Annales de biochimie thematique 1

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Annales de Biochimie (UE 1) - Thématique
Table des matières
Présentation de la Biochimie ............................................................................................................................................ 2
Conseils pratiques et méthodologiques pour la Biochimie .............................................................................................. 4
Protéines ........................................................................................................................................................................... 5
Glucides .......................................................................................................................................................................... 15
Lipides ............................................................................................................................................................................. 23
Enzymologie.................................................................................................................................................................... 31
Biologie moléculaire ....................................................................................................................................................... 41
Métabolisme ................................................................................................................................................................... 55

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Présentation de la Biochimie
La Biochimie constitue, avec la Chimie, le programme de l’UE1 (Atomes – Biomolécules – Génome –
Bioénergétique – Métabolisme).
Elle représente 30 questions sur 50, à l’épreuve d’UE1 d’une durée de 2 heures, soit 60 % de cette dernière.
Pour information, les coefficients de l’UE1 sont les suivants :
Indifférencié
Médecine/Kinésithérapie
Odontologie
Pharmacie
Sage-Femme
4
3,5
3,5
4
2,5
La Biochimie se décompose en 6 grandes catégories :
- Protéines (5 à 6 questions, selon les années) : étude des acides aminés, des peptides et des protéines en
long, en large et en travers. Les structures et les caractéristiques des molécules seront à connaître sur le bout
des doigts, en particulier les acides aminés. Il s’avère très important d’assister à l’ED relatif à cette sous-partie,
notamment pour s’entraîner aux exercices-types y correspondant (application des connaissances à
l’électrophorèse, à la division de peptides, etc), car ils ne sont pas vus lors des cours magistraux.
- Glucides (3 à 4 questions, selon les années) : études des sucres et de leur métabolisation au sein de
l’organisme. Il est important d’être familiarisé avec la logique de la structure concernant les principaux
glucides, et ce dans toutes les représentations possibles (Fisher, Haworth…). Il est également nécessaire de
connaître parfaitement les processus de glycolyse et de gluconéogenèse (étapes essentielles,
enzymes/molécules mises en jeu…).
- Lipides (5 à 6 questions, selon les années) : études des acides gras et des diverses catégories de lipides
présentes dans l’organisme. Le programme est complexe, car les lipides sont subdivisés en plusieurs familles
qui ont leurs structures et caractéristiques propres qu’il faudra connaître. En dehors des structures
moléculaires, il faudra retenir les détails, par exemple en ce qui concerne les pathologies relatives aux lipides
et le mécanisme de synthèse du cholestérol.
- Enzymologie (3 à 4 questions, selon les années) : étude des réactions enzymatiques, notamment les
cinétiques réactionnelles. Sans doute une des parties les moins complexes du programme, les notions à
apprendre n’étant pas très difficiles à assimiler. Néanmoins, il est important d’être familiarisé avec les
exercices-types. En effet, les connaissances du cours ne suffisent pas, il faut également faire preuve de logique
en sachant les appliquer à des cas concrets, notamment en prélevant les informations nécessaires dans les
documents (courbes, tableaux de données, etc…). Il est évident qu’il ne faut surtout pas faire l’impasse sur les
formules. En bref, malgré la simplicité de cette partie, il serait dommage de la sous-estimer en la négligeant,
car ce sont des points faciles à prendre pour peu que l’on ait été attentif en cours.

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- Biologie Moléculaire (8 à 9 questions, selon les années) : étude sous toutes les coutures de l’ADN et de
ses constituants, de leurs rôles, des mécanismes dans lesquels ils sont impliquées (transcription, traduction,
…). Le programme peut s’avérer assez complexe à assimiler, d’autant plus qu’il arrive en fin de semestre… La
réussite à cette épreuve repose principalement sur une connaissance « par cœur » du cours. Il est donc
intéressant d’être particulièrement attentif lors des cours magistraux, d’autant plus que l’UE Spé « Méthodes
d’Etudes et d’Analyse du Génome » enseignée lors du second semestre repose sur la biologie moléculaire.
- Bioénergétique (4 à 5 questions, selon les années) : études du métabolisme et des réactions chimiques
de l’organisme, mettant en jeu – entre autres – les glucides et les lipides et des enzymes. Autrement dit, une
grande partie du programme aura déjà été vue, d’une manière ou d’une autre. Toutefois, certaines réactions
seront nouvelles, notamment le cycle de Krebs, et seront à connaître par cœur. Essayez autant que possible
de voir ces cours un peu en avance au cours du semestre, car ils figurent parmi les derniers enseignés. Par
conséquent, ils sont souvent insuffisamment appris, ce qui est dommage car les questions ne sont pas d’une
grande difficulté une fois le cours su.

