1 UNIVERSITE CADI AYYAD Année Universitaire 2002

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UNIVERSITE CADI AYYAD Année Universitaire 2002-2003
FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE 1ère Année
MARRAKECH
EPREUVE DE BIOCHIMIE I
SESSION MAI 2003
Double feuille bleue Pr. R. AQUARON 15mn (5 points)
Question n°1 2,5 points
Description et caractéristiques de l'hélice alpha des protéines.
Question n°2 2,5 points
Décrire la réaction catalysée par l'alanine amino transférase (ALAT ); noms et formules des substrats et
produits de la réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et les muscles
squelettiques.
Double feuille rose Dr. M. BARNARD 30mn (10 points)
Question n°3 1 point
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes.
Question n°4 1 point
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels
sont les paramètres pouvant en être déduits.
Question n°5 4 points
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes :
Expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance pour le métabolisme
hépatique et musculaire.
Question n°6 4 points
Quelle réaction, catalysée par l’une des enzymes suivantes, ne subit pas un contrôle de sa vitesse dans la
glycolyse ? Pourquoi ?
a- Pyruvate Kinase
b- Phospho-Fructo-Kinase 1
c- Hexokinase
d- Triose-Phosphate Isomérase.
Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus important ? Citez ses principaux
effecteurs.
Intercalaire verte Pr. E. EL BOUSTANI 15mn (5 points)
Question n°7 3 points
Donnez sous forme d’un tableau, les principales différences entre la synthèse et la dégradation des acides
gras à longue chaîne ( pas de réactions, pas de formules ).
Question n°8 2 points
Importance biochimique et physiopathologique de la carnitine acyl transférase.

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1ère et 2ème session 2003
1ère session mai 2003
1ère question ( 5 points) description et caractéristiques de l'hélice
alpha
des protéines
2ème question:(5 points) décrire la réaction catalysée par l'alanine
amino
transférase (ALAT );noms et formules des substrats et produits de la
réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et
les
muscles squelettiques.
2ème session juin 2003
1ère question ( 5 points ):la créatine: structure, biosynthèse, rôle et
produit d'élimination
2ème question ( 5 points ):décrire la réaction de transformation de la
phénylalanine en tyrosine:nom et formules des substrats et produits de
la
réaction, rôle et nature des coenzymes, localisation tissulaire, anomalie
de
fonctionnement de cette enzyme

Université Cadi Ayyad Année universitaire 2002-2003
Faculté de Médecine et 1ère Année
de Pharmacie de Marrakech
EPREUVE DE BIOCHIMIE I
1ère Session Année 2002-2003
QUESTION 1 (1 point)
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes.
QUESTION 2 (1 point)
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution
de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être déduits.
QUESTION 3 (4 points)
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes :
expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance
pour le métabolisme hépatique et musculaire.
QUESTION 4 (points)
Quelle réaction, catalysée par l'une des enzymes suivantes, ne subit pas un
contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ?
a- Pyruvate kinase
b- Phospho-Fructo-Kinase 1
c- Hexokinase
d- Triose-Phosphate Isomérase
Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus
important ? Citez ses principaux effecteurs.

Université Cadi Ayyad Année universitaire 2002-2003
Faculté de Médecine et 1ère Année
de Pharmacie de Marrakech
Corrigé de l’épreuve de Biochimie I
1ère Session Année 2002-2003
QUESTION 1
Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et
d’isoenzymes
Enzyme = catalyseur
Protéine, donc dégradable à la chaleur
Fonctionne seule ou grâce à un coenzyme
Protéine inactive ou apoenzyme + coenzyme enzyme active ou holoenzyme
Nécessite un substrat (notion de site actif)
Coenzyme = élément de nature non protéique indispensable à l’activité de certaines
enzymes (souvent des vitamines)
Cofacteurs = activateurs ou inhibiteurs
Isoenzymes = formes multiples d’une enzyme
Possèdent la même activité
Structure Iaire différente, gènes différents
Exple : LDH 2 types de chaines H et M conduisant à 5 isoenzymes du
fait de la structure de tétramère

QUESTION 2
Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement
l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être
déduits
Les paramètres sont :
Vmax
Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax
1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat
QUESTION 3
Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont
distinctes : expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle
en est l’importance pour le métabolisme hépatique et musculaire.
Vmax
v
Vmax
2
S
Km