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Macromolécules
dans les systèmes
biologiques
Par Elias Narciso MATOS
African Virtual university
Université Virtuelle Africaine
Universidade Virtual Africana
Université Virtuelle Africaine Note
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License (abréviation « cc-by »), Version 2.5.
Université Virtuelle Africaine Table des matières
I. Macromolécules dans les systèmes biologiques____________________ 3
II. Cours et savoir-faire pré-requis_ _______________________________ 3
III. Temps____________________________________________________ 3
IV. Matériels didactiques_ _______________________________________ 3
V. Justification_______________________________________________ 4
VI. Contenu__________________________________________________ 4
6.1 Résumé________________________________________________ 4
6.2 Représentation graphique__________________________________ 4
VII. Objectifs généraux_ _________________________________________ 5
VIII. Objectifs spécifiques d’apprentissage____________________________ 6
IX. Activités d’enseignement et d’apprentissage_______________________ 8
X. Activités d’apprentissage_ ___________________________________ 14
XI. Liste des concepts clés (glossaire)_____________________________ 90
XII. Liste des lectures obligatoires_________________________________ 93
XIII. Listes des liens utiles_ ______________________________________ 95
XIV. Synthèse du module________________________________________ 99
XV. Évaluation sommative______________________________________ 100
XVI. Références bibliographiques_________________________________ 106
XVII. Auteur principal du module_________________________________ 107
Université Virtuelle Africaine I. Macromolécules dans les systèmes
biologiques
Par Dr. Elias Narciso Matos.
II. Cours et savoir-faire pré-requis
L’étudiant doit connaître le contenu fondamental couvert dans le curriculum du
programme de chimie et, en particulier les sujets concernant principalement les
modules 5, 6, 7.
Notion d’isomérie et de stœchiométrie
Structure et réactivité des aldéhydes et des cétones
Structure et réactivité des acides aminés
Concept des aromatiques et des hétérocycles
III. Temps
120 heures
Unité
Heures
Glucides
40
Protéines
40
Lipides
30
Activité pratique
10
Total
120
IV. Matériels didactiques
Le module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) est basé sur le matériel d’enseignement suivant : ouvrages scolaires de chimie, logiciel éducationnel de
chimie, expériences virtuelles réalisées par ordinateur, expériences simples, manuels
scolaires et manuels.
Université Virtuelle Africaine V. Justification
Ce module introduit l’étude de quelques composés représentatifs des macromolécules naturelles qui sont vitales pour l’équilibre, le développement, l’entretien et les
suppléments des organismes vivants.
Le module consolide et élargie les connaissances acquises à partir des modules précédents, principalement sur les aldéhydes, les cétones et les acides aminés, en les reliant
aux fonctions vitales de l’organisme. L’étude du contenu de ce module apportera
une connaissance sur les propriétés et les activités de certaines des macromolécules
importantes pour la survie des organismes.
VI. Contenu
6.1. Résumé
Le présent module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) comporte 4
unités qui sont : les glucides, les protéines, les lipides et finalement des activités
pratiques.
Chaque unité établie et analyse les connaissances fondamentales sur la structure,
la nomenclature et la synthèse, ainsi que les propriétés chimiques et physiques des
macromolécules ayant un intérêt biologique.
Pour l’aspect pratique, le module offre une formation sur comment manier les
équipements de base du laboratoire et/ou des exercices simulés par ordinateur sur
les techniques de synthèse, de séparation, de purification et de détermination des
constantes physiques d’un composé.
Le module dure au total 120 heures.
6.2 Représentation graphique
Macromolécules
M acr
omolécules
Glucides
G lucides
PrProtéines
otéines
Lipides
Lipid
es
Université Virtuelle Africaine No de l’unité
Nom Unité I :
Glucides
40
Unité II :
Protéines
40
Unité III :
Lipides
30
Unité IV :
Activité expérimentale 10
Total
Durée
120
VII. Objectifs généraux
Le module 8 (macromolécules dans les systèmes biologiques) expose les principes fondamentaux des principaux aspects théoriques et pratiques de la chimie des
macromolécules.
Ce module discute de façon systématique de certains des groupes principaux des
macromolécules organiques d’importance vitale pour les organismes vivants, qui
sont : les glucides, les protéines et les lipides.
Ce module analyse aussi la relation entre la structure, les propriétés, la réactivité
et les comportements physico-chimiques des composées organiques de haut poids
moléculaire.
L’étude de ce module approfondira les connaissances sur les composés organiques et
aidera à établir une corrélation entre la structure de la matière et ses propriétés.
Ce module développe la capacité à faire des observations critiques, et à permettre le
raisonnement et donc le développement de meilleures applications et/ou de l’usage
de ces composés.
Université Virtuelle Africaine VIII. Activités d’apprentissages spécifiques
(Objectifs d’enseignement)
Fournir à l’étudiant les connaissances théoriques sur les composés carbonés de haut
poids moléculaires ayant une importance biologique, révéler leur cohérence, obtenir
leurs propriétés physiques et leur réactivité, principalement pour les glucides, les
protéines et les lipides.
Etre capable de manier l’équipement de base du laboratoire pour de la recherche
en laboratoire, de déterminer les constantes physiques des composés organiques et
connaître les techniques de synthèse, de séparation, de purification.
Offre des simulations sur les macromolécules.
Unité
Objectif(s) d’apprentissage
1. Les glucides
A la fin de cette unité, l’étudiant devrait être capable de :
-
-
-
-
-
-
-
2. Les protéines
A la fin de cette unité, l’étudiant devrait être capable de :
-
-
-
-
-
-
-
Décrire la structure des glucides
Classer les glucides
Nommer des glucides à l’aide de la nomenclature IUPAC
Connaître les propriétés chimiques et physiques des glucides
et leurs corrélations
Connaître la méthode de production et d’identification
Connaître la stéréochimie des glucides, ainsi que le phén
mène impliqué dans la disposition spatiale de ces molécules
Discuter la relation entre la structure et les propriétés à partir
d’exemples simples
Connaître la structure et les propriétés des acides aminés essentiels
Connaître la structure des peptides
Décrire la liaison peptidique
Connaître la structure des protéines
Différentier les structures des protéines et leurs fonctions (primaire,
secondaire, tertiaire)
Décrire la structure et la fonction de quelques protéines et nucléotides
(DNA, RNA)
Connaître les méthodes de productions
Université Virtuelle Africaine 3. Les lipides
A la fin de cette unité, l’étudiant devrait être capable de :
-
-
-
-
4. L’activité pratique
A la fin de cette unité, l’étudiant devrait être capable de :
-
-
-
-
Connaître la structure générale des lipides
Classer les lipides (saturés et insaturés)
Relier mutuellement la structure et les propriétés des acides gras
Connaître les sources de production et d’identification
Identifier les carbones dans les glucides
S’entraîner avec les propriétés des glucides
Identifier les protéines
Identifier les propriétés des lipides
Université Virtuelle Africaine IX. Activités d’enseignement et
d’apprentissage
Pré-évaluation
Titre de la pré-évaluation Macromolécules dans les systèmes biologiques
Justification : la fiche d’évaluation évalue les connaissances de base en chimie
organique, ainsi que les connaissances profondes du contenu des modules 5, 6, 7
indispensable pour la réussite du travail dans le présent module.
Questions
1. Les glucides sont :
a) b) c) d) des composés faits seulement de carbone et d’hydrogène
des composés qui contiennent de l’eau
des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyle
des composés de la famille des graisses
2. Les graisses sont chimiquement :
a) b) c) d) des esters de glycérol et d’acides gras
des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras
des aldéhydes de hauts poids moléculaires
des acides de hauts poids moléculaires
3. Les protéines sont des composés faits de:
a) b) c) d) unités de glucose liées par des liaisons glycosidiques
unités d’acides aminés liées par une liaison peptidique
unités de monosaccharide liées par un liaison glycosidique
produits de la décomposition de polysaccharides
4. Les acides gras sont :
a) b) c) d) des acides avec beaucoup de ramifications
des acides de personnes obèses
des acides de hauts poids moléculaires
des acides carboxyliques
Université Virtuelle Africaine 5. La liaison glycosidique a lieu entre :
a) b) c) d) des graisses
des unités d’acides aminés
des unités de monosaccharides
des protéines
6. Les liaisons entre les composés organiques sont principalement :
a) b) c) d) ioniques
covalentes
métalliques
dipôle-dipôle
7. La liaison peptidique a lieu entre :
a) b) c) d) des graisses
des unités d’acides aminés
des unités de monosaccharides
des protéines
8. Les polysaccharides sont faits de :
a) b) c) d) milliers d’unités d’acides liées par une liaison glycosidique
milliers d’unités d’acides aminés liées par des liaisons peptidiques
milliers d’unités de monosaccharides liées par une liaison glycosidique
milliers d’unités d’acides aminés liées par des liaisons peptidiques
9. L’isomérie est le phénomène de :
a) b) c) d) l’existence de molécules avec la même masse moléculaire
molécules absorbant la lumière
molécules avec la même composition mais de structures différentes
molécules différant dans un segment constitué par un atome de carbone et
deux atomes d’hydrogène
10. Un carbone asymétrique est :
a) b) c) d) un carbone central
un carbone avec 4 liaisons différentes
un carbone avec 2 doubles liaisons
un carbone dans des hétérocycles
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11. Le glucose est :
a) b) c) d) un aldose
une cétose
un pentose
un hexocétose
12. Le fructose est :
a) b) c) d) un aldose
une cétose
un pentose
un hexoaldose
13. Dans les sucres, l’atome de carbone qui détermine la série est :
a) b) c) d) le plus près du groupe fonctionnel principal
le plus loin du groupe fonctionnel principal
l’atome central
aucun de ceux cités
14. Les sucres réducteurs sont :
a) b) c) d) ceux facilement solubles
ceux avec un groupe fonctionnel libre
les plus sucrés
ceux qui n’ont pas de groupe fonctionnel libre
15. Les huiles sont :
a) b) c) d) des esters de glycérol et d’acides gras saturés
des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras insaturés
16. Les cires sont :
a) b) c) d) des esters de glycérol et d’acides gras saturés
des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras insaturés
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17. Les énantiomères sont des isomères :
a) qui diffèrent sur la position de l’atome central
b) qui orientent la lumière avec la même magnitude mais dans une direction
opposée
c) qui diffèrent sur la position d’un hydrogène de l’atome central
d) qui orientent la lumière avec une magnitude différente mais dans la même
direction
18. La liaison glycosidique est :
a) b)
c) d) la liaison entre des groupes amino et carboxyle
entre deux groupes amino
entre des groupes carboxyle et hydroxyle
entre deux monosaccharides
19. Une liaison typique dans les protéines est :
a) b) c) d) glycoside
peptide
acétalique
aucune des précédentes
20. La cellubiose est :
a) b) c) d) un monosaccharide
un disaccharide
un polysaccharide
aucun des précédents
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Réponses clés
1. Les glucides sont :
c) des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyles
2. Les graisses sont chimiquement :
a) des esters de glycérol et d’acides gras
3. Les protéines sont des composés faits de:
b) unités d’acides aminés liées par une liaison peptidique
4. Les acides gras sont :
c) des acides de hauts poids moléculaires
5. La liaison glycosidique a lieu entre :
c) des unités de monosaccharide
6. Les liaisons entre des composés organiques sont principalement :
b) covalentes
7. La liaison peptidique a lieu entre :
b) des unités d’acides aminés
8. Les polysaccharides sont faits de :
c) milliers d’unités de monosaccharides liées par une liaison glycosidique
9. L’isomérie est le phénomène de :
c) l’existence de molécules avec la même composition mais de structures
différentes
10. Un carbone asymétrique est :
b) un carbone avec 4 liaisons différentes
11. Le glucose est :
a) un aldose
12. Le fructose est :
b) une cétose
13. Dans les sucres, l’atome de carbone qui détermine la série est :
b) le plus loin du groupe fonctionnel principal
14. Les sucres réducteurs sont :
b) ceux avec un groupe fonctionnel libre
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15. Les huiles sont :
b) des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
16. Les cires sont :
c) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
17. Les énantiomères sont des isomères :
b) qui oriente la lumière avec la même magnitude mais dans une direction
opposée
18. La liaison glycosidique est :
d) entre deux monosaccharides
19. Une liaison typique dans les protéines est :
b) peptide
20. La cellubiose est :
b) un disaccharide
Commentaire pédagogique pour les apprenants
L’exercice ci-dessus est construit dans le but de permettre à l’étudiant d’évaluer
son niveau de connaissances fondamentales et les pré-requis qu’il possède pour la
compréhension de ce module.
Les notes entre 30 % et 60 % montrent l’existence de connaissances de base, avec
malgré tout des lacunes dans ces connaissances qui sont requises pour entreprendre
avec succès ce module. Ces lacunes peuvent être comblées en étudiant les livres préuniversitaires des modules 5, 6 et 7.
Les notes inférieures à 30 % montrent la nécessité d’un travail approfondi pour la
préparation, lequel devrait être fait par l’étude de livres scolaires du secondaire.
Les résultats au-dessus de 90 % prouvent l’existence des connaissances de base
requises pour entreprendre avec succès le cours.
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X. Activités d’apprentissages
Activité d’apprentissage 1
Le titre de cette activité d’enseignement : Les glucides
Résumé de l’activité d’enseignement
L’activité d’enseignement 1 permet de rassembler les connaissances de base sur les
glucides, leur classification et leurs dérivés, les principales propriétés physiques et
chimiques, la stéréosymétrie, ainsi que les phénomènes impliqués dans la disposition
spatiale des molécules.
Dans ce groupe de substances appartiennent les sucres, composés vitaux pour la vie
sur la Terre. Ils se retrouvent dans un large spectre de substances naturelles et servent
avant tout de source principale d’énergie pour les organismes.
Ils sont généralement classés par leur taille et leur fonction principale.
L’étude du thème 1 (Les glucides) nécessite environ 40 heures de travail. Pendant
cette durée, les références devraient être étudiées de façon approfondie et la prise de
note, la rédaction de petits résumés et des questionnaires avec des réponses orientées
font partie intégrante du cours.
Liste des lectures obligatoires
Origines des glucides : Wikipedia, l’encyclopédie gratuite
http://pt.wikipedia.org/wiki/Carboidrato
http://www.uac.pt/~cgomes/TE/Estagio/03-04/WQs/WQS/wq/outros/Carboi.htm
Propriété réductrice des sucres
http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/biologia_trabalhos/hidrolenzimsac.htm
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Liste de liens utiles
Le métabolisme des glucides
http://www.probiotica.com.br/artigos.asp?id=110&tabela=saudeInformativ
http://www.google.co.ke/search?hl=en&q=a%C3%A7ucar+redutor&btn=Seas
(Propriétés des sucres / discussion sur les sucres invertis)
www.esalq.usp.br/departamentos/lan/pdf/Mono%20e%20Dissacarideos%20-%20P
ropriedades%20dos%20Acucares.pdf
http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf
(Glucides /acides nucléiques / lipides / fonctions)
http://campus.fct.unl.pt/gdeh/mestrado/Teoricas/An%E1lise%20de%20carbohidr
atos.pdf
(Analyse des glucides) activités pratiques
Sucré comme le sucre
http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/sugar.html
(Concept/ Fonctions /besoins fondamentaux de l’organisme)
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Description détaillée de l’activité
Lire avec attention les références et prendre des notes à propos des sujets suivants :
- Définition des glucides et développement historique du concept
- Classement et nomenclature des glucides
- Caractérisation des glucides (monosaccharide, disaccharide et les polysaccharides les plus communs)
- Structure, propriétés, et réactivité des monosaccharides
- Structure et propriétés des disaccharides
- Structure, propriétés et réactivité des polysaccharides
L’acquisition de la capacité et des habilités offerts par ce module est subordonnée à
l’exécution des tâches suivantes :
Tâche 1 : Introduction aux glucides
1.1- Concept des glucides
1.2- Phénomène, composition et importance
1.3- Classement et nomenclature des glucides
1.4- Propriétés physiques
Tâche 2 : Les monosaccharides
2.1- Structure d’un monosaccharide
2.2- Formation des cycles (lactone)
2.3- Stéréoisomérie
2.4- Oxocyclotautomérie
2.5- Réactions des monosaccharides
Tâche 3 : Oligosaccharides
3.1- Disaccharides
3.2- Disaccharides réducteurs (type 1)
3.3- Disaccharides non réducteurs (type 2)
Tâche 4 : Polysaccharides
4.1- Composition des polysaccharides
4.2- Propriétés
4.3- Amidon
4.4- Glycogène
4.5- Cellulose
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Evaluation sommative
En plus du contenu du cours, il y a des questions qui aident dans l’orientation de
votre étude.
Activités d’apprentissage
Tâche 1 : Les glucides
Cette tâche consiste à lire et à résumer les références obligatoires listées précédemment, dans lesquelles se trouvent de façon approfondie le savoir sur le concept
historique des glucides et leur phénomène, leur classement, la nomenclature des
glucides communs, des informations sur la relation entre la structure et les propriétés
physiques et chimiques.
1.1 Le concept des glucides
Le concept des glucides ou hydrates de carbone est généralement utilisé pour désigner
des composés naturels qui, mis à part le carbone ont une structure dans laquelle le
nombre d’atomes d’hydrogène et celui d’oxygène sont dans un rapport 2 :1 comme
dans le cas de l’eau.
Cn(H2O)n = CnH2nOn
Il est important de mentionné qu’il existe des composés qui ont cette composition
mais qui n’appartiennent pas aux groupes des glucides, et de la même façon, il existe
des composés classés comme glucides qui ne répondent pas strictement à cette composition.
Ex.Acide acétique Acide lactique
C2H4O2 C3H6O3
Malgré que l’hydrogène et l’oxygène soient présents dans ce composé naturel,
ils ne s’y trouvent pas sous la forme de molécule d’eau. Cette spécificité fait que
certains groupes de personnes préfèrent faire référence à ces composés en tant que
glucides.
Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des
cétones avec plusieurs groupes hydroxyles ou des composés qui peuvent être transformés par hydrolyse en aldéhydes ou cétones.
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Evaluation sommative 1
a) Pourquoi est-il préférable d’utiliser le nom de glucides que d’hydrates de
carbone ?
b) Définir chimiquement un hydrate de carbone ou un glucide !
1.2. Phénomène, composition et importance
La plupart de ces substances se trouvent dans la nature sous leur forme végétale où
ils sont synthétisés à partir du dioxyde de carbone (CO2) et l’eau (H2O) présent dans
l’atmosphère grâce au processus de photosynthèse.
Les sucres appartiennent à ce groupe, lequel est connu pour son importance vitale
pour la vie sur Terre.
Un des glucides les plus importants formé de cette façon est le glucose (+) C6H12O6,
lequel par condensation forme des substances de hauts poids moléculaires comme
la cellulose (C6H10O5)n, laquelle constitue la structure de support des plantes (elle
forme les parois des cellules végétales), ou les acides aminés, qui en les stockant
principalement dans les graines servent comme réserve de nourriture à la plante lors
de sa croissance.
Ingérés par les animaux, l’amidon et la cellulose, dans le cas des herbivores, sont
détruites en unités d’origine qu’est le glucose. Ces unités sont entrainées vers le foie
par le sang où ils sont recombinés pour former du glycogène ou l’amidon animal
(substance de réserve des animaux).
En partant du glucose, il est transformé en acides aminés, lesquels se combinent aussi
pour former les protéines dont est constitué la majorité du corps animal.
Les acides nucléiques (ADN, ARN) portent le bagage génétique héréditaire, partiellement contenu dans leurs structures glucidiques, dans les cellules vivantes. Les
applications pratiques des glucides sont les industries du papier et des textiles naturels
(coton) ou artificiels (rayonne, viscose), cellophane, matériaux plastiques (celluloïd),
explosifs, adhésifs, etc.
Université Virtuelle Africaine 19
Evaluation sommative 2
Donner trois exemples d’applications pratiques des glucides !
1.3 Classement et nomenclature des glucides.
Les glucides sont classés suivant différents points de vue.
Les façons les plus usuelles de classement sont :
a) par taille (nombre d’unité de base)
En prenant en compte la composition et l’énorme taille des molécules ainsi que leurs
propriétés, ils sont divisés en trois groupes :
Monosaccharides
Simples sucres, qui forment les unités de base, non hydrolysables avec généralement
5-6 atomes de carbone.
Exemples : le glucose, le fructose, le mannose.
Oligosaccharides
Sucres composés de 2 à 10 unités de base de monosaccharides. Les oligosaccharides
sont hydrolysables en composés plus simples (monosaccharides).
Exemples : le sucrose, le lactose, le maltose.
Les glucides qui peuvent être hydrolysés en deux molécules de monosaccharides
sont appelés disaccharides.
Polysaccharides
Les glucides qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de monosaccharides
(ils peuvent approximativement atteindre 10 000 unités)
Exemples : la cellulose, l’amylase, le glycogène, l’amidon.
b) par leur fonction principale (groupe fonctionnel)
Dans les glucides, on trouve principalement des fonctions hydroxyle et carbonyle et
dont le groupe carbonyle est la fonction principale. Ainsi, dans le cas particulier des
monosaccharides, on a :
Université Virtuelle Africaine 20
Les aldoses
Sucres qui ont une fonction aldéhyde comme groupe principal
Ex. Aldose
CHO
H C OH
CH 2 OH
D-Glycéraldéhyde
(Aldotriose)
Cétoses
Sucres qui ont une fonction cétone comme groupe principal
Ex. Cétose
CH 2 OH
C O
CH 2 OH
Cétone dihydroxyle
(Cétotriose)
Ex.
Aldose
CHO
H C OH
H C OH
H C OH
CH 2OH
Aldose
CHO
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-Ribose
(Aldopentose)
D-Glucose
(Aldohexose)
c) par le nombre d’atomes de carbone
Triose (contient 3 atomes de carbone)
Tétrose (contient 4 atomes de carbone)
Pentose (contient 5 atomes de carbone)
Hexose (contient 6 atomes de carbone)
Cétose
CH 2OH
C O
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-Fructose
(Cetohexose)
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Heptose (contient 7 atomes de carbone)
d) par la configuration absolue de la molécule
Ce système a pour composés de référence les aldéhydes glycériques
CHO
H C OH
CH 2OH
D-Glycéraldéhyde
Configuration D (dextro)
Quand, de manière similaire à l’aldéhyde glycérique, le groupe hydroxyle du carbone
asymétrique le plus éloigné du groupe fonctionnel est à droite.
(lat: Dexter=right)
CHO
CHO
H
C
H
OH
OH
C
OH
OH
CH 2OH
CH 2OH
Ceci indique que OH est ce
qui confère une configuration D ou L
Configuration L
Quand le groupe hydroxyle du carbone asymétrique le plus éloigné du groupe fonctionnel est à gauche.
(lat: Laevus=left)
CHO
OH
OH
C
H
CH 2OH
e) par l’orientation spécifique de la lumière
- Orientation (+): sens des aiguilles d’une montre
Quand le composé oriente la lumière dans le sens des aiguilles d’une montre.
Ex. (+)-D-Glucose (< + 52, 7º)
- Orientation (-): sens inverse des aiguilles d’une montre
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Quand le composé oriente la lumière dans le sens inverse des aiguilles d’une montre.
Ex: (-)(D)-Fructose (<- 92,4º)
Nomenclature
La majorité des glucides ont un nom trivial provenant des substances à partir desquelles ils ont été initialement isolés et auquel les terminaisons –ose ou –uloses sont
ajoutées pour les aldoses et les cétoses, respectivement.
Ex. Ribose, Glucose, Fructose, Mannose.
CHO
H C OH
H C OH
H C OH
CH 2OH
H
HO
H
H
CHO
C OH
C H
C OH
C OH
CH 2OH
Ribose
Glucose
CH 2OH
C O
HO C H
H C OH
H C OH
HO
HO
H
H
CHO
C H
C H
C OH
C OH
CH 2OH
CH 2OH
Fructose
Mannose
Évaluation sommative 3
a) Dessiner la structure du fructose!
b) Faire un classement complet du fructose!
c) Définir les concepts de monosaccharide, disaccharide et polysaccharide
1.4 Propriétés physiques
Les mono- et disaccharides sont cristallins, incolores, fades, et sucrés.
Les glucides sont des substances facilement solubles dans l’eau (à cause de la présence
des nombreux groupes hydroxyle) et dans quelques solvants organiques.
Ils ne sont pas très solubles dans les solvants apolaires (ex. benzène, éther, etc.)
Dans l’eau, ils forment des solutions saturées (mélasse).
En présence de chaleur ils sont stables jusqu’à une température d’environ 150oC. Ils
se décomposent jusqu’à des températures de 200oC et forment du caramel. Ils forment
du charbon à des températures supérieures à 200oC.
En général, ils dévient le plan de la lumière polarisée.
Université Virtuelle Africaine 23
Tâche 2: Monosaccharide
L’objectif de cette tâche est de se familiariser avec les structures de base des glucides ainsi qu’avec les propriétés résultant de leur structure. Ces composés, étant des
aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyles, présentent dans
leur réactivité les propriétés de composés communs.
2.1 Structure des monosaccharides
- Les monosaccharides sont des composés carbonés contenant plusieurs groupes
hydroxyle
- sont une partie de composés chiraux, i.e., des molécules non congruentes avec
leur image réfléchie dans le miroir.
- présentent une activité optique (les isomères optiques orientent le plan de la
lumière polarisée)
- sont des stéréoisomères (isomères qui diffèrent par l’orientation spatiale de
leurs substituants)
- ont au moins un carbone asymétrique
Ex:
CHO
* carbone asymétrique
HO C* H
H C* OH
H C* OH
CH 2OH
Pour une molécule avec N atomes asymétriques, 2n stéréoisomères peuvent être
formés.
Par exemple, le D-glucose avec 4 centres asymétriques forme 24, soit seize (16) stéréoisomères lesquels donnent huit (8) paires d’énantiomères (antipodes optiques).
Les composants d’une paire d’énantiomères ont les mêmes propriétés physiques et
chimiques et dévient le plan de la lumière polarisée avec la même amplitude, mais
dans des directions opposées.
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Des seize (16) isomères, seulement un (1) est le glucose (+), et le monosaccharide le
plus abondant. Le second isomère correspond au glucose (-) avec son énantiomère
disponible dans la nature. Les quatorze (14) autres isomères sont des diastéréoisomères du glucose (+).
Tous ces aldo-hexoses ont le même type de réactions que le glucose avec une vélocité
différente.
Les glycéraldéhydes sont utilisés comme composés de référence pour l’attribution
des noms.
D’après Wohl et Freundenberg, les glycéraldéhydes ont la configuration D quand ils
orientent la lumière vers la droite (+).
Quand un composé a divers centres asymétriques, on choisi celui le plus loin du
groupe fonctionnel comme point de référence.
Les énantiomères sont des isomères qui sont différents dans tous leurs centres asymétriques, i.e., non superposition des images dans le miroir.
Les glucides qui diffèrent dans le centre asymétrique vicinal au groupe carboxylique
sont appelés sucres épimères.
Evaluation sommative 4
a) Expliquer la solubilité du glucose !
b) Expliquer pourquoi le ribose possède une activité optique !
2.2 Formation des cycles (Lactones)
Les monosaccharides ont des éléments de structure des aldéhydes ou des cétones et
des alcools à côté des groupes carbonyle, qui sont les aldéhydes et les cétones. Au
sujet de la chimie de ce groupe, il est connu que deux d’entre eux réagissent pour
former des acétals.
Avec l’augmentation du nombre d’atomes de carbone dans la chaîne du sucre, il
devient possible pour le groupe OH de réagir avec le groupe carbonyle.
Ex.
O
R C
H
¯ CH 3
+ |O
H
(H+)
|O|
R C
H
O+
H
Semiacétal
CH 3
OH
¯
R C O
_ CH 3
H
+ HO-CH3
(SN)
- H 2O
CH 3
O
R C H Acétal
O
CH 3
Université Virtuelle Africaine 25
Ces éléments de structure dans les monosaccharides réagissent entre eux pour former
des semiacétals intermoléculaires appelés lactones.
H
HO
H
H
CHO
C OH
C H
C OH
C OH
CH2 OH
D(+)-Glucose
H OH
C
H C OH
HO C H
H C OH
H C
O
CH2 OH
C O
HO C H
H C OH
H C OH
CH2 OH
CH2 OH
Lactose
D(-)-Fructose
HO CH 2OH
C
HO C H
H C OH O
H C OH
CH2
Lactose
Il est important de souligner qu’à cause des conditions stériques, la formation des
cycles a lieu principalement avec six (6) atomes (sans tension interne), avec cinq (5)
atomes pour quelques cycles relativement moins stable.
La forme cyclique peut être dérivée du tetrahydropyrane et du tetrahydrofurane, c’est
pourquoi ils sont appelés, respectivement, pyranose et furanose.
Tetrahydropirano
Tetrahydrofurano
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Evaluation sommative 5
- Expliquer la principale stabilité du pyranose et du furanose par rapport aux
autres cycles!
2.3 Stéréoisomérie
Avec la cyclisation, il y a toujours un centre asymétrique supplémentaire de formé.
Dans ces conditions, il existe deux diastéréoisomères de plus appelés monomères a
et b.
H C OH
H C OH
HO C H
O
H C OH
H C
CH 2OH
�-D-(+)-Glucopiranose
(Lactol)
CHO
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D(+)-Glucose
(Aldéhyde)
HO C H
H C OH
HO C H
O
H C OH
H C
CH 2OH
�-D-(+)-Glucopiranose
(Lactol)
Dans la projection de Fisher de la série D des sucres, le nouveau groupe hydroxyle
est écrit à la droite pour le monomère (a) et à gauche pour le monomère de forme
(b). Pour la série L, on utilise naturellement le processus opposé.
2.4 Oxocyclotautomérie
En solution, il y a un équilibre des trois formes tautomères. Cet équilibre est connu sous
le nom de oxo-cyclo-tautomérie et est généralement appliqué à la forme cyclique.
Utilisons l’exemple du glucose:
A travers les changements de condition de cristallisation (principalement la température et en variant les solvants), il est possible d’isoler à partir d’une solution de
glucose une série de monomères a- et b- pyranoses.
Université Virtuelle Africaine 27
Le glucopyranose de la série pure a- oriente la lumière polarisée avec un angle spécifique de 112o. Le composé b- oriente la lumière polarisée avec un angle spécifique
de 19o.
Cependant, en dissolvant un de ces composés dans l’eau pure, on observe un changement graduel dans l’orientation de la lumière polarisée à un angle de 52,7o à cause
de la conformation.
Une solution aqueuse fraîche (qui vient juste d’être préparée) de a-glucopyranose
oriente la lumière polarisée à un angle spécifique de 112o. Cependant, avec le temps,
cet angle diminue jusqu’à 52,7o. De façon similaire, en dissolvant le b-glucopyranose
avec un angle spécifique d’orientation de 19o, il est observé qu’avec le temps l’angle
augmente jusqu’à 52,7o.
Le b-D-glucose pure a un pouvoir rotatoire de [a]D = +18,7o, celui du a- anomère est
de [a]D = +112o. Si l’un des anomères purs est dissout dans l’eau, le pouvoir rotatoire
de la solution change graduellement jusqu’à ce qu’il atteigne la valeur d’équilibre
de +52,7o. Ce phénomène provient de l’interconversion des deux anomères en solution. A l’équilibre, la solution contient 63,6 % de b- (le plus stable) et 36,4 % de
a- anomère.
Ce phénomène de changement du pouvoir rotatoire des monomères a et b pour atteindre l’équilibre est appelé mutarotation.
Exemple. La mutarotation du glucose
Projection de Hawort
CH2OH
H
38%
CH2OH
O H
H
OH H
OH
OH
H
OH
O OH
H
H
OH H
H
OH
H
α – D - Glucopiranose
OH
β – D - Glucopiranose
< 112o
< 19o
m
< 52,7o
62%
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Evaluation sommative 6
a) Qu’est ce qu’un monomère ?
b) Qu’est ce que la mutarotation ?
2.5. Les réactions des monosaccharides
En présence d’halogénures de lithium et d’aluminium ou d’amalgames (NaBH4), les
glucides sont réduits en sucres porteurs seulement de fonctions hydroxyle (alditol)
et dont le nom est caractérisé par la terminaison –itol.
Dans l’hydrogénation des aldoses, on obtient une fonction alcool, tandis que dans
l’hydrogénation des cétones il y a deux diastéréoisomères car la réduction a lieu avec
la formation d’un nouveau centre asymétrique.
Ex.
CHO
H C OH
HO C H
+2H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-(+)-Glucose
CH 2OH
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-(+)-Glucitol
CH 2OH
C O
HO
C H
+2H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-(-)-Fructose
+2H
CH 2OH
HO C H
HO C H
+2H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-(+)-Manitol
CHO
HO C H
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
D-(+)-Mannose
Les alditols sont des substances incolores qui cristallisent bien et qui ont un goût
sucré.
Le D-glucitol ou le D-sorbitol (sorbite) est utilisé pour remplacer le sucre dans le
cas du diabète.
De nombreux hexitols sont des composants usuels des plantes, comme par exemple,
l’algue rouge, les fruits comme les poires, les pommes, les fraises et les pêches. Le
manitol se trouve dans les algues, l’herbe, les fruits et les champignons.
2.5.2 L’oxydation des monosaccharides
Acide aldonique
En utilisant des oxydants doux comme une solution aqueuse de brome (Br2. aq) ou de
l’acide nitrique diluée (HNO3 dil.), il est possible d’oxyder la fonction aldéhyde de
l’aldose en groupe carboxylique. Ce groupe est seulement stable en milieu alcalin. En
milieu acide, il y a condensation entre le groupe carboxylique et le groupe hydroxyle
de a ou b formant des lactones.
Université Virtuelle Africaine 29
Ex 1
Ex 2
CHO
H C OH
HO C H
+ Br2
H C OH
H C OH
CH 2 OH
COOH
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2 OH
D-(+)-Glucose
Ac.-D-(+)-gluconique
CHO
HO C H
HO C H
+ Br2
H C OH
H C OH
CH 2 OH
COOH
HO C H
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2 OH
D-(+)-Mannose
Ac.-D-(+)-Manonique
Les acides aldariques
Des conditions fortes d’oxydation attaquent à la fois la fonction aldéhyde mais aussi
la fonction hydroxyle primaire des aldoses formant ainsi des acides dicarboxyliques
(acides aldariques) connus en tant qu’acides glucidiques.
Les acides aldariques peuvent aussi facilement former des lactones.
Ex 1
Ex 2
COOH
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CHO
H C OH
HO C H
+ HNO3
H C OH
H C OH
CHO
H C OH
HO C H
+ HNO3
HO C H
H C OH
COOH
CH2 OH
Ac.-D-(+)-glucarique
D-(+)-Glucose
CH2 OH
D-(+)-Galactose
COOH
H C OH
HO C H
HO C H
H C OH
COOH
Ac.-D-(+)-Galactarique
(Ac. mucique)
Ex 3 Résumé
H
HO
H
H
COOH
C OH
C H
C OH
+ Br 2
C OH
CH2 OH
Ac.-D-(+)-gluconique
H
HO
H
H
CHO
C OH
C H
+ HNO3
C OH
H
HO
H
H
C OH
CH2 OH
D-(+)-Glucose
COOH
C OH
C H
C OH
C OH
COOH
Ac.-D-(+)-glucarique
Acides uroniques (oxydation glucosidique)
Les agents intermédiaires d’oxydation (ex. diazote, solution aqueuse de peroxyde)
oxydent les fonctions hydroxyles primaires en glucosides puis en groupes carboxyliques. Les composés ainsi formés s’appellent des uronides.
Université Virtuelle Africaine 30
Les uronides peuvent être transformés en acides uroniques par hydrolyse de la liaison
acétale.
Ex.
CH2OH
H
H
OH
O OR
+N2O4
OH H
H
H
OH
β–D-Glucopiranoside
COOH
O OR
H
H
OH H
H
OH
H
COOH
+H2O(H )
H
- ROH
OH
+
OH
β–D-glucoronide
H
O OH
OH H
H
H
OH
Ac.-β–D- glucoronique
Les acides uroniques sont importants pour l’organisme car ils aident les composés
qui possèdent des groupes hydroxyle à se lier en tant que glycosides et à les éliminer
de l’organisme sous forme d’urine (désintoxication).
Les sucres libres donnent un faible rendement dans ce procédé.
Les acides O ascorbique et glucoronique sont des produits de l’oxydation de monosaccharides et sont d’une importance particulière. L’acide ascorbique forme la vitamine
C, largement disponible dans la nature, spécialement dans les plantes vertes. Leur
rôle d’agent d’oxydation-réduction est de transporter l’hydrogène lors des réactions
biochimiques.
Comme pour l’acide glucoronique, dans lequel l’hydroxyle glucidique primaire est
oxydé en groupe carboxylique alors que la fonction aldéhyde reste intacte, il a une
importance particulière dans la biosynthèse des polysaccharides naturels.
2.5.3 Réaction d’identification
Les sucres contenant des aldéhydes/des cétones et plusieurs groupes hydroxyle, présentent des similitudes dans leur réactivités avec les aldéhydes et les cétones semiacétals, ayant les mêmes propriétés réductrices qu’eux et sur lesquels les méthodes
d’identification sont basées.
Ainsi, les monosaccharides peuvent réduire les solutions de Fehling, Haine, Tollens,
Nyland, Trommer pour s’oxyder en acide.
Université Virtuelle Africaine 31
Solution de Fehling: Cu2+ , KNa-Tartrate (OH)
O
2 Cu2+ + CH2OH(CHOH)4– C1+ + 5 OH- → Cu21+O + CH2OH–(CHOH)4 – COOH
Couleur:
H
Bleu
Solution de Tollen: Ag+ , OH-
→
complexe royal rouge
dans une solution ammoniacale.
2 [Ag(NH3)2]1+ NO3 + (CH2OH –(CHOH)4 – CHO)1+ + H2O → 2 Ag0O + CH2OH–
(CHOH)4 – COONH4 + 2 NH4 NO3 + NH3
Formation d’un miroir d’argent
Solution de Haine: Cu1+ , OH- , Glycérol
→ Formation de Cu2O (rouge)
Solution de Nyland: Bi3+ , K, tartrate
→ Réduction des ions du bismuth en élément bismuth (oxydation à l’état zéro)
Solution de Tollen: Ag+ , OHCOOH
H C OH
CHO
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH2 OH
+ 2 Ag + + OH-
D-(+)-Glucose
HO C H
H C OH
H C OH
CH2 OH
Ac.-D-(+)-gluconique
Université Virtuelle Africaine 32
2.5.4 Réactions des groupes hydroxyles
Les monosaccharides, étant des composés contenant plusieurs groupes hydroxyle,
se comportent comme des polyalcools.
Comme dans le cas des réactions de substitutions nucléophiles (SN) avec les halogénures d’alkyles, ils s’estérifient avec les anhydrides et forment des acétals cycliques
avec les composés carbonylés.
Ex. Le D-glucose réagit avec l’iodure de méthyle en présence d’oxyde d’argent pour
former des dérivés penta-O-méthylés. Avec l’anhydride acétique dans la pyridine, il
se forme des dérivés penta-O-acétilés.
Avec les composés carbonyles en présence de ZnCl, il se forme des acétals cycliques.
Dans la plupart des cas, on obtient des produits typiques des composés carbonylés
avec des agents nucléophiles.
Par exemple, la réaction avec l’acide cyanidrique forme un mélange d’épimères
cyanides dont l’hydrolyse produit des acides alcooliques. Ils peuvent naturellement
être réduits avec de l’amalgame de sodium jusqu’aux monomères aldoses dont la
chaîne a été augmentée d’un atome de carbone suivant les agents.
Université Virtuelle Africaine 33
+ HCN
CN
+ 2 H 2O
COOH
H C OH
R
- NH 3
H C OH
R
+ 2 H 2O
COOH
R CHO
+ HCN
CN
HO C H
R
- NH 3
HO C H
R
De l’autre côté, le cyanohydrine en présence d’ammoniac se transforme en aminonitrile qui se réduit en milieu catalytique acide pour produire des sucres aminés.
CHO
R
+ HCN
CN
H C OH
R
+ NH 3
- H2 O
CN
H C NH 2
R
H
- NH 3
CHO
H C NH 2
R
2.5.6 Formation des osazones
Le chauffage des monosaccharides dans de l’acide acétique avec de la phénylhydrazine
forme des osazones, lesquels sont des cristaux jaunes pas très soluble dans l’eau.
Tout d’abord, le groupe carbonyle réagit avec une mole de phénylhydrazine pour
former un phénylhydrazone.
Ensuite, le groupe carbonyle adjacent est oxydé pour former un osazone en éliminant
de l’aniline et de l’ammoniac.
CHO
H C OH
R1
+ R 2-NH-NH2
Aldose
HC N NH R2 + R 2-NH-NH
2
H C OH
- R 2 -NH2
R1
- NH 3, -H2 O
Phénylhydrazone
HC N NH R2
C N NH R2
R1
Osazone
Mécanisme:
HC N NH R2
H C OH
R1
Phénylhydrazone
HC NH NH R2
C NH NH R2
R1
H 2C NH NH R2
C O
+ R 2-NH-NH2
R1
Osohydrazine
- R 2 -NH2
HC N NH R2
C N NH R2
R1
-H2 O
HC N NH R2
C NH
R1
Osazone
+ R 2-NH-NH2
- NH 3
HC N NH R2
C N NH R2
R1
Université Virtuelle Africaine 34
Les osazones sont des bis(phénylhydrazines) de composés-1,2-dicarbonyles.
Les sucres épimères D-glucose et D-mannose ainsi que le D-fructose forment des
osazones identiques.
2.5.7 Formation des oximes
Les réactions des aldoses (ex. glucose) avec l’hydroxyamine donnent un oxime d’une
fonction aldéhyde, dont la déshydratation donne un cyanhydrine.
En présence d’oxyde d’argent, il se décompose en acide hydrocyanique et en aldose
(arabinose). Cette séquence de réactions est la méthode de dégradation de Wohl.
HC
H C
HO C
H C
H C
O
OH
H
OH
H 2N-OH
HC
H C
HO C
H C
H C
NOH
OH
H
- H 2O
OH
OH
CH2 OH
OH
CH2 OH
N
OH
H
OH
HC N
+
Ag 2O
OH
CH2 OH
Oxime (Aldoxime)
D-Glucosoxime
Aldose
D-Glucose
C
H C
HO C
H C
H C
Cyanohydrine
Nitrile D-Gluconique
H
HO
H
H
C O
C H
C OH
C OH
CH2 OH
Aldose
D-Arabinose
2.5.7 Action de l’acide hydrocyanique
Les aldoses réagissent avec l’acide hydrocyaniqe pour former des cyanohydrines.
Ils peuvent être hydrolysés en acides et peuvent aussi être réduits en aldoses de leurs
homologues d’une série supérieure en atome de carbone (méthode de construction
de Fischer Kaliani).
HC O
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
Aldose
HC
N
C N
H C OH
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
H 2O
COOH
H C OH
H C OH
HO C H
H C OH
H C OH
CH 2OH
C O
H C OH
H C OH
HO C H
H C
H C OH
CH 2OH
�-Lactam
O
Université Virtuelle Africaine 35
Evaluation sommative 7
a) Ecrire l’équation de la réaction d’identification du glucose avec le réactif de
Fehling!
b) Expliquer pourquoi il est possible d’identifier le glucose avec le réactif de
Fehling!
Tâche 3: Les oligosaccharides
Dans cette activité, vous allez vous familiariser avec les préceptes théoriques et pratiques de quelques composés que l’on retrouve dans la vie quotidienne.
Les oligosaccharides sont des composés formés de deux (2) à dix (10) unités de
monosaccharides liées par une liaison glycosidique.
Parmi les oligosaccharides, les disaccharides sont ceux qui ont le plus d’importance.
Dans la nature, on trouve seulement quelques disaccharides libres tels que le sucre
de canne, le lait et le malt.
3.1 Les disaccharides
Les disaccharides sont des hydrates de carbone composés de deux unités de monosaccharides. Une molécule de disaccharide produit deux molécules de monosaccharide
par hydrolyse.
A partir de l’analyse de la structure de molécules de disaccharides, on peut conclure
qu’elles sont le résultat d’une réaction de condensation, avec élimination d’eau, de
deux molécules de monosaccharides qui peuvent être identiques ou différentes. Le
disaccharide est différencié par:
-
-
-
-
la nature des monosaccharides qui le constitue ;
la taille des cycles (pyranose ou furanose) ;
la configuration (a ou b) du lien glycosidique;
la position de la liaison glycosidique (qu’il se forme entre les fonctions hydroxyle des deux cycles ou non).
En général, deux molécules de monosaccharides se lient entre elles pour former un
glycoside.
Lors de la formation de glycoside entre deux molécules de monosaccharides, il
peut se former un disaccharide, une molécule d’eau qui peut provenir des groupes
glycosides hydroxyle (aussi connu comme hémiacétal) ou entre un groupe hydroxyl
hemiacétal (glycosidique) et un autre groupe hydroxyle. Il existe deux variables pour
la formation de la liaison :
Université Virtuelle Africaine 36
a) la condensation a lieu entre deux (2) hydroxyles glycosides. Dans ce cas, on
parle de décarburation d’un disaccharide (type 1).
b) d’un autre côté, la transformation peut avoir lieu entre un hydroxyle glycoside
d’une unité d’un monosaccharide et d’un hydroxyle non glycoside (alcoolique)
d’une autre unité de monosaccharide. Dans ce cas, on parle de monocarbonisation (type 2).
Dans le premier cas (type 1), les deux types de monosaccharides possèdent un groupe
acétyle. Dans le second cas (type 2), il reste seulement un hemiacétale (semi-acétyle).
Par conséquent, le disaccharide de type 2 avec la monocarbonisation montre des
propriétés réductrices et montre une maturation à cause de l’oxocyclotautomérie. Il
est possible d’avoir une transition du cycle semi-acétyle vers la forme oxo (ouverte)
avec un aldéhyde libre.
En opposition, le disaccharide type 1 ne montre pas ces propriétés à cause du blocage
des deux hydroxyles glycosides par la formation de l’acétyle.
3.2 Les disaccharides réducteurs (type 1)
Le saccharose (sucre provenant de la canne à sucre) est un exemple de disaccharide
non réducteur que l’on trouve abondamment dans le monde végétal et qui est techniquement obtenu de la canne à sucre ou de la betterave.
La structure du saccharose est formée d’une unité de glucose et d’une unité de Dfructose. Les deux unités d’hexose sont liées, l’une à l’autre, par une liaison glycosidique entre le carbone C-1 du glucose et le carbone C-2 du fructose. Ceci entraîne
le blocage des fonctions carbonyles (liaison glycosidique – 1,2)
Université Virtuelle Africaine 37
6 CH2OH
OH
H 5
H
1
4
OH H
OH
2
3
H
OH
O
HOCH2
1
2
H
O
3
OH
H
5
OH CH OH
2
6
4
H
a-D-Frutofuranosil-b-D-Glucopiranoside ou a-D-Glucopiranosil-b-D-Frutofuranoside
a-D- Glucose(+)
< + 52,7o
b-D-Frutose (-)
< -92,4o
Saccharose < 66,5o
Le nom systématique du saccharose est a-D-Frutofuranosil-b-D-Glucopiranoside ou
a-D-Glucopiranosil-b-D-Frutofuranoside.
Le saccharose oriente la lumière polarisée vers la droite (+ 66,5º). A partir de son hydrolyse en milieu acide, on peut obtenir un mélange de glucose et de fructose nommé
sucre inverti car dans ce mélange, on observe une forte déviation de la lumière vers
la gauche causée par la forte influence du fructose.
La formule moléculaire du saccharose est C12H22O11.
Le saccharose n’a pas de formes osazones. Il n’a pas de monomères et il n’y a pas
de mutarotation quand il est dissout car il ne forme pas de fonctions aldéhyde ou
cétone libres.
3.3 Les disaccharides non-réducteurs (type 2)
Le lactose et le maltose sont des exemples de sucre réducteur.
Le lactose se trouve principalement dans le lait de mammifère. Il est formé de molécule de b-D-galactose qui se lie par une liaison glycosidique avec un hydroxyle en
position 4 (alcoolique) d’une molécule de b-D-glucose. C’est un 4-O-b-D-Galactopiranosil-b-D-glucopiranose.
Université Virtuelle Africaine 38
Lactose
H
3
OH
2
H
H
OH H 1
4 H
OH 5
O
6
CH2OH
O
CH OH
6 2
O
H 5
OH
H
4
1
OH H
H
2
3
OH
H
Lactose
Liaison glycosidique
-1,4
b-D-Galactose
b-D-glucose
4-O-b-D-Galactopiranosil-b-D-glucopiranoside
Le lactose est un sucre réducteur, qui existe sous les formes a et b, lesquelles ont une
mutarotation et forment des osazones à cause de l’hydroxyle hémiacétal libre sur la
molécule de glucose.
Il peut être obtenu commercialement comme sous produit dans la fabrication du
fromage.
Sa formule générale est C12H22O11.
Le maltose
Le maltose est formé de deux (2) molécules de glucose. Ces molécules sont liées
par une liaison glycosidique entre le groupe hydroxyle hémiacétal de l’a-glucose
9position 1) et le groupe hydroxyle alcoolique en position 4 d’une autre molécule
de glucose.
Par conséquent, il possède un groupe carbonyle libre qui intervient dans les propriétés
réductrices, la mutarotation et les autres propriétés typiques des aldéhydes.
Il réduit les solutions de Fehling, de Tollens, de Haine et les autres.
Quand il est mélangé à la phénylhydrazine, il forme un osazone C12H20O9.
Il est oxydé par l’eau de brome et forme un acide monocarboxylique (C11H21COOH),
l’acide biotique provenant du malt.
Le maltose peut être produit avec d’autres substances à travers l’hydrolyse des amides en solution acide. Il existe sous la forme de a et b où a =< + 112º et b =< 168º,
lesquels ont une mutarotation, et quand dissous ont un angle < + 136º. Ceci prouve
que le maltose à un groupe carbonyle libre.
Université Virtuelle Africaine 39
Par hydrolyse acide ou par l’action enzymatique de la maltase, le maltose se décompose totalement en D-glucose (b-glycoside).
Maltose
CH2OH
6
OH 5 O H
H
1
4
OH H
H
2
3
H
OH
O
a-D- Glucose
CH OH
6 2
O
H 5
H
H
4
1
OH H
OH
2
3
OH
H
Maltose
a-D- Glucose
4-O-(a- Glucopiranosil)- a-D-Glucopiranoside
Evaluation sommative 8
a) Caractériser les oligosaccharides.
b) Les glucides font partie de la composition du lait. Dessiner la structure de ces
composés et expliquer à quel type de sucre il appartient.
Tâche 4: les polysaccharides
L’activité 4 approfondies les connaissances fondamentales sur les composés vitaux
pour l’existence et la survie de l’humanité.
Dans cette étude se trouve des informations sur la structure des macromolécules
naturelles avec leur importance biologique et une discussion sur la corrélation entre
la structure et les propriétés.
Ces composés servent pour la protection, le support et sont des réserves pour les
organismes vivants.
4.1. La composition des polysaccharides
Les polysaccharides sont des composés formés de centaines voire de milliers d’unités
de monosaccharides par molécule. Ces unités sont liées entre elles par des liaisons
glycosidiques qui se brisent par hydrolyse.
Les polysaccharides sont des polymères naturels considérés dérivés des aldoses et
des cétoses par polycondensation.
Université Virtuelle Africaine 40
4.2 Les propriétés physiques
La plupart des polysaccharides sont insolubles dans l’eau et forment une solution
colloïdale. L’état colloïde reflète la masse moléculaire relativement élevée de ces
composés, qui varie entre ~ 1700 à quelques millions.
Dans la nature, les principaux polysaccharides sont la cellulose, l’amidon et le glycogène.
Ils sont tous formés d’unités du D-glucose.
L’amidon et la cellulose sont produits par les plantes à partir du dioxyde de carbone
(CO2) et de l’eau (H2O) par le procédé de photosynthèse.
La cellulose forme la structure de support de base des plantes en leur donnant leur
forme et leur rigidité. C’est le composé organique le plus abondant sur la Terre.
L’amidon représente la réserve nutritive des plantes, alors que le glycogène représente
la réserve d’hydrates de carbone des animaux.
4.3 L’amidon
L’amidon, étant la réserve énergétique des plantes, se trouve en grande quantité dans
les graines et les aliments comme les pommes de terre, le manioc, le maïs, etc.
L’amidon est toujours sous forme de granules. Elles sont insolubles dans l’eau froide
et partiellement soluble dans l’eau chaude.
En général, l’amidon est fait d’une fraction de 20 % soluble dans l’eau, l’amylase, et
environ d’une fraction de 80 % insoluble dans l’eau, l’amylopectine.
L’amidon se décompose en D-glucose en présence de chaleur et d’acides minérales
dilués. Si l’hydrolyse est partielle, on obtient un mélange, difficile à séparer, de
fragments de polysaccharides appelés dextrines.
En présence d’iode, l’amidon incorpore les molécules d’iode et devient bleue.
L’amylose ainsi que l’amylopectine sont faits d’unités de D-glucose; la différence
entre eux est la taille et la forme de la molécule.
L’amylose forme des chaînes linéaires de molécules de glucose qui sont liées sous
la forme a-(1,4)-glycosidique.
Elle présente une masse qui varie entre 150 000 et 600 000 qui correspond entre 1000
et 4000 unités de glucose.
Université Virtuelle Africaine 41
Amylose
4
O
O
_
1
O
4
_
O
1
4
O
O _
1
O
4
_n
O
O
(1-4)- a -D –Glucopyranoside
L’amylose est une fraction de l’amidon qui donne l’intense couleur bleue en présence
d’iode.
La chaîne d’amylose en solution adopte une forme elliptique à cause de la configuration a de toutes les liaisons glycosidiques. Parce que ces chaînes sont enroulées dans
une hélice (comme un escalier en colimaçon), cela crée des espaces (interstices) assez
larges pour retenir les molécules d’iode permettant ainsi l’apparition de la couleur.
L’amylopectine est une molécule fortement ramifiée. Les liaisons dans la chaîne se
font à travers les liaisons a-(1-4)-glycosidiques, et dans les ramifications à travers
les liaisons a-(1-6)-glycosidiques.
Les chaînes courtes (ramifications) ont environ 20 à 25 unités de glucose.
Dans sa structure, le glycogène est similaire à l’amylopectine, même si ses chaînes
sont plus ramifiées, avec 3 à 18 unités de D-glucose dans chaque ramification, et que
sa masse molaire est relativement plus élevée, de 105 à 107.
Alors que l’amidon est produit exclusivement dans les plantes, le glycogène représente
“la réserve d’hydrates de carbone” des organismes animaux.
Après la conversion partielle des hydrates de carbone provenant des aliments, le
glycogène est emmagasiné dans le foie et les muscles.
En présence d’iode, il devient de couleur rouge foncé.
H CH2OH
O H
4
H
H CH2OH
O
4
H
1
1 H
H
OH
OHO
O HO H
OH O
H CH OH
H
2
4
H
6
O
HO
H CH2
1
4
5 O
HO
OH O
1
H
H
H
H
OH
HO
O
H
Université Virtuelle Africaine 42
4.5 La cellulose
La cellulose est la substance principale de support des plantes. Ainsi, elle est le composé principal des parois cellulaires des plantes et est le plus commun des hydrates
de carbone sur Terre.
Les fibres végétales, telles que le coton, le lin, le chanvre sont faites de cellulose
pure.
La cellulose est soluble dans l’eau, fade et non réductrice.
La cellulose est différente de l’amidon à cause des unités de D-glucose qui la compose
et qui sont liées par les liaisons b-(1,4)-glycosidiques, d’où dérivent les propriétés
de ces produits naturels.
La masse molaire de la cellulose dépend de son origine, elle varie entre 200 000 à quelques millions. Ceci correspond à environ 1 500 unités de glucose par molécule.
Les longues chaînes de cellulose sont placées les unes à côté des autres formant des
liasses et sont gardées en position par des liaisons hydrogènes entre les nombreux
groupes hydroxyles adjacents.
H
CH2OH
O
H
H
HO
OH H
H
O
HO
O
H
OH H
H
H
O
CH
OH
2
H
O
H CH2OHO
H
O
OH H
HO
H
Evaluation sommative 9
a) Comparer la structure et les propriétés de l’amylose et de l’amylopectine!
b) Quelle est l’importance de la cellulose dans les systèmes biologiques ?
Université Virtuelle Africaine 43
Evaluations sommatives
Evaluation sommative 1
a) Pourquoi est-il préférable d’utiliser le nom de glucides que d’hydrates de carbone ?
- parce que dans la nature, il y a des composés carbonés comme l’acide acétique
et l’acide lactique qui ont les mêmes proportions d’oxygène et d’hydrogène
que l’eau, bien qu’ils ne soient pas classés comme hydrates de carbone.
b) Définir chimiquement un hydrate de carbone ou un glucide !
- les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et
des cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyle ou sont des composés
qui, par hydrolyse, peuvent être transformés en ces derniers.
Evaluation sommative 2
Donner trois exemples d’importances biologiques des glucides !
- substance de réserve des animaux. Ex. le glycogène
- substance de support des plantes. Ex. la cellulose
- source d’énergie. Ex. le saccharose
Evaluation sommative 3
a) Dessiner la structure du fructose!
- voir le texte
b) Faire un classement complet du fructose!
- le fructose est un monosaccharide, une cétose, un hexose, de la série D, lévogyre
(sens inverse des aiguilles d’une montre).
c) Définir les concepts de monosaccharide, disaccharide et polysaccharides
- Monosaccharide
Sucre simple formé d’une unité de base non hydrolysable avec généralement
5 à 6 atomes de carbone.
Ex. le glucose, le fructose, le mannose.
- Disaccharide
Sucre formé de deux unités de base de monosaccharide. Les disaccharides
sont hydrolysables en composés plus simples (monosaccharide).
Ex. le saccharose, le lactose, le maltose.
Université Virtuelle Africaine 44
- Polysaccharide
Hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de
monosaccharides (peuvent atteindre jusqu’à 10 000 unités).
Evaluation sommative 4
a) Expliquer la solubilité du glucose !
Le glucose est un composé facilement soluble car c’est un aldéhyde qui contient
plusieurs groupes hydroxyle et c’est un composé polaire.
b) Expliquer pourquoi le ribose possède une activité optique !
Le ribose a trois carbones asymétriques
Evaluation sommative 5
- Expliquer la principale stabilité du pyranose et du furanose par rapport aux autres
cycles!
Les pyranoses et les furanoses ont relativement moins de tension, comparativement
aux autres chaînes, de qui résulte la déformation des angles de la liaison (Tension
de Bayer).
Evaluation sommative 6
a) Qu’est ce qu’un monomère ?
Les monomères sont des diastéréoisomères. Les lactones résultent de la cyclisation et de la formation d’un nouveau centre asymétrique définis par les
monomères a et b.
b) Qu’est ce que la mutarotation ?
La mutarotation est un phénomène de variation de l’angle de déviation des
monomères a et b jusqu’à atteindre la valeur d’équilibre.
Université Virtuelle Africaine 45
Evaluation sommative 7
a) Ecrire l’équation de la réaction d’identification du glucose avec le réactif de
Fehling!
Fehlings: Cu2+ , KNa-Tartrate (OH)
O
2 Cu2+ + CH2OH(CHOH)4– C1+ + 5 OH- → Cu21+O + CH2OH–(CHOH)4 – COOH
H
Couleur: avant la réaction
Bleu
→ après
complexe royal rouge
b) Expliquer pourquoi il est possible d’identifier le glucose avec le réactif de Fehling!
Le glucose est un aldéhyde contenant plusieurs groupes hydroxyles. La fonction libre
aldéhyde est oxydée par les ions cuivriques en fonction acide, entraînant simultanément la réduction des ions pour former le Cu2O qui a une couleur rouge.
Evaluation sommative 8
a) Caractériser les oligosaccharides
Les oligosaccharides sont des sucres formés de deux (2) à dix (10) unités de monosaccharides liés par des liaisons glycosidiques.
b) Les glucides font partie de la composition du lait. Dessiner la structure de ces
composés et expliquer à quel type de sucre il appartient.
Le glucide principalement trouvé dans le lait des mammifères est le lactose.
Il est formé de molécules de b-D-galactose qui est lié par une liaison glycosidique à
un hydroxyle en position 4 (alcoolique) à du b-D-glucose. Cela signifie que c’est un
4-O-b-D-galactopirasonil-b-D-glucopiranose.
Lactose
H
3
OH
2
H
H
OH H 1
4 H
OH 5
O
6
CH2OH
O
CH OH
6 2
O
H 5
OH
4 H
1
OH H
H
2
3
OH
H
Lactose
Liaison glucosidique-1,4
b-D-Galactose
b-D-glucose
4-O-b-D-Galactopiranosil-b-D-glucopiranoside
Université Virtuelle Africaine 46
Le lactose est un sucre réducteur. Il existe sous les formes a et b. Il présente une
mutarotation et forme des osazones à cause de l’hydroxyle hémiacétal libre dans la
molécule de glucose.
Evaluation sommative 9
a) Comparer la structure et les propriétés de l’amylose et de l’amylopectine!
L’amylose et l’amylopectine sont tous les deux formés d’unités de D-glucose. Ils se
différencient l’un de l’autre par la taille et la forme de la molécule.
L’amylose forme une chaîne linéaire de molécules de glucose qui sont liées de façon
glycosidique a-(1,4). Il a une masse qui varie entre 150 000 et 600 000 ce qui correspond entre 1000 et 4000 unités de glucose. Il est facilement soluble dans l’eau.
En solution, l’amylose adopte une forme d’ellipse à cause de la configuration a de
toutes les liaisons glycosidiques. Un espace (interstices) entre les chaînes existe car
elles sont enroulées.
L’amylopectine est une molécule fortement ramifiée. Les liaisons le long de la chaîne
sont de type a-(1,4)-glycoside et celles aux points de ramification sont de type a(1,6)-glycosides.
Les chaînes courtes (ramifications) ont environ 20 à 25 unités de glucose.
Sa masse relative varie de 200 000 à 1 000 000.
L’amylopectine est le composant principal de l’amidon (ca. 80 %).
A cause de son degré de ramification, il n’est pas très soluble dans l’eau.
b) Quelle est l’importance de la cellulose dans les systèmes biologiques ?
La cellulose sert de matière de support pour les plantes.
Elle peut aussi être utilisée par les herbivores pour produire les unités essentielles
pour leur métabolisme.
Glossaire (Termes clés)
1. Hydrate de carbone ou glucides
2. Monosaccharide
3. Oligosaccharide
4. Polysaccharide
5. Aldose
6. Cétose
7. Oxocyclotautomérie
8. Mutarotation
9. Sucre réducteur
10. Carbone asymétrique
Université Virtuelle Africaine 47
1. Hydrates de carbone ou glucides
Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des
cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles ou sont des composés qui, par
hydrolyse, peuvent être transformés en ces derniers.
2. Monosaccharide
Sucres simples formés par une unité de base non hydrolysable avec généralement
cinq à six atomes de carbone.
3. Oligosaccharide
Sucres formés de deux à dix unités de base de monosaccharide. Les oligosaccharides
sont hydrolysables en composés plus simples (les monosaccharides).
4. Polysaccharide
Les hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités de
monosaccharide (peuvent atteindre 100 000 unités).
5. Aldose
Sucre dont le groupe fonctionnel principal est un aldéhyde.
6. Cétose
Sucre dont le groupe fonctionnel principal est une cétone.
7. Oxocyclotautomérie
Equilibre de trois formes tautomériques, des monomères a, b et de la forme cyclique
du sucre nommé oxocyclotautomérie.
8. Mutarotation
Le phénomène traduisant le changement de l’angle de déviation des monomères a
et b jusqu’à une valeur d’équilibre est appelé mutarotation.
9. Sucre réducteur
Sucre avec au moins un groupe fonctionnel libre capable de subir des réactions
d’oxydation et de réduction.
10. Carbone asymétrique
Carbone ayant quatre substituants différents. Carbone chiral (?)
Université Virtuelle Africaine 48
Activité d’apprentissage 2
L’activité d’apprentissage 2 (deux) offre l’essentiel des connaissances sur les protéines,
leur composition, leur structure, les principales propriétés chimiques et physiques,
leur activité biologique, ainsi que les considérations liées à la stéréoisomérie de ces
composés.
Les protéines sont des composés biologiques vitaux pour la vie sur Terre.
Ils se trouvent dans tous les organismes et sont essentiels pour leur structure et leur
fonctionnement.
L’étude de l’unité 2 (protéines) dure approximativement 45 heures. Ici l’attention
devrait être portée sur les références, la prise de note, la rédaction de résumés et répondre aux questionnaires d’évaluation pour la compréhension, lesquels se retrouvent
tout au long de l’unité.
Liste des références obligatoires
http://www.fsa.br/quimica/Biomol%Eqculaskaren.pdf
(Acides aminés/Liaison peptidique/Structure des acides aminés)
• Source : Wikipédia, l’encyclopédie gratuite
http://Pt.Wikipédia.org/wiki/Prote%C3%ADnos
• http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%ADdica
(Liaison peptidique)
• QMCWEB://o mundo das proteinas
http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/proteinas.html
(Structure/fonctions des protéines/les acides aminés essentiels/les protéines simples
et conjuguées)
http://Pt.Wikipédia.org/wiki/Prote%C3%ADnos
Liste de liens utiles et pertinents
• http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%200405.pdf
(Hydrates de carbone/acides nucléiques/lipides)
• http://www.amtechs.com/folding/education/prstruc.html
• http://verjo2.iq.usp.br/aula-2-aminoac-estrut-primaria-prot.pdf
• http://www.google.com/search?hl=en&q=Estrutura+das+proteinas
(structures des protéines)
• http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%200405.pdf
(Hydrates de carbone/acides nucléiques/lipides /fonctions)
Université Virtuelle Africaine 49
Liste des ressources MULTIMEDIA pertinentes
(The Molecules of life) == Screm capture
http://biop.ox.ac.uk/www/mol_of_life/index.html
Lire avec attention la référence et prendre des notes sur les thèmes suivants :
-
-
-
-
-
-
protéines
composition des protéines
les acides aminés essentiels
la liaison peptidique
l’importance et la structure des protéines
les protéides (ADN et ARN)
L’acquisition des compétences et des habilités offertes dans ce module sont subordonnées à la réalisation des tâches suivantes :
Tâche 1 : Introduction aux protéines
1.1 Le concept des protéines
1.2 Les faits, la composition et leur importance
Tâche 2 : Les acides aminés
2.1 La structure des acides aminés
2.2 Les propriétés des acides aminés
2.3 Les réactions des acides aminés
2.4 Les acides aminés essentiels
Tâche 3 : Les peptides
3.1 La structure de la liaison peptidique
3.2 La formation de la liaison peptidique
Tâche 4 : Les protéines
4.1 La structure primaire
4.2 La structure secondaire
4.3 La structure tertiaire
4.4 La structure quaternaire
Tâche 5 : Les protéines
5.1 La structure protéide
5.2 Les nucléoprotéines
5.3 L’acide ribonucléique (ARN)
5.4 L’acide désoxyribonucléique
Université Virtuelle Africaine 50
Evaluation sommative
Tout au long du texte, vous trouverez des questions pour vous orienter et auxquelles
vous devriez répondre.
Activités d’apprentissage
Tâche 1 : Introduction aux protéines
Les lectures sur les protéines vous familiariseront avec les biomolécules importantes
pour les organismes. Le chapitre donne une vue d’ensemble sur les protéines et sur
leur fonctions et leur structure de base.
Les protéines sont considérées comme les biopolymères de la vie.
1.1 Le concept des protéines
Les protéines (ou substances albumineuses) sont particulièrement importantes parmi
les produits naturels qui composent les cellules vivantes. Le nom protéine provient
du mot grec proteos qui signifie « premier ». Ce nom à certainement était choisi car
les protéines représentent la vie. Elles sont les composés essentiels de l’alimentation
animale, avec les hydrates de carbone et les graisses.
Les protéines sont des polymères naturels constitués d’unités d’acides aminés.
A en juger par leur fonction, les protéines sont classées comme fibreuses (ex. la kératine, le collagène), contractiles (ex. la myosine, l’actine) ou globulaires (hormones
ou enzymes, ex. l’insuline).
Cependant, toutes les protéines sont des polymères naturels constitués d’un nombre
élevé d’unités de base d’acides aminés liés par une liaison peptidique.
1.2 Les faits, la composition et leur importance
Les protéines sont des macromolécules qui constituent au ¾ la matière sèche de la
majorité des animaux, et sont impliquées dans la structure et le fonctionnement de
n’importe quel organisme vivant.
Quelques protéines ont une fonction purement structurelle (comme par exemple la
kératine qui est le composé important de la peau, des cheveux et des ongles ou le
collagène qui est le composé des fibres et des tendons et façonne les os, la myosine
est un composant des muscles). Beaucoup d’autres protéines ont des fonctions catalytiques (les enzymes), permettant l’existence de réactions chimiques dans les systèmes
vivants. D’autres protéines ont des fonctions de régulateur en agissant comme hormones dans de nombreux processus physiologiques (la croissance, le métabolisme,
la reproduction, et le fonctionnement de nombreux organes). Par exemple, l’insuline
Université Virtuelle Africaine 51
contrôle le métabolisme des glucides et des lipides. D’autres protéines participent
dans le système immunitaire protégeant l’organisme (les anticorps).
Il a été déterminé que dans le corps humain, il existe environ 5 000 000 de protéines
différentes, chacune d’elles ayant une fonction spécifique et nécessaire pour le bon
développement et la vie de l’organisme.
La quantité de protéines diffère d’une espèce à l’autre et même parmi les individus
d’une même espèce.
Evaluation sommative 1 a) Définir et classer les protéines!sy
b) Quelle est la fonction des protéines dans l’organisme ?
Tâche 2 : Les acides aminés
La tâche 2 donne une vue d’ensemble sur les unités de base des protéines (les acides
aminés) ainsi que l’histoire de leur découverte.
En 1820, il a été découvert que lorsque la protéine de gélatine est chauffée en présence
d’acide dilué, elle se brise en ses composants de base.
Il a été découvert que l’un des composants principaux est la molécule de glycine
NH2CH2COOH, laquelle est la plus simple des acides aminés.
De part sa structure, la glycine est considérée comme un dérivé de l’acide acétique,
CH3COOH, où un hydrogène (H) est remplacé par un groupement amine (-NH2).
COOH
H C NH2
R
Acide aminé
COOH
H C NH2
H
Glycine
2.1 La structure des acides aminés
Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui contiennent une fonction acide de par la présence du groupe carboxyle, et d’une fonction basique de par
la présence du groupe amine.
Les acides aminés, en général, peuvent être différentiés à partir de la position du
groupe amine par rapport au groupe acide a, β, γ, d etc. amino carboxylique.
De 1820 à 1935, différentes expériences ont été menées pour identifier tous les acides
aminés qui forment une protéine. A travers ce processus, de nombreux acides aminés
Université Virtuelle Africaine 52
ont été trouvés dans la nature. Cependant seulement 20 d’entre eux sont régulièrement
présents dans les protéines.
Les acides aminés a sont les plus importants dans la mesure où ils représentent les
unités structurelles des protéines et peuvent être produit par hydrolyse.
Tous les acides aminés connus forment des isomères sauf la glycine qui ne possède
pas de carbone asymétrique.
La plupart des acides aminés qui constituent les protéines intracellulaires ont une
configuration L, mais dans certaines substances naturelles, principalement des microorganismes, des composés de la série D ont été trouvés. Par exemple, le streptococcus fæcalis contient 39-50% de D-alanine. Cette valeur peut atteindre 67 % dans
le staphylococcus aureus.
Les acides aminés D ont aussi été identifiés comme substances produites de l’activité
biologique de ces microorganismes.
Parmi tous les acides aminés, la sérine est, par convention, la référence des acides
aminés des séries D et L car elle fixe la position standard du groupe amino a.
COOH
COOH
H 2N C H
CH 2OH
H C NH2
CH 2OH
L-Sérine
D-Sérine
Cependant, la plupart des acides aminés naturels diffèrent seulement, dans leur structure par le substituant organique lié au carbone a.
Parmi les AA que l’on trouve dans la nature, seulement environ 20 composent les
protéines dans les organismes vivants. Les autres sont soit des produits intermédiaires,
soit des produits finis du métabolisme.
2.2 Les propriétés des acides aminés
Contrairement aux amines et aux acides carboxyliques, les acides aminés sont des
solides cristallins, non volatiles, et qui fondent lors de leur décomposition à très
haute température.
Ils sont solubles dans l’eau et insolubles dans les solvants organiques non polaires,
tel que l’éther de pétrole, le benzène ou le diéthyl-éther, etc.
La solution aqueuse correspondante se comporte comme une solution ayant un moment dipolaire élevé.
Leurs constantes d’acidité et de basicité sont petites en comparaison à celles des
acides carboxyliques (-COOH) et des amines (-NH2).
Université Virtuelle Africaine 53
La glycine, par exemple, a un Ka = 1,6 x 10-10 et un Kb = 2,5 x 10-12, alors que la
majorité des acides carboxyliques ont des Ka de 10-5 et la plupart des amines aliphatiques ont un Kb de 10-4.
La molécule R-CH(NH2)COOH contient un groupe acide et un groupe basique, mais
en réalité, cette espèce n’existe pas à l’état solide ni en solution, mais elle forme le
sel correspondant.
R- CH (NH3)+COO2.3 Les réactions des acides aminés
Bien que les AA ont deux fonctions, une fonction basique et une fonction acide de
par la présence du groupe amino et carboxylique dans leur structure, ces composés
se trouvent sous la forme d’ions dipolaires, et non pas sous la forme ionisée. De cette
façon, les AA ont une structure saline (d’un sel interne) dipolaire.
R CH COONH 3 +
R CH COOH
NH 2
Structure saline
Structure acido-basique
A cause de leur structure dipolaire, les AA peuvent prendre et donner des protons.
Ceci signifie qu’ils se comportent comme des acides et des bases : ils sont amphotères. En présence d’un acide fort (H3O+), les AA réagissent comme des bases en
acceptant des protons.
R
COO-
CH
+NH
R
+ H3 O+
CH
+NH
3
Acide f ort
Base f orte
COOH + H2 O
3
Base
f aible
Acide f aible
En présence d’une base forte, les AA donnent un proton.
R
CH
COO+
+
-
CH
COO-
OH
NH 3
Acide f ort
R
+
H2 O
NH 2
Base f orte
Base f aible
Acide f aible
Université Virtuelle Africaine 54
Résumé :
OH -
OH R
CH
+NH
COOH
H
R
+
CH
COO -
H
R
+
CH
+
NH 2
NH 3
3
COO -
2.4 Les acides aminés essentiels
Dans l’espèce humaine, il y a huit (8) « acides aminés essentiels » qui ne peuvent
pas être synthétisés par l’organisme (leucine, isoleucine, méthyonine, tryptophane,
valine, tyrosine et phénylalanine). Ils doivent obligatoirement provenir de notre régime alimentaire, sous forme de structure complète. Ils sont appelés les acides aminés
essentiels, non pas parce qu’ils sont indispensables au bon fonctionnement de notre
organisme mais parce qu’ils sont essentiels à notre régime alimentaire.
Les autres 12 acides aminés peuvent être synthétisés dans les cellules sous forme de
produits plus simples contenant les éléments C, H, O et N.
La production des acides aminés et des protéines à partir de composés inorganiques
est seulement possible dans les plantes.
Evaluation sommative 2
a) Qu’entendez-vous par acides aminés ?
b) Quelles sont les propriétés des acides aminés ?
c) Quels sont les acides aminés essentiels ?
Tâche 3 : Les peptides
Dans cette tâche, vous allez vous familiariser avec la formation des structures de
base des protéines. Les peptides proviennent de la fusion d’acides aminés à travers le
groupe amino d’un acide aminé et le groupe carboxylique d’un autre acide aminé.
Les protéines sont caractérisées par le groupe amide (-NH-CO-) appelé liaison
peptidique.
La liaison peptidique est formée par la « fusion » des groupes amino et carboxylique
de deux acides aminés accompagnée de la formation d’eau.
H
O
C
OH
C
R
+
N
H
H
O
H
C
OH
C
R
H
O
C
N
H
OH
H
H
O
H
C
N
C
C
R
R
H
+ H 2O
N
H
Université Virtuelle Africaine 55
Des polymérisations subséquentes sont possibles à cause de la présence des groupes
libres amino (NH2) et carboxylique (COOH) dans le peptide, lesquels peuvent se
lier avec d’autres molécules d’acides aminés. La molécule résultant de deux acides
aminés, contenant seulement une liaison peptidique, est appelé dipeptide, celle dérivée de trois acides aminés est un tripeptide. Il est commun d’appeler petits peptides
la classe de molécules résultant d’un petit nombre d’acides aminés, et la classe de
molécules ayant un nombre élevé d’acides aminés (avec plus de 70 unités) est appelée
peptide ou protéine.
3.1 Structure de la liaison peptidique
La liaison peptidique –COHN-, qui unie les fonctions acides et basiques dans les
protéines, est planaire. Les quatre atomes de la liaison se trouvent dans le même
plan. La liaison N-C est plus courte comparativement à celle des amines aliphatique
(R-NH2) où la longueur est de 0,147 nm. Cette réduction de longueur et la disposition des liaisons provient de la conjugaison des liaisons N-C et C=O ainsi que de
la délocalisation de la densité électronique, ce qui signifie que la liaison N-C est
partiellement double et la liaison C=O est partiellement simple.
R
0,125
0,147
O
0,153
C
125
110
123
114
N
C
O
121
114
123
H
110
C
R
+
N
H
O
C
C
N
H
O,132
L’existence d’une double liaison partielle N-C empêche la rotation de la molécule
autour de cette liaison. Cependant, le plus important est la possible rotation des
liaisons des carbones a des acides aminés permettant ainsi la formation de nombreuses conformations.
3.2 Formation de la liaison peptidique
La formation de la liaison peptidique n’est pas un processus aussi linéaire que présenté précédemment. Ce processus est très énergétique, c’est pour ça qu’il a lieu avec
beaucoup d’énergie.
Université Virtuelle Africaine 56
O
CH 2
Cl
C
Cl
+
NH 2
CH
COO R
CH 3
-HCl
C ONH
CH 2
Cl
COO R
+NH 3
H2C
C ONH
NH 2
CH
COO R
CH 3
Les méthodes de synthèse moderne comportent trois phases
1- Introduction du groupement protecteur.
- Utilisation d’un catalyseur qui augmente le rendement de liaisons peptidiques.
- Diminue au maximum la tendance de modification racémique des acides
aminés.
2. Formation de la liaison peptidique
- Elle est utilisée pour dériver les acides aminés avec un N terminal riche en énergie avec principalement les halogènes, les azides etc.
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3. Elimination du groupement protecteur
- Hydrogénation catalytique
- Introduction de l’eau de brome /acide acétique glacial ou l’acide trifluoroacétique anhydre
3.3 Reconnaissance de la liaison peptidique
La liaison peptidique peut être reconnue par d’autres par la réaction des acides aminés.
Réaction avec la ninhydrine
Acide aminé
Ninhydrine
Produit de la réduction
O
R - CH - COOH +
I
NH 2
//
OH
\\
OH
O
O
//
OH
O
OH
H
\\
Ninhydrine Composé violet foncé
//
O
OH
\\
O
H
O
HO
2
O
HO
+ NH3 +
\\
- NH 3, - CO
- RCHO
O
//
//
-3H 2 O
\
=N\\
O
//
O
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Evaluation sommative 3
a) Qu’est ce que les peptides ?
b) Caractériser la liaison peptidique !
Tâche 4 : Les protéines
Cette tâche se réfère à une importante classe de biomolécules, lesquelles fournissent
le corps en carbone et hydrogène mais aussi en azote et soufre.
De plus, les protéines protègent aussi le corps contre les infections, servent de support
mécanique et de catalyseur pour les réactions métaboliques.
Les protéines sont des molécules biologiques importantes pour la vie animale et
végétale.
Structurellement, ce sont des polymères formés par un nombre élevé d’unités fondamentales d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Les protéines sont
des unités multifonctionnelles, servant aussi bien comme matière structurelle des
plantes et des animaux, comme catalyseurs biologiques (enzymes) et même comme
protecteurs (les anticorps).
Généralement, les protéines sont mixtes, formées de chaînes de polypeptides avec
une masse molaire qui varie entre 10 000 à plusieurs millions.
Les protéines ont une fonction acide et une fonction basique, spécificités des substances amphotères.
Les protéines sont divisées en deux groupes : les protéines fibreuses, insoluble dans
l’eau, et les protéines globulaires, solubles dans l’eau et les acides, les bases et les
solutions aqueuses salées.
Dans l’eau, elles forment des solutions colloïdales.
Les solutions résultantes sont colloïdales à cause des grandes dimensions des protéines.
Ces colloïdes précipitent et forment des flocons quand ils sont ajoutés à une solution
salée. Cette précipitation (seulement un changement physique) est réversible car elle
ne provient pas d’un changement des propriétés chimiques.
La solubilité des protéines dépend du pH et du contenu en sel présent dans la solution. La différence entre les deux groupes est basée sur la solubilité et est reliée à la
forme respective des molécules, laquelle est grossièrement suggérée par le nom de
chaque groupe.
Les protéines fibreuses sont longues et filamenteuses et ont tendance à être ordonnées
côte à côte, avec la formation de fibres. Dans certains cas, les molécules gardent leur
disposition à cause des nombreuses liaisons hydrogènes intermoléculaires. Pour cette
raison, les forces intermoléculaires qu’un solvant peut possiblement former sont très
fortes. Les protéines globulaires sont repliées sur elles mêmes en unités compactes,
en adoptant souvent une forme sphéroïde.
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Les pliages sont faits de tels sorte que les parties lipophiles sont à l’intérieur et serrées
les unes avec les autres. Par exemple, elles se hérissent vers l’extérieur quand elles
