mon 3éme cours acide alpha aminé V21

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A. Activités préparatoires possibles
On estime qu'il existe environ trente mille protéines différentes chez l'Homme, dont 2% seulement ont été décrites.
Chez l'Homme, comme chez tous les êtres vivants, les protéines sont constituées d'une vingtaine d'acides α-aminés
différents. Ces acides α-aminés sont liés par des liaisons peptidiques sous forme de longs filaments (chaînes
polypeptidiques)
1. Les protéines jouent d’importants rôles dans l’organisme humain. Citer quelques-uns de ces rôles.
2. Les peptides et les protéines sont tous formés à partir d'acides α-aminés, ce sont des polypeptides. A quoi tient
leur différence ?
3. Rechercher la définition et la formule générale d’un acide α-aminé.
B. Les prérequis
Avant d’aborder ce chapitre, l’élève doit etre capable de :
- Utiliser les règles de l’UICPA
- Reconnaitre les groupements —COOH et —NH2
- Utiliser les reactions chimiques étudiées dans les chapitres C1, C2 et C3
C. Les objectifs spécifiques
A la fin de ce chapitre, l’élève doit être capable de :
 Donner la formule semi - développée d'un acide α-aminé.
 Nommer un acide α aminé
 Donner la représentation de Fischer d’un acide α aminé
 Distinguer configuration et conformation.
 Citer les espèces majoritaires entre (amphion, acide conjugué, base conjuguée) selon le pH du milieu.
 Ecrire les demi-équations protoniques des deux couples acide-base.
 Connaître comment bloquer, comment activer un groupement carboxylique.
 Ecrire l'équation de la réaction entre deux acides α-aminés.
 Expliquer la formation d'une liaison peptidique.
D. Le plan de la leçon
1. Présentation
1.1. Définition
1.2. Principaux acides α-aminés
1.3. Nomenclature
2. Eléments de Stéréochimie
2.1. Carbone asymétrique
2.2. Chiralité
2.3. Configuration
2.4. Enantiomères
2.5. Représentation spatiale
2.6. Représentation de Fischer
3. Quelques propriétés
3.1. Activité optique, Pouvoir rotatoire
3.2. Configuration D ou L
3.3. Amphion ou Zwittérion
3.4. Acide et base conjuguée
3.5. Domaines de prédominance
4. Propriétés physiques

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4.1. Conductivité électrique
4.2. Solubilité
4.3. Volatilité
5. Liaison peptidique
5.1. Définition
5.2. Synthèse sélective
5.3. Protéine
E. Plan “habillé”
1. Présentation
1.1. Définition
Un acide α-aminé ou α-aminoacide est un composé organique qui possède deux groupes fonctionnels, l’un
acide (-COOH), l’autre amine (-NH2), fixés sur un même atome de carbone qu'on appelle carbone α.
Sa formule générale s’écrit :
Dans cette formule, R n’est pas toujours un groupement alkyle mais peut contenir un noyau aromatique,
un atome de soufre ou des groupements fonctionnels tels que : alcool, amine, acide carboxylique
Autres exemples :
1.2. Les principaux acides α-aminés
Leur rôle biochimique est considérable. Les vingt acides aminés naturels les plus courants constituent les
éléments de construction des protéines et ce sont tous des acides α-aminés.
Les acides naturels sont tous porteurs du groupe amino en α du groupe carboxyle.
Parmi ces 20 acides α-aminé 8 sont appelés acides α-aminés essentiels car ils ne sont pas synthétisés
par le corps humain et ils doivent être apportés par les aliments sous forme de protéines.
Exemples
1.3. Nomenclature
Selon les normes de l'union internationale de chimie pure et appliquée, le nom d'un acide α-aminé dérive
formellement du nom de l'acide carboxylique en désignant le groupe -NH2 par le préfixe «amino» précédé d'un
indice qui indique sa position sur la chaîne carbonée la plus longue numérotée à partir de -COOH. Le préfixe « amino
» est éventuellement suivi du (ou des) nom(s) du (ou des) radical (aux) alkyle (s) en ramification.

