Sujet UE 1 29.09.12populaire

TUTORAT SANTE DE PSA
CORPORATION DES ETUDIANTS EN MEDECINE DE PARIS 6
Concours Blanc PAES
SAMEDI 29 SEPTEMBRE 2012
UE 1 : CHIMIE, BIOCHIMIE, BIOLOGIE MOLECULAIRE
Durée : 1h00
Documents et calculatrices interdits
RECOMMANDATIONS IMPORTANTES
AVANT DE COMMENCER L’EPREUVE
Pour cette épreuve, vous disposez d’un fascicule qui comprend 10 pages en
comptant celle-ci :
-
10 pages numérotées de 1 à 10 et comportant 30 QCM.
Les QCM de 1 à 14 correspondent à l’épreuve de Chimie.
Les QCM de 15 à 30 correspondent à l’épreuve de Biochimie.
Les réponses aux QCM se feront sur une feuille prévue à cet effet.
Assurez-vous que le fascicule comporte bien 10 pages en comptant celle-ci. Dans le cas
contraire prévenez immédiatement un tuteur
AUCUNE RECLAMATION NE SERA ADMISE PAR LA SUITE
OBLIGATIONS CONCERNANT LA FEUILLE DE REPONSES AUX QCM
Vous devez absolument utiliser un stylo ou feutre noir pour cocher votre réponse définitive
sur la feuille de réponses. Il est vivement conseillé de remplir tout d’abord cette feuille au
crayon (vous pouvez gommer) puis de repasser les réponses à l’encre. Les feuilles de
réponses remplies au crayon seront affectées de la note zéro. Vous ne devez normalement
remplir que la première des deux lignes prévues pour chaque question. En cas d’erreurs
multiples il vaut mieux remplir une nouvelle feuille sur laquelle vous devrez reporter vos
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Ne peut être vendu ou utilisé dans un but commercial sous peine de poursuite.
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en cas d'une éventuelle relecture par un professeur.
1
Chimie Générale
Question 1 : Parmi les affirmations suivantes, indiquez celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
79
A. L’ion bromure 35 Br - possède 54 neutrons, 35 protons et 35 électrons.
B. Deux éléments chimiques appartenant à une même famille possèdent le même
nombre d’électrons de valence.
C. Le chrome (24Cr) et le cuivre (29Cu) font partie des exceptions à la règle de

Klechkowski
(n+l) minimal.
D. Dans la classification périodique des éléments, l’électronégativité augmente de droite
à gauche dans une période et de bas en haut dans une colonne.
E. Pour un électron, le passage d’un niveau d’énergie à un autre s’accompagne
uniquement de l’absorption d’un photon d’énergie.
Question 2 : Soit X un atome neutre dont la configuration est la suivante : 1s2 2s2 2p5 3s1
A.
B.
C.
D.
E.
X contient un électron célibataire
Le numéro atomique de X est 10
X est dans son état fondamental
X n'est pas dans sa configuration la plus stable
X doit gagner de l'énergie pour devenir 1s2 2s2 2p6
Question 3 : Soient les énergies de première ionisation suivantes :
1) 6,0
2) 8,3
3) 5,8
Les attribuer aux éléments suivants de la colonne du bore : a) 5B b) 13Al c) 49In
A. 2-a ; 1-b ; 3-c
B. 1-a ; 2-b ; 3-c
C. 3-a ; 1-b ; 2-c
D. 1-a ; 3-b ; 2-c
E. 2-a ; 3-b ; 1-c
Question 4 : Parmi les propositions suivantes relatives à l’atomistique, laquelle (lesquelles)
est (sont) exacte(s) :
A. Le nombre de neutrons moins le nombre de nucléons correspond au nombre de
protons.
B. 1u est environ égal à la masse d’un électron.
C. Le nombre quantique secondaire l définit la forme de l’orbitale.
D. Un atome à l’état solide peut subir une ionisation.
E. Dans une même famille, lorsque le nombre de charge diminue, la distance noyauélectrons périphériques diminue.
Question 5 : Le soufre a pour numéro atomique Z=16
Quelle(s) est(sont) la(les) proposition(s) exacte(s) ?
A.
B.
C.
D.
E.
L’ion le plus probable du soufre est S4+
L’ion le plus probable du soufre est S2+
L’ion le plus probable du soufre est S2L’ion le plus probable du soufre est SAucune des réponses précédentes n’est exacte
2
Question 6 : Il existe 2 isotopes naturels stables du soufre : le premier de masse molaire
32,0 g.mol-1 (abondance : 95,0 %) et le second de masse molaire M inconnue (abondance :
5,0 %). La masse atomique du soufre naturel est 32,1 u.m.a.
Quelle est la masse atomique du second isotope naturel du soufre ?
A.
B.
C.
D.
E.
M = 32,2 g.mol-1
M = 0,10 u.m.a
M = 0,10 g.mol-1
M = 33,0 u.m.a
M = 34,0 u.m.a
Question 7 : Parmi les propositions suivantes, les/laquelle(s) sont exactes ?