sont trempées dans l’eau. Il existe des liaisons hydrogènes qui sont principalement
intermoléculaires. Les aires de contact sont comparativement faibles.
En présence d’acides ou de bases, les protéines peuvent être dénaturées (une réaction
chimique a lieu).
Les protéines sont aussi dénaturées par la chaleur (haute température), par les sels
d’urée et de guanidine.
Les protéines sont généralement identifiées par des réactions chromatiques (réaction
avec la ninhydrine, le biuret, etc…)
4.1 La structure primaire
La structure d’une protéine est déterminée par le nombre, le type et par la séquence
des acides aminés dans sa chaîne, liés par des liaisons peptidiques.
Les macromolécules de protéines sont faites d’une ou plusieurs chaînes de peptides.
Dans la chaîne, on appelle la partie où il y a le groupe amino terminal, N-terminal,
et la partie où il y a le groupe carboxylique terminal, C-terminal.
Les masses moléculaires qui caractérisent les chaînes peptidiques des protéines sont
de l’ordre de 20 000, ce qui correspond à un assemblage de 150 à 180 unités d’acides
aminés (la masse molaire moyenne d’un AA est d’environ 120).
La structure primaire n’explique pas les propriétés physiologiques ni la configuration
spatiale des protéines.
4.2 La structure secondaire
La structure secondaire représente la configuration spatiale de la chaîne d’acides
aminés. Elle correspond à la relation spatiale entre la proximité des unités à cause de
l’arrangement dans l’espace des chaînes polypeptidiques gouverné par les attractions
ioniques et la formation de liaisons hydrogène.
De la structure primaire (longue séquence d’acides aminés), on pourrait s’attendre
à des structures de protéines sans forme et mal définies. En fait, des observations
expérimentales ont montré que de nombreuses protéines ont pu être isolées sous
forme cristalline, ce qui signifie que le polymère présente une structure bien définie.
Cette structure est caractérisée par l’existence de conformations qui proviennent des
interactions entre les liaisons peptidiques d’une même molécule ou de différentes
molécules, qui forment des ponts hydrogènes.
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Etant donné que les liaisons peptidiques (-CONH-) sont planaires, les liaisons
hydrogène peuvent être intracellulaires induisant des structures hélicoïdales a (caractéristiques des protéines élastiques. Par exemple, dans la kératine a de la laine,
des cheveux et autres poils d’animaux) ou intercellulaires induisant une structure
b, feuille plissée ou lamellaire (lamelle -b). Par exemple, la fibroïne de la soie est
flexible mais pas très élastique.
4.3 Structure tertiaire
La frontière avec la structure précédente n’est pas bien définie. Cette structure correspond plus aux interactions entre les unités éloignées des chaînes polypeptidiques
à cause du pliage de la chaîne, qui est déterminée par les différentes sortes de liaisons
précédemment mentionnées (non polaires, ioniques, ponts hydrogènes et éventuellement ponts disulfures).
La structure tertiaire provient des interactions des groupes fonctionnels de la chaîne.
Décrite comme une spirale, elle est pliée et courbée. En prenant cette forme spirale,
laquelle provient de l’apparence d’une configuration spéciale, la structure tertiaire
des protéines est tridimensionnelle.
Cette structure est conservée par les interactions entre les groupes fonctionnels de la
chaîne. En présence d’un groupe carboxylique et d’un groupe hydroxyle, un ester se
forme. Les atomes de soufre forment des liaisons disulfure (-S-S-).
De cette façon, il existe deux types de protéines : les fibreuses, de forme régulière en
hélice a ou lamellaire b, et les globulaires, généralement de structure mixte, avec des
formes variées. Celles-ci étant les plus appropriées pour définir la structure tertiaire.
Il est important de souligné que les enzymes appartiennent toujours à cette dernière
catégorie.
4.4 Structure quaternaire
Cette désignation est réservée aux protéines formées de sous unités variées, égales
ou différentes, et référant à la façon dont elles sont associées.
Cette structure est la plus complexe et la moins claire.
Elle influence les activités chimiques et biologiques des protéines.
Un exemple est l’hémoglobine qui est formée de quatre sous unités, de deux types
différents, disposées de façon alternée, comme les quarts d’un cercle.
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Evaluation sommative 4
a) Classer les protéines par leur type !
b) Quelles sont les principales structures des protéines ?
Tâche 5 : les protéides
La tâche 5 introduit une famille de composés protéiques liés à des composants de
nature différente. Ces composés ont des fonctions spécifiques dans l’organisme.
Dans certains cas, pour définir leurs fonctions, les protéines globulaires s’associent
avec d’autres composés non protéiniques. Leur désignation provient de leur nature.
Les plus importantes sont :
a) lipoprotéines : protéines liées à un lipide, composants principales des membranes plasmatiques;
b) les mucoprotéines : protéines liées aux glucides, composants des fluides intracellulaires et du plasma sanguin;
c) nucléoprotéines : association de protéines spéciales et d’acides nucléiques
- l’état fréquent des acides nucléiques;
d) protéines métalliques : protéines associées à un élément métallique ou groupe
prosthétique contenant des éléments métalliques – habituellement des enzymes
ou des pigments transportant de petites molécules, comme l’hémoglobine.
Ces types de protéines sont appelées protéides ou protéines conjuguées.
5.1 La structure des protéides.
Certaines protéines ont une portion non peptidique appelée groupe prosthétique; ces
protéines sont appelées des protéines conjuguées de protéide.
Le groupe prosthétique est étroitement relié aux spécificités biologiques des protéines.
Par exemple, les lipoprotéines sont des protéines liées à un lipide.
5.2 Les nucléoprotéines
Elles se trouvent dans le noyau des cellules vivantes. Les groupes prosthétiques sont
des acides nucléiques (ex. ADN, RNA).
Ces macromolécules sont appelées sémantiques car elles transportent l’information.
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Les nucléoprotéines peuvent être isolées des cellules vivantes par extraction avec de
l’eau, des solutions alcalines, le chlorure de sodium ou des solutions tampon (4-7).
Après l’extraction, les protéines sont ensuite précipitées par des acides, le sulfate
d’ammoniac ou le chlorure de calcium.
Ensuite, il y a une hydrolyse qui peut être acide ou enzymatique.
Une protéine hydrolysée est fractionnée en différents composés appelés :
a) bases azotées organiques (purine et pyrimidine);
b) monosaccharide (pentose : ribose et désoxyribose);
c) groupement phosphate
Les bases azotées sont dérivées de la purine et de la pyrimidine
Seulement cinq des bases azotées sont utilisées. Elles sont : l’adénine et la guanidine
(purine), cytosine, thymine et uracile (pyrimidine).
bases dérivées de la purinebases dérivées de la pyrimidine
Il y a deux pentoses trouvés dans les nucléoprotéines qui sont : b-D-ribose et le b-D2-désoxyribose. Ces hydrates de carbones diffèrent seulement par l’existence d’un
atome d’oxygène supplémentaire dans le ribose.
HOCH2 O
H
H
OH
ß-D-ribose
OH
H
H
OH
HOCH2 O
H
H
OH
H
H
.
OH H
ß-D-2-désoxyribose
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Le sucre b-D-ribose se trouve dans l’acide ribonucléique (ARN) tandis que le b-D2-désoxyribose se trouve dans l’acide désoxyribonucléique (ADN).
Alors que dans l’épine dorsale, la protéine est une chaîne de polyamide (une chaîne
de polypeptide), la molécule de l’acide nucléique est une chaîne de polyester (appelée
chaîne de polynucléotides). L’ester dérive de l’acide phosphorique (la fonction acide)
et d’un sucre (la fonction alcool) :
base
sucre O P O
O
base
sucre O P O
O
O
O
O
/ groupe phosphaté O P OH
OH
Les fonctions phosphatées jouent le rôle de pont entre les molécules de monosaccharides; le squelette basique des acides nucléiques est une longue chaîne alternée
de pentoses avec un groupe phosphaté.
Les unités de sucre ont une forme furanosique et sont liés aux phosphates par les
groupes hydroxyle des carbones C-3 et C-5.
Les bases organiques sont liées aux pentoses par des liaisons glycosidiques. L’ensemble est appelé nucléoside.
NH2
N
HO CH2
H
O N
O
H
H
H
OH OH
.
Quand le nucléoside est estérifié par l’acide phosphorique, le groupe hydroxyle en
position le transforme en nucléotide.
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Les nucléotides comme les AMP peuvent contenir plus de groupes phosphates, ce
qui leur confère de la réactivité. Les liaisons successives (2èmes et 3èmes) sont de
plus haute énergie et les composés résultant (ADP et ATP) sont utilisés comme des
réserves d’énergie pour les réactions de métabolisme qui en ont besoin.
L’acide ribonucléique (ARN) est composé de ribonucléosides liés ensemble dans
un polymère. Les sous unités de ribonucléosides sont liés par des esters phosphatés.
Le groupe hydroxyle 5 de chaque nucléoside riboforanoïde est estérifié en acide
phosphorique. Le ribonucléoside qui est phosphorylé en son carbone C-5 est appelé
ribonucléotide.
5.3 Acide ribonucléique (ARN)
L’acide ribonucléique (ARN) est un polymère simple de nucléotides contenant quatre
à cinq des bases azotées mentionnées précédemment (adénine, guanine, cytosine,
uracile) et seulement un à deux monosaccharide b-D-ribose; habituellement il se
compose de deux chaînes linéaires, mais des formes cycliques sont aussi connues.
ARN : Acide Ribonucléique
5.4 Acide désoxyribonucléique (ADN)
L’acide désoxyribonucléique (ADN) est beaucoup plus complexe et a un poids moléculaire plus élevé que l’ARN. C’est aussi un polymère linéaire ou cyclique de nucléotides
avec quatre bases azotées, dans lequel l’uracile est substitué par la thymine.
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ADN: Acide Désoxyribonucléique
D’un autre côté, l’ADN se compose de simples chaînes, mais ces chaînes doubles
sont enroulées sous forme d’hélice (double hélice). Cette structure est soutenue par
des ponts hydrogène formés entre les paires de bases organiques azotées : adéninethymine et guanine-cytosine. L’ensemble ressemble à une échelle de corde, dont les
brins sont faits de substituants alternés de désoxyriboses et phosphatés et les barreaux
des bases azotées organiques liées par paires.
L’ADN est un « manuel d’instruction » pour la synthèse des protéines; les instructions sont codées et le code provient du simple arrangement des différentes bases
organiques azotées le long de la chaîne. Chaque groupe de trois bases successives
(nommé « codon ») est spécifique d’un acide aminé. De cette façon, les séries d’acides
aminés qui forment chaque protéine peuvent être lues dans l’ADN en utilisant des
techniques appropriées.
Généralement, les instructions sont transcrites vers l’acide ribonucléique qui se trouve
dans les ribosomes d’où a lieu la synthèse des différentes protéines. L’agent de traduction et le transporteur du message est aussi un fragment de l’acide ribonucléique
connu sous le nom de « messager » (m-ARN).
L’ADN peut aussi se répliquée elle-même pour transmettre le contenu de son information lors d’une division cellulaire. Le processus implique le déroulement
progressif de la double hélice (comme lors de la fermeture d’une fermeture éclaire)
et la formation simultanée de deux nouvelles hélices complémentaires à partir des
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brins individuels et de nucléotides libres proches, lesquels se lieront une fois de plus
dans l’ordre donné par le code des bases organiques azotées. Comme toujours, les
réactions sont catalysées par les enzymes appropriées.
Les acides nucléiques, qui habituellement s’associent avec les protéines, sont appelés
nucléoprotéines. C’est ce qui compose les chromosomes et, curieusement, aussi la
majorité des virus.
En fait, les virus sont la forme primaire de protection d’un ensemble d’informations,
mais sans les techniques pour lire les informations et le support nécessaire permettant
son autoreproduction. Ceci est seulement possible à travers l’infection d’un hôte, par
exemple une bactérie, qui lui fournit le nécessaire.
Evaluation sommative 5
a) Définir un protéide!
b) Quelle est la composition des acides nucléiques
c) Définir les concepts suivant : nucléotide et nucléoside!
Glossaire (termes clés)
1- Acide aminé
2- Protéine
3- Peptide
4- Liaison peptidique
5- Nucléoside
6- Nucléotide
7- Nucléoprotéine
8- Groupe prosthétique
9- ARN
10- ADN
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1. Acides aminés
Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui ont une fonction
acide, due à la présence d’un groupe carboxylique, et une fonction basique, à cause
du groupe amino. Ils constituent les unités de base des protéines.
2. Protéine
Les protéines sont des polymères naturels faits d’acides aminés liés par une liaison
peptidique
3. Peptide
Molécule formée par quelques acides aminés liés par liaisons peptidiques
4. Liaison peptidique
Groupe amide (-NH-CO-) qui forme un lien entre les acides aminés dans les peptides
et les protéines, nommé liaison peptidique
5. Nucléoside
Groupe formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons glycosidiques
6. Nucléotide
Groupe formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons glycosidiques et
estérifiées par l’acide phosphorique, sur le groupe hydroxyle en position 5
7. Nucléoprotéines
L’association entre une protéine spécifique et des acides nucléiques
8. Groupe prothétique
Groupe non protéique lié à une protéine
9. ARN
Acide ribonucléique
10. ADN
Acide désoxyribonucléique
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Evaluations sommatives
Evaluation sommative 1 a) Définir et classer les protéines!
Les protéines sont des polymères naturels faits d’unités d’acides aminés liés
par une liaison peptidique.
Suivant leur fonction, elles sont classées comme protéines fibreuses (ex.
kératine, collagène), protéines contractiles (ex. la myosine, l’actine) et les
protéines globulaires (les hormones et les enzymes, ex. l’insuline)
b) Quel est la fonction des protéines dans l’organisme ?
Certaines protéines ont des fonctions purement structurelles (ex. kératine
ou collagène), d’autres ont des fonctions de catalyseurs (enzymes), d’autres
protéines ont une fonction régulante agissant en tant qu’hormones dans de
nombreux procédés physiologiques (croissance, métabolisme, reproduction et
fonctionnement de nombreux organes). D’autres participent dans le système
immunitaire pour défendre l’organisme (les anticorps).
Evaluation sommative 2
a) Qu’entendez-vous par acides aminés ?
Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui ont une fonction
acide, due à la présence d’un groupe carboxylique, et une fonction basique,
à cause du groupe amino. Ils constituent les unités de base des protéines.
b) Quelles sont les propriétés des acides aminés ?
Les acides aminés sont des solides cristallins, non volatiles, qui fondent en
se décomposant à de très hautes températures.
Ils sont solubles dans l’eau. Leur solution aqueuse respective se comporte
comme des solutions de moment dipolaire élevé.
Leurs constantes d’acidité et de basicité sont très petites par rapport à celles
des acides carboxyliques (-COOH) et celles des amines (-NH2).
La molécule R-CH(NH2)COOH a un groupe acide et un groupe basique mais
en réalité cette espèce n’existe ni sous son état solide ni telle qu’elle en solution, mais forme le sel correspondant.
R-CH(NH3)+COOc) Quels sont les acides aminés essentiels ?
Dans l’espèce humaine, il y a huit (8) « acides aminés essentiels » qui ne
peuvent pas être synthétisés par l’organisme (leucine, isoleucine, méthionine,
tryptophane, valine, tyrosine et phénylalanine). Ces composés proviennent
obligatoirement de notre régime alimentaire, en tant que structures complètes.
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Evaluation sommative 3
a) Qu’est-ce que les peptides ?
C’est le nom usuel de la classe de molécules formées d’un petit nombre
d’acides aminés.
Les peptides sont caractérisés par un groupe amide (NH-CO-) nommé liaison
peptidique.
b) Caractériser le lien peptidique !
La liaison peptidique –COHN-, qui unie les fonctions acides et basiques dans
les protéines, est planaire. Les quatre atomes de la liaison se trouvent dans le
même plan. La liaison N-C est plus courte comparativement à celle des amines aliphatique (R-NH2) où la longueur est de 0,147 nm. Cette réduction de
longueur et la disposition des liaisons provient de la conjugaison des liaisons
N-C et C=O ainsi que de la délocalisation de la densité électronique, ce qui
signifie que la liaison N-C est partiellement double et la liaison C=O est
partiellement simple.
Evaluation formative 4
a) Classer les protéines par leur type !
Les protéines sont divisées en deux groupes : les protéines fibreuses, insoluble
dans l’eau, et les protéines globulaires, soluble dans l’eau ou les solutions
aqueuses quelles soient acides, basiques ou salines.
Dans l’eau, elles forment des solutions colloïdales.
b) Quelles sont les principales structures des protéines ?
Les protéines ont quatre structures principales :
- la structure primaire
(Nombre, type et séquence d’acides aminés)
- la structure secondaire (hélice a et plan lamellaire b)
- la structure tertiaire
(la structure tridimensionnelle, en spiral ou pliée)
- la structure quaternaire (association complexe des structures)
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Evaluation sommative 5
a) Définir un protéide!
Ce sont des protéines, dont la molécule a une partie non peptidique, connue
en tant que groupe prosthétique. De telles protéines sont appelés protéines
conjuguées ou protéides.
b) Quelle est la composition des acides nucléiques ?
Les acides nucléiques sont formés de :
- bases azotées organiques (purine et pyrimidine)
- monosaccharide (pentose : ribose et désoxyribose)
- groupe phosphate
Le squelette de la molécule d’acides nucléiques est une chaîne de polyester
(connu en tant que chaîne polynucléotide). Les esters proviennent de l’acide
phosphorique (la partie acide) et d’un sucre (la fonction alcool).
c) Définir les concepts suivant : nucléotide et nucléoside!
Un nucléoside est formé de bases organiques liées en pentose par des liaisons
glycosidiques.
Quand un nucléoside est estérifié par l’acide phosphorique sur le groupe
hydroxyle en position 5, il donne un nucléotide.
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Activité d’apprentissage 3
Titre de l’activité d’apprentissage : les lipides
Résumé de l’activité d’apprentissage
L’activité d’apprentissage 3 se concentre sur un groupe important de biomolécules
avec des fonctions structurelles, la protection des réserves et principalement les
réserves d’énergie.
Le concept de lipide couvre un groupe de composés biomoléculaires ayant des
compositions différentes avec un facteur commun qui est leur solubilité dans des
solvants non polaires.
Dans cette activité, nous allons examiner les structures, la réactivité et les fonctions
des lipides.
Cette activité nécessite environ 30 heures de travail.
Listes des lectures obligatoires
http://pt.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADpido
(Définition et composition)/Structure/Classification
http://naeg.prg.usp.br/puni/modulos/quimica6.pdf
(Huiles et graisses Pg 38-40 /Savons et détergents)
Liste de liens utiles et pertinents
http://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura
(Composition/Structure et fonctions)
http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%2004-05.pdf
(Hydrates de carbone/acides nucléiques/Lipides)
http://pt.wikipedia.org/wiki/Fosfol%C3%ADpido
(Phospholipides)
http://www.dbio.uevora.pt/jaraujo/biocel/lipidos.html
Définition/structure/classification/glycérides/lipides conjugués
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Liste des ressources multimédia pertinentes
http://www.scite.pro.br/tudo/pdf.php?-quimicamodulo
Description détaillée de l’activité
Lire soigneusement les références et prendre des notes sur les points suivant et répondre aux évaluations sommatives :
-
-
-
-
-
-
Concept de lipide
Composition des lipides
Types de lipides (graisse, huile, cire)
Les acides gras
Les glycérides
Les rôles des lipides
Afin de vous aidez à acquérir les capacités et les habilités offertes par ce module, les
tâches suivantes devraient être résolues :
Tâche 1 : Introduction des lipides
1.1 Le concept des lipides
1.2 Le rôle des lipides
Tâche 2 : Les acides gras
2.1 Structure et propriétés des acides gras
2.2 Identification des propriétés des graisses et des acides gras
Tâche 3 : Les glycérides
3.1 Structure des glycérides
3.2 Classification des glycérides
3.3 Propriétés des glycérides
3.4 Les phospholipides
Tâche 4 : Les graisses et les huiles
4.1. Les propriétés chimiques des graisses
4.2 Caractérisation des graisses
Tâche 5 : Les cires
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Evaluation sommative
Vous trouverez inclus dans le texte des activités sommatives pour l’auto-évaluation.
Activités d’apprentissages
Tâche 1 : Introduction des lipides
La tâche une (1) de l’activité d’apprentissage trois introduit une classe hétérogène
de biocomposés dont l’organisme a fondamentalement besoin.
Ce groupe de composés, en plus des rôles de support, de protection et d’énergie,
expose une solubilité dans des solvants non polaires.
1.1 Concept de lipides
Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive, le gras,
les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de lipides. Ce sont
des composés naturels avec une faible ou inexistante solubilité dans l’eau. Dans ce
groupe, sont aussi incluses les huiles minérales (hydrocarbones) et les huiles essentielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce sont des esters d’acides carboxyliques
de haut poids moléculaire (acides gras).
Cet un groupe intéressant de substances organiques naturelles car en plus d’avoir
une grande importance dans notre régime alimentaire, ils représentent aussi la base
de fabrication de d’autres produits industriels.
La majorité de leur utilisation se trouve dans l’industrie alimentaire, car les graisses
représentent la source d’énergie la plus concentrée pour l’espèce humaine, fournissant
plus du double de la quantité d’énergie fournie par les glucides en quantité égale.
Cependant, un régime alimentaire avec un haut niveau de graisses animales entraîne
des maladies du cœur; elles peuvent être substituées par les huiles végétales (huile
d’arachide, huile de tournesol, etc.)
Les principales variétés de graisses et d’huiles sont l’huile de soja, de tournesol, de
palme, d’arachide, de coton, de colza (la variété de vert printemps est utilisée comme
fourrage pour les bovins, un type d’huile utilisée dans l’éclairage et qui est extraite
des graines), l’huile d’olive, et les huiles de poisson.
Ces substances sont aussi utilisées dans d’autres industries, comme l’industrie pharmaceutique (ex. huile de ricin est un laxatif, l’huile de morue est un remontant),
l’industrie du polissage (huile de lin, l’huile de bois), l’industrie chimique (production
des acides gras, des savons, de la glycérine, et des tensioactifs, etc.).
Même si les graisses sont principalement des lipides, elles ne contiennent pas n’importe quelles substances organiques non lipidiques. Ainsi les composés essentiels
sont les glycérides (mon-, di-, et triglycérides) et les composés secondaires sont
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des hydrocarbures saturés et non-saturés, des phosphoglycérides, les vitamines, les
acides terpéniques.
1.2 Fonction des lipides
Les graisses sont des substances essentielles pour la nutrition des organismes. Ils
constituent les substances de réserve de l’organisme et sont la source la plus riche
en énergie dans le corps.
Les graisses avec environ 40Kj/g offrent plus du double de chaleur lors de la combustion physiologique que les glucides (ca. 16,7 Kj/g).
L’acide linoléique et l’acide linolénique sont des acides gras essentiels indispensables pour le régime alimentaire humain, c’est pourquoi ils sont ajoutés en tant que
graisses solidifiées. La solidification du gras (Norman 1909) a une grande importance
économique. Les huiles animales et végétales de faible valeur ajoutée sont, par cette
technique, transformées en graisses de plus haute valeur ajoutée.
Les graisses de synthèse sont utilisées pour la fabrication des savons.
Evaluation sommative 1
a) Définir les lipides
b) Donner quelques fonctions et applications des lipides
Tâche 2 : Les acides gras
Cette tâche identifie et différencie les acides carboxyliques de haut poids moléculaire
très fréquent dans les lipides. Dans ce chapitre, il y aura aussi des tâches pratiques qui
peuvent être faite dans un simple laboratoire ou même à la maison avec des objets
utilisés au quotidien.
2.1 Structure et propriétés des acides gras
Les acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire (ca. 12 à 20 atomes de carbones) sont appelés acides gras. Les acides gras sont sous divisés en acides saturés
et insaturés.
L’acide gras le plus important et de masse molaire la plus élevée est l’acide oléique
(C17H33COOH). C’est un acide insaturé avec une double liaison.
L’acide oléique se trouve dans principalement toutes les graisses naturelles, en
quantité variable.
Les graisses végétales (de noix de coco, de palme) sont, parmi d’autres, l’acide laurique (C11H23COOH) et l’acide myristique (C13H27COOH).
Université Virtuelle Africaine 75
Les graisses animales (le beurre, les bougies, le gras de porc) se composent principalement de glycérides, dont l’acide palmitique (C15H31COOH) et l’acide stéarique
(C17H35COOH).
Les graisses naturelles sont principalement, sans exception, composées d’acides gras
non ramifiés avec un nombre pair d’atomes de carbone (les glycérides de synthèse pour
le régime alimentaire peuvent aussi avoir un nombre impair d’atomes de carbone).
Les acides gras insaturés ont toujours une configuration cis (Z) sur leur double
liaison.
De nombreux composés avec une configuration cis cristallisent difficilement, c’est
pourquoi leur point de fusion est beaucoup plus faible que leurs isomères trans (E).
Les acides les plus fréquents qui composent les glycérides sont :
Noms des acides
Formule
Acide palmitique
CH3 (CH2)14COOH
16
Acide estéarique
CH3 (CH2)16COOH
18
Acide oléique
CH3 (CH2)7CH = CH(CH2)COOH (cis)
18
Acide laurique
CH3 (CH2)10COOH
12
Acide myristique
CH3 (CH2)12COOH
14
CH3 (CH2)4CH = CH-CH2-CH=CH(CH2)7COOH
18
Acide linoléique
Acide ricinoléique
Nombre de carbones
CH3 (CH2)5CH(OH)CH2-CH=CH(CH2)7COOH 18
Evaluation sommative 2
a) Définir et classifier les acides gras!
b) Donner des exemples au sujet de l’occurrence des acides gras!
Tâche 3 : Les glycérides
L’activité dans cette tâche évolue autour des structures de base des graisses et des
huiles.
Les graisses solides ou semi-solides ainsi que les huiles grasses (graisses liquides)
sont des esters de glycérol et des acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire
(ca. 12 à 20 atomes de carbone) connus en tant qu’acides gras. Ils sont également
appelés glycérides à cause de la présence des esters de glycérol. Les graisses naturelles ont aussi des compositions différentes car les glycérols peuvent être estérifiés
avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride) ou simultanément
par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).
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3.1 La structure des glycérides
Les graisses naturelles peuvent aussi avoir différentes compositions car les glycérols
peuvent être estérifiés avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride)
ou simultanément par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).
Structure générale des glycérides
CH 2 O CO R1
CH
O CO R2
CH 2 O CO R3 Glycéride ou ester de glycérol
CH 2 O CO C 17 H 35
CH 2 O CO C 17 H 35
CH
CH
O CO C 17 H 35
O CO C 17 H 33
CH 2 O CO C 17 H 35 CH 2 O CO C 17 H 33
Glycéride contenant 3 molécules
d’acide stéarique (Glycéride simple)
Glycéride contenant 1 molécule
d’acide stéarique et 2 molécules d’acide oléique (Glycéride mixte)
3.2 Classement des glycérides
Le glycérol étant un alcool trivalent, les glycérides peuvent être classés en mono-,
di- et triglycérides en fonction de leurs degrés d’estérification.
CH 2 O CO R1
CH 2 O CO R1
CH
CH
OH
CH 2 OH
Monoglycéride
CH 2 O CO R1
O CO R2
CH 2 OH
Diglycéride
CH
O CO R2
CH 2 O CO R3
Triglycéride
3.3 Propriétés des glycérides
Il y a une relation proche entre la structure et l’état d’agrégation des graisses.
Les graisses qui proviennent d’un acide carboxylique insaturé sont généralement
liquides.
Dans les graisses, les glycérides d’acides saturés prédominent alors que dans les
huiles, les acides sont insaturés.
En règle générale, les glycérides d’acides saturés ont des points de fusion relativement
supérieurs à ceux des acides non saturés.
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Ex.
Glycéride :
estéarique
oléique
linoléique
palmitique
palmitoléique
Tf = 73,1oc
Tf = 5,5 oc
Tf = -13,1oc
Tf = 66,4oc
Tf = 2,3oc
Avec l’augmentation de la température, les graisses se transforment de solide à liquide.
Elles sont insolubles dans l’eau froide, pas très solubles dans l’eau chaude mais très
solubles dans les solvants organiques (éthanol, éther, tétrachlorométhane, etc...)
En général, leur densité est inférieure à celle de l’eau (0,9 – 0,94).
Le taux de réfraction augmente avec l’augmentation du nombre d’insaturation.
Leur viscosité est supérieure à celle de l’eau et augmente avec le nombre de groupes
hydroxyle (ex. huile de résine).
Ils sont gras et forment des tâches sur le papier et les vêtements.
Evaluation sommative 3
a) Qu’est ce que les glycérides!
b) Comment les glycérides sont ils classés ?
3.4 Les phospholipides
Les phospholipides ou phosphatides existent dans chaque cellule, particulièrement
les cellules nerveuses, les jaunes d’œuf, le foie et les reins.
Ce sont des diesters d’acide phosphorique.
Les phospholipides sont importants pour la formation des membranes biologiques.
Des exemples de phospholipides sont la lécithine et la kéfaline. Dans ces composés,
le glycérol est estérifié avec deux moles d’acide gras et avec l’acide phosphorique.
RCOOCH2
RCOOCH
CH 2
RCOOCH2
RCOOCH
CH 2
O
O P O CH 2
O-
O
O P O CH 2
O-
CH 2
CH 3
N+ CH
3
CH 3
NH 2
CH 2
Kéfaline
Lécithine
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Tâche 4: Les graisses et les huiles grasses
Cette tâche se rapporte aux fonctions énergétiques et structurelles des lipides.
Les graisses solides ou semi-solides ainsi que les huiles grasses (graisses liquides)
sont des esters de glycérol provenant d’acides carboxyliques de haut poids moléculaire
(ca. 12 à 20 atomes de carbone) connus en tant qu’acides gras. Ils sont également
appelés glycérides à cause de la présence des esters de glycérol. Les graisses naturelles ont aussi des compositions différentes car les glycérols peuvent être estérifiés
avec seulement une sorte de molécules acides (simple glycéride) ou simultanément
par différentes molécules d’acides gras (glycéride mixte).
4.1 Propriétés chimiques des graisses
4.1.1 La dégradation des graisses
a) Hydrolyse
La réaction d’hydrolyse des graisses donne des acides gras et du glycérol
CH 2 O CO R1
CH
O CO R2
CH 2 OH
+ 3 H 2O
CH 2 O CO R3
CH
OH + R2 COOH
CH 2 OH
Graisse
R1 COOH
Glycérol
R3 COOH
Acide gras
b) Saponification
Comme les esters, les glycérides peuvent subir une hydrolyse alcaline (saponification)
en formant du glycérol et des sels d’acides gras (savon).
CH2 OH
CH2 O CO R 1
CH
O CO R 2
+ 3 NaOH
CH2 O CO R 3
Glycéride
R 1 COONa
OH
+ R COONa
2
CH2 OH
R 3 COONa
CH
Glycérol
Savon
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4.1.2 Solidification (Hydrogénation)
A travers l’hydrogénation catalytique, des glycérides peuvent être formés à partir des
acides gras insaturés en graisses solides.
Par exemple, à partir du glycéride oléique, on peut obtenir le glycéride estéarique.
Ex.
CH2 O CO (CH 2) 16 -CH3
CH2 O CO (CH 2) 7CH=CH(CH 2) 7CH 3
CH
O CO
CH2 O CO
(CH 2) 7CH=CH(CH 2) 7CH 3
CH
+ 3 H2
O CO
CH2 O CO
(CH 2) 7CH=CH(CH 2) 7CH 3
(CH 2) 16 -CH3
(CH 2) 16 -CH3
Trioléine glycéride
Triestearine glycéride
Tf = 5,5°C
Tf = 73,1°C
Cette réaction de « solidification des graisses » a une grande importance économique
pour la transformation des huiles végétales et des graisses animales bon marchés
traitées adéquatement dans le but d’une utilisation technique.
4.1.3 Les dérivés sulfoniques
Les glycérides d’acides non saturés réagissent avec l’acide sulfurique pour former des
dérivés sulfoniques ayant un groupe –SO3H; les esters sulfuriques ont des groupes
–OSO3H.
HC CH
HC CH
+ HOSO 3H
+ HOSO 3H
CH
OH
CH
SO3H CH2
CH
OSO 3H Acide sulfurique
Dérivé sulfonique
Cette réaction a une grande importance industrielle dans la fabrication des détergents.
4.1.4 Halogénations
Les halogènes peuvent s’ajouter sur les glycérides insaturés.
HC CH
+ I2
CHI
CHI
Cette réaction est importante dans la caractérisation des huiles et des graisses à travers
l’indice d’iode.
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4.1.5 Rancissement
Les huiles et les graisses en contact avec l’air deviennent rances avec le temps, ce qui
signifie qu’elles changent et leur goût devient amer et elles ont une forte odeur. Ceci
est un phénomène complexe d’oxydation et de décomposition partielle des glycérides
avec la formation de composés de type cétone et aldéhyde qui sont responsables du
goût et de l’odeur rance.
Dans ce processus, des acides libres sont formés ce qui augmente l’acidité de
l’huile.
H 3C
(CH 2 )7 CH =CH (CH 2) 7 C OOH
+ O2
H 3C
(CH 2 )7 CH -C H (CH 2) 7 C OOH
O O
H 3C
(CH 2 )7 CH O + H OC (CH 2) 7 C OOH
4.1.6 Siccité
Les glycérides avec un haut degré d’insaturation (huiles) absorbent l’oxygène sans
phénomène de rancissement.
Les processus d’oxydation les rendent complètement durs et les transforment en
produits plastiques et en résine. Ce phénomène est appelé siccité.
La siccité provient de la formation de peroxyde à cause de la présence d’insaturations,
qui forment des dimères et ensuite des polymères. Ce sont des produits résineux et
durs.
+ O2
HC CH
CH
CH
O
O
HC CH
CH2
CH 2
HC CH CH CH
CH2
CH 2
C
C
CH
CH
O
CH
O
CH
Dimère
Polymère
La siccité des huiles peut être augmentée par la chaleur et être utilisée pour polir ou
dans les peintures à l’huile.
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4.2 Classement des graisses
Les graisses sont techniquement caractérisées par leur capacité à absorber l’iode
(indice), l’hydroxyde de potassium et par la quantité d’acides libres qu’elles contiennent.
On a :
4.2.1 L’indice d’iode
C’est une mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides.
Il est exprimé en masse par gramme d’halogène (iode) qui peut être contenue dans
100g de gras.
4.2.2 Le degrés de saponification
Le nombre de mg par KOH nécessaire pour la saponification d’un gramme de gras.
4.2.3 Le degré d’acidité
Il mesure la quantité d’acides libres qui existe dans les graisses naturelles. Il est exprimé en mg par KOH nécessaire pour neutraliser les acides libres dans 1g de gras.
Evaluation sommative 4
a) Définir les concepts suivants : graisse et huile.
b) Comment sont caractérisées les graisses ?
c) Donner deux propriétés des graisses.
Tâche 5 : Les cires
Les cires sont des esters d’acides carboxyliques qui ont des longues chaînes (acides
gras) et un alcool primaire supérieur.
Elles sont en général des matières solides, malléables et imperméables à l’eau. Il
existe différentes sortes de cire.
Les cires animales ont été les premières découvertes. Par exemple, nous avons la
suif de lin, la cire d’abeilles, l’acétylpalmitate (substance blanche et grasse qui est
trouvée dans la tête des cachalots et à partir de laquelle les bougies et les produits
cosmétiques sont fabriqués).
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Les cires végétales, comme celles animales, sont des mélanges d’esters d’alcool de
longues chaînes (alcools supérieurs) et d’acides carboxyliques supérieurs.
A la base, les cires sont des esters d’acides gras qui se trouvent à la fois dans le monde
végétal et dans le monde animal.
Il existe aussi des cires minérales comme les paraffines qui sont obtenues à partir du
raffinage du pétrole.
Ex.
Nom
Formule
Palmitate de mericil CH3 – (CH2)14-COO(CH2)29CH3
Source
abeilles (C26-C28)
(cire d’abeilles)
Cetyl Palmitate
C15H33COOC16H33
mousse de baleine
Ceretinate de céryl
C15H51COOC26H53
cire de Chine
Estermericil
d’acide palmitique
CH3 – (CH2)4-COOC31H63
acide palmitique
Evaluation sommative 5
a) Que sont les cires ?
b) Mentionner des applications des cires.
Glossaire (termes clés)
1- Les lipides
2- Les graisses
3- Les huiles
4- Les glycérides
5- Les acides gras
6- Les cires
7- Les phospholipides
8- La saponification
9- L’indice d’iode
10- L’inde de saponification
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1. Les lipides
Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive,
le gras, les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de
lipides. Ce sont des composés naturels avec une faible ou inexistante solubilité dans l’eau. Dans ce groupe, sont aussi incluses les huiles minérales (les
hydrocarbones) et les huiles essentielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce
sont des esters d’acides carboxyliques avec un haut poids moléculaire (acides
gras).
2. Les graisses
Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques saturés de haut poids
moléculaire (acides gras).
3. Les huiles
Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques insaturés de haut
poids moléculaires (acides gras).
4. Les glycérides
Les glycérides sont des esters de glycérol et d’acides gras.
5. Les acides gras
Les acides gras sont des acides carboxyliques de haut poids moléculaire (C12C29)
6. Les cires
Les cires sont des esters d’acides carboxyliques qui ont des longues chaînes
(acides gras) et un alcool primaire supérieur.
7. Les phospholipides
Les phospholipides sont des esters d’acide phosphorique. Dans ces composés,
le glycérol est estérifié avec deux molécules d’acides gras et avec l’acide phosphorique. Les phospholipides ou phosphatides existent dans chaque cellule,
particulièrement les cellules nerveuses, les jaunes d’œuf, le foie et les reins.
8. La saponification
Hydrolyse alcaline des esters d’acides carboxyliques.
9. L’indice d’iode
C’est la mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides. Il est
exprimé en masse par gramme d’halogénure (iode) qui peut être ajouté dans
100g de gras.
10. L’indice de saponification
La quantité de KOH (mg) nécessaire pour saponifier 1g de graisse.
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Evaluation sommative
Evaluation sommative 1
a) Définir les lipides
b) Donner quelques fonctions et applications des lipides
Evaluation sommative 2
a) Définir et classifier les acides gras!
b) Donner des exemples au sujet de l’occurrence des acides gras!
Evaluation sommative 3
a) Qu’est ce que les glycérides!
b) Comment les glycérides sont ils classés ?
Evaluation sommative 4
a) Définir les concepts suivants : graisse et huile.
b) Comment sont caractérisées les graisses ?
c) Donner deux propriétés des graisses.
Evaluation sommative 5
a) Que sont les cires ?
b) Mentionner des applications des cires.
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Activité d’apprentissage 4
Titre de l’activité d’apprentissage : Travail pratique
L’activité d’apprentissage 4 fournie une opportunité pour l’application expérimentale
des connaissances et des compétences développées dans les activités d’apprentissage
1, 2 et 3.
Dans cette activité, en utilisant du matériel facilement accessible (par exemple provenant de leur quotidien) ou par simulation assistée par ordinateur, les étudiants se
familiariseront avec les techniques de base du travail pratique et manipuleront le
matériel pour identifier certains des composés biologiques vitaux.
Pour accomplir les tâches suggérées, l’étudiant aura besoin d’environ 10 heures.
Quand cela est possible, utiliser le matériel de votre quotidien.
Liste des lectures obligatoires
http://www.google.com/search?hl=en&q=Caracter+redutor+do+acucar
(identification des glucides / protéines / lipides)
Liste des liens pertinents
http://www.google.com/search?hl=en&q=Identificacao+da+ligacao+peptidica&lr=
lang_pt
(identification des protéines / liaison peptidique)
Description détaillée de l’activité
- Lire les instructions
- Se munir, soit à la maison ou à son institution d’éducation, des appareils et
des produits chimiques recommandés.
- Suivre les instructions pour faire l’expérience.
- Prendre des notes, avec attention, de toutes les observations.
- Ecrire les équations des principales réactions que vous faîtes.
- Ecrire dans un petit résumé les principales conclusions.
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Activités d’apprentissage
Tâche 1. Les propriétés des glucides
1.1 Preuve de la présence de carbone dans le sucre
1.2 Production d’amidon à partir de la pomme de terre
1.3 Préparation de la colle d’amidon
1.4 Réaction de la colle d’amidon avec l’iode
1.5 Hydrolyse acide de l’amidon
Tâche 2. Les protéines
2.1 Préparation d’une solution de protéines
2.2 Précipitation des protéines avec du sulfate d’ammonium
2.3 Test de Biuret
2.4 Preuve de la présence de soufre dans les protéines
2.5 Test des protéines dans la pomme de terre (réaction de Biuret)
Tâche 3. Propriétés des graisses
3.1 Identification des liaisons multiples
3.2 Preuve de solubilité
3.3 Preuve des acides gras
Tâches 1, 2 et 3
Ces activités complètent l’apprentissage des unités 1, 2 et 3.
Ces tâches fournissent des opportunités pour manipuler et pour observer quelques
propriétés basiques des macromolécules vitales aux systèmes biologiques.
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Les glucides
Preuve de la présence de sucre
Appareillage et réactifs : capsules en porcelaine, une pinte de sucre, acide sulfurique
concentrée.
Protocole :
Verser un peu d’eau dans une capsule en porcelaine contenant le sucre. Ajouter goutte
à goutte au mélange 1 mL d’acide sulfurique concentré.
Prendre des notes de vos observations.
Production d’amidon à partir de pomme de terre
Appareillage et réactifs : bécher (250 mL) ou un verre normal, une râpe, un tissus
pour filtrer, un erlenmeyer, une baguette, des spatules, des pommes de terre.
Protocole :
Râper les pommes de terre jusqu’à obtenir une masse correspondant à un volume
d’environ 100 mL.
Garder une partie de cette masse (5 – 10 mL) dans un tube à essai. Dans le bécher,
ajouter le reste des pommes de terre, 150 mL d’eau distillée et agiter.
Filtrer le mélange. Laisser le filtrat (produit filtré) pour environ 10 minutes et décanter le mélange. Ajouter de l’eau au précipité qui s’est formé dans le filtrat, agiter et
laisser décanter de nouveau. Répéter cette opération deux fois. Garder le précipité
purifié (l’amidon) pour les expériences suivantes.
Préparation de la colle d’amidon
Appareillage et réactifs : Bécher, baguette, amidon (préparé dans la tâche précédente).
Protocole :
Mélanger l’amidon avec environ 20 mL d’eau froide et agiter. Ensuite, verser la colle
d’amidon dans un bécher contenant environ 100 mL d’eau bouillie.
Prendre des notes de vos observations et expliquer.
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Réaction de la colle d’amidon et de l’iode
Appareillage et réactifs : tube à essai pour la réaction, un compte-goutte, la colle
d’amidon, la solution de Lugol (iode/KI).
Protocole :
Introduire dans le tube à essai environ 3 mL de solution diluée de blanc d’œuf et
ajouter un volume équivalent de solution saturée d’ammoniac. Agiter (les protéines
et les globulines doivent précipiter). Attendre 5 à 6 minutes et filtrer. Dans le produit
filtré, il y a toujours de l’albumine.
Pour faire précipiter l’albumine, ajouter au filtrat du sulfate d’ammonium jusqu’à
saturation (cristallisation du sulfate d’ammonium. De cette façon, l’albumine va
précipiter.). Filtrer pour éliminer l’albumine.
Enfin, faire le test de Biuret sur le produit filtré.
Test de Biuret
Appareillage et réactifs : tubes à essai, solution de protéines, solution d’hydroxyde
de sodium 10 % et 30 %, solution de sulfate de cuivre 1 %.
Protocole :
Verser 2 mL de solution de blanc d’œuf dans le tube à essai et ajouter 4 mL de solution
à 30 % d’hydroxyde de sodium. Mélanger avec précaution et ajouter 2 à 3 gouttes
de sulfate de cuivre 1 %. Laisser réagir pendant un moment et observer la zone de
contact entre les deux interfaces.
Preuve de la présence de soufre dans les protéines
Appareillage et réactifs : tubes à essai, solution de blanc d’œuf, plume d’oiseau
(blanc), solution d’hydroxyde de sodium 11 %, acétate de plomb.
Protocole :
Chauffer jusqu’à ébullition une petite quantité de protéines avec 5 mL d’hydroxyde
de sodium. Après la dissolution des protéines, ajouter 1 mL d’acétate de plomb.
Test des protéines dans la pomme de terre (réaction de Biuret)
Appareillage et réactifs : tubes à essai, compte-gouttes, pommes de terre râpées (expérience 1), solution d’hydroxyde de sodium 11 %, sulfate de cuivre II (11 %).
Protocole :
Ajouter dans un tube à essai 3 mL de pommes de terre et la solution de NaOH. Ensuite
ajouter 3 – 4 gouttes de sulfate de cuivre II et bien agiter.
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Propriétés des graisses
Appareillage et réactifs : tubes à essai, papier filtre, pipette, graisse, huile, éthanol,
eau de brome, eau d’iode, eau distillée, beurre rance, KOH 5 % et phénolphtaléine.
Protocole
Identification des liaisons multiples
Dans un tube à essai, verser environ 0,5 mL de graisse et ajouter quelques gouttes de
la solution d’eau de brome. Agiter. Répéter la même opération avec l’eau d’iode.
Preuve de solubilité
Dans trois tubes à essai, verser respectivement et approximativement 3 mL d’eau, 3
mL d’éthanol et 3 mL d’éther diéthylique. Ajouter dans chaque tube, 2 – 3 gouttes de
graisses et agiter. A l’aide de la pipette, prélever quelques gouttes de chaque tube et
placer les à des endroits différents sur le papier filtre. Attendre que les spots sèchent
et observer.
Preuve des acides gras
Dissoudre dans un tube à essai 2 g de beurre et 5 mL d’éthanol en chauffant.
Dans un autre tube, chauffer la solution d’hydroxyde de sodium et ajouter quelques
gouttes de phénolphtaléine. Ajouter goutte à goutte, la seconde solution à la première
et observer.
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XI. Liste compilée de tous les concepts clés
(Glossaire)
Glucides
Hydrates de carbone ou glucides
Les hydrates de carbone ou les glucides sont chimiquement des aldéhydes et des
cétones qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles ou sont des composés qui, par
hydrolyse, peuvent être transformés en aldéhydes ou cétones.
Monosaccharide
Sucres simples formés par une unité de base non hydrolysable avec généralement 5
à 6 atomes de carbone.
Oligosaccharide
Sucres formés de 2 à 10 unités de base de monosaccharide. Les oligosaccharides sont
hydrolysables en composés plus simples (les monosaccharides).
Polysaccharides
Ce sont des hydrates de carbone qui peuvent être hydrolysés en de nombreuses unités
de monosaccharides (peuvent atteindre 10 000 unités).
Aldose
Sucre dont le groupe fonctionnel principal est un aldéhyde.
Cétose
Sucre dont le groupe fonctionnel principal est une cétone.
Oxocyclotautomérie
Equilibre de trois formes tautomériques des monomères a, b et de la forme cyclique
du sucre nommé oxocyclotautomérie.
Mutarotation
Le phénomène traduisant le changement de l’angle de déviation des monomères a
et b jusqu’à une valeur d’équilibre est appelé mutarotation.
Sucre réducteur
Sucre avec au moins un groupe fonctionnel libre capable de subir des réactions
d’oxydation et de réduction.
Carbone asymétrique
Carbone ayant quatre substituants différents. Carbone chiral.
Université Virtuelle Africaine 91
Protéines
Acides aminés
Les acides aminés (AA) sont des composés bifonctionnels qui ont une fonction
acide, due à la présence d’un groupe carboxylique, et une fonction basique, à cause
du groupe amino. Ils constituent les unités de base des protéines.
Protéine
Les protéines sont des polymères naturels faits d’acides aminés liés par une liaison
peptidique.
Peptide
Molécule formée par quelques acides aminés liés par liaisons peptidiques.
Liaison peptidique
Groupe amide (-NH-CO-) qui forme une liaison entre les acides aminés dans les
peptides et les protéines.
Nucléoside
Groupe formé de bases organiques liées des liaisons glycosidiques.
Nucléotide
Groupe formé de bases organiques liées par des liaisons glycosidiques et estérifiées
par l’acide phosphorique, sur le groupe hydroxyle en position 5
Nucléoprotéines
L’association entre une protéine spécifique et des acides nucléiques
Groupe prothétique
Groupe non protéique lié à une protéine
ARN
Acide ribonucléique
ADN
Acide désoxyribonucléique
Université Virtuelle Africaine 92
Les lipides
Les graisses animales et végétales comme le lard, le beurre, l’huile d’olive, le gras,
les cires naturelles et les phospholipides sont connues sous le nom de lipides. Ce sont
des composés naturels avec une faible ou inexistante solubilité dans l’eau. Dans ce
groupe, sont aussi incluse les huiles minérales (des hydrocarbones) et les huiles essentielles (terpènes et stéroïdes). En général, ce sont des esters d’acides carboxyliques
de haut poids moléculaire (acides gras).
Les graisses
Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques saturés de haut poids moléculaire (acides gras).
Les huiles
Ce sont des esters de glycérol et d’acides carboxyliques insaturés de haut poids
moléculaires (acides gras).
Les glycérides
Ce sont des esters de glycérol et d’acides gras.
Les acides gras
Ce sont des acides carboxyliques de haut poids moléculaire (C12-C29)
Les phospholipides
Ce sont des esters d’acide phosphorique. Dans ces composés, le glycérol est estérifié
avec deux molécules d’acides gras et avec l’acide phosphorique. Les phospholipides
ou phosphatides existent dans chaque cellule, particulièrement les cellules nerveuses,
les jaunes d’œuf, le foie et les reins.
La saponification
Hydrolyse alcaline des esters d’acides carboxyliques.
L’indice d’iode
C’est la mesure du degré d’insaturation des acides dans les glycérides. Il est exprimé
en masse par gramme d’halogénure (iode) qui peut être ajouté dans 100g de gras.
L’indice de saponification
La quantité de KOH (mg) nécessaire pour saponifier 1g de graisse.
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XII. Liste compilée des lectures obligatoires
Lecture # 1
Référence complète
L’origine des hydrates de carbone : Wikipédia, l’encyclopédie gratuite
1. http://pt.wikipedia.org/wiki/Carboidrato
(Fonction , Nomenclature, Classement / Mono/ Diss / Oligo / Poly)
2. http://www.uac.pt/~cgomes/TE/Estagio/03-04/WQs/WQS/wq/outros/Carboi.
htm
(Hydrates de carbone / concepts générales / Monos/ Dissac)
3. http://www.notapositiva.com/trab_estudantes/trab_estudantes/biologia/biologia_trabalhos/hidrolenzimsac.htm
(comportement réducteur des sucres)
Résumé
La référence 1 (une) donne des informations sur les fonctions de glucides dans
l’organisme, la nomenclature, le classement ainsi que les caractéristiques
principales des monosaccharides, des disaccharides et des polysaccharides.
La référence 2 (deux) élabore le concept d’hydrates de carbone, discute et applique
les connaissances sur les hydrates de carbone (mono-, disaccharides).
La référence 3 (trois) expose la réactivité des hydrates de carbone. Elle démontre
le pouvoir réducteur des sucres et offre un travail pratique.
Les références ci-dessus 1,2 et 3 apportent les connaissances de base pour les étudiants au sujet des hydrates de carbones, c’est-à-dire : le concept, la nomenclature,
le classement et des exemples de réactivités.
Lecture # 2
Référence complète
4. http://pt.wikipedia.org/wiki/Liga%C3%A7%C3%A3o_pept%C3%ADdica
(Liaison peptidique)
QMCWEB://the world of Proteins
5. http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/proteinas.html
(Structure/fonctions des protéines / acides aminés essentiels/ protéines simple et
conjuguées)
Université Virtuelle Africaine 94
Résumé : Les références ci-dessus (4,5) fournissent des informations sur les acides
aminés, leur structure et les types d’acides aminés. Ceci complète les informations
sur la liaison peptidique et approfondie les connaissances sur les protéides (ADN,
ARN).
Justification : Travailler avec ces références confèrent à l’étudiant des connaissances
et des compétences importantes sur les composés biologiques vitaux (acides aminés
et protéines).
Lecture # 3
Référence complète
6. http://pt.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADpido
(Définition and composition / structure /Classement)
7. http://naeg.prg.usp.br/puni/modulos/quimica6.pdf
(Huiles et graisses pgs. 38 – 40 / Savons et détergents)
Résumé : La référence 6 présente les lipides, discute de leur structure et de leur
classement. La référence 7 approfondie les connaissances sur la structure de base
des acides aminés et de la liaison peptidique, fournie des informations sur les huiles,
les graisses et leurs liaisons (savons et détergents). Dans le même article sont aussi
approfondies les connaissances et les compétences sur les hydrates de carbone.
Justification : La littérature proposée offre une vue d’ensemble sur les molécules
biologiques importantes (lipides, protéines, et hydrates de carbone) ainsi que leurs
propriétés.
Université Virtuelle Africaine 95
XIII. Liste compilée des liens utiles
Lien utile # 1
Titre : Le métabolisme des glucides
URL : http://www.probiotica.com.br/artigos.asp?id=110&tabela=saudeInformativo
Description : La référence porte sur le métabolisme des glucides. Elle offre des
informations utiles sur le métabolisme d’absorption et sur le stockage des glucides
dans l’organisme.
Justification : La lecture peut aider à comprendre l’importance des glucides dans
l’organisme.
Lien utile # 2
Titre : Les sucres invertis
URL : http://www.google.co.ke/search?hl=en&q=a%C3%A7ucar+redutor&btn=Seas
(propriétés des sucres / discussion sur les sucres invertis)
Description : L’article porte sur les propriétés des sucres. Les corrélations stéréochimiques sont expliquées à partir du saccharose.
Justification : Cet article fait le lien entre la structure et les propriétés des composés.
Lien utile # 3
Titre : Propriétés des sucres
URL : www.esalq.usp.br/departamentos/lan/pdf/Mono%20e%20Dissacarideos%20%20Propriedades%20dos%20Acucares.pdf
Description : Cette référence approfondie les informations du module sur les propriétés des sucres, notamment les monosaccharides et disaccharides.
Justification : Les monosaccharides sont les unités de base des oligosaccharides
et des polysaccharides. Ce sont des composés avec des fonctions et des structures
énergétiques.
Université Virtuelle Africaine 96
Lien utile # 4
Titre : Biochimie générale
URL : http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%200405.pdf
(Les glucides / les acides nucléiques / les lipides / leurs fonctions)
Description : Cette référence présente les glucides et les lie avec les fonctions importantes de l’organisme.
Ce chapitre établie le lien entre les sucres, les acides nucléiques et les lipides.
Justification : La lecture permet d’approfondir les informations sur l’important et
le rôle des biomolécules.
Lien utile # 5
Titre : L’analyse des glucides
URL : http://campus.fct.unl.pt/gdeh/mestrado/Teoricas/An%E1lise%20de%20car
bohidratos.pdf
(L’analyse des glucides / activité expérimentale)
Description : Ce chapitre introduit l’analyse des glucides. C’est une importante
contribution pour le développement des compétences nécessaire pour les travaux
pratiques.
Justification : L’article permet à l’apprenant de reconnaître les caractéristiques de
base des glucides.
Lien utile # 6
Titre : Sucré comme le sucre
URL : http://www.qmc.ufsc.br/qmcweb/artigos/sugar.html
(Concept / Fonctions /Nécessité de base de l’organisme)
Description : Cette référence présente les informations sur le concept du sucre, du
rôle des sucres et sur les besoins humains de base.
Justification : L’article approfondie les connaissances sur les sucres ainsi que sur
les besoins humains par rapport à ces composés.
Université Virtuelle Africaine 97
Lien utile # 7
Titre : Biochimie générale
URL : http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%200405.pdf
(Glucides / Acides nucléiques / Lipides))
Description : Cette référence traite des structures des acides aminés et des protéines.
Elle inclut la différentiation entre les protéines simples et les protéines conjuguées.
Justification : La lecture précédente fournie des relations entre la structure et les
fonctions des acides aminés et des protéines.
Lien utile # 8
Titre : Structure des protéines
URL : http://www.amtechs.com/folding/education/prstruc.html
http://verjo2.iq.usp.br/aula-2-aminoac-estrut-primaria-prot.pdf
Description : Cet article fournie des informations sur la structure et la formation
des protéines.
Lien utile # 9
Titre : Structure des protéines
URL : http://www.google.com/search?hl=en&q=Estrutura+das+proteinas
Description : Cet article fournie des informations sur la structure et la formation
des protéines.
Justification : L’apprenant trouvera des schémas des structures des protéines corrélées à leur fonction.
Lien utile # 10
Titre : Les graisses
URL : http://pt.wikipedia.org/wiki/Gordura
(Composés / Structure et fonctions)
Description : Dans cet article, l’apprenant trouvera une introduction sur le concept
de la structure, du classement et des sources de graisses.
Justification : L’article discute des composés biologiques ayant des fonctions structurelles et énergétiques dans l’organisme.
Université Virtuelle Africaine 98
Lien utile # 11
Titre : Les lipides
URL : http://www.dq.fct.unl.pt/cadeiras/pb/download/Prob%20Serie%204%200405.pdf
Description : Cet article présente le concept, la structure et le rôle important des
lipides.
Justification : L’article fournie un lien entre la structure et les propriétés des lipides.
Lien utile # 12
Titre : Les phospholipides
URL : http://pt.wikipedia.org/wiki/Fosfol%C3%ADpido
Description : Cet article présente la structure des lipides estérifiés avec l’acide
phosphorique.
Justification : Les lipides sont des composés de diverses natures dont la composition
est fortement liée à leur rôle dans l’organisme.
Lien utile # 13
Titre : Les lipides
URL : http://www.dbio.uevora.pt/jaraujo/biocel/lipidos.htm
(Défi / structure / classement / glycérides / lipides conjugués)
Description : La référence présente les lipides, leur classement, et leur structure de
base (les glycérides). Elle présente aussi les agrégats de lipides et d’autres structures.
Justification : Les glycérides sont des structures de base de lipides provenant de
l’estérification du glycérol.
Université Virtuelle Africaine 99
XIV. Synthèse du module
Dans ce module furent présentées et étudiées des macromolécules de référence des
systèmes biologiques vitales pour l’équilibre, la croissance, le maintien et le supplément des organismes vivants.
Le module réunie et élargie les connaissances assimilées des précédents modules,
spécialement sur la façon dont les aldéhydes, les cétones, les acides aminés sont
connectés aux fonctions vitales des organismes.
Le module 8 (Macromolécule dans les systèmes biologiques) offre les fondements de
base sur les théories clés et les aspects pratiques de la chimie des macromolécules.
Il traite de façon systématique de quelques groupes principaux de macromolécules
organiques et biologiques telles que les hydrates de carbone (glucides), les protéines,
les lipides.
Dans ce module, les relations entre la structure, les propriétés, la réactivité et le
comportement physico-chimique des composés organiques de haut poids moléculaire
sont analysées.
L’apprentissage de ce module approfondie les connaissances sur les composés organiques et aide à établir les relations entre la structure de la matière et ses propriétés.
Ce module développe les habilités pour raisonner et pour faires des observations
critiques permettant une meilleure utilisation de ces composés.
Les hydrates de carbone sont des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes
hydroxyle. Ces composés de structure chirale sont habituellement classés en trois
groupes (mono-, di- et polysaccharides) et ils ont des structures avec des fonctions
énergétiques pour l’organisme.
Les protéines, constituées par les unités de base que sont les acides aminés, sont
considérées comme des unités basilaires dans la composition des organismes. Ils ont
un rôle de protection, structurel et métabolique suivant leurs compositions et leurs
structures.
Les lipides, composés de diverses natures, sont à la base des esters de glycérol et
d’acides gras.
Université Virtuelle Africaine 100
XV. Evaluation sommative
1. Les glucides ou les hydrates de carbone sont :
a) b) c) d) des composés constitués exclusivement de carbone et d’hydrogène
des composés qui contiennent de l’eau
des aldéhydes et des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyles
des composés de la famille des graisses
2. Les graisses sont chimiquement :
a) b) c)
d) des esters de glycérol avec des acides gras
des esters d’alcools supérieures avec des acides gras
des aldéhydes de haut poids moléculaire
des acides de haut poids moléculaire
3. Les protéines sont des composés faits de:
a) unités de glucose liées par des liaisons glycosidiques
b) unités d’acides aminés liées par une liaison peptidique
c) unités de monosaccharide liées par une liaison glycosidique
d) produits de la décomposition de polysaccharides
4. Les acides gras sont :
a) des acides avec beaucoup de ramifications
b) des acides de personnes obèses
c) des acides de haut poids moléculaires
d) des acides carboxyliques
5. La liaison glycosidique a lieu entre :
a) des graisses
b) des unités d’acides aminés
c) des unités de monosaccharide
d) des protéines
Université Virtuelle Africaine 101
6. La liaison peptidique a lieu entre :
a) des graisses
b) des unités d’acides aminés
c) des unités de monosaccharides
d) des protéines
7. Les polysaccharides sont constitués de :
a) milliers d’unités d’acides liés par une liaison glycosidique
b) milliers d’unités d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques
c) milliers d’unités de monosaccharides liés par une liaison glycosidique
d) milliers d’unités de monosaccharides liés par des liaisons peptidiques
8. L’isomérie est :
a) l’existence de molécules avec la même masse moléculaire
b) des molécules absorbant la lumière
c) l’existence de molécules ayant la même composition mais de structures différentes
d) des molécules différant dans un segment constitué par un atome de carbone
et deux atomes d’hydrogène
9. Le glucose est :
a) un aldose
b) une cétose
c) un pentose
d) un hexocétose
10. Le fructose est :
a) un aldose
b) une cétose
c) un pentose
d) un hexoaldose
Université Virtuelle Africaine 102
11. L’atome de carbone qui détermine la série D des sucres est :
a) le plus près du groupe fonctionnel principal
b) le plus loin du groupe fonctionnel principal
c) l’atome central
d) aucun de ceux cités
12. Les sucres réducteurs sont :
a) ceux facilement solubles
b) ceux avec un groupe fonctionnel libre
c) les plus sucrés
d) ceux qui n’ont pas le groupe fonctionnel libre
13. Les huiles sont :
a) des esters de glycérol et d’acides gras saturés
b) des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
c) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
d) des esters d’alcools supérieurs et d’acide sulfurique
14. Les cires sont :
a) des esters de glycérol et d’acides gras saturés
b) des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
c) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
d) des esters d’alcools supérieurs et d’acide sulfurique
15. Les énantiomères sont des isomères :
a) qui diffèrent sur la position de l’atome central
b) qui orientent la lumière avec la même magnitude mais dans des directions
opposées
c) dont la rotation diffère dans la position de l’atome central
d) qui oriente la lumière avec une magnitude différente mais dans la même
direction
Université Virtuelle Africaine 103
16. La liaison glycosidique est :
a) la liaison entre un groupe amino et carboxyle
b) entre deux groupes amino
c) entre des groupes carboxyle et hydroxyle
d) entre deux monosaccharides
17. Une liaison typique dans les protéines est :
a) glycoside
b) peptide
c) acétalique
d) aucune des précédentes
18. La cellubiose est :
a) un monosaccharide
b) un disaccharide
c) un polysaccharide
d) aucun des précédents
Université Virtuelle Africaine 104
Réponses clés
1. Les glucides sont :
c) des aldéhydes ou des cétones contenant plusieurs groupes hydroxyle
2. Les graisses sont chimiquement :
a) des esters de glycérol et d’acides gras
3. Les protéines sont des composés faits de :
b) unités d’acides aminés liés par une liaison peptidique
4. Les acides gras sont :
c) des acides de haut poids moléculaires
5. La liaison glycosidique a lieu entre :
c) des unités de monosaccharide
6. La liaison peptidique a lieu entre :
b) des unités d’acides aminés
7. Les polysaccharides sont faits de :
c) milliers d’unités de monosaccharides liés par une liaison glycosidique
8. L’isomérie est le phénomène de :
c) l’existence de molécules ayant la même composition mais de structures différentes
9. Le glucose est :
a) un aldose
10. Le fructose est :
b) une cétose
11. L’atome de carbone qui détermine la série D dans les sucres est :
b) le plus loin du groupe fonctionnel principal
12. Les sucres réducteurs sont :
b) ceux ayant un groupe fonctionnel libre
13. Les huiles sont :
b) des esters de glycérol et d’acides gras insaturés
14. Les cires sont :
c) des esters d’alcools supérieurs et d’acides gras saturés
Université Virtuelle Africaine 105
15. Les énantiomères sont des isomères :
b) qui oriente la lumière avec la même magnitude mais dans une direction opposée
16. Le lien glycosidique est :
d) entre deux monosaccharides
17. Une liaison typique dans les protéines est :
b) peptide
18. La cellubiose est :
b) un disaccharide
Université Virtuelle Africaine 106
XVI. Références
Manual de Química Orgânica. Beyer/Walter 1987.
Editorial Reverté. S.A.
Introdução a química da vida, Silva. J.J.R. Fraústo
Edição Universidade Nova de Lisboa 1985
Organische Chemie, Christen, Vogtle. Band I/II
Verlag Sauerlander, 1990
Química 5aEdição, Raymond Chang
Editora McGraw-Hill de Portugal, Lda. 1994
Química Orgânica. Robert T. Morrison , Robert N. Boyd
13a Edição Fundação Calouste Gulbenkian, 1996.
Química no contexto, Monjane, António; Cocho, Estevão; Ramos, Luís; Matos
Elias. Edição Diname.2002.
Organische Chemie, Hauptmann, Siegfried.
VEB Deutscher fur Grundstoffindustrie, Leipzig, 1985
Organic Chemistry, L.G. Wade, Jr.Prentice-Hall, INC.
Englewood Cliffs, New Jersey
Université Virtuelle Africaine 107
XVII. Auteur principal du module
Elias Narciso Matos, PhD Science Education
Maputo, 12 August 1962
Marié
Mozambicain
Portalegre St. 196 R/c Right Maputo City/ Malhangalene phone nº +258
(21)419688
Cellulaire : +258(82)3086830
Adresse de correspondance: Comandante Augusto Cardoso St. 135 phone nº 420860/2
fax: 422113
MACROMOLÉCULES
Lectures Obligatoires
Source: Wikipedia.org
1
Table des matières
Protéine ........................................................................................................................................................ 4
Étymologie .............................................................................................................................................. 5
Synthèse .................................................................................................................................................. 5
Structure ................................................................................................................................................. 5
Fonction .................................................................................................................................................. 6
Phénotype ................................................................................................................................................ 6
Évolution (Théorie) ................................................................................................................................ 6
Alimentation ........................................................................................................................................... 7
Aliments riches en protéines ............................................................................................................. 7
Polysaccharide ............................................................................................................................................. 7
En chimie ................................................................................................................................................ 8
En biologie .............................................................................................................................................. 8
Utilisation énergétique ........................................................................................................................... 9
Annexes ................................................................................................................................................... 9
Notes et références ............................................................................................................................. 9
Articles connexes ................................................................................................................................ 9
Acide désoxyribonucléique ....................................................................................................................... 10
Fonctions ............................................................................................................................................... 11
Historique de sa découverte ................................................................................................................ 11
Découverte de la structure[4] ........................................................................................................... 13
Structure ............................................................................................................................................... 13
Aspect général et localisation .......................................................................................................... 13
Séquence de nucléotides ................................................................................................................... 14
Bases azotées ..................................................................................................................................... 15
Complémentarité des deux brins d'ADN ....................................................................................... 15
La structure de l'ADN permet l'hérédité ........................................................................................... 17
L'ADN peut subir des modifications .................................................................................................. 18
Propriétés physico-chimiques ............................................................................................................. 19
Fusion ou dénaturation .................................................................................................................... 19
Stabilité ............................................................................................................................................. 20
Expression de l'information portée par l'ADN ................................................................................. 20
2
La transcription ............................................................................................................................... 20
La traduction .................................................................................................................................... 21
Variations possibles de la structure spatiale de l'ADN ..................................................................... 22
Différentes formes de l'ADN ............................................................................................................... 23
Plusieurs types d'ADN double-brin ................................................................................................ 23
Autres structures de l'ADN ............................................................................................................. 24
Propriétés mécaniques ......................................................................................................................... 24
Différents types d'enzymes liées à l'ADN ........................................................................................... 24
ADN et art ............................................................................................................................................. 25
Acide ribonucléique .................................................................................................................................. 25
Structure de l'ARN .............................................................................................................................. 26
Les ribonucléotides .......................................................................................................................... 26
Double hélice d'ARN ........................................................................................................................ 28
Structure in vivo ............................................................................................................................... 28
Structure secondaire ........................................................................................................................ 29
Structure tertiaire ............................................................................................................................ 30
Similitudes et différences entre l'ADN et ARN ............................................................................. 32
Synthèse de l'ARN à partir de l'ADN ................................................................................................. 33
L'initiation ........................................................................................................................................ 33
L'élongation ...................................................................................................................................... 34
La terminaison ................................................................................................................................. 34
La maturation ................................................................................................................................... 35
Fonction dans la cellule ....................................................................................................................... 37
Les ARN messagers .......................................................................................................................... 38
Les ARN de transfert ....................................................................................................................... 39
Les ARN catalytiques ou ribozymes ............................................................................................... 40
Les ARN guides ................................................................................................................................ 41
Les ARN régulateurs ....................................................................................................................... 42
Utilisations thérapeutiques et biotechnologiques .............................................................................. 42
Historique ............................................................................................................................................. 43
3
Protéine
Représentation schématique de la myoglobine. Cette protéine homologue de l'hémoglobine se lie
au dioxygène au niveau des muscles. Elle est la première dont la structure est résolue par
cristallographie et diffraction des rayons X par Max Perutz et John Kendrew.
Une protéine est une macromolécule biologique composée par une ou plusieurs chaîne(s)
d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. En général, on parle de protéine
lorsque la chaîne contient plus de 50 acides aminés, pour des tailles plus petites, on parle de
peptide et de polypeptide, mais plus souvent simplement de « petite protéine ».
L'ordre dans lequel les acides aminés s'enchaînent est codé par le génome et constitue la structure
primaire de la protéine. La protéine se replie sur elle-même pour former des structures
secondaires, dont les plus importantes quantitativement sont l'hélice alpha et le feuillet bêta, ce
qui permet de créer des liaisons hydrogènes entre les atomes des carbones et d'azote des deux
liaisons peptidiques voisines. Puis, les différentes structures secondaires sont agencées les unes
par rapport aux autres pour former la structure tertiaire, souvent renforcée par des ponts
disulfure. Les forces qui gouvernent ce repliement sont les forces physiques classiques. Dans le
cas des protéines formées par l'agencement de plusieurs chaînes, la structure quaternaire décrit
l'orientation relative des sous-unités les unes par rapport aux autres.
Il existe plusieurs protéines chaperon qui facilitent, voire sont nécessaires, au repliement des
protéines vers l'état actif.
Le repliement des protéines fait l'objet de recherches intenses dans le domaine de la biologie
structurale, alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire
principalement. Le code qui permet de déduire la structure tertiaire à partir de la structure
primaire reste à découvrir, s'il existe.
Les protéines sont les éléments essentiels de la vie de la cellule : elles ont un rôle structurel,
comme l'actine, un rôle dans la motilité, comme la myosine ; elles ont un rôle catalytique
4
(enzymes) ; elles ont un rôle de régulation de la compaction de l'ADN (histones) ou d'expression
des gènes (facteur de transcription), etc. En fait, l'immense majorité des fonctions cellulaires est
assurée par des protéines.
Étymologie []
Les protéines furent découvertes par le chimiste hollandais Gerhard Mulder (18021880)[réf. nécessaire]. Le terme protéine vient du grec ancien prôtos qui signifie premier, essentiel.
Ceci fait probablement référence au fait que les protéines sont indispensables à la vie et qu'elles
constituent souvent la part majoritaire (≈60%) du poids sec des cellules. Une autre théorie,
voudrait que protéine fasse référence, comme l'adjectif protéiforme, au dieu grec Protée qui
pouvait changer de forme à volonté. Les protéines adoptent en effet de multiples formes et
assurent de multiples fonctions. Mais ceci ne fut découvert que bien plus tard, au cours du
XXe siècle.
Synthèse []
Article détaillé : Synthèse des protéines.
Les protéines sont assemblées à partir des acides aminés en fonction de l'information présente
dans les gènes. Leur synthèse se fait en deux étapes :


