2016-2017 ACIDES AMINES ET PEPTIDES Chimie Organique – UE : –V Semaine : n°2 (du 12/09/16 au 16/09/16) Date : 015/09/2016 Heure : de 9h30 à 10h00 Binôme : n°44 Professeur : Pr. Flippo Correcteur : n°49 Remarques du professeur : pas de remarque. PLAN DU COURS I) Les Acides Aminés (AA) : généralités A) Les Peptides et les protéines. B) Exemple de fonction des protéines dans les sytèmes biologiques II) A) Classification des Acides aminés Structure des Acide aminés naturels. 1/5 2016-2017 I) ACIDES AMINES ET PEPTIDES Les Acides Aminés : généralités Les AA sont des dérivés bifonctionnels contenant une fonction acide carboxylique et une fonction amine. Ce sont des constituants des protéines, mais seule 20 AA naturels entrent dans leurs compositions. A) Peptide et protéines Ce sont des polymères d'AA unis par des liaisons amide. La réaction entre la fonction acide d'un premier AA et la fonction amine d'un second AA peut avoir lieu pour former une liaison amide peptidique . La dénomination des peptides est différente en fonction de leur taille : on distingue les peptides au nombre d’AA restreint qui seront flexibles et les peptides avec un nombre plus important d’AA qui seront donc des macromolécules plus rigides. B) Exemple de fonctions des protéines dans les systèmes biologiques les protéines peuvent être : → des Protéines de structure qui confèrent de la résistance aux structures biologiques . ex : le collagène (= constituant des os, muscles, tendons), la kératine ( =constituant des cheveux, sabots, plumes, pelage..) → des protéines de protection comme le venin, les toxines (qui protègent les plantes des agresseurs) ou encore les protéines intervenant dans la coagulation du sang. → des Enzymes qui catalysent les réactions dans les systèmes biologiques → des hormones qui régulent les réactions dans les systèmes vivants → des protéines avec des fonctions physiologiques comme par exemple le transport de l’oxygène , la contraction musculaire ou encore le stockage de l’oxygène dans le corps et les muscles . QUIZZ socrative sur les AA. Q2 : quels AA sera ionisé a pH physiologique ? (ionisé = protonné ou déprotoné) pour savoir si une molécule est ionisé a pH physiologique il faut regarder la chaîne latérale des AA. réponse : A et C, explication : → molécule A : acide aspartique est ionisé. un acide carboxylique à un pKa d'environ 4, donc à pH ≤ pKa -1= 3 on sera majoritairement sous forme acide carboxylique. Si le pKa > Pka +1 = 5, à pH physiologique on est sous forme carboxylate. → molécule B : Valine , elle présente un alkyle qui ne peut être ionisé la fonction amine peut être sous forme RNH3+ ↔ RNH2 ↔ RNH-, ( nb : la flèche ↔ signifie : équilibre). pKa du premier équilibre = 10, pKa du deuxième equilibre = 33. donc a PH < PK-1 = 9 la molécule sera sous forme non protoné. → molécule C lysine : protoné a pH physiologique. Tout les amines sont protonées a pH physiologique → molécule D tyrosine : fonction phénol en équilibre avec le phénolate, avec un pKa ≈ 10, a pH < 9 (pKa-1) la molécule est sous forme phénol, et à pKa > 11 (= pKa +1) la molécule est sous forme phénolate, donc a pH physiologique, la tyrosine est non ionisé. → molécule E : sérine : possède une fonction alcool ROH, en équilibre avec deux forme : ORH2+ ↔ ROH ↔ ROpour l'équilibre 1, ROH ↔ RO- on a pKa= 16. pour l'équilibre 2 ORH2+↔ ROH, on a pKa = -2. Au niveau de ROH le pH est inférieur a -3, donc forme protoné. Pour la forme RO- , pKA = 17 donc a pH physiologique la sérine est non protoné. Les alcools ne sont pas protoné a pH physiologique 2/5 2016-2017 ACIDES AMINES ET PEPTIDES II) Classification des Acides Aminés. La plupart des AA naturels et en particulier les 20 AA de base sont des α-amino acides. La conséquence de la présence de fonction nucléophile et électrophile est qu’une réaction intramoléculaire est quasi impossible , car elle formerait un cycle trop tendu . Les réactions intermoléculaires, elles, sont favorisées ainsi que la formation de peptides et protéines. Cette proximité assure une rigidité au squelette ainsi formé. Les AA possèdent tous un H sur le carbone α. Ils se différencient par la nature du groupement R porté par ce carbone α. Certains composés sont associés par des liaisons amides, on aura donc dans ce cas, des liaisons peptidiques entre les différents acides aminées. A) Structure des AA naturels Remarque : les AA marqués par une étoile sont des AA essentiels tirés de l'alimentation. 1) AA a chaîne latéral de type alkyle Glycine Alanine Valine * Leucine * Isoleucine * G (Gly) A (Ala) V (Val) L (Leu) I (IIe) Seul qui possède un C asymétrique groupement méthyle En forme de V Ce sont des AA hydrophobes, ils sont responsables de la structure tridimensionnelle des protéines, leur chaines latérales ne sont pas ionisées à pH physiologique . 2) AA a chaîne latérale hydroxylé Sérine Threonine * S (Ser) T (Thr) Fonction alcool Iaire Fonction alcool IIaire Dans ces AA on distingue la présence de groupement hydrophile. Ils se différencient par l'encombrement stérique, et par la classe de la fonction alcool. 3/5 2016-2017 ACIDES AMINES ET PEPTIDES 3) 4) AA à chaîne latérale soufrée Cystéine Méthionine * C (Cys) M (Met) fonction thiol, fonction sulfure. AA dicarboxylique Acide aspartique Acide glutamique D (Asp) E (Glu) déprotoné a pH physiologique 5) AA amides Asparagine Glutamine N (Asn) Q (Gln) non ionisé a pH physiologique 6) AA dibasique Arginine Lysine * 4/5 Histidine 2016-2017 ACIDES AMINES ET PEPTIDES R ( Arg) K (Lys) H (His) fonction diamine, fonction amine primaire aromatique par son cycle imidazole, protoné a pH physiologique protoné a PH physiologique 7) AA aromatique Tryptophane * Tyrosine Phénylalanine * Histidine W (Trp) Y (Tyr) F (Phe) H (His) cycle indole fonction phénol Réactivité alcools Benzène hydrophobe + AA présent a l’intérieur des protéines AA dibasique Les 4 AA aromatiques sont tous des derivés de l’alaline. On distingue donc la présence de CH2 ( groupement méthylène) entre le noyau aromatique et le carbone α. Proline P (Pro). seul AA possédant une fonction amine secondaire et possède une chaîne latéral alkyle rôle important dans la structure spatiale des protéines. 5/5