Actine - medecine dentaire alger 2014-2015
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Les microfilaments fins d’actine Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Les trois techniques de mise en évidence des MFF d’actine Hélice monocaténaire 6 – 8 nm de diamètre Localisation périphérique: cortex sous membranaire Microfilaments fins d’actine révélés par la MET Coupes minces Balayage Caractéristiques du monomère G Voir planche III P. 16 protéine bivalve un site pour l’ATP/ ADP Extrémité barbue Extrémité pointue Site de liaison à 2 autres monomères G Filament de type hélice monocaténaire déterminé par l’agencement des monomères Actine G Polymérisation Actine F Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Deux variétés de monomère G Gα Musculaire Filaments stables G β, γ Non musculaire Filaments dynamiques Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Biogenèse des MFF d’actine Lieu Points dispersés du hyaloplasme Sous la membrane Sur des filaments déjà formés Molécules Actine G ATP Complexe d’amorce : ARP 2/3 Monomère G-ATP Mécanisme Nucléation : ARP 2/3 + Trimère d’actine G-ATP Ellongation: addition de nouveaux monomère G-ATP stabilisation : apparition d’un fragment de MFF Biogenèse Nucléation Elongation = Croissance Stabilisation Nucléation sur des MFF Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Microvillosité Zonula adhérence Anneau de division Fillipodes du Fibroblaste / cellule mobile Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Propriétés Polarité Dynamique Protéines associées Sensibilité aux drogues Polarité Dynamique Extémité (-) de forme pointue Dépolymérisation rapide Extrémité (+) de forme barbue Polymérisation rapide Coiffe ATP Dynamique: de type tapis roulant Voir schéma 9 P. 58 Plan Ultrastructure et architecture moléculaire Biogenèse Variétés et distribution Propriétés Fonctions Propriétés Polarité Dynamique Protéines associées Sensibilité aux drogues Protéines associées à l’actine Dans les cellules non musculaires Contrôle de la polymérisation Organisation des MF Dans les cellules musculaires Masquage des filaments d’actine Interaction avec le Ca++ fragmentation mouvement Ancrage à la membrane plasmique Interaction avec l’actine pour la contraction Dans les cellules non musculaires Contrôle de la polymérisation Protéines associées au monomère d’actine G Organisation des MF fragmentation mouvement Ancrage à la membrane plasmique Protéines associées au polymère d’actine F Protéines associées au monomère d’actine G Contrôle de la dynamique + Stabilisation Cap Z + Polymérisation Profiline Protéine associées favorable à la polymérisation La profiline Allongement de MFF existant Polymérisation urgente de MFF nouveaux Effet de la profiline Effet de la profiline Situations physiologiques nécessitant une polymérisation rapide La Profiline assurela polymérisation orientés des MFF d’actine dans les cellules mobiles Protéine associées impliquées dans l’organisation Protéines de fasciculation Villine Fimbrine Faisceaux serrés Protéines de réticulation α Actinine Myosine II Faisceaux larges = Faisceaux contractiles Filamine Réseaux Organisation des MFF Organisation moléculaire de l’axe de la microvillosités Les microvillosités sont maintenues par un faisceau serrés de MFF occupant l’axe Les MFF d’actine organisés en faisceaux larges Structures contractiles Zonula adhérens Anneau de cytodierèse Fibres de stress Cas des fibres de stress (voir mouvement amiboïde Interactions moléculaires dans les Faisceaux contractiles Maintenus par α actinine Glissement du MFF Interaction myosine II – Actine L’état gel du hyaloplasme est dû à la réticulation de l’actine en réseau , Points de réticulation de l’actine dans un fibroblaste en mouvement Protéines associées Ancrage à la membrane plasmique fragmentation Gelsoline mouvement Spéctrine Myosine I Myosine II fragmentation Gelsoline Désintégration d’un MFF d’actine par la Gelsoline Ancrage à la membrane plasmique Spéctrine L’interaction actine membrane plasmique via la spéctrine est responsable de la morphologie et de la déformabilité des GR mouvement Myosine I Myosine II Deux isoformes de la myosine interagissent avec les filaments d’actine Répartition des myosine I et II & Interactions avec les MFF Dans le hyaloplasme: Transport Cas du sarcomère: Contraction Cas de l’axe des microvillosités: ancrage Myosine I et trafic vésiculaire La myosine I se déplace sur le MFF d’actine de l’extrémité (-) vers l’extrémité (+) en réalisant une hydrolyse d’ATP pour la phosphorylation de sa tête Myosine II et mouvement amiboïde Myosine II : effet contractile Anneau de cytodièrese Propriétés Polarité Dynamique Protéines associées Sensibilité aux drogues Sensibilité des MFF aux drogues Voir schéma 10 P. 59 Stabilisation Phalloïdine Dépolymérisation Cytochalasine Protéines associées dans la cellule musculaire Protéines de structure du sarcomère Protéines de la contraction Protéines associées dans la cellule musculaire Protéines de structure du sarcomère: organisation et stabilisation des filaments d’actine α Actinine Cap Z Protéines structurales et protéines contractiles Protéines associées dans la cellule musculaire Etat de repos Ca ++ Relâchement Etat d’activité Ca++ Contraction Etat de repos Protéines d’interaction de repos Transition d’un état de repos à un état d’activité FILAMENTS EPAIS DE MYOSINE Les filaments épais forment les disques A des sarcomères dans les myofibrilles Chaque myofibrille est une succession de disques I (Actine ) et de disques A (myosine Filaments épais des sarcomères sur coupes minces Disque I Disque A Strie Z La myosine II est la molécule structurale des filaments épais Site d’interaction avec les monomère G d’un MFF Site ATPasique Structure moléculaire de la myosine II La phosphorylation entraine un changement conformationnel qui induit l’assemblage Auto assemblage des molécules de Myosine II en filaments bipolaires Phosphorylation
