Acides aminés naturels

Les acides aminés naturels
Ces aa naturels sont sous la forme éclatée :
- fonctions carboxilique : fonction acide (COOH)
- la chaine latérale : elle va donnée la structure tridimensionnelle de la protéine R
- fonction amine : NH2
- carbone alpha : acide alpha aminé, il est porteur de la fonction carboxilique et de la
fonction amine, et on le retrouve dans la forme condensée.
ACIDE AMINE
(forme éclatée)
C
H
N H
R
C
O O H
H
Chaîne latérale
Fonction amine
Fonction carboxylique
Carbone D
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&)*+,-.&/+01.023.4&
C
H
N H 2
R
C
O O H
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I- Acides aminés alphatiques
- glycine
-alanine
- lʼacide gamma- amino butyrique
- valine
- leucine
- isoleucine
3 dernieres : chaine ramifiée
1- La glycine (Gly, G)
La chaine latérale est un hydrogène, cʼest un acide aminé neutre, cʼest le plus petit. Cʼest
pratiquement le seul aa qui ne dévie pas la lumière polarisée : pouvoir des oses. On le
trouve à lʼétat libre dans le sérum et dans les urines. On en trouve un peu partout. On le
retrouve dans des protéines de structure essentiellement le collagène et lʼélastine. Limite à
lʼélasticité bridée par le collagène. (tendon, artères)
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C
H
N H 2
H
C
O O H
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2- Lʼalanine (Ala, A)
On y ajoute un groupement méthyle qui va lui donner des caractères apolaires. Cʼest une
molécule hydrophobe, elle va donc créer des zones dans lesquelles lʼeau est exclues :
zones hydrophobes. Certains médicament on pour visée dʼaller dans des zones
hydrophobe. Sa désamination oxydative conduit à lʼintermédiaire acide pyruvique : cʼest le
carrefour qui va joindre le métabolisme des lipides, des glucides et celui des protéines. Il
va etre au centre.
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C H N H
2
C H
3
C O O H
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3- La valine (Val, V)
Chaine ramifiée, à 3 atomes de C. Sur le carbone béta on a un groupe hydrophobe. La
valine est un aa essentiel. Tous les aa sont essentiels pour la construction des protéines,
mais lʼorganisme nʼest pas capable de synthétiser la val, il va donc falloir que la nutrition
fournissent ces aa (ex la valine).
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C H N H
2
C H
C O O H
C H
3
C H
3
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4- La leucine (Leu, L)
Chaine ramifiée, sur le carbone gamma, on a deux méthyle. AA très hydrophobe ce qui va
permettre de faire des liaisons hydrophobes entre les aa eux memes, ce qui créer des
zones hydrophobes, ce sont des liaisons de faibles énergies que lʼon peut facilement
rompre. Délier la chaine : dénaturation. Ces chaines vont stabiliser le peptine dans la
dimension spatiale.

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(!)*+'!,'
C H
2
C H
C H
3
C H
3 C H
N H
2
C O O H
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5- Lʼiso- Leucine (ile, I)
Isomère de la leucine, cʼest lʼaa le plus hydophobe que lʼon connaisse.
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+!,-.*!/*
C H
C H
3
2
C H
C H
3 C H
N H
2
C O O H
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II- Les aa hydroxylés
- Sérine
- Thréonine
On va trouver une fonction OH
1- Sérine (Ser, S)
On prend lʼalanine et on lui colle un hydoxyle (I). Cette fonction hydroxyle pouvant etre
phosphorilée ou désphophrilée ce qui va permettre dʼactiver ou de désactiver lʼenzyme
(qui comporte le site actif). Elle va aussi intervenir dans des phospholipides.

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C H
N H
2
C O O H
C H
2
O H
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2- Thréonine : (Thr, T)
Cʼest un aa hydroxilé sur le carbone béta, il est essentiel (doit etre dans lʼalimentation).
Cʼest une fonction alcool II.
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C H
N H
2
C O O H
C H
O H
C H
3
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III- Acides aminés soufrés :
1- Cystéine (Cys, C)
Fonction thiol : SH, elle peut avec une autre cystéine des ponts disulfure qui vont stabiliser
la protéine et vont permettre de replier sur elle meme la protéine, et de relier plusieurs
chaines ensemble.
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C H
N H
2
C O O H
C H
2
S H
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2- Métionine (Met, M)
Atome de soufre. Ce groupement peut etre transférer ce sont des transmétylase. On la
trouve à lʼintérieur des coenzyme.
C H
N H
2
C O O H
C H
2
C H
2
S C H
3
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IV- Acides aminés diccarboxyliques
2 fonction carboxyl
1- Acide aspartique (Asparagine) : (Asp, D)
Cʼest lʼalanine avec un groupement COOH. Elle est ionisée ou non en fonction des pH.
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C H
N H
2
C O O H
C H
2
H O O C
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Asparagine : (Asn, N)
Liaison avec la fonction amnoniac NH3 sur lʼNH2.
ASPARAGINE
(Asn, N)
C H
N H
2
C O O H
C H
2
C N H
2
O
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2- Acide glutamique (Glu, E)
Il est présent dans les protéines et il va conditionner les propriétés acides.
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C H
N H
2
C O
O
C H
2
C H
2
H O O C
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