Titre Etude du rôle de la phosphorylation et de l`acétylation

Titre
Etude du rôle de la phosphorylation et de l’acétylation des protéines dans la virulence
d’Acinetobacter baumannii.
Présentation de l'établissement recruteur
Le laboratoire Polymères, Biopolymères, Surfaces (PBS - UMR CNRS 6270), Université de Rouen, est
composé de 4 équipes, regroupant 21 enseignants-chercheurs, 8 chercheurs, 11
ingénieurs/techniciens et 23 doctorants.
L’équipe Biofilms, Résistance, Interactions cellules-Surfaces (BRICS) du laboratoire PBS, travaillant
dans le domaine de la protéomique des biofilms, bénéficiera en octobre 2013 d’une allocation de
recherche pour une thèse de l’Université de Rouen. L’étudiant(e) travaillera sur la caractérisation de
modifications post-traductionnelles d’Acinetobacter baumannii.
Description du poste à pourvoir :
Parmi les centaines de modifications post-traductionnelles, la phosphorylation et l’acétylation sont
les deux modifications les plus importantes, contrôlant de nombreuses voies biochimiques et
réponses physiologiques.
Chez les bactéries, la phosphorylation (acides aminés sérine, thréonine, tyrosine, histidine et acide
aspartique) et l’acétylation (N-terminal, lysine) des protéines joue un rôle critique dans de nombreux
processus cellulaires comme la traduction du signal, l’adaptation, la résistance au stress ou encore la
virulence. Malgré l’importance du rôle de ces modifications chez la bactérie, leurs caractérisations
demeurent de vrais challenges (réversibilité, labilité, faible abondance…).
Acinetobacter baumannii est devenu ces dernières années un agent pathogène majeur, en raison de
l’augmentation importante du nombre d’épidémies nosocomiales dont il est responsable et de
l’apparition de souches multi-résistantes aux antibiotiques. Malgré des taux de mortalité en
constante augmentation, peu de déterminants de la virulence ont été décrits chez cet organisme. A
notre connaissance, malgré la menace croissante que représente le pathogène A. baumannii, aucune
étude ne s’est intéressée à son phosphoprotéome et à son « acétylprotéome ». Le sujet de thèse
proposé s’inscrit dans cette problématique et portera sur la caractérisation des protéines
phosphorylées et acétylées chez la bactérie A. baumannii par une approche protéomique.
Pour ce sujet de recherche, le doctorant aura accès, d'une part au savoir-faire de l'équipe BRICS
(laboratoire PBS, UMR 6270 CNRS), spécialiste en microbiologie, et d'autre part aux équipements de
la Plate-Forme de Protéomique PISSARO de l'IRIB de Rouen (http://plateauproteomique.crihan.fr/ptp/home) équipée, entre autres, de systèmes de séparation de protéines, de
quatre spectromètres de masse (trappe ionique, Q-TOF, MALDI-TOF/TOF, LTQ Orbitrap Elite), et de
logiciels d’identification de protéines…
Profil du candidat :
Le candidat recherché, de formation physico-chimie ou biochimie, ayant eu son Master 2 cette
année, possédera une bonne connaissance en spectrométrie de masse et en chimie analytique des
protéines. Une expérience en microbiologie serait un plus.
Les candidats devront adresser un CV détaillé et une lettre de motivation par e-mail. Une audition
aura lieu courant mai 2013.
Contact :
Julie Hardouin (Maître de conférences, Université de Rouen) [email protected] http://
http://pbs.labos.univ-rouen.fr/