Biochimie Structurale : Biosynthèse des Protéines - Fiche de Révision

FICHE DE REVISION DE LA BIOCHIMIE STRUCTURALE
La biosynthèse des protéines :
La biosynthèse des protéines, également appelée traduction, est le
processus par lequel les cellules synthétisent des protéines à partir de
l'information génétique contenue dans l'ARN messager (ARNm). Ce
processus se déroule en plusieurs étapes et implique divers composants
cellulaires. Voici un développement détaillé sur la biosynthèse des
protéines :
Étapes de la biosynthèse des protéines
1. Transcription :
o Description : Avant la traduction, l'ADN est transcrit en
ARNm dans le noyau des cellules eucaryotes (ou dans le
cytoplasme des cellules procaryotes).
o Mécanisme : L'ARN polymérase se lie à une séquence
promotrice de l'ADN et synthétise un brin d'ARNm
complémentaire à partir du brin matrice de l'ADN.
2. Maturation de l'ARNm (chez les eucaryotes) :
o Description : L'ARNm primaire subit des modifications
avant d'être traduit.
o Mécanisme : Ajout d'une coiffe en 5', polyadénylation en 3',
et épissage pour enlever les introns et lier les exons.
3. Initiation de la traduction :
o Description : L'ARNm mature est transporté vers le
cytoplasme où il se lie à un ribosome.
o Mécanisme : Le ribosome se compose de deux sous-unités
(grande et petite). La petite sous-unité se lie à l'ARNm, et le
complexe d'initiation se forme avec l'aide de facteurs
d'initiation et de l'ARN de transfert (ARNt) portant l'acide
aminé méthionine.

4. Élongation :
o Description : Les acides aminés sont ajoutés un par un à la
chaîne polypeptidique en croissance.
o Mécanisme : L'ARNt correspondant à chaque codon de
l'ARNm apporte l'acide aminé approprié au site A du
ribosome. Une liaison peptidique se forme entre les acides
aminés, et le ribosome se déplace le long de l'ARNm
(translocation).
5. Terminaison :
o Description : La traduction se termine lorsque le ribosome
rencontre un codon stop (UAA, UAG, UGA) sur l'ARNm.
o Mécanisme : Les facteurs de libération se lient au ribosome,
provoquant la libération de la chaîne polypeptidique
nouvellement synthétisée et la dissociation des sous-unités
ribosomiques.
6. Repliement et modifications post-traductionnelles :
o Description : La chaîne polypeptidique se replie en une
structure tridimensionnelle fonctionnelle.
o Mécanisme : Les protéines chaperonnes aident au repliement
correct des protéines. Des modifications post-
traductionnelles, telles que la phosphorylation, la
glycosylation et l'acétylation, peuvent également se produire
pour activer ou réguler la protéine.
Composants clés impliqués dans la biosynthèse des protéines
 Ribosomes : Complexes ribonucléoprotéiques qui catalysent la
traduction de l'ARNm en protéines.
 ARNm : Molécule d'ARN qui porte l'information génétique
transcrite de l'ADN.
 ARNt : Molécule d'ARN qui transporte les acides aminés
spécifiques au ribosome et les associe aux codons correspondants
de l'ARNm.
 Facteurs d'initiation, d'élongation et de terminaison : Protéines
qui facilitent les différentes étapes de la traduction.