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Conseils pratiques et méthodologiques pour la Biochimie
 D’une manière générale, la Biochimie, c’est beaucoup de « par cœur », du moins c’est sa réputation. En
effet, toutes les structures des molécules, les propriétés, les mécanismes d’action des réactions, les
formules d’enzymologies, etc, seront à savoir.
 Attention cependant, il ne servira à rien de vouloir se caler un maximum d’informations dans la tête à tout
prix sans avoir d’abord pris le temps de comprendre de quoi il retourne. Inutile d’apprendre simplement
la structure d’une molécule telle qu’elle nous est présentée sur le poly, si l’on ne parvient pas d’abord à
visualiser sa configuration dans l’espace par exemple. De même, pour apprendre une suite de réaction, il
est important de comprendre chaque étape au préalable, c’est-à-dire les molécules/enzymes mises en jeu,
le mécanisme réalisé, l’endroit où a lieu la réaction en question, etc. Cela peut d’abord apparaître comme
une perte de temps, mais au contraire, le cours sera assimilé plus durablement de cette façon. En bref,
malgré les apparences, les Biochimie est davantage une discipline de compréhension que de simple
apprentissage.
 Essayez autant que possible de connecter vos connaissances, notamment entre Métabolisme et
Protéines/Glucides/Lipides. Une des difficultés majeures de la Biochimie, et de l’UE1 en général (et de la
PACES en général en fait), est qu’elle englobe un programme très vaste. C’est pour cela qu’il peut être
intéressant de lier certaines parties du programme entre elles.

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Protéines
Décembre 2010
1) Donner la combinaison qui ne contient que des réponses exactes.
A. L’alanine présente une chaîne latérale ramifiée.
B. La leucine est un acide aminé hydrophobe.
C. L’isoleucine possède 2 carbones asymétriques.
D. L’isoleucine est nécessaire à la formation de l’hémoglobine.
E. Le tryptophane est un acide aminé très présent dans la constitution des protéines.
F. Le tryptophane est un acide aminé soufré.
A = A + C + F
B = B + C + E
C = B + C + D
D = C + D + F
E = B + C + F
F = A + B + E
2) Donner la combinaison qui ne contient que des réponses exactes.
A. La sérotonine est obtenue par décarboxylation du tryptophane hydroxylé en position 5 du benzène.
B. La sérotonine joue un rôle essentiel dans la biosynthèse de la mélanine.
C. La lysine est un précurseur de d’hormones thyroïdiennes.
D. La maladie de Basedow est caractérisée par une hyperthyroïdie.
E. L’hyperthyroïdie peut provoquer des changements de rythme cardiaque.
F. L’histamine est une histidine carboxylée.
A = A + D + F
B = D + E + F
C = A + B + D
D = B + C + D
E = A + D + E
F = A + B + F
3) Donner la combinaison qui ne contient que des réponses exactes.
A. L’hélice alpha est stabilisée par la présence de liaisons de Van der Waals.
B. L’hélice alpha s’élève de 0,15 nm par résidu.
C. L’hélice alpha compte 6,3 résidus par tour.
D. L’hélice alpha est stabilisée par des acides aminés à chaîne latérale neutre t à faible encombrement stérique.
E. L’hélice alpha est présente dans les protéines membranaires.
F. Le pas de l’hélice alpha est de 0, 15 nm.
A = A + D + F
B = B + C + D
C = C + D + E
D = B + D + E
E = A + D + E
F = C + E + F