Les différents types de nutrition musculaire

PAYA Thibaud, LAUZIN Georges
1°S2
La nutrition musculaire est-ce utile ou
dangereux ?
Santé et bien-être

Introduction
De nos jours, grâce aux avancées scientifiques la plupart des sportifs consomment des
compléments alimentaires, certains sont appelés dopants, d’autres non. Le terme est
souvent utilisé à mauvais escient, car il existe une très grande gamme de produits tous
très différents, comme les protéines, la créatine et les stéroïdes. Tous les compléments
alimentaires ne sont pas considérer comme dopants dans le milieu sportif.

I. Fonctionnement et physiologie musculaire
1. Qu’est-ce qu’un muscle ?
Notre corps est composé d’environ 640 muscles. Ils représentent 30 à 40% du poids de notre
corps et sont composés de 75 à 80% d’eau, 15 à 20% de protéines, 1% de glycogène, 1%
de lipides, 1% de sels minéraux. Il existe deux sortes de muscles : les muscles striés
(squelettiques et cardiaque) et les muscles lisses.
Le muscle strié squelettique dont la fonction est de mobiliser les différentes parties du
squelette est un ensemble de cellules (fibres musculaires) qui forment l’unité fonctionnelle
du muscle. Leur diamètre varie de 0.01 à 0.1 mm et leur longueur peut atteindre 10 cm.
Elles se rassemblent en faisceaux qui fusionnent avec les fibres tendineuses. Nous nous
intéresserons
uniquement à ces
muscles.
Les fibres musculaires sont composées :
- D’une membrane, le sarcolemme ;
- D’un cytoplasme, le sarcoplasme ;
- De plusieurs centaines de noyaux rejetés à la périphérie ;
- D’organismes intra cytoplasmiques (très nombreuses mitochondries, réticulum
sarcoplasmique en réseau) ;

- De myofibrilles organisées en unités fondamentales, les sarcomères, reliées entre elles
pour former un cytosquelette, lui-même fixé au sarcolemme. Les principales
myofibrilles sont : la myosine (filament épais) et le complexe actinique (le filament fin :
l’actine plus troponine et tropomyosine) ;
- De myoglobine et d’enzymes.
Vue microscopique d’un muscle strié squelettique. On distingue bien les
stries caractéristiques qui correspondent à la juxtaposition des
sarcomères.
Les différents types de muscle (biceps – triceps)

2. Contraction et développement du muscle
La contraction :
La contraction musculaire provient d’un raccourcissement des sarcomères dû au glissement
des filaments d’actine et de myosine, les deux lignes Z délimitant un sarcomère (cf schéma
au-dessus) se rapprochent l’une de l’autre. Ce phénomène se produisant simultanément pour
tous les sarcomères de la cellule, il en résulte un raccourcissement global de la cellule
musculaire.
Lorsque la troponine C n'est pas liée à du calcium (et en présence de troponine T et de
tropomyosine), la troponine I inhibe l'interaction actine-myosine en faisant occuper par la
tropomyosine le site d'interaction de la myosine situé sur l'actine. La liaison de calcium sur
la troponine C entraîne un changement de conformation de la troponine, ce qui déplace
légèrement la tropomyosine qui lui est liée, démasquant ainsi les sites de liaison actine-
myosine. On a donc une levée de l'inhibition de la liaison actine-myosine.
Au repos, la myosine est couplée à de l'ADP et du phosphate inorganique (Pi). Après
démasquage des sites de liaison de la myosine portés par l'actine en présence de calcium,
les têtes de myosine vont se lier à l'actine. Le départ du phosphate inorganique, puis de
l'ADP, va stabiliser la liaison actine-myosine et entraîner un changement de conformation
de la myosine. L'angle que fait la tête de myosine avec la queue allongée va diminuer de
90° à 45°. Myosine et actine étant liées, ce changement de conformation va entraîner un
mouvement relatif entre filaments fins et filaments épais. La liaison d'une molécule d'ATP
sur la tête de myosine entraîne la dissociation de la liaison actine-myosine. Enfin l'hydrolyse
de cet ATP en ADP + Pi entraîne un changement de conformation de la myosine : l'angle
formé par la tête et la queue de myosine revient à sa valeur initiale. Au final, la tête de
myosine s'est donc déplacée vers l'extrémité "plus" du filament d'actine (située côté ligne
Z). Ce cycle peut se reproduire aussi longtemps que la concentration en calcium reste
élevée. A chaque fois, la myosine se fixe une peu plus près de l'extrémité "plus" du filament
d'actine, c'est à dire plus près de la ligne Z. Comme la même chose se produit à l'autre
extrémité du filament de myosine, les deux lignes Z se rapprochent, ce qui correspond à un
raccourcissement du sarcomère.
Le relâchement est obtenu par un retour à la concentration initiale de calcium. Il y a le retour
de l’inhibition de la troponine I et donc le retour de la tropomyosine sur le site d’interaction
actine-myosine.