Des enzymes pour produire de l`hydrogène

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Des enzymes pour produire de l'hydrogène
Recherche, Chimie
Des chercheurs grenoblois metttent au point un procédé inédit pour l'exploitation d'enzymes comme catalyseurs
Pour la première fois, une équipe de recherche du CEA [1], du
Collège de France, du CNRS et de l'université Joseph Fourier à
Grenoble, vient de mettre au point un procédé inédit et efficace qui permet d'activer in vitro une enzyme,
l'hydrogénase, présente dans des microorganismes qui utilisent l'hydrogène comme source d'énergie. Ceci a
été possible grâce à la combinaison d'approches de chimie biomimétique et de chimie des protéines. En termes
d'applications, ces résultats permettront d'exploiter la grande variété des enzymes hydrogénases issues de la
biodiversité, voire à plus long terme « d'inventer » des enzymes artificielles, catalyseurs potentiels pour les
piles à combustibles ou pour la production d'hydrogène à partir d'énergies renouvelables.
La production d'hydrogène par électrolyse de l'eau et son exploitation ultérieure comme carburant, par exemple dans les
piles à combustibles, offre des perspectives intéressantes dans le domaine du stockage des énergies, notamment
renouvelables. Mais, ces techniques à la fois performantes et prometteuses nécessitent l'utilisation de catalyseurs à
base de métaux nobles, chers et peu abondants, comme le platine. Il faut donc trouver des solutions alternatives.
Certains microorganismes, notamment des micro-algues, sont capables de produire de l'hydrogène ou d'utiliser
l'hydrogène comme source d'énergie pour alimenter leur métabolisme. Ils utilisent comme catalyseur des
métalloenzymes, à base de métaux abondants comme le fer. Ces métalloenzymes douées de propriétés catalytiques
remarquables sont appelées hydrogénases. Elles représentent aujourd'hui des alternatives naturelles au platine pour
l'élaboration de bioélectrolyseurs ou de biopiles à combustible de plus en plus efficaces. Toutefois, les sites actifs
de ces enzymes sont complexes et leur biosynthèse nécessite des machineries biologiques spécifiques, encore mal
connues et mal caractérisées, qui ne fonctionnent efficacement qu'in cellulo.
Des chercheurs du Laboratoire de chimie et de biologie des métaux (LCBM - CEA / CNRS / UJF) viennent de mettre au
point un réactif capable de transformer, in vitro et avec une grande efficacité, une hydrogénase inactive en une
hydrogénase totalement active. Ce réactif original, constitué d'un complexe biomimétique de synthèse (un petit
cluster de fer analogue du site actif) et d'une protéine qui le stabilise, est capable de réagir avec l'hydrogénase inactive
en lui transférant la partie biomimétique synthétique. La structure de cette dernière est suffisamment proche du site actif
naturel pour qu'elle confère à l'enzyme ainsi reconstituée sa puissance catalytique naturelle. Pour arriver à un tel
résultat, les chercheurs se sont appuyés sur une approche multidisciplinaire combinant chimie organométallique et
biomimétique, chimie des protéines et spectroscopies.
Cette activation « artificielle » des hydrogénases ouvre de formidables perspectives tant en termes de recherche
fondamentale qu'en termes d'applications. Ces résultats permettront de mieux comprendre l'impact de l'environnement
protéique sur la réactivité du site actif de l'enzyme. Sur le plan des applications, ces nouvelles données faciliteront
l'exploration de la biodiversité des hydrogénases, à la recherche de l'enzyme la plus efficace et la plus stable pour des
utilisations technologiques.
Ce procédé pourrait à terme permettre, via la synthèse d'analogues de sites actifs diversifiés, « d'inventer » de
nouvelles enzymes, des hydrogénases artificielles. Autant de nouveaux catalyseurs potentiels pour les piles à
combustibles de demain ou pour la production d'hydrogène à partir d'énergies renouvelables.
Référence :
G. Berggren, A. Adamska, C. Lambertz, T. Simmons, J. Esselborn, M. Atta, S. Gambarelli, JM Mouesca, E. Reijerse, W.
Lubitz, T. Happe, V.Artero, M. Fontecave (2013). Biomimetic assembly and activation of [FeFe]-hydrogenases, Nature.
Mise à jour le 18 septembre 2014
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