COURS : STRUCTURE DES PROTEINES STRUCTURE DES PROTEINES : La structure Secondaire : Notre organisme est constitué d’environ 100 000 protéines différentes. Les éléments constitutifs des protéines sont des associations de plusieurs acides aminés (voir fiche sur les AA). Dans les protéines naturelles, on trouve environ 20 AA différents. La structure Primaire : La structure primaire des protéines résulte de l’existence des « liaisons peptidiques » Structure primaire = C’est l’ordre dans lequel les AA sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Elle constitue le squelette du peptide. Structure secondaire= C’est les régions au sein des chaines polypeptidiques avec des structures régulières, récurrentes et stabilisées par des liaisons H entre certains acides aminés constitutifs. C’est l’arrangement spatial des chaines polypeptidiques permet d’en distinguer deux types de structure secondaire. Donc, la structure secondaire : est non linéaire, formé et stabilisé par des liaisons H, et est décrit des motifs répétitifs (hélice α ou feuillet β) dans la structure 3D de la protéine. 1) Structure en Hélice α : Des protéines globulaires et de quelques protéines fibrillaires résulte de l’existence des pont H à l’intérieur d’une seule chaine peptidique enroulé en spirale (de 3 à 7 AA par tour de spire) Cette structure est dite hélicoïdale, elle est élastique et extensible. Certains AA perturbent la formation de l’hélice α: comme la proline qui engendre l’insertion d’un coude dans la chaine. Certains AA chargés altèrent l’organisation de l’hélice α par formation de liaisons électrostatiques ou ioniques. Cours SVS-Molécules de la vie- 2013-2014 -toute reproduction ou vente est interdite- By Nadia© 1 1) Structure en feuillet β : La Structure tertiaire (3D): La plupart des protéines fibrillaires sont constituées de ces feuillets (exple : les fibroïnes de la soie, ou même la β-Kératine des cheveux qui sert à donner la structure du cheveu.) Les chaines peptidiques sont coudées à chaque fois au niveau de l’atome de C qui porte les chaînes latérales et s’assemblent en « feuillets de protéines » grâce à des ponts H situés dans des plans Le feuillet -plissé est constitué de segments de la chaîne peptidique qui s'alignent côte à côte pour former une structure en zigzag. Ces segments sont reliés entre eux par liaison hydrogène entre [-H] de [-NH] d'une chaîne et l'oxygène du carbonyle de la chaîne adjacente Les groupements des chaînes latérales d'un feuillet -plissé s'étendent au-dessus et au-dessous du plan du feuillet C’est l’ensemble des conformations tridimensionnelles d’une protéine. C’est grâce à cette structure qu’une protéine peut acquérir sa fonction. Elle est mise en place et stabilisée par : des interactions hydrophobes et / ou hydrophiles des interactions ioniques (ponts salins) des liaisons hydrogène des ponts disulfures (liaisons covalentes, liaisons entre 2 cystéines), au niveau de certaines protéines. On retrouve les feuillets béta parallèles (chaines parallèles dans le même sens) et les feuillets béta antiparallèles (chaînes parallèles mais dans le sens opposés) : ATTENTION : Une protéine n'est jamais structurée en totalité en αhélices et / ou feuillets béta Cours SVS-Molécules de la vie- 2013-2014 . -toute reproduction ou vente est interdite- By Nadia© 2 La structure quaternaire : C’est la conformation 3D d’une protéine composée de plusieurs sous-unités polypeptidiques. (exple : comme on l’a vu en organisation de la cellule eucaryote, le ribosome est constitué de 2 ss-unité protéique. Autre exple : dans le cas de l’hémoglobine, la structure quaternaire serait donc l’assemblement des 4 ss-unités protéiques.) Assemblage non covalent (=oligomérisation) de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques. Oligomérisation : Homo -> association de chaînes identiques Hétéro -> association de chaînes différentes Chaque chaîne constitue une sous-unité. CONCLUSION : Cours SVS-Molécules de la vie- 2013-2014 -toute reproduction ou vente est interdite- By Nadia© 3