1) Structure en feuillet β :
La plupart des protéines fibrillaires sont constituées de ces feuillets
(exple : les fibroïnes de la soie, ou même la β-Kératine des cheveux
qui sert à donner la structure du cheveu.)
Les chaines peptidiques sont coudées à chaque fois au niveau de
l’atome de C qui porte les chaînes latérales et s’assemblent en
« feuillets de protéines » grâce à des ponts H situés dans des plans
Le feuillet -plissé est constitué de segments de
la chaîne peptidique qui s'alignent côte à côte
pour former une structure en zigzag.
Ces segments sont reliés entre eux par liaison
hydrogène entre [-H] de [-NH] d'une chaîne et
l'oxygène du carbonyle de la chaîne adjacente
Les groupements des chaînes latérales d'un
feuillet -plissé s'étendent au-dessus et au-dessous
du plan du feuillet
On retrouve les feuillets béta parallèles (chaines parallèles dans le
même sens) et les feuillets béta antiparallèles (chaînes parallèles
mais dans le sens opposés) :
ATTENTION : Une protéine n'est jamais structurée en totalité en α-
hélices et / ou feuillets béta
.
La Structure tertiaire (3D):
C’est l’ensemble des conformations tridimensionnelles d’une
protéine. C’est grâce à cette structure qu’une protéine peut
acquérir sa fonction.
Elle est mise en place et stabilisée par :
des interactions hydrophobes et / ou hydrophiles
des interactions ioniques (ponts salins)
des liaisons hydrogène
des ponts disulfures (liaisons covalentes, liaisons entre 2
cystéines), au niveau de certaines protéines.