A. L’atome de Vanadium, de numéro atomique 23 appartient à la colonne 4.
B. Si l=3, l définit la sous-couche électronique f et on a 7 cases quantiques.
C. Sans connaitre leur électronégativité, on peut en déduire le classement des atomes
suivants par électronégativité croissante ainsi : Sr(Z=38), Ca(Z=20), Sc(Z=21),
Mg(Z=12).
D. L’atome neutre X de configuration électronique 1s2 2s2 2p6 3s2 3p6 3 d10 4s2 4p6
4d10 5s1 est dans sa configuration la plus stable.
E. Le numéro atomique de l’alcalin suivant Na (Z=11) est 19.
Question 8 : Concernant les liaisons chimiques :
A. Les liaisons hydrogènes sont des liaisons de type covalentes.
B. L’interaction de Keesom nécessite deux molécules ayant un moment dipolaire
permanent.
C. Des liaisons hydrogènes intermoléculaires peuvent modifier la température
d’ébullition d’une solution.
D. Lors d’une liaison ionique il y a mise en commun d’un ou plusieurs électrons.
E. Les interactions ioniques sont possibles lorsque la différence d’électronégativité entre
deux atomes est très grande (supérieure à 2).
Question 9 : Parmi les affirmations suivantes, indiquez celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
A. L’atome d’oxygène de la molécule d’eau H2O est de géométrie de base tétraédrique
et de formulation VSEPR AX2E2.
B. L’atome de Bore de la molécule de trifluorure de bore BF3 est de géométrie AX3 avec
un angle de valence α < 120°.
C. Les liaisons Hydrogènes inter et intramoléculaires stabilisent les molécules en
diminuant notamment la température d’ébullition et la viscosité.
D. Toute molécule chimique adopte la géométrie qui la rend la plus stable donc celle
pour laquelle l ‘énergie totale est la plus élevée.
E. Lorsque l’indice de liaison Nl diminue, l’énergie de dissociation Ediss de la liaison
diminue et la distance interatomique augmente.
Données : 1H, 5B, 8O, 9F
3
Question 10 : Parmi les propositions suivantes, les/quelle(s) sont exactes :
A. Cl₂ est plus polarisable que I₂
B. L’énergie d’interaction de Debye entre deux dipôles permanents a pour formule :
Ed= -Kd ((µ² x α)/ (T x r⁶))
C. L’interaction de London de Cl₂ est plus grande que celle de Br₂
D. La molécule de Cl₂ met en jeu une liaison covalente
E. Le nombre total de doublets de la molécule de H₃O⁺ est 4
Question 11 : Parmi les propositions suivantes les/laquelle(s) sont/est exacte(s)
A.
B.
C.
D.
E.
La formule VSEPR du COCl₂ est AX₃E₂
La formule VSEPR du COCl₂ est AX₃
L’angle α du COCl₂ est égal à 120°
COCl₂ est apolaire
L’angle α du CO₂ est supérieur à celui du COCl₂
Question 12 :
Parmi les affirmations suivantes, indiquez celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
A. La meilleure représentation de Lewis de la molécule HCO3- (bicar pour les intimes) est la
molécule suivante :
B. La meilleure représentation de Lewis de la molécule HCO3- est la molécule suivante :
C. La meilleure représentation de Lewis de la molécule HCO3- est la molécule suivante :
D. La meilleure représentation de Lewis de la molécule HCO3- ne figure pas dans les
réponses proposées.
E. Selon la théorie VSEPR, la géométrie de la molécule HCO3- est de type AXE3 (l’atome
portant la charge – est considéré comme l’atome central).
4
Question 13 :
Le phosphate inorganique est une molécule entrant dans la composition de l’ADN. Une des
formules possibles est HPO42-, donner la formule de Lewis la plus stable de cette molécule.
A-
B-
C-
D-
E-
Question 14 : A partir des données du tableau, donner les affirmations exactes :
Moment dipolaire
réel (Debye)
NaCl
H-F
9
2
Distance interatomique (pm)
Moment dipolaire
ionique (Debye)
92
10
HBr
140
6,72
Pourcentage ionique
12,3%
A. Le moment dipolaire ionique de la liaison HF est environ 4,42 D.
B. La distance inter-atomique dans la liaison Na-Cl est environ 2,1 Å.
C. La liaison H-Br possède un pourcentage de liaison ionique plus élevé que la liaison
H-F.
D. La liaison H-Br possède un moment dipolaire valant environ 0.83 D.
E. Aucune réponse exacte
5
Biochimie
Question 15 : On désire isoler une protéine P présente uniquement dans les mitochondries
des cellules. Pour cela, on soumet un homogénat cellulaire à une centrifugation différentielle.
Indiquez quelle(s) fractions(s) contien(nen)t cette protéine P :
A.
B.
C.
D.
E.
Le culot d’une centrifugation 1 000xg, 10 min.
Le surnageant d’une centrifugation 1 000xg, 10 min.
Le culot d’une centrifugation 20 000xg, 20 min.
Le surnageant d’une centrifugation 20 000xg, 20 min.
Le culot d’une centrifugation 80 000xg, 60 min.