La biosynthèse des protéines est un processus essentiel pour la
croissance, le développement et la fonction des cellules. Elle permet la
production de protéines nécessaires à diverses fonctions cellulaires, telles
que les enzymes, les hormones, les récepteurs et les anticorps.
La stabilité des protéines :
La stabilité des protéines est un aspect crucial de leur fonction et de leur
structure. Elle détermine la capacité d'une protéine à maintenir sa
conformation tridimensionnelle fonctionnelle sous diverses conditions
physiologiques et environnementales. Voici un développement sur les
facteurs influençant la stabilité des protéines et les mécanismes de
stabilisation :
Facteurs influençant la stabilité des protéines
1. Séquence d'acides aminés :
o La composition et l'ordre des acides aminés dans une protéine
déterminent ses interactions intramoléculaires, telles que les
liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes, et les ponts
disulfure.
o Les acides aminés hydrophobes tendent à se regrouper à
l'intérieur de la protéine, tandis que les acides aminés
hydrophiles se trouvent souvent à la surface, interagissant
avec le solvant aqueux.
2. Environnement :
o pH : Les variations de pH peuvent affecter les charges des
acides aminés, perturbant les interactions électrostatiques et
les liaisons hydrogène.
o Température : Des températures élevées peuvent provoquer
la dénaturation des protéines, tandis que des températures
basses peuvent ralentir les mouvements moléculaires et
affecter la flexibilité.
o Ions et sels : La présence de certains ions et sels peut
stabiliser ou déstabiliser les protéines en influençant les
interactions électrostatiques.

3. Modifications post-traductionnelles :
o Les modifications chimiques des protéines, telles que la
phosphorylation, la glycosylation, et l'acétylation, peuvent
affecter leur stabilité en modifiant les interactions
intramoléculaires et les interactions avec d'autres molécules.
Mécanismes de stabilisation des protéines
1. Liaisons hydrogène :
o Les liaisons hydrogène entre les groupes amide et carbonyle
des acides aminés stabilisent les structures secondaires, telles
que les hélices alpha et les feuillets bêta.
2. Interactions hydrophobes :
o Les interactions entre les acides aminés hydrophobes à
l'intérieur de la protéine contribuent à la stabilité de la
structure tertiaire en minimisant l'exposition des résidus
hydrophobes au solvant aqueux.
3. Ponts disulfure :
o Les ponts disulfure sont des liaisons covalentes formées entre
les résidus cystéine. Ils stabilisent la structure tertiaire et
quaternaire des protéines en reliant des segments distants de
la chaîne polypeptidique.
4. Interactions électrostatiques :
o Les interactions entre les résidus chargés positivement et
négativement stabilisent la structure des protéines en formant
des liaisons ioniques.
5. Protéines chaperonnes :
o Les protéines chaperonnes aident au repliement correct des
protéines et préviennent leur agrégation. Elles jouent un rôle
crucial dans le maintien de la stabilité des protéines, en
particulier sous des conditions de stress.
Importance de la stabilité des protéines
La stabilité des protéines est essentielle pour leur fonction biologique.
Une protéine stable est capable de maintenir sa conformation active et de

résister aux conditions physiologiques variées. Les perturbations de la
stabilité des protéines peuvent entraîner des maladies, telles que les
maladies neurodégénératives (par exemple, la maladie d'Alzheimer) et
les maladies liées à des protéines mal repliées.
Les domaines et les motifs protéiques :
Domaines Protéiques
Les domaines protéiques sont des unités structurales et fonctionnelles
distinctes au sein d'une protéine. Chaque domaine peut se replier
indépendamment et souvent, il possède une fonction spécifique. Les
domaines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être
trouvés dans différentes protéines.
1. Structure :
o Les domaines sont généralement composés de plusieurs
hélices alpha et feuillets bêta, formant une structure compacte
et stable.
o Ils peuvent être reliés par des régions flexibles appelées
"linkers".
2. Fonction :
o Les domaines peuvent avoir des fonctions enzymatiques, de
liaison à l'ADN, de liaison à d'autres protéines, ou de
signalisation.
o Par exemple, le domaine SH2 (Src Homology 2) se lie
spécifiquement aux phosphotyrosines, jouant un rôle crucial
dans la signalisation cellulaire.
3. Exemples :
o Domaine Kinase : Présent dans les protéines kinases, il
catalyse le transfert de groupes phosphate.
o Domaine Immunoglobuline : Trouvé dans les anticorps, il
est impliqué dans la reconnaissance des antigènes.
Motifs Protéiques