Repliement des protéines: cas de l`α-lactalbumine.

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Séminaire LMGP - Vendredi 13 Février 2009 à 14 heures
Repliement des protéines: cas de l'α
α-lactalbumine.
Vincent Forge
Laboratoire Chimie et Biologie des Métaux (UMR 5249), iRTSV, CEA-Grenoble.
Le repliement des protéines est un des problèmes centraux de la biologie. Il s’agit de
comprendre comment la chaîne polypeptidique d'une protéine se replie pour acquérir
une structure tridimensionnelle biologiquement active. Il a été démontré dans les
années 60 que la forme repliée de la protéine est la plus stable d'un point de vue
thermodynamique et qu'elle est définie par la structure primaire. La réaction de
repliement correspond ainsi à la dernière étape de l’utilisation de l’information
contenue dans l’ADN. Cependant, Il est possible que les protéines se replient mal et
interagissent entre elles pour former des fibres amyloïdes. Ce sont des agrégats
structurés impliqués dans plusieurs maladies comme la maladie d’Alzheimer, de
Parkinson….
Ces phénomènes sont étudiés ici dans le cas de l’α-lactalbumine, une protéine du
lait qui possède un site de liaison pour le calcium. La réaction de repliement de cette
protéine est suivie par plusieurs spectroscopies résolues en temps. Ces méthodes
apportent différents points de vue sur les évènements qui interviennent et permettent
une vision détaillée de la réaction. Les effets du calcium sur la réaction permettent
une caractérisation des aspects thermodynamiques.
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