La transcription où la séquence d'ADN codant le gène associé à la protéine est transcrite
en ARN messager
La traduction où l'ARN messager est traduit en protéine en fonction du code génétique
L'assemblage d'une protéine se fait donc acide aminé par acide aminé de son extrémité Nterminale à son extrémité C-terminale. Également, un gène n'est pas forcément associé à une
seule protéine mais bien souvent à plusieurs.
Structure []
Article détaillé : Structure des protéines.
Les protéines sont des objets moléculaires dont la description précise introduit la notion de
structures (de manière plus ou moins hiérarchique).
La fonction des protéines est conférée par leur structure tridimensionnelle[1], c'est-à-dire la
manière dont les acides aminés sont agencés les uns par rapport aux autres dans l'espace. C'est la
raison pour laquelle les méthodes de détermination des structures tridimensionnelles ainsi que les
mesures de la dynamique des protéines sont importantes et constituent un champ de recherche
très actif. En plus de ces méthodes expérimentales, de nombreuses études portent sur des
méthodes informatiques de prédiction de la structure 3D à partir de la séquence.
5
Fonction []
Article détaillé : Fonction des protéines.
Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme [2]:





les protéines des structures, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans
l'espace,
les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en
dehors des cellules,
les protéines régulatrices, qui module l'activité d'autre protéines,
les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur
transmission dans la cellule ou l'organisme,
les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes de se mouvoir.
Phénotype []
Le plan de fabrication des protéines dépend donc en premier lieu du gène. Or les séquences des
gènes ne sont pas strictement identiques d'un individu à l'autre. De plus, dans le cas des êtres
vivants diploïdes, il existe deux exemplaires de chaque gène. Et ces deux exemplaires ne sont
pas nécessairement identiques. Un gène existe donc en plusieurs versions d'un individu à l'autre
et parfois chez un même individu. Ces différentes versions sont appelées allèles. L'ensemble des
allèles d'un individu forme le génotype.
Puisque les gènes existent en plusieurs versions, les protéines vont également exister en
différentes versions. Ces différentes versions de protéines vont provoquer des différences d'un
individu à l'autre : tel individu aura les yeux bleus mais tel autre aura les yeux noirs, etc. Ces
caractéristiques, visibles ou non, propres à chaque individu sont appelées le phénotype. Chez un
même individu, un groupe de protéines à séquence similaire et fonction identique est dit
isoforme. Les isoformes peuvent être le résultat de l'épissage alternatif d'un même gène,
l'expression de plusieurs allèles d'un gène, ou encore la présence de plusieurs gènes homologues
dans le génome.
Évolution (Théorie) []
Au cours de l'évolution, les accumulations de mutations ont fait diverger les gènes entre les
espèces. De là provient la diversité des protéines qui leur sont associées. On peut toutefois
définir des familles de protéines, elles-mêmes correspondant à des familles de gènes. Ainsi, deux
espèces proches ont de fortes chances d'avoir des gènes, et par conséquent des protéines, très
similaires. Cette similarité peut se mesurer en comparant la séquence des protéines. On peut ainsi
classer un groupe de protéines par homologie, des plus semblables aux moins semblables. Ainsi,
la fonction des protéines divergera au fur et à mesure que la similarité diminuera.
L'analyse des séquences et des structures de protéine a permis de constater que beaucoup
s'organisaient en domaines, c'est-à-dire en parties acquérant une structure et remplissant une
6
fonction indépendamment du reste de la protéine. Selon la théorie des gènes mosaïques,
l'existence de protéines à plusieurs domaines est le résultat de la recombinaison en gène unique
de plusieurs gènes originellement individuels.
Alimentation []
Dans l'alimentation, les protéines sont désagrégées durant la digestion à partir de l'estomac. C'est
là que les protéines sont hydrolysées en protéases et polypeptides pour fournir des acides aminés
pour l'organisme, y compris ceux (acides aminés dits essentiels) que l'organisme n'est pas
capable de synthétiser. Le pepsinogène est converti en pepsine quand il arrive au contact avec
l'acide chlorhydrique. La pepsine est la seule enzyme protéolytique qui digère le collagène, la
principale protéine du tissu conjonctif. La plupart de la digestion des protéines a lieu dans le
duodénum.
Presque toutes les protéines sont absorbées quand elles arrivent dans le jéjunum et seulement
1 % des protéines ingérées se retrouvent dans les fèces. Certains acides aminés restent dans les
cellules épithéliales et sont utilisés pour la synthèse de nouvelles protéines, y compris certaines
protéines intestinales, constamment digérées, recyclées et absorbées par l'intestin grêle.
Aliments riches en protéines []
Article détaillé : Nourriture.







