Acides aminés naturels

Les acides aminés naturels
Ces aa naturels sont sous la forme éclatée :
- fonctions carboxilique : fonction acide (COOH)
- la chaine latérale : elle va donnée la structure tridimensionnelle de la protéine R
- fonction amine : NH2
- carbone alpha : acide alpha aminé, il est porteur de la fonction carboxilique et de la
fonction amine, et on le retrouve dans la forme condensée.
ACIDE AMINE
(forme éclatée)
R
Chaîne latérale
H
!"#$%&!'#(%&
&)*+,-.&/+01.023.4&
H
R
N
CH
Fonction amine
Carbone D
O C OH
NH 2
CH
CO OH
Fonction carboxylique
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!"
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!"
I- Acides aminés alphatiques
- glycine
- alanine
- lʼacide gamma- amino butyrique
- valine
- leucine
- isoleucine
3 dernieres : chaine ramifiée
1- La glycine (Gly, G)
La chaine latérale est un hydrogène, cʼest un acide aminé neutre, cʼest le plus petit. Cʼest
pratiquement le seul aa qui ne dévie pas la lumière polarisée : pouvoir des oses. On le
trouve à lʼétat libre dans le sérum et dans les urines. On en trouve un peu partout. On le
retrouve dans des protéines de structure essentiellement le collagène et lʼélastine. Limite à
lʼélasticité bridée par le collagène. (tendon, artères)
!"#$%&'(
)!*+,(!-(
H
NH 2
CH
CO OH
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!"
2- Lʼalanine (Ala, A)
On y ajoute un groupement méthyle qui va lui donner des caractères apolaires. Cʼest une
molécule hydrophobe, elle va donc créer des zones dans lesquelles lʼeau est exclues :
zones hydrophobes. Certains médicament on pour visée dʼaller dans des zones
hydrophobe. Sa désamination oxydative conduit à lʼintermédiaire acide pyruvique : cʼest le
carrefour qui va joindre le métabolisme des lipides, des glucides et celui des protéines. Il
va etre au centre.
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'!()*&!+&
C H3
CH
NH 2
C OOH
3- La valine (Val, V)
Chaine ramifiée, à 3 atomes de C. Sur le carbone béta on a un groupe hydrophobe. La
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!"
valine est un aa essentiel. Tous les aa sont essentiels pour la construction des protéines,
mais lʼorganisme nʼest pas capable de synthétiser la val, il va donc falloir que la nutrition
fournissent ces aa (ex la valine).
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(!)*+'!,'
CH 3
CH 3 C H
C H NH 2
C O OH
4- La leucine #$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
(Leu, L)
!"
Chaine ramifiée, sur le carbone gamma, on a deux méthyle. AA très hydrophobe ce qui va
permettre de faire des liaisons hydrophobes entre les aa eux memes, ce qui créer des
zones hydrophobes, ce sont des liaisons de faibles énergies que lʼon peut facilement
rompre. Délier la chaine : dénaturation. Ces chaines vont stabiliser le peptine dans la
dimension spatiale.
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(!)*+'!,'
CH 3
CH3 CH
NH 2
CH
CH2
CO OH
5- Lʼiso- Leucine (ile, I)
Isomère de la leucine, cʼest lʼaa le plus hydophobe que lʼon connaisse.
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!"
!"#$%&'(!)&*
+!,-.*!/*
CH 3
CH3 CH 2 CH
NH 2
CH
CO OH
II- Les aa hydroxylés
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- Sérine
- Thréonine
On va trouver une fonction OH
!"
1- Sérine (Ser, S)
On prend lʼalanine et on lui colle un hydoxyle (I). Cette fonction hydroxyle pouvant etre
phosphorilée ou désphophrilée ce qui va permettre dʼactiver ou de désactiver lʼenzyme
(qui comporte le site actif). Elle va aussi intervenir dans des phospholipides.
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'!()*&!+&
NH 2
HO
CH 2 CH
COO H
!!"
2- Thréonine #$%&'"(&!")*+,-*.*/"
: (Thr, T)
Cʼest un aa hydroxilé sur le carbone béta, il est essentiel (doit etre dans lʼalimentation).
Cʼest une fonction alcool II.
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)!*+,(!-(
OH N H 2
CH 3
CH
CH
COOH
III- Acides aminés soufrés :
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!"#
1- Cystéine (Cys, C)
Fonction thiol : SH, elle peut avec une autre cystéine des ponts disulfure qui vont stabiliser
la protéine et vont)!*+,(!-(
permettre de replier sur elle meme la protéine, et de relier plusieurs
chaines ensemble.
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NH 2
HS
C H 2 CH
COOH
$%&'(#)'!#*+,-.+/+0#
!"#
2- Métionine !"#$%&'%'"(
(Met, M)
Atome de soufre. Ce
groupement peut etre transférer ce sont des transmétylase. On la
)!*+,(!-(
trouve à lʼintérieur des coenzyme.
NH 2
CH 3 S CH 2 CH 2 CH
COOH
IV- Acides aminés diccarboxyliques
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!"#
2 fonction carboxyl
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1- Acide aspartique (Asparagine) : (Asp, D)
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Cʼest lʼalanine avec
un groupement COOH. Elle est ionisée ou non en fonction des pH.
NH 2
H OO C
CH 2
CH
C OOH
ASPARAGINE
Asparagine : (Asn, N)
$%&'(#)'!#*+,-.+/+0#
!"#
(Asn,
N) NH3 sur lʼNH2.
