– UE : –V 2016-2017 Chimie Organique

2016-2017
ACIDES AMINES ET PEPTIDES
Chimie Organique
– UE : –V
Semaine : n°2 (du 12/09/16 au
16/09/16)
Date : 015/09/2016
Heure : de 9h30 à
10h00 Professeur : Pr. Flippo
Binôme : n°44 Correcteur : n°49
Remarques du professeur : pas de remarque.
PLAN DU COURS
I) Les Acides Aminés (AA) : généralités
A) Les Peptides et les protéines.
B) Exemple de fonction des protéines dans les sytèmes biologiques
II) Classification des Acides aminés
A) Structure des Acide aminés naturels.
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ACIDES AMINES ET PEPTIDES
I) Les Acides Aminés : généralités
Les AA sont des dérivés bifonctionnels contenant une fonction acide carboxylique et
une fonction amine.
Ce sont des constituants des protéines, mais seule 20 AA naturels entrent dans leurs
compositions.
A) Peptide et protéines
Ce sont des polymères d'AA unis par des liaisons amide.
La réaction entre la fonction acide d'un premier AA et la fonction amine d'un second AA peut avoir lieu pour for-
mer une liaison amide peptidique .
La dénomination des peptides est différente en fonction de leur taille : on distingue les peptides au nombre d’AA
restreint qui seront flexibles et les peptides avec un nombre plus important d’AA qui seront donc des macromolé-
cules plus rigides.
B) Exemple de fonctions des protéines dans les systèmes biologiques
les protéines peuvent être :
→ des Protéines de structure qui confèrent de la résistance aux structures biologiques . ex : le collagène (=
constituant des os, muscles, tendons), la kératine ( =constituant des cheveux, sabots, plumes, pelage..)
→ des protéines de protection comme le venin, les toxines (qui protègent les plantes des agresseurs) ou encore
les protéines intervenant dans la coagulation du sang.
→ des Enzymes qui catalysent les réactions dans les systèmes biologiques
→ des hormones qui régulent les réactions dans les systèmes vivants
→ des protéines avec des fonctions physiologiques comme par exemple le transport de l’oxygène , la contraction
musculaire ou encore le stockage de l’oxygène dans le corps et les muscles .
QUIZZ socrative sur les AA.
Q2 : quels AA sera ionisé a pH physiologique ? (ionisé = protonné ou déprotoné)
pour savoir si une molécule est ionisé a pH physiologique il faut regarder la chaîne latérale des AA.
réponse : A et C, explication :
→ molécule A : acide aspartique est ionisé.
un acide carboxylique à un pKa d'environ 4, donc à pH ≤ pKa -1= 3 on sera majoritairement sous forme acide car-
boxylique. Si le pKa > Pka +1 = 5, à pH physiologique on est sous forme carboxylate.
→ molécule B : Valine , elle présente un alkyle qui ne peut être ionisé
la fonction amine peut être sous forme RNH3+ ↔ RNH2 ↔ RNH-, ( nb : la flèche ↔ signifie : équilibre).
pKa du premier équilibre = 10, pKa du deuxième equilibre = 33.
donc a PH < PK-1 = 9 la molécule sera sous forme non protoné.
→ molécule C lysine : protoné a pH physiologique. Tout les amines sont protonées a pH physiologique
→ molécule D tyrosine : fonction phénol en équilibre avec le phénolate, avec un pKa ≈ 10, a pH < 9 (pKa-1) la
molécule est sous forme phénol, et à pKa > 11 (= pKa +1) la molécule est sous forme phénolate, donc a pH phy-
siologique, la tyrosine est non ionisé.
→ molécule E : sérine : possède une fonction alcool ROH, en équilibre avec deux forme : ORH2+ ↔ ROH ↔ RO-
pour l'équilibre 1, ROH ↔ RO- on a pKa= 16. pour l'équilibre 2 ORH2+↔ ROH, on a pKa = -2. Au niveau de ROH
le pH est inférieur a -3, donc forme protoné. Pour la forme RO- , pKA = 17 donc a pH physiologique la sérine est
non protoné.
Les alcools ne sont pas protoné a pH physiologique
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II) Classification des Acides Aminés.
La plupart des AA naturels et en particulier les 20 AA de
base sont des α-amino acides.
La conséquence de la présence de fonction nucléophile
et électrophile est qu’une réaction intramoléculaire est
quasi impossible , car elle formerait un cycle trop tendu . Les réactions intermoléculaires, elles, sont favorisées
ainsi que la formation de peptides et protéines. Cette proximité assure une rigidité au squelette ainsi formé.
Les AA possèdent tous un H sur le carbone α. Ils se différencient par la nature du groupement R porté par ce car-
bone α.
Certains composés sont associés par des liaisons amides, on aura
donc dans ce cas, des liaisons peptidiques entre les différents acides
aminées.
A) Structure des AA naturels
Remarque : les AA marqués par une étoile sont des AA essentiels tirés de l'alimentation.
1) AA a chaîne latéral de type alkyle
Glycine Alanine Valine * Leucine * Isoleucine *
G (Gly) A (Ala) V (Val) L (Leu) I (IIe)
Seul qui possède un
C asymétrique
groupement méthyle En forme de V
Ce sont des AA hydrophobes, ils sont responsables de la structure tridimensionnelle des protéines, leur chaines
latérales ne sont pas ionisées à pH physiologique .
2) AA a chaîne latérale hydroxylé
Sérine Threonine *
S (Ser) T (Thr)
Fonction alcool Iaire Fonction alcool IIaire
Dans ces AA on distingue la présence de groupement hydrophile. Ils se différencient par l'encombrement sté-
rique, et par la classe de la fonction alcool.
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3) AA à chaîne latérale soufrée
Cystéine Méthionine *
C (Cys) M (Met)
fonction thiol, fonction sulfure.
4) AA dicarboxylique
Acide aspartique Acide glutamique
D (Asp) E (Glu)
déprotoné a pH physiologique
5) AA amides
Asparagine Glutamine
N (Asn) Q (Gln)
non ionisé a pH physiologique
6) AA dibasique
Arginine Lysine * Histidine
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R ( Arg) K (Lys) H (His)
fonction diamine, fonction amine primaire aromatique par son cycle
imidazole,
protoné a pH physiolo-
gique
protoné a PH physiologique
7) AA aromatique
Tryptophane * Tyrosine Phénylalanine * Histidine
W (Trp) Y (Tyr) F (Phe) H (His)
cycle indole fonction phénol
Réactivité alcools
Benzène hydrophobe
+ AA présent a l’intérieur
des protéines
AA dibasique
Les 4 AA aromatiques sont tous des derivés de l’alaline. On distingue donc la présence de CH2 ( groupement
méthylène) entre le noyau aromatique et le carbone α.
Proline
P (Pro).
seul AA possédant une fonction amine secondaire et possède
une chaîne latéral alkyle
rôle important dans la structure spatiale des protéines.
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