légumes secs (soja, lentilles, haricots secs par exemple ; également riches en fer), et
céréales complètes,
Produits laitiers concentrés ou secs (fromages par exemple ; également riches en calcium
et vitamine B),
Viande (également riches en fer),
Poisson,
Œuf,
Pain, pâtes, riz, autres céréales (également riches en glucides, vitamine B, minéraux,
fibres),
Fruits secs et oléagineux (amandes, cacahuètes (arachides), noisettes, noix, noix de cajou,
pignons, pistaches : entre 15 et 30 % de protéine).
Polysaccharide
7
Formule chimique développée de la cellulose.
Vue 3D d'une portion de la molécule de cellulose.
Vue 3D d'une portion de la molécule de nitrocellulose.
Les polysaccharides (parfois appelés glycanes ou polyoside) sont des polymères constitué de
plusieurs oses liés entre eux par des liaisons O-osidiques.
Les polyosides les plus répandus du règne végétal sont la cellulose et l’amidon, tous deux
polymères du glucose.
De nombreux polyosides sont utilisés comme des additifs alimentaires sous forme de fibre
(inuline) ou de gomme (gomme arabique).
En chimie []
Ce sont des polymères formés d'un certain nombre d'oses (ou monosaccharides) ayant pour
formule générale :
-[Cx(H2O)y)]n- (où y est généralement x - 1)
Ils constituent une famille très importante de molécules souvent ramifiées et ils ont tendance à ne
pas prendre de forme particulière : on dit qu'ils sont amorphes. Ils sont insolubles dans l'eau, et
ils n'ont pas de pouvoir sucrant.
On distingue deux catégories de polysaccharides :


