1 UNIVERSITE CADI AYYAD Année Universitaire 2002
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UNIVERSITE CADI AYYAD FACULTE DE MEDECINE ET DE PHARMACIE MARRAKECH Année Universitaire 2002-2003 1ère Année EPREUVE DE BIOCHIMIE I SESSION MAI 2003 Double feuille bleue Pr. R. AQUARON Question n°1 Description et caractéristiques de l'hélice alpha des protéines. 15mn (5 points) 2,5 points Question n°2 2,5 points Décrire la réaction catalysée par l'alanine amino transférase (ALAT ); noms et formules des substrats et produits de la réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et les muscles squelettiques. Double feuille rose Dr. M. BARNARD Question n°3 Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes. 30mn (10 points) 1 point Question n°4 1 point Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être déduits. Question n°5 4 points Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes : Expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance pour le métabolisme hépatique et musculaire. Question n°6 4 points Quelle réaction, catalysée par l’une des enzymes suivantes, ne subit pas un contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ? a- Pyruvate Kinase b- Phospho-Fructo-Kinase 1 c- Hexokinase d- Triose-Phosphate Isomérase. Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus important ? Citez ses principaux effecteurs. Intercalaire verte Pr. E. EL BOUSTANI 15mn (5 points) Question n°7 3 points Donnez sous forme d’un tableau, les principales différences entre la synthèse et la dégradation des acides gras à longue chaîne ( pas de réactions, pas de formules ). Question n°8 Importance biochimique et physiopathologique de la carnitine acyl transférase. 1 2 points 1ère et 2ème session 2003 1ère session mai 2003 1ère question ( 5 points) description et caractéristiques de l'hélice alpha des protéines 2ème question:(5 points) décrire la réaction catalysée par l'alanine amino transférase (ALAT );noms et formules des substrats et produits de la réaction, rôle et nature du coenzyme, rôle de cet enzyme dans le foie et les muscles squelettiques. 2ème session juin 2003 1ère question ( 5 points ):la créatine: structure, biosynthèse, rôle et produit d'élimination 2ème question ( 5 points ):décrire la réaction de transformation de la phénylalanine en tyrosine:nom et formules des substrats et produits de la réaction, rôle et nature des coenzymes, localisation tissulaire, anomalie de fonctionnement de cette enzyme 2 Université Cadi Ayyad Faculté de Médecine et de Pharmacie de Marrakech Année universitaire 2002-2003 1ère Année EPREUVE DE BIOCHIMIE I 1 Session Année 2002-2003 ère QUESTION 1 (1 point) Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes. QUESTION 2 (1 point) Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être déduits. QUESTION 3 (4 points) Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes : expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance pour le métabolisme hépatique et musculaire. QUESTION 4 (points) Quelle réaction, catalysée par l'une des enzymes suivantes, ne subit pas un contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ? abcd- Pyruvate kinase Phospho-Fructo-Kinase 1 Hexokinase Triose-Phosphate Isomérase Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus important ? Citez ses principaux effecteurs. Université Cadi Ayyad Faculté de Médecine et de Pharmacie de Marrakech Année universitaire 2002-2003 1ère Année Corrigé de l’épreuve de Biochimie I 1ère Session Année 2002-2003 QUESTION 1 Définir les notions d’enzyme, de coenzyme, de cofacteurs et d’isoenzymes Enzyme = catalyseur Protéine, donc dégradable à la chaleur Fonctionne seule ou grâce à un coenzyme Protéine inactive ou apoenzyme + coenzyme enzyme active ou holoenzyme Nécessite un substrat (notion de site actif) Coenzyme = élément de nature non protéique indispensable à l’activité de certaines enzymes (souvent des vitamines) Cofacteurs = activateurs ou inhibiteurs Isoenzymes = formes multiples d’une enzyme Possèdent la même activité Structure Iaire différente, gènes différents Exple : LDH 2 types de chaines H et M conduisant à 5 isoenzymes du fait de la structure de tétramère QUESTION 2 Dans les conditions de Michaelis Menten, donner graphiquement l’évolution de v0 en fonction de [S]. Quels sont les paramètres pouvant en être déduits v Vmax Vmax 2 Km S Les paramètres sont : Vmax Km qui représente la concentration en substrat pour laquelle on a la ½ de la Vmax 1/Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat QUESTION 3 Les voies de biosynthèse et de dégradation du glycogène sont distinctes : expliquez le principal mécanisme qui en est responsable et quelle en est l’importance pour le métabolisme hépatique et musculaire. Glucagon Adrénaline Adényl cyclase ATP AMPc Protéine Kinase activée Glycogène phosphorylase Glycogène Σ ase active Glycogène phosphorylase Glycogène Σ ase P active Glycogène P inactive Glc-1P Réponse : c’est le mécanisme de phosphorylation / déphosphorylation qui s’exerce sur les deux enzymes clés du métabolisme de synthèse (glycogéne synthétase) et de dégradation (glycogène phosphorylase) du glucogène En en activant l’une, il inactive l’autre. Les conséquences au niveau tissulaire sont donc une utilisation à »l’économie » permettant une mise en réserve du glycogène hépatique en période d’alimentation une utilisation du glycogène hépatique en situation de jeûne permettant une libération de Glc libre (grâce à la Glc6Pase) dans la circulation afin de fournir les tissus en Glc (cerveau en priorité et GR) une utilisation du glycogène musculaire lors de contraction musculaire grâce le la formation d’ATP à l’issue de la glycolyse (pas de Glc 6 Pase, donc pas de libération de Glc à partir du muscle) QUESTION 4 Quelle réaction, catalysée par l'une des enzymes suivantes, ne subit pas un contrôle de sa vitesse dans la glycolyse ? Pourquoi ? abcd- Pyruvate kinase Phospho-Fructo-Kinase 1 Hexokinase Triose-Phosphate Isomérase Parmi les trois autres quelle est celle dont le rôle régulateur est le plus important ? Citez ses principaux effecteurs. Réponse : D triose phosphate isomérase car elle catalyse une réaction réversible. Les autres sont toutes des kinases et donc catalysent des réactions irréversibles La plus importante est la phospho fructo kinase PFK 1 PFK1 Fru 6P ATP ADP v de réaction de PFK1 Fru 1,6 bis P [ATP]➘ [ATP]➚ Fru 6P + AMP Fru 2,6 bis P PFK1 - ATP citrate
