enzymes naturelles

Le 26 juin 2013,
EMBARGO jusqu’au 26 juin, 19h, heure de Paris
COMMUNIQUE DE PRESSE
Technologies de l’hydrogène : un procédé
l’exploitation d’enzymes comme catalyseurs
inédit
pour
Pour la première fois, une équipe de recherche du CEA1, du Collège de France, du CNRS et
de l’université Joseph Fourier à Grenoble, vient de mettre au point un procédé inédit et
efficace qui permet d’activer in vitro une enzyme, l’hydrogénase, présente dans des
microorganismes qui utilisent l’hydrogène comme source d’énergie. Ceci a été possible
grâce à la combinaison d’approches de chimie biomimétique et de chimie des protéines. En
termes d’applications, ces résultats permettront d’exploiter la grande variété des enzymes
hydrogénases issues de la biodiversité, voire à plus long terme « d’inventer » des enzymes
artificielles, catalyseurs potentiels pour les piles à combustibles ou pour la production
d’hydrogène à partir d’énergies renouvelables.
Ces résultats sont publiés online sur le site de la revue Nature le 26 juin 2013.
La production d’hydrogène par électrolyse de l’eau et son exploitation ultérieure comme carburant,
par exemple dans les piles à combustibles, offre des perspectives intéressantes dans le domaine du
stockage des énergies, notamment renouvelables. Mais, ces techniques à la fois performantes et
prometteuses nécessitent l’utilisation de catalyseurs à base de métaux nobles, chers et peu
abondants, comme le platine. Il faut donc trouver des solutions alternatives.
Certains microorganismes, notamment des micro-algues, sont capables de produire de l’hydrogène
ou d’utiliser l’hydrogène comme source d’énergie pour alimenter leur métabolisme. Ils utilisent
comme catalyseur des métalloenzymes, à base de métaux abondants comme le fer. Ces
métalloenzymes douées de propriétés catalytiques remarquables sont appelées hydrogénases.
Elles représentent aujourd’hui des alternatives naturelles au platine pour l’élaboration de
bioélectrolyseurs ou de biopiles à combustible de plus en plus efficaces. Toutefois, les sites actifs de
ces enzymes sont complexes et leur biosynthèse nécessite des machineries biologiques
spécifiques, encore mal connues et mal caractérisées, qui ne fonctionnent efficacement qu’in cellulo.
1
Laboratoire de chimie et de biologie des métaux (unité mixte CEA/CNRS/Université Joseph Fourier) - IRTSV (Institut de
recherches en technologie et sciences pour le vivant) – INAC (Institut nanosciences et cryogénie).
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Des chercheurs du CEA, du Collège de France, du CNRS et de l’université Joseph Fourier à
Grenoble2, membres du Labex ARCANE3, viennent de mettre au point un réactif qui est capable de
transformer, in vitro et avec une grande efficacité, une hydrogénase inactive4 en une hydrogénase
totalement active. Ce réactif original, constitué d’un complexe biomimétique de synthèse (un petit
cluster de fer analogue du site actif) et d’une protéine qui le stabilise, est capable de réagir avec
l’hydrogénase inactive en lui transférant la partie biomimétique synthétique. La structure de cette
dernière est suffisamment proche du site actif naturel pour qu’elle confère à l’enzyme ainsi
reconstituée sa puissance catalytique naturelle. Pour arriver à un tel résultat, les chercheurs se sont
appuyés sur une approche multidisciplinaire combinant chimie organométallique et biomimétique,
chimie des protéines et spectroscopies.
Cette activation « artificielle » des hydrogénases ouvre de formidables perspectives tant en termes
de recherche fondamentale qu’en termes d’applications. Ces résultats permettront de mieux
comprendre l’impact de l’environnement protéique sur la réactivité du site actif de l’enzyme. Sur le
plan des applications, ces nouvelles données faciliteront l’exploration de la biodiversité des
hydrogénases, à la recherche de l’enzyme la plus efficace et la plus stable pour des utilisations
technologiques.
Ce procédé pourrait à terme permettre, via la synthèse d’analogues de sites actifs diversifiés,
« d’inventer » de nouvelles enzymes, des hydrogénases artificielles. Autant de nouveaux catalyseurs
potentiels pour les piles à combustibles de demain ou pour la production d’hydrogène à partir
d’énergies renouvelables.
Vue d’artiste montrant le site actif d’une hydrogénase [FeFe] d’abord assemblé in vitro avant d’être inséré
dans l’enzyme issue d’une micro-algue verte (les atomes de fer, de soufre, d’azote, de carbone et d’oxygène
sont respectivement représentés en orange, jaune, bleu, gris et rouge) © MPI-CEC Mülheim
Référence:
“Biomimetic assembly and activation of [FeFe]-hydrogenases"
G. Berggren, A. Adamska, C. Lambertz, T. Simmons, J. Esselborn, M. Atta, S. Gambarelli, JM Mouesca, E.
Reijerse, W. Lubitz, T. Happe, V.Artero, M. Fontecave.
Contacts presse :
CEA : Coline Verneau – 01 64 50 14 88 – [email protected]
2
En collaboration avec l’Institut Max Planck de Mülheim pour la Conversion Chimique de l’Energie et l’université de la Ruhr
à Bochum, en Allemagne.
3
Le Labex ARCANE est un laboratoire d'excellence dans le domaine de la chimie durable au service de la santé et des
énergies renouvelables qui réunit l'ensemble des acteurs signataires de cette publication.
4
Hydrogénase à laquelle il manque le site actif, on parle d’apo-hydrogénase.
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