les homopolysaccharides constitués du même monosaccharide.
les hétéropolysaccharides formés de différents monosaccharides.
En biologie []
On peut aussi les classer sous deux autres catégories selon leur fonction biologique :
8
1. polysaccharides de réserve : la molécule source d'énergie pour les êtres vivants est le
glucose, principalement. On aura alors l'amidon chez les végétaux et le glycogène chez
les animaux.
2. polysaccharides structuraux : ces carbohydrates participent à la formation des
structures organiques, comme la cellulose qui participe à la structure des tissus de soutien
chez les végétaux. Certains polysaccharides entrent dans la composition de la capsule
entourant certaines bactéries.
Des recherches récentes sur les polysaccharides constituant la capsule d'une souche d'Escherichia
coli uropathogène ont montré que ceux-ci empêchaient la formation de biofilms. En présence de
ces polysaccharides, des Bactéries tel le staphylocoque doré, deviennent incapables de
s'organiser en biofilm. Ils jouent le rôle d'antiadhésif et empêchent les contacts entre les microorganismes. Les Polysaccharides de formule (C6H10O5)n comme l'amidon, la cellulose, l'inuline
sont des substances de réserves exclusivement végétales. On rencontre l'amidon dans les
tubercules (pomme de terre, manioc) et dans les céréales; la cellulose dans les légumes, les
herbes et l'inuline, dans les bulbes (d'ail, d'oignon etc) et les racines de radis, de dahlia etc.).
Utilisation énergétique []
Les polysaccharides constituent une ressource renouvelable pouvant se substituer aux dérivés
pétroliers pour créer des polymères biologiques.
En mai 2005 a été constitué le réseau européen de laboratoires de recherche travaillant sur les
polysaccharides[1], qui fédère 16 laboratoires dans 9 pays.
Annexes []
Notes et références []
1.
↑ European Polysaccharide Network Of Excellence [archive]
Articles connexes []
Sur les autres projets Wikimedia :

