LA PAPAINE

LA PAPAINE
OLIGER KEVIN
HELLERINGER Elise

OLIGER Master SCE
HELLERINGER
[1]
La papaïne
Généralités :
Nom: PAPAINE
Autres noms possible:
-Papaya peptidase I
-papaine
-papayotin
-summetrin
-velardon
Propriétés physiques et Cinétiques
La papaïne est une sulfhydrile-protéase(RS-H) qui provient du latex et du fruit de la papaye et fait
partie de la famille des peptidase C1.La papaïne est constituée d'une seule chaîne polypeptidique
avec trois ponts disulfure ce qui lui confère une bonne stabilité et un groupe nécessaire pour
l’activité de l'enzyme sulfhydrile, la chaine polypeptidique est également formé de 212 résidus
acides-aminés. Cette chaine est pliée en deux groupes, une partie inactive et l’autre active, celle-ci
est représenté par les groupes sulfhydrile oxydé essentiellement présent dans la CYS 25. L’hélice
alpha quant à elle possède la liaison C=O dirigée vers l’axe de l’hélice, alors que les hydrogènes quant
à eux sont en conformation antiparallèle, ils sont alors dirigés vers les noyaux des feuillets. Elle
possède donc un site actif nucléophile Cystéine à la position 25 qui attaque la liaison peptidique.
Poids moléculaire: 23 406Da (séquence d'acides aminés) 16
PH optimal pour l'activité: 6.0-7.0
N° EC : 3.4.22.2
N° CAS : 9001-73-4

OLIGER Master SCE
HELLERINGER
[2]
Enchainement des acides aminés dans la papaïne.
Spécificité
La papaïne va digérer la plupart des substrats protéiques plus largement que les protéases
pancréatiques. La papaïne présente une large spécificité, clivant les liaisons peptidiques des acides
aminés basiques, la leucine, ou la glycine. On hydrolyse les esters et les amides aussi. La papaïne
présente une préférence pour un acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe à la
position P2. Il n’accepte pas la valine à la position P1
Etude d’une thèse « Crystalline papain » by Joe R.Kimmel (1954)
La papaïne serait active en milieu basique et neutre mais inactives en milieu acide.
D’après les essais réalisés la cystéine de la papaïne peut être oxydée par I2 ou H2O2 la rendant ainsi
inactive.
La cystine réduite en cystéine par UV permettrait également l’activation de la papaïne.

OLIGER Master SCE
HELLERINGER
[3]
C’est ainsi qu’il a été déterminé la présence d’un disulfure dans la molécule.
Bersin et Logemann ont également démontré le phénomène d’activation :
Avec l’oxydoréduction du groupe thiol on a ainsi la possibilité de rendre la papaïne active ou inactive.
Les agents activant utilisés sont :
 HCN, H2S, Cystéine, Glutathionne.
Spécificité de la papaïne
La papaïne est capable d’hydrolyser avec ou sans groupement amino ou carboxyle libre. Elle ne
fractionne que les acides aminés L.

OLIGER Master SCE
HELLERINGER
[4]
Figure 1: Exemple d'enchainement d'acide aminé pour la papaïne.
Figure 2: Vu en 3D de la papaïne 1PPP