Liaison avec la fonction
amnoniac
NH 2
O
H2N
C
CH 2
CH
COOH
2- Acide !"#$%&'()*!+#,)%&
glutamique
(Glu, E)
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!"#
Il est présent dans les protéines et il va conditionner les propriétés acides.
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.
NH 2
H OOC
CH 2
CH 2 CH
C OO
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!"#
!"#$%&J&!'()*+,-./0(1-2&
Acide gamma amino-butyrique :
Acide butyrique plus en bout de chaine NH2. Il dérive de la décarboxylation de COO de
lʼacide glutamique. Cʼest un neurotransmetteur. Il nʼentre pas dans la composition des
peptides, ni des protéines.
CH 2 CH 2
H OOC
CH2
NH2
Glutamine : (Gln, Q)
:
GLUTAMINE
2 fonctions amines. Acide aminé que lʼon retrouve dans le transport au niveau reinal. Il est
(Gln,
Q) participe au transport de lʼamoniac qui est toxic.
éliminé chez lʼH sous forme
dʼurine,
O
H 2N
C
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
CH 2
NH 2
!"#
CH 2 CH
COOH
V- Acides aminés basiques
$%&'(#)'"#*+,-.+/+0#
!"#
Ils vont exprimer une tendance basique a lʼintérieur des protéines. Ils auront donc un pH >
7. Ils comportent 6 atomes de carbones qui sont des bases hexoniques.
1- Lysine (Lys, K)
6 atomes de C. Il possède une grande chaine latérale avec au bout une fonction amine.
Cette lysine cherche des
fonctions aldéhydiques. On la retrouve dans le fonctionnement
(!)*+',-'
de nombreux enzymes.
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H 2N CH 2
NH 2
C H 2 C H 2 CH 2 C H
C OOH
2- Arginine (Arg, R)
Dans lʼencadré on a un $%&'(#)'*#+,-./,0,1#
noyau de C qui est entouré de!"# 3 atomes cʼest le noyau
guanidinium. On le retrouve dans la biosynthèse de lʼurée. Lʼamoniac sera transformé en
urinée (toute petite molécule) ce qui permet à lʼamoniac dʼetre éliminé. Lʼurée est très
soluble dans lʼeau, elle est donc éliminée par voie reinale dans les urines. Lʼarginine est le
précurseur du monoxyde dʼazone NO, découverte du viagra.
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(!)*+'",'
NH
6WUXFWXUHGHO¶XUpH
NH 2 C
CH 2
N
H
NH2
CH 2
CH 2 CH
CO O H
Noyau guanidinium
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
!"#
3- Histidine (His, H)
On a un noyau imidasol (cycle) qui possède un H fixé sur N qui a des caractères basiques.
On le retrouve dans le site actif des enzymes. La décarboxylation de lʼhistidine va conduire
à lʼhistamine qui est présente dans les problèmes inflammatoires. Elle a aussi des
propriétés vasodilatatrices.
!"#$"%"&'(
)!*+,(!-(
NH2
CH 2
N
NH
CH
COOH
VI- Acides aminés aromatiques
!"# des doubles liaisons
On aura des noyaux$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
aromatiques. Dans ces aa on va trouver
conjuguées qui va donner un caractère dʼabsorption de la lumière (notamment des UV) ce
qui permet de déterminer la masse de peptide dans le milieu.
1- Phénylalanine (Phe, F)
Elle absorbe
à 260 nm. Elle va imposer une conformation à la chaine. Elle est le
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précurseur immédiat de la tyrosine.
*!+,-)./)
CH 2
COOH
CH
NH 2
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
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!"#$%&'()
2- Tyrosine (Tyr, Y)
On met en méta un*!+,-)".)
groupement : cʼest un phénol. Ce sont des hormones thyroidiennes.
COOH
CH 2
CH
HO
NH2
!"#$!%$&'()*
3- Tryptophane (Trp, W)
Il possède un noyau indol. On peut décarboxyler en enlevant la fonction carboxylique et
on tombe sur une tryptamine, elle a des propriétés vasodilatatrices importantes
(allergisante).
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
!"#
+!,-.*/0*
NH 2
CH 2
CH
COOH
N
H
VII- Imino acides
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
!"#
Acide aminé à fonction amine secondaire. Elle forme un noyau pirol.
!"#$!%$&'()*
1- Proline (Pro, P)
Elle va rentrer dans la composition des peptides et des protéines, par son dérivé lʼhydroxy
proline.
+!,-.*/0*
NH 2
CH 2
CH
COOH
N
H
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
!"#
!"#$%&"'($%)*+,-
2- Hydroxy-proline (Hyp)
On va la retrouver dans la structure de lʼos. On va retrouver des excès dʼHyp ce qui va
montrer que lʼos se détruit plus vite quʼil ne se reconstruit.
HO
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N
COOH
H
!"#$%&'(')(*+,%&'(-#$.-'-)%/%01'(
La présence de la proline dans une chaine peptidique va imposer à la chaine un
#$%&'"(&)"*+,-.+/+0"
!!"
changement de direction.
N
CO OH
H
$%&'(#)'*#+,-./,0,1#
!"#
Conclusion :
- Tous les acides aminés sont indispensable pour la synthèse des protéines.
- Lʼhomme nʼest pas capable de synthétiser tous les acides aminés : ceux ci sont dits
essentiels.
- Lʼalimentation doit obligatoirement fournir :
Isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréosine, tryptaphane, valine
Histidine : grossesse et enfance.