombreuses structures et molécules
dans le cytoplasme. Les filaments intermédiaires sont prin-
cipalement impliqués dans le maintien de la structure cel-
lulaire face aux déformations mécaniques. N’étant pas
polarisés, ils n’assurent pas de transport directionnel.
Les filaments d’actine se concentrent essentiellement en
périphérie de la cellule et au pourtour du noyau. Ces fila-
ments de 7-9 nm d’épaisseur assurent les transports actifs
cytoplasmiques sur de courtes distances, soit par la poly-
mérisation de l’actine monomérique, soit par les protéines
motrices des filaments d’actine, appelées myosines.
Les microtubules, quant à eux, sont plus épais (25 nm de
diamètre) et s’étendent de la périphérie de la cellule au cen-
tre d’organisation des microtubules (MTOC). Ils assurent
un transport actif sur de longues distances, soit de la péri-
phérie de la cellule au centre cellulaire (mouvement rétro-
grade) par la dynéine, soit du centre de la cellule vers la
périphérie (mouvement antérograde) par la kinésine.
L’implication des filaments d’actine ou des microtubules
dans le transport d’un virus vers son site de réplication est
souvent établie par l’utilisation de drogues dépolymérisan-
tes et l’observation de leur effet sur l’infection virale. De par
leur effet concomitant sur de nombreuses fonctions cellu-
laires, telles que la mitose, le transport de vésicules et
l’interaction avec l’environnement cellulaire, ces drogues
conduisent à des résultats souvent difficiles à interpréter.
Dans le domaine du VIH-1, l’utilisation de drogues affec-
tant la polymérisation du cytosquelette au moment de
l’infection a donné des résultats contradictoires, ne permet-
tant pas de démontrer de façon certaine l’implication d’un
moteur cellulaire. Par ailleurs, une même drogue peut avoir
des effets différents en fonction du moment de l’infection
auquel elle est ajoutée [14, 15]. Ainsi, l’utilisation des dro-
gues affectant la polymérisation de l’actine ou des micro-
tubules peut conduire à des résultats contradictoires selon
leur utilisation expérimentale, et ne procure pas les détails
mécanistiques recherchés.
L’avènement de l’imagerie dynamique couplée au suivi de
particules uniques a ouvert la voie à une étude mécanis-
tique fine de l’implication du cytosquelette dans l’infection
VIH-1. En 2002, le marquage de la protéine virale Vpr a
permis la première observation de l’infection VIH-1 en
cellules vivantes et a démontré l’implication des micro-
tubules dans le transport actif des virus vers le noyau
[10]. Cependant, la nature encombrante de la GFP qui
conduit à une perte d’infectivité lors de sa fusion génétique
dans gag/pol,etl’inaccessibilité de plusieurs étapes de
l’infection VIH-1 par le marquage de Vpr, notamment les
événements intranucléaires, témoignent des limites de cette
étude. Plus récemment, le marquage de l’intégrase (IN), qui
est la seule protéine virale pour laquelle une association
avec le génome viral jusqu’à son intégration est bien éta-
revue
Virologie, Vol. 13, n
o
spcial, mai 2009 S7
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