Polysaccharide sur Wikimedia Commons (ressources multimédia)





Glucide
Amidon
Dextrine
Glucane, Fructane, Galactane
Glucomannane
9
[Enrouler]
v·d·m
Glucides
Général
Aldose | Anomère | Cétose | Cyclohexane | Furanose | Mutarotation |
Pyranose
Oses
Trioses Cétotriose (Dihydroxyacétone) | Aldotriose (Glycéraldéhyde)
Tétroses Cétotétrose (Érythrulose) | Aldotetrose (Érythrose, Thréose)
Cétopentose (Ribulose, Xylulose) | Aldopentose (Arabinose,
Pentoses
Lyxose, Ribose, Xylose ) | Désoxyose (Désoxyribose)
Cétohexose ( Fructose, Psicose, Sorbose, Tagatose) |
Aldohexose (Allose, Altrose, Galactose, Glucose, Gulose,
Hexoses
Idose, Mannose, Talose) | Désoxyose (Fucose, Fuculose,
Pneumose, Quinovose, Rhamnose)
Heptose (Glucoheptose, Idoheptulose, Mannoheptulose,
Autre
Sédoheptulose, Taloheptulose) | Octose
Oligosaccharides
Cellobiose | Gentiobiose | Inulobiose | Isomaltose |
Isomaltulose | Kojibiose | Lactose | Lactulose |
Diholosides Laminaribiose | Leucrose | Maltose | Maltulose | Mélibiose |
Nigerose | o inose | Rutinose | Saccharose | Sophorose |
Tréhalose | Tréhalulose | Turanose
Erlose | Fucosyllactose | Gentianose | Inulotriose | 1-Kestose
Triholosides | 6 -Kestose | Maltotriose | Mannotriose | Mélézitose |
Néokestose | Panose | Raffinose | Rhamninose
Cyclodextrine | Stachyose | Verbascose
Autre
Polysaccharides
Fructanes Inuline| Graminane | Lévane | Néosérie
Amidon | Amylopectine | Amylose | Cellulose | Curdlan |
Glucanes
Dextrine | Glycogène | Pullulane
Galactanes Agar-agar | Carraghénane
Autre Chitine | Mannanes | Xylanes
Glycosaminoglycanes
Aminosides
Héparine | Hyaluronate de sodium | Kératane sulfate | Sulfate d'héparane |
Sulfate de chondroïtine | Sulfate de dermatane
Amikacine | Apramycine | Gentamicine | Kanamycine | Néomycine |
Nétilmicine | Paromomycine | Streptomycine | Tobramycine
Acide désoxyribonucléique
10
Structure de la molécule d'ADN.
L’acide désoxyribonucléique ou ADN[1] est une molécule, retrouvée dans toutes les cellules
vivantes, qui renferme l'ensemble des informations nécessaires au développement et au
fonctionnement d'un organisme. C'est aussi le support de l'hérédité car il est transmis lors de la
reproduction, de manière intégrale ou non. Il porte donc l'information génétique, il constitue le
génome des êtres vivants.
L'ADN détermine la synthèse des protéines, par l'intermédiaire de l'ARN.
Dans les cellules eucaryotes, l'ADN est contenu dans le noyau et une petite partie dans la matrice
des mitochondries ainsi que dans les chloroplastes. Dans les cellules procaryotes, l'ADN est
contenu dans le cytoplasme. Certains virus possèdent également de l'ADN dans leur capside.
Fonctions []
L'ADN est une macromolécule, polymère de nucléotides (dAMP, dTMP, dGMP, dCMP) dont la
structure et les propriétés chimiques lui permettent de remplir les fonctions suivantes :
1. Sa fonction principale est de stocker l'information génétique, information qui détermine
le développement et le fonctionnement d'un organisme. Cette information est contenue
dans l'enchaînement non-aléatoire de nucléotides.
2. Une autre fonction essentielle de l'ADN est la transmission de cette information de
génération en génération. Cela permet l'hérédité.
3. L'information portée par l'ADN peut se au cours du temps. Cela aboutit à une diversité
des individus et à une évolution possible des espèces. Cela est dû à des mutations dues
principalement à des erreurs lors de la réplication des séquences de l'ADN (ajout,
délétion ou substitution de nucléotides), ou bien à des recombinaisons génétiques.
L'ADN est donc le support de l'information génétique mais aussi le support de ses variations. En
subissant les effets de la sélection naturelle, l'ADN permet l'évolution biologique des espèces.
Historique de sa découverte []
11
Francis Crick
James Dewey Watson, en février 2003
Modèle métallique utilisé par les découvreurs, en 1953
La caractérisation et la découverte de la structure chimique de l'ADN se sont faites en plusieurs
étapes.[2]
En 1869, le Suisse Friedrich Miescher isole une substance riche en phosphore dans le noyau des
cellules, qu'il nomme nucléine (du latin nucleus, le noyau)
En 1889, l'Allemand Altmann sépare à partir de la nucléine, des protéines et une substance acide,
l'acide nucléique.
En 1896, l'Allemand Kossel découvre dans l'acide nucléique les 4 bases azotées A, C, T, G.
En 1928, Levene et Jacobs (USA) identifient le désoxyribose. En 1935, on parle alors d'acide
désoxyribonucléique.
En 1944, l'américain Avery découvre que l'ADN est responsable de la transformation génétique
des bactéries, et que ce serait bien le support de l'hérédité[3]. Mais, certains scientifiques restent
12
sceptiques, et n'abandonnent pas l'idée que les protéines puissent porter l'information génétique.
En 1952, l'expérience de Hershey et Chase invalide définitivement cette dernière hypothèse.
Découverte de la structure[4] []
C'est au laboratoire Cavendish de Cambridge, qu'a été établie la structure en double hélice de
l'ADN, grâce à la technique de diffraction des rayons X sur des cristaux de l'ADN [5], qui est
publiée dans Nature, le 25 avril 1953. On doit cette découverte à James Watson, alors âgé de 25
ans et Francis Crick, physicien de formation, qui reçurent tous deux le prix Nobel de physiologie
et de médecine, le 31 octobre 1962. Confirmée par Maurice Wilkins, cette découverte ne fut
rendue possible que par le travail de Rosalind Elsie Franklin notamment pour son cliché, le
numéro 51, élément nécessaire à Watson, Wilkins et Crick pour attester le bien fondé de la
structure de la double hélice de l'ADN. En effet ce cliché obtenu par diffraction aux rayons X,
indique la structure en double hélice, ainsi que la distance entre les bases azotées. Rosalind Elsie
Franklin, mourut avant l'attribution du prix Nobel. Dans les premiers rapports d'études de
Watson, Crick et Wilkins, Rosalind Elsie Franklin n'est pas citée, ce n'est qu'après des années
qu'elle se trouva ajouté à cette découverte sur le modèle moléculaire de l'ADN.
James Watson et Francis Crick s'appuyèrent sur un fait déjà établi : pour une espèce donnée les
quantités de A et T sont sensiblement égales, ainsi que pour les quantités de C et G . Exemple
chez l'homme : A=30,4 % & T=30,1 % ; C=19,6 % & G=19,9 %. Ce sont les règles
d'équivalence de Chargaff (1949). Cela leur a suggéré la complémentarité des bases.
En combinant les données de Rosalind Elsie Franklin, James Watson et Francis Crick ont
construit avec des tiges métalliques, le premier modèle en double hélice de l'ADN.
En 1959, le prix Nobel de physiologie ou de médecine est décerné à Severo Ochoa de Albornoz
et à Arthur Kornberg pour la découverte du mécanisme biologique de la synthèse de l'acide
désoxyribonucléique.
Structure []
Aspect général et localisation []
La structure et localisation d’un chromosome eucaryote.
13
Deux images d'ADN circulaires bactériens observés au microscope électronique.
L'ADN est une molécule allongée, pouvant mesurer plusieurs centimètres de long[6]. L'ADN peut
être soit linéaire, soit circulaire:
Chez les procaryotes (organismes unicellulaires sans noyau), tels que les actéries, l’ADN est en
général présent sous la forme d’un seul chromosome circulaire superenroulé (à la manière d'un
cordon téléphonique). Cet ADN circulaire peut se compacter encore plus en faisant des superhélices et ceci va donner une structure dite hélicoïdale. En plus du chromosome circulaire
principal, certaines bactéries, comme Vibrio cholerae, possèdent parfois une partie de leur
génome déportée sur un ou plusieurs mégaplasmides. Enfin, quelques rares bactéries comme les
Borrelia ont un chromosome linéaire.
Chez les eucaryotes, l’ADN est présent dans le noyau cellulaire principalement, mais aussi dans
les mitochondries et les chloroplastes. Dans le noyau, il est linéaire et est scindé en plusieurs
ADN formant des chromosomes. Il est plus ou moins compacté et associé à des protéines comme
les histones. Dans les mitochondries et les chloroplastes, l'ADN peut prendre de nombreuses
formes différentes, circulaires, linéaires ou encore ramifiés.
Séquence de nucléotides []
Structure de l'ADN
14
L'ADN est composé de séquences de nucléotides; on parle de polymère de nucléotides ou encore
de polynucléotide. Chaque nucléotide est constitué de trois éléments liés entre eux:



un groupe phosphate lié à:
un sucre, le désoxyribose, lui-même lié à :
une base azotée.
Il existe quatre bases azotées différentes: l'adénine (notée A), la thymine (notée T), la cytosine
(notée C) et la guanine (notée G). Chaque base est fixée sur un désoxyribose pour former un
nucléoside. Lorsqu'un nucléoside est lié à un ou plusieurs phosphates, on dit qu'il s'agit d'un
nucléotide. Dans l'ADN, les nucléotides sont reliés entre eux selon une certaine séquence grâce à
des liaisons impliquant un groupe phosphate, qu'on appelle des liaisons 3'-5' phosphodiester.
Pour fabriquer un brin d'ADN, il suffit donc d'enchaîner des nucléotides en les reliant par ce type
de liaisons, appelées liaisons fortes.
Bases azotées []
Ce sont les quatre bases azotées qui assurent la variabilité de la molécule d'ADN, ainsi que la
complémentarité des deux brins. En effet, il n'existe que deux types complémentaires de bases :
une pyrimidique sera toujours en face d'une purique.