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Exemples
acide 2—amino éthanoïque ou acide α—amino—éthanoïque (glycine)
acide 2—amino propanoïque ou acide α—amino—propanoïque (alanine)
acide 2—amino—3—méthyl butanoique ou acide α—amino—3—méthyl butanoique
(valine)
acide 2-amino-4-méthyl pentoique ou acide α amino-4-méthyl pentanoique
(leucine)
Le tableau suivant donne le nom d'usage, la formule semi-développée ainsi que le code des acides α-aminés
aliphatiques :
2. Eléments de stéréochimie
2.1. Carbone asymétrique
C’est un carbone tétragonal lié à quatre atomes ou groupements tous différents. On le repère habituellement par un
astérisque (*) C*.
2.2. Chiralité
Une molécule chirale est une molécule qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan. Une molécule,
ou un objet, qui possède un centre ou un plan de symétrie n’est pas chiral.
Remarque : Sauf la glycine, toutes les molécules d'acides α-aminés possèdent un atome de carbone asymétrique. Ce
sont des molécules chirales.
2.3. Enantiomères

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Deux énantiomères ont même formule semi développée mais des configurations spatiales différentes. Ils ont les
mêmes propriétés physiques et chimiques excepté celles qui font intervenir la chiralité comme l'activité optique ou
les réactions enzymatiques.
L'énantiomère dont le groupe -NH2 se projette à gauche dans la représentation de Fischer est nommé L, on dit aussi
que l'acide α-aminé a la configuration L. Lorsque le groupe -NH2 se projette à droite dans la représentation de
Fischer, l'énantiomère est nommé D ou qu'il a la configuration D.
2.4. Représentation spatiale
La représentation de Cram permet une schématisation rapide des carbones tétraédriques en utilisant les conventions
suivantes :
liaison dans le plan de la figure
liaison vers l’avant
liaison vers l’arrière
représentation de Cram d’un carbone tétraédrique
C
O
OH
CH2
NH2
Glycine représentation de Cram de la glycine
2.5. Représentation de Fischer et configuration D ou L
Conventions à connaître :
 La molécule est représentée en forme de croix avec le carbone porteur des fonctions amines et acides au milieu
 Le groupe COOH en haut, le groupe R en bas
 Les traits verticaux représentent des liaisons vers l’arrière, les traits horizontaux représentent des liaisons vers
l’avant.
Il existe deux types de configuration D ou L : Quand le groupe amine est à droite c’est la configuration D ; Quand le
groupe amine est à gauche c’est la configuration L.
Exemple : la figure suivante donne les molécules de la L - alanine et la D - alanine selon la représentation de Fischer.
CO2H
H NH2
R
CO2H
NH2H
R
Configuration D Configuration L
Remarques
• Les acides α—aminés courants, présents dans les systèmes vivants, ont tous la configuration L.
• On fait précéder le nom de l'acide α—aminé par la lettre L ou la lettre D selon qu'il a la configuration L ou D. Une
molécule comportant plusieurs atomes de carbone asymétriques peut être achirale.
 Un mélange racémique est constitué de quantité égale de molécules de deux énantiomères.
 Activité optique : c’est l’aptitude d’une molécule à dévier la lumière.
3. Quelques propriétés
3.1. Amphion ou Zwittérion
Le groupe fonctionnel carboxylique (─ COOH) présente un caractère acide.
Le groupe fonctionnel amino (─ NH2) présente un caractère basique.
En solution aqueuse neutre, ces deux fonctions réagissent pour donner un "sel interne", le zwitterion ou amphion :
En solution aqueuse, l'acide α—aminé est sous forme de zwitterion à plus de 99 %. Le pH d'une solution d'acide α—
aminé pur est de l'ordre de 7.

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Dans la suite du cours le Zwittérion sera noté Z pour nous affranchir de la lourdeur d’écriture.
3.2. acide et base conjuguée
En milieu très acide, l'acide α aminé se comporte comme un acide en donnant un "double acide" :
En milieu très basique, l'acide α aminé se comporte comme une base en donnant une "double base" :
3.3. Domaines de prédominance
A chaque couple correspond un pKA :
Soit le couple double acide/zwitterion de pKA1
Et le couple zwitterion/double base de pKA2
On peut définir un domaine de prédominance des différentes espèces :
 il existe un pHi appelé pH
isoélectrique où la concentration en ion zwittérion est maximale.
En ce point      
4. Propriétés physiques des acides α aminés
4.1. Conductivité électrique
Le zwitterion (ou amphion) présentant les deux charges électriques ne migre pas dans un champ électrique, les
acides aminés ne se prêtent donc pas à l'électrolyse.
4.2. Solubilité
Du fait de leur polarisation et même leur ionisation, les acides aminés sont très solubles dans l'eau. Ils ne sont pas
solubles dans les solvants moléculaires (éther, chloroforme ...).
4.3. Volatilité
Les acides aminés sont peu volatiles. Les liaisons intermoléculaires qui peuvent se créer du fait de la polarisation de
nombreuses liaisons assurent des liens étroits dans le liquide et même dans le solide. La plupart des acides aminés
sont solides à l'état pur.
6. Liaison peptidique
6.1. Définition
Les acides  aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. La liaison peptidique se fait entre
le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH2) de l'autre. Au cours de la réaction,
une molécule d'eau est éliminée. Il s'agit donc encore une fois d'une réaction de condensation.