Les acides aminés

Les protéines
La ribonucléase est une protéine
enzymatique sécrétée par le pancréas
et qui intervient dans la digestion en
dégradant spécifiquement l’ARN. Sa
structure bien connue est présentée
ci-contre.
L’insuline est une protéine hormonale qui favorise le
stockage du glucose sanguin par le foie d’où une
baisse du taux de glucose sanguin (glycémie). Sa
structure est présentée ci-contre.
Tableau récapitulatif des 20 acides aminés existants
et des abréviations employées.
Les acides aminés.
Les acides aminés sont des molécules possédant une fonction amine (NH2) et une fonction acide
carboxylique (COOH) portées par le même carbone, sa formule est :
Les acides aminés sont reliés entre eux par une liaison peptidique (liaison covalente) et forment
une chaîne polypeptidique.
Il existe 20 acides aminés qui diffèrent par leur radical :
- On distingue des acides aminés dont les radicaux sont basiques (lysine, arginine, histidine), acides
(acide glutamique, acide aspartique), non chargés (sérine, thréonine, asparagine, glutamine) ; de
plus ces 9 acides aminés sont hydrophiles.
- 8 autres acides aminés sont hydrophobes (alanine, isoleucine, leucine, méthionine, phénylalanine,
tryptophane, valine, tyrosine).
- 3 sont particuliers (cystéine, glycine, proline). La cystéine est hydrophobe, mais son groupe S-H
se lie avec une autre cystéine pour produire une liaison forte (covalente), le pont disulfure. (doc)
La glycine dont le radical est l’hydrogène (H) est dépourvue de tout caractère hydrophobe ou
hydrophile. Par sa forme, la proline, fortement hydrophobe imprime un angle à la chaîne
polypeptidique.
La séquence des aminés d’une chaîne polypeptidique est primordiale dans la détermination de la
structure spatiale du polypeptide.
Les mutations qui conduisent à des remplacements d’acides aminés ont d’autant plus d’effet sur la
structure de la protéine et donc sur sa fonction quand l’acide aminé substitué n’appartient pas à la
même catégorie que l’acide aminé précédent.