La thymine[7] (T) et la cytosine[8] (C) sont de la famille des pyrimidiques.
L'adénine[9] (A) et la guanine[10] (G) sont de la famille des puriques.
Un nucléotide est formé par un groupe de phosphate, du désoxyribose et une base azotée. Par
conséquent, il existe quatre nucléotides différents. Un « brin » d'ADN est formé par la répétition
ordonnée de ces nucléotides. Les bases azotées sont complémentaires deux à deux, une purique
s'associant toujours à une pyrimidique: l'adénine s'associant avec la thymine et la guanine avec la
cytosine. Les bases azotées complémentaires sont reliées entre-elles par des liaisons hydrogène.
Adénine
Thymine
Guanine
Cytosine
Complémentarité des deux brins d'ADN []
15
Structure chimique de l'ADN, les liaisons hydrogène sont représentées en lignes pointillées. En
haut, la paire AT avec deux liaisons hydrogène, en bas, la paire GC avec trois liaisons
hydrogène.
L'ADN est composé de deux brins se faisant face, et formant une double hélice. Ceci est possible
car les nucléotides trouvés dans un brin possèdent des nucléotides complémentaires avec lesquels
ils peuvent interagir par des liaisons hydrogènes (liaisons faibles). Il y a deux liaisons
hydrogènes entre A et T et trois entre C et G. En face d'une adénine, il y a toujours une thymine;
en face d'une cytosine, il y a toujours une guanine. On a donc les interactions possibles
suivantes :
A-T et T-A
G-C et C-G
Pour un brin d'ADN possédant vingt nucléotides comme dans l'exemple suivant, on peut
retrouver la séquence du brin complémentaire et reconstituer la double séquence de la double
hélice.
5'-ATTGCCGTATGTATTGCGCT-3'
3'-TAACGGCATACATAACGCGA-5'
Les deux brins antiparallèles d'ADN sont toujours étroitement reliés entre-eux par des liaisons
hydrogène (également appelées « ponts hydrogène » ou encore simplement « liaisons H » ou
« ponts H ») formées entre les bases complémentaires A-T et G-C. Ces deux brins d'ADN sont
dits complémentaires car les purines (adénine et guanine) d'un brin font toujours face à des
pyrimidines de l'autre brin (thymine et cytosine). Les nucléotides sont complémentaires entreeux. Ainsi, l'adénine est complémentaire à la thymine et la guanine est complémentaire à la
cytosine. Deux liaisons hydrogènes retiennent ensemble la paire A-T et trois retiennent la paire
G-C.
16
Structure 3D de la molécule d'ADN.
Les brins d'ADN sont orientés dans le sens 5' vers 3' (et ceci en raison de notations liées à la
géométrie du désoxyribose). Deux brins d'une double hélice sont complémentaires et
antiparallèles, c'est-à-dire assemblés tête bêche (l'extrémité 5' de l'un est en contact avec
l'extrémité 3' de l'autre et inversement). Ce caractère antiparallèle des brins explique l'existence
de deux sillons (l'un grand, l'autre petit) autorisant l'accès à la séquence des nucléotides sans
avoir à "ouvrir" la molécule en séparant les brins entre eux. Ainsi, une représentation structurale
comme celle en haut de page s'avère t-elle inexacte, les deux sillons n'étant pas distincts (deux
sillons de même largeur). La représentation animée est donc plus réaliste (deux sillons de
largeurs différentes), tout comme celle de la division de l'ADN. Comme une molécule d'ADN est
double-brin, on dit qu'elle est bicaténaire.
Grâce à l'alternance des 4 bases azotées A, C, T, G, toutes ces séquences constituent un message
codé, portant les informations génétiques. En effet, l'ordre, la nature, et le nombre de nucléotides
déterminent l'information génétique. Le lien entre l'information génétique, et les caractères de
l'organisme (le phénotype), est gouverné par le code génétique.
La structure de l'ADN permet l'hérédité []
17
Réplication de l'ADN semi-conservative.
Avant chaque division cellulaire, la molécule d'ADN double-brin doit être dupliquée en deux
molécules d'ADN filles identiques. Cela assure la transmission de l'information génétique lors de
la reproduction, c'est l'hérédité.
Chacune de ces nouvelles molécules hérite d'un brin de la molécule d'ADN initiale ou « mère »;
l'autre brin est synthétisé à partir de nucléotides libres. Les nouveaux nucléotides se placent par
complémentarité A-T et C-G, de manière à reconstituer à l'identique le brin manquant.
On dit que c'est une réplication semi-conservative. L'hypothèse d'un tel modèle de réplication fut
émis par les découvreurs de la structure de l'ADN dès 1953. Quelques années plus tard,
l'expérience de Meselson et Stahl valident ce modèle.
Lors de la réplication, les paires de bases sont tout d'abord désappariées par la rupture des
liaisons hydrogènes de l'ADN par une enzyme appelée ADN hélicase. Une fourche de réplication
va alors se former donnant 2 brins d'ADN simple-brin distincts. Chacun de ces brins va être
copié par l'action des ADN polymérases, pour former 2 nouvelles molécules d'ADN double brins
identiques à la molécule initiale.
Ce mécanisme de réplication nécessite donc deux brins aux séquences complémentaires, tout
deux reliés par des liaisons faibles, pour que la séparation (ou dénaturation) et le réassemblage
des brins se fassent facilement.
Article détaillé : Réplication de l'ADN.
L'ADN peut subir des modifications []
18
Malgré les liaisons fortes et la complémentarité des bases azotées qui assurent la stabilité de
l'information génétique au cours des réplications, la séquence d'un ADN peut se .

Si la modification se fait sur un ou quelques nucléotides on parle de mutation. Celles-ci
sont spontanées, sûrement dues à des erreurs d'appariement au cours de la réplication. Les
mutations peuvent être aussi favorisées ou induites par certains agents de
l'environnement, appelés facteurs mutagènes (radioactivité, ultra-violet....).

Les modifications peuvent aussi consister en un échange de portion dans la séquence de
nucléotides avec un autre ADN. On parle de recombinaison génétique. Ces
recombinaisons génétiques peuvent se faire naturellement (transformation génétique des
bactéries, reproduction sexuée), mais aussi artificiellement, par les techniques du génie
génétique (cela aboutit alors à des OGM).
Ces processus sont à l'origine des différentes variations des ADN dans le monde vivant. C'est ce
qui est à l'origine de la diversité actuelle des êtres vivants c'est-à-dire la biodiversité.
Propriétés physico-chimiques []
Fusion ou dénaturation []
La température de fusion (ou dénaturation) Tm (melting temperature) des acides nucléiques
comme l'ADN est la température pour laquelle 50 % des molécules d'ADN sont désappariées ou
dénaturées (i.e. sous forme simple brin). Cette propriété est visible par lecture de l'absorption
optique de la solution contenant l'ADN à 260 nm : la densité optique augmente au cours du
désappariement (phénomène d'hyperchromicité). L'énergie thermique apportée devient alors
suffisante pour rompre les liaisons H interbrins. Cette température dépend donc de la quantité de
liaisons hydrogènes présentes. Ce sont d'abord les appariements A-T qui se séparent les premiers
au cours de la montée de la température car ils ne possèdent que deux liaisons hydrogènes
contrairement aux appariements G-C qui en possèdent trois. Ainsi, lors d'une élévation
progressive de la température, il se forme des yeux d'ouvertures dans l'ADN. Plusieurs formules
empiriques permettent de calculer la valeur de la température de fusion. Elles tiennent compte du
pourcentage de base (G+C), de la salinité du milieu ainsi que de divers facteurs correctifs, tels
que la présence de structures secondaires intra ou extra moléculaires (repliement de l'ADN sur
lui-même, formation d'appariements entre deux brins). La connaissance de la température de
fusion est un élément important au laboratoire lorsqu'il s'agit de faire de la PCR (Réaction en
chaîne par polymérase), par exemple.
Un lien hydrogène est une mise en commun d'un proton entre un accepteur et un donneur. Plus il
y a de liaisons hydrogènes dans une molécule d'ADN, plus l'énergie de liaison est élevée et plus
sa température de fusion sera élevée.
Ainsi une molécule d'ADN double brin composée uniquement d'appariements de C (de G) avec
des G (des C) (3 liens H) nécessitera plus d'énergie pour être dénaturée sous la forme de
molécules simple-brins, qu'un ADN de même taille composé d'appariements de A (de T) avec
19
des T (des A) (2 liens H). Ceci explique pourquoi la température de fusion de l'ADN varie en
fonction de deux facteurs principaux :


sa taille (exprimée en nombre de bases, généralement en kilobase kb ou mégabase Mb
…),
son rapport (A+T)/(C+G), appelé relation de Chargaff, donnant un indice des
proportions de paires A-T versus C-G.
Stabilité []
Les enzymes qui hydrolysent les acides nucléiques sont les nucléases. La quasi totalité des
cellules possèdent différents types de nucléases dont le but est de faire le ménage pendant le
métabolisme des acides nucléiques. Les nucléases sont des phosphodiestérases et elles catalysent
l'hydrolyse des liaisons phosphodiester entre les nucléotides. Certaines enzymes clivent
spécifiquement l'ADN (des ADNases) ou de l'ARN (ARNases) mais d'autres ne sont pas
spécifiques et sont appelées tout simplement nucléases.
L'ADN traité par une solution d'acide chlorhydrique 1M subit une hydrolyse des liaisons
glycosidiques au niveau des bases pyrimidiques spécifiquement. L'ADN résiste à l'hydrolyse
alcaline. [réf. nécessaire]
Expression de l'information portée par l'ADN []
Transfert d'information permettant l'expression du génotype dans le phénotype.
L'information génétique qui constitue le génotype d'un organisme s'exprime pour donner
naissance à un phénotype, c'est-à-dire l'ensemble des caractères de cet organisme. Cette
expression du génome se fait en interaction avec divers facteurs de l'environnement (nutriments,
lumière...). Elle se fait en plusieurs étapes:
1. La transcription, qui est le transfert de l'information génétique de l'ADN vers une autre
molécule, l'ARN.
2. La traduction, qui est un transfert d'information depuis l'ARN vers les protéines.
3. L'activité des protéines.
L'activité des protéines détermine l'activité des cellules , qui vont ensuite déterminer le
fonctionnement des organes et de l'organisme.
La transcription []
20
Article détaillé : Transcription (biologie).
Même, si pour les procaryotes et les eucaryotes, l'ADN ne se trouve pas sous la même forme, il
renferme dans les deux cas l'information génétique, c'est-à-dire que des zones de l'ADN appelé
“gènes” codent les protéines. Mais, comment une séquence d'acides nucléiques peut-elle coder
une séquence d'acides aminés ? En fait, lorsque la cellule aura besoin de protéines (par exemple,
des protéines de structure lors de sa division, ou des enzymes pour fabriquer les molécules dont
elle a besoin pour fonctionner), elle va transcrire, c'est-à-dire recopier une partie de ses gènes
(c'est-à-dire les gènes codant les protéines d'intérêt) sous forme d'ARN grâce à une enzyme
nommée “A N polymérase ADN dépendante de type II”. Cette enzyme va produire un A N
messager (ARNm) identique à la séquence d'ADN (par exemple : AUGUCUUUAUGU…UAG)
du gène. L'existence de l'ARNm a été démontrée par Jacques Monod et ses collaborateurs, ce qui
lui valut le prix Nobel de Médecine en 1965. À l'inverse de l'ADN, l'ARNm n'est pas sous forme
de double hélice et il adopte des structures secondaires complexes. Il est moins stable que l'ADN,
c'est-à-dire qu'il est dégradé plus facilement, de par la présence d'un ribose à la place d'un
désoxyribose. Le ribose est très sensible à l'hydrolyse alcaline tandis que le désoxyribose y est
totalement insensible.
La transcription est un processus complexe et l'élucidation de ses mécanismes fut l'une des
grandes avancées de la biologie de la seconde moitié du XXe siècle. C'est un processus
hautement régulé, notamment grâce à des protéines appelées facteurs de transcription qui, en
réponse à des hormones par exemple, vont permettre la transcription de gènes cibles (par
exemple les gènes exprimés quand la cellule reçoit des œstrogènes, ou de la progestérone, des
hormones dites sexuelles). Une dérégulation des mécanismes de contrôle et la machinerie
s'emballe, les ARN sont transcrits de manière désordonnée, les protéines sont présentes en excès,
entraînant un fonctionnement aberrant des cellules, un fonctionnement cancéreux. En effet, dans
un grand nombre de cancers, la transcription de certains gènes est altérée, ce qui entraîne un
dérèglement total de la cellule qui se divise activement et de façon désordonnée.
La traduction []
Cet ARNm sera traduit en protéine par des ribosomes. Ces ribosomes vont décoder l'ARNm,
c'est-à-dire le code AUG UCU CUU … pour assem ler les acides aminés correspondants et faire
une protéine. Le ribosome est un complexe comprenant des ARN ribosomiaux (ARNr) et des
protéines. Chez les eucaryotes, les ARNm sont d'abord maturés avant d'être traduits, grâce à des
A Nsn (sn NA en anglais, petits A N nucléaires)…
Le code génétique []
Article détaillé : Code génétique.
Le code génétique est le système de correspondance entre les séquences de nucléotides de l'ADN
et les séquences en acides aminés des protéines.
L'enchaînement des quatre nucléotides A, C, T, G, dans une séquence génique doit coder
l'enchaînement des 20 acides aminés au niveau de la protéine. Si une base codait un seul acide
21
aminé, seuls 4 acides aminés pourraient être codés de façon non ambiguë. Le codage d'un acide
aminé nécessite donc au minimum une suite de 3 bases (64 possibilité d'arrangement, ou
codons). Il serait possible donc de coder 61 acides aminés différents et 3 codons d'arrêt de la
traduction : UAA UAG et UGA. Le code est dit dégénéré (on parle de redondance du code
génétique), un acide aminé peut être codé par plusieurs codons pour cette raison.
Variations possibles de la structure spatiale de l'ADN []
Cet article ou cette section doit être recyclé.
Une réorganisation et une clarification du contenu sont nécessaires. Discutez des points à
améliorer en page de discussion.

ADN bombé:l'ADN qui bouge a des structures dynamiques et fait des mouvements.
les structures d'ADN vus in vivo par ailleurs possèdent un role fonctionnel: la recombinaison
génétique et la mutation.

ADN Z: une double hélice lévogyre dont le squelette présente une conformation de
structure zigzag mai plus lisse que l'ADN B.
il y a un seul sillon qui ressemble au grand sillon de l'ADN B. les paires de bases qui forment
dans l'ADN B le grand sillon proche de l'axe sont rejetés à l'exterieur au niveau de l'ADN Z. les
phosphores sont plus proches les uns des autres. l'ADN Z ne peut pas former le nucléosome.une
proportion est formée de bases G-C favorise la conformation Z et la méthylation de la cytosine.

ADN fusiforme et ADN à épingle à cheveux:
les jonctions de Holiday formées lors de la recombinaison sont des structures cruciformes de
répétitions inversées en miroir de segment ADN polypurines, polypyrimidiques est également
produit des structures cruciformes ou épingle à cheveux par appariment intrabrin.

ADN H ou ADN triplex: des répétitions inversées (polychrome) des segments d'ADN
polyurine, polypyrimidine peuvent former des structures triplex. on obtient alors ADN
triple brin + un simple brin.
l'ADN H pourrait avoir un role dans la réguation fonctionnelle de l'expression des gènes, ainsi
que sur les ARN. par exemple: repression de la transcription.

ADN G: ADN quadruplex, repliment des séquences double brin riches en G et C sur ellemême formant des appariments de bases de type Hoogsteen entre 4 guanines et la
structure particulièrement stable et souvent près des promoteurs des gènes et au niveau
des télomères.
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22
Différentes formes de l'ADN []
Comme expliqué précédemment, deux molécules d'ADN sont appariées via les liaisons
hydrogènes entre leurs bases azotées pour former la double-hélice d'ADN (ADN sous forme
double-brin). C'est sous cette forme stable que l'ADN est présent dans les organismes vivants.
Pourtant cette double-hélice peut être ouverte afin de permettre l'exécution de processus
biologiques fondamentaux (tels la réplication ou la transcription) générant ainsi de l'ADN sous
forme simple brin. Suivant les conditions du milieu, ces deux formes d'ADN (simple et double
brin) peuvent voir leur structure varier. Ces structures sont dans l'ensemble rares, et leur
fonctions biologiques (si elles en ont) mal connues.
Plusieurs types d'ADN double-brin []
Formes ou types Z et B
Selon la composition du milieu extérieur, en particulier le pourcentage d'eau lié aux phosphates
hydrophiles, la double-hélice d'ADN peut adopter trois structures:



95 % d'eau : type B
70 % d'eau : type A
50 % d'eau : type Z
Ces structures existent aussi in-vivo :

ADN-B : forme d'ADN la plus commune. Elle a une hélice à pas dextrogyre, des plateaux
de base perpendiculaires à l'axe de l'hélice passant au centre de l'appariement de ces
dernières. Elle possède 10,5 paires de bases par tour (soit 21 nucléotides) soit une rotation
de 36 ° entre chaque sucre (ou 34A). Les sucres sont en position anti (noyau des bases à
l'extérieur des sucres), endo et radiale par rapport aux bases. L'espace vertical entre
chaque paire de base est de 0,34 nm .

ADN-A : forme d'ADN spécifique à la transcription. En effet l'ARN étant de type A, lors
de la transcription, l'ARN stimule un transfert de l'ADN du type B vers A. À la fin de la
transcription, lorsque l'ARN s'est détaché, l'ADN reprend sa conformation B.
23
Le type A est caractérisé par des plateaux de base très incliné, une position tangentielle des
sucres (ainsi que anti et endo), un axe passant dans le grand sillon et non plus par le milieu
d'appariement des bases, et 11 paires de bases par tour soit 32,7 ° entre chaque sucre.

ADN-Z : son rôle est de favoriser l'interaction des bases avec les protéines régulatrices.
C'est une hélice à pas lévogyre. Il est caractérisé par des plateaux peu inclinés (9 ° à peu
près), et une position alternative des sucres en radiale et tangentielle (ainsi qu'une
alternance 3'endo syn/5'endo anti). L'axe passe par le petit sillon et présente 12 paires de
bases par tour soit 30 ° entre chaque sucre. Le passage de l'ADN-B en ADN-Z est
favorisée par la présence de multiples cytosines au sein des promoteurs.
Autres structures de l'ADN []

Les triplex: structure formée lorsque une molécule d'ADN simple brin vient s'apparier
dans le grand sillon d'une double hélice d'ADN

Les G-quadruplexes: Structure secondaire formée par de l'ADN simple brin lorsqu'il est
riche en guanine, formant un empilement de plateaux ("quartets") constitués chacun de 4
guanines.

Les hairpines
Propriétés mécaniques []
Les propriétés mécaniques de l'ADN peuvent être étudiées par des simulations numériques de
dynamique moléculaire ainsi que par des expériences de manipulation de molécules uniques (par
exemple, à l'aide de pincettes optiques ou magnétiques). Comme tous les polymères, l'ADN est
une molécule élastique. Sous des contraintes faibles, un double brin peut être décrit par des
modèles standards de la physique des polymères (modèle du ver, etc.). Cependant, en appliquant
une force de 65pN aux extrémités d'un double brin, l'on fait transiter celui-ci vers une nouvelle
forme, environ 1.7 fois plus longue, dite ADN-S (stretched). Ceci peut s'interpréter par une
rotation des paires de base : la double hélice se transforme en "échelle", ou en "fibre". Il
semblerait que cette transition joue un rôle dans certains processus biologiques, telles que la
réparation de l'ADN par certaines protéines
Différents types d'enzymes liées à l'ADN []


ADN hélicase : enzyme qui catalyse le déroulement des rins complémentaires d’une
dou le hélice d’ADN.
ADN ligase : enzyme catalysant la liaison entre deux molécules séparées d’ADN,
formant des liaisons phosphodiesters entre l’extrémité 3'-hydroxyl de l’une et l’extrémité
5'-phosphate de l’autre. Son rôle naturel réside dans la réparation et la réplication de
l’ADN. C'est un outil essentiel dans la technologie de l’ADN recom inant puisqu'elle
permet l’incorporation d’ADN étranger dans les vecteurs.
24



ADN polymérase : enzyme catalysant la polymérisation (5' vers 3') des
monodésoxynucléotides triphosphates qui constituent l'ADN. En absence de
monodésoxynucléotides triphosphates, elle a un rôle d' exonucléase, supprimant les
nucléotides non-appareillées des brins "sticky" ( sens 3' vers 5')
ADN primase : enzyme qui catalyse la synthèse de courtes amorces d’A N à partir
desquelles dé ute la synthèse des rins d’ADN.
ADN topo-isomérase ou topoïsomérase (ex. ADN gyrase) : enzyme qui catalyse
l’introduction ou l’enlèvement des surenroulements dans l’ADN.
ADN et art []
Article détaillé : Influence de l'acide désoxyribonucléique dans la culture.
La structure hélicoïdale a inspiré un certain nombre d'artistes. Le plus célèbre reste le peintre
surréaliste Salvador Dali qui s'en inspire dans neuf tableaux entre 1956 et 1976 dont Le Grand
masturbateur dans un paysage surréaliste avec ADN et Galacidalacidesoxyribonucleicacid [11
Acide ribonucléique
Structure 3D d'un ARN régulateur (riboswitch)[1].
25
Structure moléculaire de l'ARN.
L'acide ribonucléique, ou ARN, est un polymère linéaire constitué d'un enchaînement de
nucléotides. C'est une molécule présente dans pratiquement tous les organismes vivants, y
compris certains virus. Chaque nucléotide contient un groupement phosphate, un sucre, le ribose
et une base azotée. Les nucléotides sont liés les uns aux autres par des liaisons phosphodiester.
On trouve quatre bases azotées dans l'ARN, l'adénine, la guanine, la cytosine et l'uracile. L'ARN
a de nombreuses similarités avec l'ADN, avec cependant quelques différences importantes : sur
le plan de la structure, l'ARN contient un ribose à la place du désoxyribose de l'ADN, ce qui rend
l'ARN chimiquement plus instable et la thymine de l'ADN y est remplacée par l'uracile, qui
possède les mêmes propriétés d'appariement de base avec l'adénine. Sur le plan fonctionnel,
l'ARN est le plus souvent trouvé dans les cellules sous forme de simple brin, tandis que l'ADN
est présent sous forme de deux brins complémentaires, formant une double hélice. Enfin les
molécules d'ARN trouvées dans les cellules sont plus courtes (de quelques dizaines à quelques
milliers de nucléotides) que l'ADN du génome (de quelques millions à quelques milliards de
nucléotides).
Dans la cellule, l'ARN est produit par transcription à partir de l'ADN situé dans le noyau. L'ARN
est donc une copie d'une région de l'un des brins de l'ADN. Les enzymes qui effectuent cette
copie ADN→A N s'appellent des ARN polymérases. Les ARN ainsi produits peuvent avoir
trois grands types de fonctions, ils peuvent être support de l'information génétique d'un ou
plusieurs gènes codant pour des protéines (on parle alors d'ARN messagers), ils peuvent adopter
une structure secondaire et tertiaire stable et accomplir des fonctions catalytiques (par exemple
l'ARN ribosomique), ils peuvent enfin servir de guide ou de matrice pour des fonctions
catalytiques accomplies par des facteurs protéiques comme c'est le cas par exemple des
microARN.
Structure de l'ARN []
Article détaillé : Structure de l'ARN.
Les ribonucléotides []
Structure chimique []
26
Structure d'un brin d'ARN. Les atomes du ribose sont numérotés. La base représentée est
l'uracile, qui n'est présente naturellement que dans l'ARN, à la place de la thymine, présente dans
l'ADN.
L'ARN est un acide nucléique, c'est-à-dire une molécule constituée d'un enchaînement de
nucléotides. Chaque nucléotide de l'ARN est constitué d'un pentose, le ribose, dont les atomes de
carbone sont numérotés de 1' à 5', d'une base azotée et d'un groupement phosphate. La base
azotée est reliée par un atome d'azote au carbone 1' du ribose. Les nucléotides sont liés les uns
aux autres par des groupements phosphate, par l'intermédiaire de liaisons phosphodiester au
niveau des carbones 3' et 5'. L'ARN possède quatre bases azotées différentes : l'adénine (notée
A), l'uracile (noté U), la cytosine (notée C) et la guanine (notée G). La thymine de l'ADN est
remplacée par l'uracile dans l'ARN[2]. La différence entre ces deux bases est le remplacement
d'un groupement méthyle en position 5 de la thymine par un hydrogène dans l'uracile. Cette
modification de structure ne change pas les propriétés d'appariement avec l'adénine[3],[4].
Adénine.
Guanine.
Cytosine.
Uracile.
Stéréochimie []
Conformation C2'-endo, observée dans les hélices de type B (ADN).
Conformation C3'-endo, observée dans les hélices de type A (ARN).
Sur le plan structural, la présence d'un oxygène sur la position 2' du ribose influence la
conformation du cycle furanose du ribose. Ce cycle à cinq atomes n'est pas plan, ce qui conduit à
deux conformères principaux du sucre, appelés C2'-endo ou C3'-endo. Dans l'ARN qui comporte
un oxygène en position 2', la position C3'-endo est privilégiée[5], ce qui modifie profondément la
structure des doubles hélices comportant des brins ARN. Ces duplex d'ARN forment une hélice
27
de type A, différente de celle qui est observée de façon majoritaire dans l'ADN classique qui est
une hélice de type B, où le désoxyribose est en conformation C2'-endo[6].
Double hélice d'ARN []
Comparaison des structures de l'hélice B de l'ADN[7] et de l'hélice A de l'ARN[8]. Le grand sillon
est fortement modifié.
L'hélice de type A qu'adopte l'ARN lorsqu'il forme un duplex, a des propriétés géométriques
assez différentes de celles de l'hélice de type B. Tout d'abord le nombre de paires de bases par
tour d'hélice est de 11 au lieu de 10 pour l'ADN en forme B. Le plan des paires de bases n'est
plus perpendiculaire à l'axe de l'hélice, mais forme un angle d'environ 75 degrés avec celuici[9],[10]. Il en résulte un déplacement de l'axe de l'hélice qui ne passe plus par le centre de
l'appariement des bases, mais à l'intérieur du grand sillon. Ceci induit une augmentation du
diamètre de l'hélice qui passe d'environ 20 Å pour l'ADN en forme B à environ 26 Å pour l'ARN
en forme A[11]. Enfin, la géométrie des deux sillons est profondément affectée : le petit sillon
devient très accessible, tandis que le grand sillon devient très profond, étroit et pincé. Ceci a un
impact sur la manière dont l'ARN en duplex apparié peut interagir avec des protéines, car
l'étroitesse du grand sillon est une barrière à l'accessibilité de ligands protéiques[12].
Structure in vivo []
La plupart des ARN naturels sont présents sous forme simple brin dans la cellule, contrairement
à l'ADN qui est sous forme d'un double-brin apparié[2]. Les ARN simple brin se replient le plus
souvent sur eux-mêmes, formant une structure intramoléculaire qui peut être très stable et très
compacte. La base de cette structure est la formation d'appariements internes, entre bases
complémentaires (A avec U, G avec C et, parfois, G avec U). La description des appariements
internes entre les bases d'un ARN s'appelle la structure secondaire. Cette structure secondaire
peut être complétée par des interactions à longue distance qui définissent alors une structure
tridimensionnelle ou structure tertiaire.
La formation de la structure des ARN est très souvent dépendante des conditions physicochimiques environnantes et en particulier de la présence de cations divalents, comme le
magnésium Mg2+, dans la solution. Ces cations interagissent avec les groupements phosphate du
squelette et stabilisent la structure, en particulier en faisant écran à la répulsion électrostatique
entre les charges négatives de ces phosphates[13].
L'existence de structure tertiaire dans les ARN est à la base de la richesse de ses fonctions et en
particulier de sa capacité à catalyser des réactions chimiques (ribozymes).
28
Structure secondaire []
Structure en tige et boucle formée par une séquence répétée inversée sur l'ARN.
La structure secondaire d'un ARN est la description de l'ensemble des appariements internes au
sein d'une molécule simple brin[14]. Cet ensemble d'appariements induit une topologie
particulière, composée de régions en hélice (tiges) et de régions non-appariées (boucles). Par
extension, la structure secondaire recouvre également la description de cette topologie.
L'élément moteur de la formation de structures secondaires au sein d'un ARN simple brin est
l'existence de régions contenant des séquences répétées inversées, qui peuvent s'apparier pour
former localement une structure en double hélice. Par exemple, si l'ARN contient les deux
séquences suivantes : --GUGCCACG----CGUGGCAC--, celles-ci forment un motif répété
inversé, les nucléotides du second segment étant les complémentaires de ceux du premier, après
inversion de leur sens de lecture. Ces deux segments peuvent donc s'apparier de manière
antiparallèle pour former une région localement en duplex. La région entre les deux segments
forme alors une boucle reliant les deux brins du duplex. On parle alors de structure en tige et
boucle ou en « épingle à cheveux ».
29
Dans des ARN de longueur plus importante, il peut exister des structures plus complexes qui
résultent de l'appariement de plusieurs régions complémentaires ou séquences répétées inversées.
En fonction de la manière dont sont « emboîtées » ces différentes régions, on obtient des
éléments topologiques variés, avec des tiges ou régions appariées, et divers types de boucles[15] :




les boucles terminales, situées à l'extrémité d'une tige ;
les boucles internes, qui connectent deux tiges ;
les boucles multiples, qui connectent trois tiges ou plus et constituent des points de
branchement de la structure ;
les hernies (en anglais bulge), ou boucles latérales, qui sont sur un seul des deux brins
d'une hélice. La continuité de l'hélice n'est en général pas affectée et les bases restent
empilées de manière coaxiale, de part et d'autre de la hernie.
Il n'existe pas toujours une structure unique stable pour une séquence donnée et il arrive que
certains ARN puissent adopter plusieurs conformations alternatives en fonction de la liaison d'un
ligand (protéine, petite molécule…) ou des conditions physico-chimiques (force ionique, pH).
On peut en général suivre la formation ou la fusion de la structure secondaire d'un ARN par des
mesures spectroscopiques. Ainsi, par exemple, l'absorption dans l'ultraviolet des bases de l'ARN
est plus importante à l'état déplié qu'à l'état replié (phénomène d'hyperchromicité)[16].
Structure tertiaire []
30
Exemple d'appariement non-canonique : la paire G:A en cisaille (sheared). Celle-ci est par
exemple présente dans la structure de l'ARN ribosomique 5S.
Appariements non-canoniques []
Au-delà de la topologie des boucles et des hélices composées de paires de bases standard, un
ARN peut adopter une structure tridimensionnelle compacte, ou structure tertiaire, comme une
protéine. À l'intérieur de cette structure, les hélices canoniques sont complétées par des
appariements non canoniques, c'est-à-dire distincts des appariements classiques, de type WatsonCrick (A-U et G-C) et bancals (wobble, G-U). On a observé une grande variété de ces
appariements dans les structures tridimensionnelles d'ARN résolues par cristallographie ou par
résonance magnétique nucléaire. On trouve par exemple des appariements Hoogsteen[17] et des
appariements « en cisaille » (sheared)[18]. Il existe également des interactions base-ribose,
notamment avec le 2'-hydroxyle, qui peut former des liaisons hydrogènes. Une nomenclature
systématique de toutes ces interactions a été proposée par Eric Westhof et ses collaborateurs[19].
Plus de 150 types d'appariements ont été observés et ont été regroupés en douze grandes
familles. Ces appariements non-canoniques impliquent toujours des liaisons hydrogènes entre les
bases, qui sont coplanaires, comme dans les paires Watson-Crick.
Interactions à longue distance []
Des appariements canoniques ou non-canoniques peuvent intervenir entre des régions distantes
de la structure secondaire, souvent localisées dans des boucles, ce qui permet de stabiliser un
repliement compact de la structure.
Parmi ces interactions non canoniques à longue distance figurent :



les pseudonœuds, structures formées par l'interaction d'une boucle avec une région située
à l'extérieur de la tige qui la délimite[20] ;
les triplex de brin, qui surviennent lorsqu'une région simple brin vient s'insérer dans le
grand sillon d'une région en hélice ;
les interactions tétraboucle-récepteur : interactions entre boucles hyperstables de quatre
nucléotides (tétraboucles) et structures en duplex ou quasi-duplex[21].
31
Similitudes et différences entre l'ADN et ARN []
Les principales différences entre les deux molécules sont que :




l'ARN a pour composant un sucre ribose là où l'ADN a un désoxyribose ;
la base uracile a un rôle pour l'ARN qui est rempli par la thymine dans l'ADN ;
l'ARN existe généralement sous la forme d'un simple brin (monocaténaire), sauf chez
quelques virus comme les reovirus[22], tandis que l'ADN est double brin (bicaténaire)
avec une structure en double hélice ;
l'ARN est court : de quelques dizaines à quelques milliers de nucléotides pour les ARN
cellulaires (ARNm ou ARN structurés), contre quelques millions à quelques centaines de
millions dans l'ADN qui constitue le génome de la cellule.
Les trois premières différences donnent à l'ARN une stabilité bien moindre que celle de l'ADN :

le ribose possède un groupement hydroxyle en position 2', qui est absent dans le
désoxyribose de l'ADN. Cette fonction 2'-OH a des incidences multiples sur la structure
de l'ARN. Tout d'abord sur le plan chimique, cette fonction alcool rend l'ARN sensible à
l'hydrolyse alcaline. La présence des deux oxygènes en cis sur les positions 2' et 3' rend
possible la cyclisation du phosphate sur les positions 2' et 3', qui se produit très
rapidement lorsqu'une base vient arracher le proton du 2'-OH. Cette cyclisation du
nucléotide provoque une coupure de la chaîne ribose-phosphate et libère des extrémités
5'-OH et 2', 3' phosphate cyclique[23] ;

l'uracile est moins coûteux énergétiquement à produire pour les organismes vivants que la
thymine, puisqu'il nécessite une étape de synthèse de moins, qu'est la méthylation par la
thymidylate synthase. La présence de thymine dans l'ADN permet à la cellule de détecter
des lésions spontanées de la cytosine qui est sensible à l'oxydation. La désamination
spontanée de la cytosine en présence d'oxygène convertit cette dernière en uracile. La
présence de désoxyuracile dans l'ADN est anormale, puisque le désoxyribonucléotide
complémentaire du A est la thymidine. Grâce à cette distinction thymine/uracile, la
machinerie de réparation par excision de base peut détecter et corriger le défaut. Dans
32

l'ARN, la désamination des cytosines produit des uraciles et n'est pas réparée. L'ARN a
une durée de vie beaucoup plus courte que celle de l'ADN, il est dégradé et recyclé ;
si un brin d'ARN monocaténaire est endommagé, la lésion n'est pas réparée et le
dommage est irréversible ; en revanche, si un des deux brins d'ADN est endommagé, la
cellule peut utiliser l'information portée brin par le brin complémentaire intact pour
réparer la lésion.
D'un point de vue évolutif, certains éléments permettent de penser que l'ARN serait antérieur à
l'ADN comme support de l'information génétique, ce qui expliquerait ses fonctions plus étendues
et sa généralisation. L'ADN serait apparu plus tard et n'aurait supplanté l'ARN que pour le rôle
de stockage à long terme, en raison de sa plus grande stabilité[24].
Synthèse de l'ARN à partir de l'ADN []
Synthèse de l'ARN (en rose-rouge) par une ARN polymérase (en vert et bleu) à partir d'un brin
d'ADN (en rose saumon).
Article détaillé : Transcription (biologie).
Article connexe : ARN polymérase.
La synthèse d'une molécule d'ARN à partir de l'ADN s'appelle la transcription. C'est un
processus complexe qui fait intervenir une enzyme de la famille des ARN polymérases ainsi que
des protéines associées. Les différentes étapes de cette synthèse sont l'initiation, l'élongation et la
terminaison. Le processus de synthèse des ARN est sensiblement différent chez les organismes
procaryotes et chez les cellules eucaryotes[25]. Enfin, après la synthèse proprement dite, l'ARN
peut subir un processus de maturation, qui conduit à la modification de la séquence et/ou de la
structure chimique de l'ARN (voir plus bas).
L'initiation []
33
Le démarrage de la transcription d'un ARN par une ARN polymérase s'effectue au niveau d'une
séquence spécifique sur l'ADN, appelée promoteur. Ce promoteur comporte un ou plusieurs
éléments de séquence conservés[26] sur lesquels se fixent en général des protéines spécifiques, les
facteurs de transcription. Juste en amont du site de démarrage de la transcription, l'élément
proximal est en général riche en nucléotides T et A, appelé boîte TATA[27] chez les eucaryotes
ou boîte de Pribnow chez les bactéries[28]. Les facteurs de transcription favorisent le recrutement
de l'ARN polymérase sur le promoteur et l'ouverture du duplex d'ADN. Il se forme alors ce qu'on
appelle une « bulle de transcription » avec l'ADN ouvert, dont l'un des brins (la matrice) est
hybridé avec l'ARN en cours de synthèse.
L'élongation []
Vue en microscopie électronique des « arbres de Noël » ou « arbres de Miller » produits par la
transcription d'un gène actif. Le « tronc » de l'arbre est constitué de l'ADN et les branches sont
les différentes molécules d'ARN en cours de synthèse. Celles-ci sont plus courtes vers le début
de la région transcrite et plus longues vers la fin.
Une fois l'ARN polymérase fixée sur le promoteur et la bulle de transcription formée, elle
synthétise les premiers nucléotides de manière statique sans quitter la séquence du promoteur.
Les facteurs de transcription se détachent et l'ARN polymérase devient processive[29]. Elle
transcrit alors l'ARN de 5' vers 3', en utilisant l'un des deux brins de l'ADN comme matrice et des
ribonucléotides triphosphates (ATP, GTP, CTP et UTP) comme précurseurs. In vivo, chez
Escherichia coli, la vitesse d'allongement de l'ARN polymérase est d'environ 50 à 90 nucléotides
par seconde[30].
La terminaison []
La terminaison de la transcription de l'ARN procède selon des mécanismes complètement
différents chez les bactéries et chez les eucaryotes.
Chez les bactéries, le mécanisme principal de terminaison fait intervenir une structure
particulière de l'ARN, le terminateur, composé d'une tige-boucle stable suivie d'une série
d'uridines (U). Lorsque l'ARN polymérase synthétise cette séquence, le repliement de la tige
34
d'ARN provoque une pause de la polymérase[31]. L'ARN, qui n'est plus apparié à l'ADN matrice
que par une série d'appariements A-U faibles, se détache, sans intervention d'autres facteurs
protéiques. La terminaison peut aussi se faire via l'intervention d'un facteur protéique spécifique,
le facteur Rho[32].
Chez les eucaryotes, la terminaison de la transcription par l'ARN polymérase II est couplée à la
polyadénylation. Deux complexes protéiques, CPSF (Cleavage and Polyadenylation Specificity
factor) et CStF (Cleavage Stimulation Factor) reconnaissent les signaux de polyadénylation (5'AAUAAA-3') et de coupure de l'ARN. Ils clivent l'ARN, induisent le détachement de la
polymérase de l'ADN et recrutent la poly-A polymérase qui va ajouter la queue poly-A[33] (voir
plus bas).
La maturation []
La maturation des ARN comprend un ensemble de modifications chimiques postérieures à
l'étape de transcription proprement dite par l'ARN polymérase. Ces modifications sont
principalement observées chez les eucaryotes et jouent un rôle important dans le devenir de
l'ARN maturé. Les principales modifications sont, l'adjonction d'une coiffe en 5', la
polyadénylation en 3', l'épissage, l'introduction de modifications chimiques au niveau de la base
ou du ribose et enfin l'édition.
La coiffe []
Structure de la coiffe en 5' des ARN messagers.
Article détaillé : Coiffe (biologie).
La coiffe ou 5'-cap est un nucléotide modifié qui est ajouté à l'extrémité 5' de l'ARN messager
dans les cellules eucaryotes. Elle se compose d'une guanosine méthylée reliée par une liaison 5'5' diphosphate au premier nucléotide transcrit par l'ARN polymérase[34]. Cette modification est
introduite dans le noyau de la cellule, par l'action successive de plusieurs enzymes :
triphosphatase, guanylyltransférase, méthyltransférases.
La coiffe joue plusieurs rôles : elle augmente la stabilité de l'ARN en le protégeant contre la
dégradation par des exonucléases 5'-3', elle permet aussi le recrutement de facteurs d'initiation de
la traduction nécessaires à la fixation du ribosome sur les ARN messagers cellulaires. La coiffe
est donc essentielle à la traduction de la plupart des ARNm.
La polyadénylation []
35
Article détaillé : Polyadénylation.
La polyadénylation consiste en l'addition d'une extension à l'extrémité 3' de l'ARN composée
exclusivement de ribonucléotides de type adénosine (A). Pour cette raison, l'extension est
appelée queue poly (A). Bien que composée de nucléotides standard, cette queue poly (A) est
ajoutée post-transcriptionnellement par une enzyme spécifique appelée poly (A) polymérase[35] et
n'est pas codée dans l'ADN génomique. La queue poly (A) est trouvée principalement à
l'extrémité des ARN messagers. Chez les eucaryotes, la polyadénylation des ARNm est
nécessaire à leur traduction par le ribosome et participe à leur stabilisation. La queue poly (A) est
en particulier reconnue par la PABP (« poly (A) binding protein », protéine de liaison de la poly
(A)).
Chez les bactéries et dans certaines mitochondries, la polyadénylation des ARN est au contraire
un signal de dégradation[36].
L'épissage []
Épissage des introns dans un ARN messager.
Article détaillé : Épissage.
L'épissage est une modification post-transcriptionnelle qui consiste en l'élimination des introns et
la suture des exons dans les ARN messagers et dans certains ARN structurés comme les ARNt[2].
Présents chez les organismes eucaryotes, les introns sont des segments d'ARN qui sont codés
dans le génome et transcrits dans l'ARN précurseur, mais qui sont éliminés du produit final. Dans
la plupart des cas, ce processus fait intervenir une machinerie spécifique complexe appelée le
splicéosome[37]. L'épissage se produit dans le noyau des cellules eucaryotes, avant l'export de
l'ARN maturé vers le cytoplasme.
Nucléotides modifiés []
Après leur transcription par l'ARN polymérase, certains ARN subissent des modifications
chimiques sous l'action d'enzymes spécifiques. Les principaux ARN subissant des modifications
sont les ARN de transfert et les ARN ribosomiques. On peut également considérer que les
méthylations intervenant dans la synthèse de la coiffe sont des modifications de nucléotide
particulières. Dans le cas général, les modifications peuvent porter soit sur la base, soit sur le
ribose. Les principales modifications rencontrées sont :


sur le ribose : des O-méthylations de la position 2'-OH ;
sur la base :
[38]
o l'isomérisation des uridines qui donne des pseudouridines ,
o des méthylations, soit sur des atomes de carbone (ribothymidine), soit sur des
atomes d'azote (7-méthyl-guanosine, ...),
36
o
o
o
une réduction, qui transforme les uridines en dihydrouridine,
des thiolations,
des modifications plus complexes (isopenténylation, thréonyl-carbamoylation...)
Dans les ARN de transfert, l'introduction de nucléotides modifiés contribue à augmenter la
stabilité des molécules[39].
L'édition []
Article détaillé : Édition (biologie).
L'édition des ARN consiste en une modification de la séquence de l'acide ribonucléique,
postérieure à la transcription par l'ARN polymérase. À l'issue du processus d'édition, la séquence
de l'ARN est donc différente de celle de l'ADN. Les changements opérés peuvent être la
modification d'une base, la substitution d'une base ou encore l'ajout d'une ou plusieurs bases. Ces
modifications sont effectuées par des enzymes qui agissent sur l'ARN, comme par exemple les
cytidines déaminases, qui transforment chimiquement les cytidines en uridines.
Fonction dans la cellule []
Article connexe : Liste d'ARN.
Dans les cellules, les ARN remplissent quatre rôles distincts et complémentaires :




Support temporaire de l'information génétique. C'est l'ARN messager qui remplit ce rôle,
il est utilisé par la cellule pour transmettre l'information correspondant à un gène donné à
l'extérieur du noyau, puis pour synthétiser des protéines à partir de ces informations ;
Catalyseur enzymatique. Comme les protéines, les ARN peuvent se replier en trois
dimensions pour former des structures complexes. Ces structures permettent à certains
ARN de se comporter comme des enzymes, on parle alors de ribozyme. Le ribosome, la
ribonucléase P et certains introns sont des ribozymes. Il existe des arguments indirects
indiquant que la machinerie d'épissage des ARN messagers (le splicéosome) est
également aussi un ribozyme[40], même si la démonstration formelle n'en a pas encore été
apportée ;
Guide pour des enzymes. Certains ARN sont utilisés comme cofacteurs par des protéines
pour permettre leur ciblage vers des séquences spécifiques. Parmi ceux-ci, on peut citer
les petits ARN nucléolaires (snoARN), qui guident les enzymes de modification de
l'ARN ribosomique, l'ARN télomérique, qui est un cofacteur de la télomérase, l'enzyme
qui fabrique les extrémités des chromosomes, ou encore les ARN interférents ;
Régulateurs de l'expression génétique. Certains ARN non-codants jouent un rôle dans la
répression de l'expression de certains gènes ou groupes de gène. C'est le cas par exemple
des ARN antisens qui s'apparient à un ARN cible et en bloquent la traduction par le
ribosome.
Une classe particulière d'ARN, les ARN de transfert, se trouve à l'interface de plusieurs de ces
fonctions en guidant les acides aminés lors de la traduction.
37
Enfin, le génome de certains virus est exclusivement constitué d'ARN et pas d'ADN. C'est en
particulier le cas des virus de la grippe, du SIDA, de l'hépatite C et de la poliomyélite. Suivant
les cas, la réplication de ces virus peut passer par un intermédiaire ADN (rétrovirus), mais peut
aussi se faire directement d'ARN en ARN.
L'ARN est donc une molécule très polyvalente, ce qui a conduit Walter Gilbert, co-inventeur du
séquençage de l'ADN à proposer en 1986 une hypothèse selon laquelle l'ARN serait la plus
ancienne de toutes les macromolécules biologiques[24]. Cette théorie, dite du « RNA World » (le
monde de l'ARN), permet de s'affranchir d'un paradoxe de l'œuf et de la poule qui survient
lorsqu'on cherche à savoir qui des protéines (catalyseurs) et de l'ADN (information génétique)
sont apparus en premier. Dans ce modèle, l'ARN, capable de combiner à la fois les deux types de
fonctions, serait le précurseur universel.
Les ARN messagers []
Article détaillé : Acide ribonucléique messager.
L'information génétique contenue au sein de l'ADN n'est pas utilisée directement par la cellule
pour fabriquer des protéines. Celle-ci utilise pour cela des copies transitoires de l'information
génétique que sont les ARN messagers ou ARNm[41]. Chaque ARN messager porte un ou,
parfois, plusieurs cistrons, c'est-à-dire les instructions pour former une seule protéine. Il
correspond donc à la copie d'un seul des gènes du génome (on parle alors d'ARNm
monocistronique) ou parfois de quelques-uns (ARNm polycistronique)[42].
L'ARN messager ne contient la copie que d'un seul des deux brins de l'ADN, celui qui est
codant, et pas la séquence complémentaire. Par rapport à la séquence du gène contenue dans
l'ADN du génome, celle de l'ARNm correspondant peut contenir des modifications et en
particulier l'épissage (voir plus haut), qui élimine les régions non-codantes. L'ARN messager
synthétisé dans le noyau de la cellule est exporté dans le cytoplasme pour être traduit en
protéine[2]. Contrairement à l'ADN, qui est une molécule pérenne, présente pendant toute la vie
de la cellule, les ARN messagers ont une durée de vie limitée, de quelques minutes à quelques
heures, après quoi ils sont dégradés et recyclés.
Un ARN messager comporte trois régions distinctes : une région 5' non-traduite ou 5'-UTR,
située en amont du ou des cistrons qu'il porte ; une région codante correspondant à ce ou à ces
cistrons ; et enfin, une région 3' non-traduite[43].
La fonction des ARN messagers est multiple. Ils permettent d'une part de préserver la matrice
d'ADN originale, qui n'est pas directement utilisée pour la traduction, la cellule ne travaillant que
38
sur la copie d'ARNm. L'existence d'ARN messagers offre surtout à la cellule un mécanisme
crucial de régulation du cycle de production des protéines à partir du génome. Le besoin
cellulaire en telle ou telle protéine peut varier en fonction de l'environnement, du type de cellule,
du stade de développement. La synthèse protéique doit donc être activée ou arrêtée en fonction
des conditions cellulaires. La régulation de la transcription de l'ADN en l'ARNm répond à une
nécessité et est contrôlée par des facteurs de transcription spécifiques agissant sur les promoteurs
des gènes cibles. Lorsque la quantité d'une protéine donnée est suffisante, la transcription
d'ARNm est inhibée, celui-ci est progressivement dégradé et la production protéique cesse. Il est
donc important que l'ARNm soit une molécule transitoire, afin de pouvoir réaliser cette
régulation essentielle.
Les ARN de transfert []
Figure 2 : vue tridimensionnelle d'un ARNt :
site de fixation de l'acide aminé en orange ;
branche D en rouge ;
boucle de l'anticodon en bleu, anticodon en noir ;
boucle T en vert.
Article détaillé : ARN de transfert.
Les ARN de transfert ou ARNt sont de courts ARN, longs d'environ 70 à 100 ribonucléotides,
impliqués dans l'adressage des acides aminés vers les ribosomes lors de la traduction[44]. Les
ARN de transfert ont une structure caractéristique en feuille de trèfle, composée de quatre tiges
appariées. L'une de ces tiges est terminée par une boucle qui contient l'anticodon, le triplet de
nucléotides qui s'apparie au codon lors de la traduction d'un ARNm par le ribosome[45]. À l'autre
extrémité, l'ARNt porte l'acide aminé correspondant attaché par une liaison ester à son extrémité
3'-OH. Cette estérification est catalysée par des enzymes spécifiques, les aminoacyl-ARNt
synthétases. En trois dimensions, la structure en feuille de trèfle se replie en « L », avec
l'anticodon à une extrémité et l'acide aminé estérifié à l'autre extrémité[46].
Toutes les cellules vivantes contiennent un ensemble d'ARNt différents portant les différents
acides aminés et capable de lire les différents codons.
Les ARN de transfert sont parfois désignés comme des « adapteurs » entre le code nucléique et
le code protéique. C'est Francis Crick qui a proposé l'existence de ces adapteurs, avant même
leur découverte en 1958[47].
39
Les ARN catalytiques ou ribozymes []
Article détaillé : Ribozyme.
Structure de la ribonucléase P, une enzyme présente dans toutes les cellules vivantes et dont
l'activité enzymatique est portée par un ARN.
La découverte d'ARN possédant des capacités catalytiques a été faite dans les années 1980, en
particulier par l'équipe de Thomas Cech, qui travaillait sur les introns du gène de l'ARN
ribosomique du protozoaire cilié Tetrahymena[48], et celle de Sidney Altman, qui étudiait la
ribonucléase P, l'enzyme de maturation de l'ARNt[49]. Cech et Altman ont été récompensés par le
prix Nobel de chimie en 1989 pour cette découverte.
Dans ces deux cas, l'ARN seul est capable de catalyser une réaction de coupure ou de
transestérification spécifique, en l'absence de protéine. Ces ARN catalytiques ont été appelés
ribozymes, car ce sont des enzymes constituées d'acide ribonucléique. Dans le cas de l'intron de
Tetrahymena, il s'agit d'un auto-épissage, l'intron étant son propre substrat, tandis que la
ribonucléase P est une enzyme agissant en trans, sur des substrats multiples.
Structure du ribozyme « en tête de marteau » présent dans le génome d'un viroïde infectant le
plant d'avocat.
Depuis ces découvertes initiales, d'autres ribozymes naturels ont été identifiés :
40





les ARN de viroïdes ou de virus satellites (virusoïdes) qui sont capables de se cliver euxmêmes[50] ;
il existe aujourd'hui des arguments très forts, basés sur la résolution de sa structure 3D,
pour affirmer que ribosome, la machinerie cellulaire responsable de la traduction de
l'ARNm en protéines, est lui-même un ribozyme[51]. Les deux sites actifs du ribosome, le
centre de décodage sur la petite sous-unité et le centre peptidyl-transférase qui forme les
liaisons peptidiques, sont en effet exclusivement composés de segments d'ARN
ribosomique ;
le splicéosome, qui catalyse l'épissage des ARNm cytoplasmiques eucaryotes, est
probablement aussi un ribozyme[40] ;
certains riboswitchs, des régions régulatrices structurées portées par des ARN messagers,
ont une activité catalytique de coupure en présence d'un ligand[52] ;
il existe enfin des ribozymes synthétiques, qui ont été isolés par des méthodes d'évolution
in vitro, comme la technique SELEX[53]. On a ainsi pu isoler des ARN catalytiques
synthétiques capables de catalyser une grande variété de réactions chimiques et de fixer
des ligands très divers, ce qui a été interprété comme un argument en faveur de
l'hypothèse du monde à ARN. De tels ARN synthétiques sont parfois appelés des
aptamères, puisqu'ils sont « aptes » à réaliser une tâche donnée.
De manière générale, dans tous ces ribozymes, c'est leur repliement spécifique qui leur permet
d'effecteur la reconnaissance de leur substrat et la catalyse, comme dans le cas des enzymes
protéiques.
Les ARN guides []
Les ARN guides sont des ARN qui s'associent à des enzymes protéiques et servent à en guider
l'action sur des ARN ou des ADN de séquence complémentaire. L'ARN guide s'apparie à l'acide
nucléique substrat et permet de cibler l'activité de l'enzyme. On a identifié plusieurs types :



les petits ARN nucléolaires. On trouve, dans le nucléole des cellules eucaryotes, des ARN
guides appelés petits ARN nucléolaires, ou ARNsno, qui dirigent l'action d'enzymes de
modification de l'ARN ribosomique, en particulier les 2'-O-méthylations et les
pseudouridylations[54]. Ce mécanisme permet à la cellule de spécifiquement de multiples
positions de l'ARNr, avec une seule enzyme mais plusieurs ARNsno utilisés comme
guides. Les ARNsno sont souvent codés par des séquences introniques[55] ;
les microARN sont également des ARN guides qui interviennent dans le processus
d'interférence ARN. Associé à un complexe protéique appelé RISC (RNA induced
silencing complex), ces petits ARN provoquent soit une dégradation de l'ARNm cible
auquel ils s'apparient, soit une répression de sa traduction[56] ;
TERC (« telomerase RNA component »), la sous-unité ARN de la télomérase. Cet ARN
structuré est associé à la transcriptase inverse qui synthétise les télomères, extrémités des
chromosomes. Il contient une séquence qui sert de substrat à la télomérase pour
synthétiser l'ADN télomérique de séquence complémentaire[57]. Il guide donc l'activité de
l'enzyme, mais en servant de matrice, plutôt qu'en formant un appariement avec le
substrat.
41
Les ARN régulateurs []
Article connexe : ARN interférent.
Chatte au pelage tricolore, dit écaille de tortue, lié à une inactivation du chromosome X par
l'ARN Xist. Seules les femelles XX présentent ce pelage mélangé.
Certains ARN jouent un rôle de régulateurs directs de l'expression génétique. C'est en particulier
le cas d'ARN non-codants possédant des régions complémentaires d'ARN messagers cellulaires
et qui peuvent donc s'y apparier pour former localement un duplex d'ARN. Ces ARN antisens
peuvent être issus du même locus génétique que leur ARN cible, par transcription du brin
complémentaire, on parle alors d'ARN cis-régulateurs. Ils peuvent aussi être issus de la
transcription d'une autre région du génome, ce sont alors des ARN trans-régulateurs.
L'appariement de l'ARN régulateur avec son ARN messager cible peut agir sur la capacité de ce
dernier à être traduit par le ribosome ou sur sa stabilité, ce qui aboutit à une régulation de la
traduction du ou des gènes portés par l'ARN messager. Chez les bactéries, il existe ainsi de
nombreux exemples d'ARN antisens cis- ou trans-régulateurs qui bloquent le site de démarrage
de la traduction[58]. Par exemple, le gène codant pour la porine OmpF est régulé par un ARN
antisens appelé MicF.
Chez les eucaryotes, il existe aussi de grands ARN régulateurs, qui interviennent dans des
processus de régulation épigénétique. L'exemple le mieux connu est celui de l'ARN Xist chez les
mammifères. Celui-ci inactive non pas un gène, mais un chromosome entier. Xist recouvre l'un
des deux chromosomes X de chaque cellule chez les individus femelles qui devient ainsi
inactif[59]. Un seul des deux chromosomes de la paire XX est ainsi actif, ce qui permet d'avoir le
même taux d'expression des gènes portés par le chromosome X que chez les individus mâles, qui
n'en ont qu'un. L'inactivation du X est un processus aléatoire, ce qui peut conduire à l'expression
de différents phénotypes par différentes cellules, chez la même femelle. C'est par exemple le cas
pour la couleur du pelage chez les chattes.
Utilisations thérapeutiques et biotechnologiques []
L'ARN est utilisé aujourd'hui dans un certain nombre d'applications en biologie moléculaire, en
particulier grâce au processus d'interférence ARN, qui consiste en l'introduction dans des cellules
eucaryotes de courts fragments d'ARN double-brin appelés « petits ARN interférents » (ARNsi).
Longs d'une vingtaine de paires de bases, ces ARNsi sont utilisés par une machinerie cellulaire
42
capable de dégrader les ARNm de manière spécifique. Seul les ARNm contenant une séquence
correspondant à celle de l'ARNsi sont dégradés, ce qui permet de diminuer sélectivement
l'expression d'une protéine donnée[60]. Cette approche technologique est beaucoup plus simple et
rapide que l'établissement de lignées murines inactivées (knock-out) et s'appelle un knock-down.
Des essais d'utilisation de cette technique à des fins thérapeutiques sont envisagés, par exemple
en ciblant des gènes viraux pour lutter contre des infections, ou des oncogènes, dans le cas de
cancers[61]. Ils nécessitent cependant de stabiliser les ARNsi pour éviter leur dégradation par des
ribonucléases et de cibler leur action vers les cellules concernées.
Historique []
Les acides nucléiques ont été découverts en 1868 par Friedrich Miescher[62]. Miescher appela la
nouvelle substance « nucléine » car elle se trouvait dans le noyau des cellules. La présence
d'acides nucléiques dans le cytoplasme de la levure fut identifiée en 1939[63] et leur nature
ribonucléique fut établie, contrairement aux chromosomes qui contenaient de l'ADN avec des
désoxyriboses. À la fin des années 1950, Severo Ochoa parvint à synthétiser in vitro des
molécules d'ARN au moyen d'une enzyme spécifique, la polynucléotide phosphorylase, ce qui
permit l'étude des propriétés chimiques et physiques de l'ARN. Le rôle de l'ARN comme
« messager » intermédiaire entre l'information génétique contenue dans l'ADN et les protéines
fut proposé en 1960 par Jacques Monod et François Jacob[64] à la suite d'une discussion avec
Sydney Brenner et Francis Crick[65]. Ensuite, le déchiffrage du code génétique fut réalisé par
Marshall Nirenberg dans la première moitié des années 1960. Il utilisa pour cela des ARN
synthétiques de séquence nucléotidique connue dont il étudia les propriétés de codage.
Les ribosomes furent observés pour la première fois par le biologiste belge Albert Claude au
début des années 1940. Par des techniques de fractionnement subcellulaire et de microscopie
électronique, il mit en évidence des « petites particules » de nature ribonucléoprotéique,
présentes dans tous les types de cellules vivantes. Il les baptisa « microsomes »[66], plus tard
renommés ribosomes.
La structure secondaire des ARNt fut établie par Robert Holley, qui parvint à purifier et à
analyser la séquence de l'ARNt spécifique de l'alanine en 1964[45]. Ce fut un progrès majeur dans
la compréhension du déchiffrage du message génétique porté par les ARN messagers. La
structure tridimensionnelle d'un ARNt fut résolue en 1974, indépendamment, par les équipes de
Aaron Klug et Alexander Rich[46], montrant pour la première fois la structure complexe d'un
ARN. L'existence de propriétés catalytiques des ARN fut montrée indépendamment par Sidney
Altman et Tom Cech en 1982, sur la ribonucléase P[49] d'une part et sur les introns autoépissables
d'autre part[48]. La résolution de la structure des sous-unités individuelles du ribosome en 2000
par les équipes de Tom Steitz, Ada Yonath et Venki Ramakrishnan[67],[68],[69], puis celle du
ribosome entier par l'équipe de Harry Noller en 2001[70], constituèrent un progrès essentiel dans
la compréhension du mécanisme central de la biologie qu'est la traduction des ARNm en
protéines. De plus, cela permit de montrer, entre autres, que le ribosome était aussi un ribozyme.
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