Question 16 : Concernant les différentes chromatographies en général, quelle(s) est (sont)
la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. Lors d'une chromatographie par filtration sur gel, les protéines qui tombent en
premier sont les plus petites.
B. Deux protéines possédant à la fois la même charge et le même poids moléculaire ne
peuvent pas être séparées par chromatographie.
C. Dans une colonne de chromatographie par échange d'ions dont le support est
composé de billes chargées négativement, ce seront les protéines dont le pI est
élevé qui sortiront en dernier.
D. Dans une colonne de chromatographie par échange d'ions dont le support est
composé de billes chargées négativement, les protéines riches en arginine sortiront
parmi les dernières.
E. Les chromatographies contiennent une phase mobile (les billes) et une phase fixe.
Question 17 : Concernant les différentes stratégies d’étude des protéines, indiquez la(les)
proposition(s) qui est (sont) exactes :
A. L’électrophorèse bidimensionnelle permet de séparer les protéines d’une cellule
selon deux dimensions : leur taille puis leur pI.
B. Dans une chromatographie échangeuse d’ions dont la phase fixe est chargée
positivement, une protéine de pI=3 sortira après une protéine de pI=5.
C. L’électrophorèse SDS-PAGE est une électrophorèse bidimensionnelle basée sur la
rupture des liaisons faibles.
D. La spectrométrie de masse permet de déterminer la composition en acides aminés
d’une protéine de façon précise, ainsi que la séquence approximative des protéines.
E. La diffraction des rayons X permet de connaître la structure spatiale de toutes les
protéines d’une cellule.
6
Question 18 : On donne l’électrophorèse bidimensionnelle suivante :
Parmi les propositions suivantes, indiquez celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
A.
B.
C.
D.
La première dimension a été réalisée pour une valeur de pH donné.
La protéine indiquée par la flèche est majoritaire dans cet échantillon.
La protéine indiquée par la flèche possède un pI le très peu acide.
La deuxième dimension de l’électrophorèse permet de séparer les protéines qui ont
le même pI, mais des poids moléculaires différents, après traitement au βmercaptoéthanol.
E. Dans la deuxième dimension, plus une protéine est petite, moins elle migre loin.
Question 19 : Une protéine M purifiée est analysée par électrophorèse SDS – PAGE. Une
première migration réalisée sans β-mercatoéthanol met en évidence 3 bandes de 120, 90 et
30 kDa. Une deuxième migration réalisée en présence de β-mercatoéthanol révèle 1 seule
bande de 30 kDa. Indiquez parmi les propositions suivantes concernant la protéine M
celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
Elle est constituée d’au moins 10 sous unités.
Sa masse moléculaire pourrait être 200 kDa.
Au moins 7 sous unités sont reliées par des ponts disulfures.
La protéine M est constituée d’une sous unité de 120 kDa, d’une sous unité de 90
kDa et d’une sous unité de 30 kDa.
E. La protéine M est constituée uniquement de sous unités de 30 kDa.
A.
B.
C.
D.
Question 20 : Indiquez parmi les propositions concernant la spectrométrie de masse celle(s)
qui est (sont) exacte(s) :
A. Elle ne permet pas la détermination de la séquence des peptides et des protéines
mais l'ordre dans lequel sont enchaînés les acides aminés.
B. C'est la méthode la plus utilisée pour analyser la composition chimique d'une
protéine.
C. Elle permet de déterminer avec une très grande imprécision la masse d'une
molécule.
D. La quantité à utiliser est de l'ordre de quelques moles.
E. Elle permet de déterminer la composition en acides aminés des protéines.
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Question 21 : Parmi les propositions suivantes, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s)
correcte(s) ?
A. L'équation d' Henderson-Hasselbach s'écrit : pH = pKa + log ([HA]/ [A-]).
B. Les liaisons hydrophobes sont principalement dues à la faible affinité de l'eau pour
elle-même.
C. Les liaisons salines se forment entre molécules chargées.
D. Les liaisons hydrogènes se forment entre molécules apolaires chargées ou non.
E. Les liaisons hydrogènes ayant l’atome d’azote pour donneur sont plus longues que
les liaisons hydrogènes ayant l’atome d’azote pour accepteur.
Question 22 : Concernant la structure des protéines en général :
A. Les protéines contiennent majoritairement des L acides aminés.
B. Le tryptophane appartient au groupe indol.
C. La méthionine peut former des ponts disulfures inter et intra moléculaire, par
oxydation.
D. La thréonine est un acide aminé à chaîne latérale aromatique.
E. L’histidine est ionisée à pH6.
Question 23 : Parmi les acides aminés suivants, lequel(s) possède(nt) un caractère
aromatique ?
A.
B.
C.
D.
E.
Phénylalanine
Alanine
Cystéine
Arginine
Tryptophane
Question 24 : Indiquez parmi les propositions suivantes concernant l’acide glutamique,
celle(s) qui est (sont) exacte(s) :
A.
B.
C.
D.
E.
Il possède une chaine latérale ionisée à pH 7.
Il possède une chaine latérale polaire.
Il possède une charge globale positive à pH 7.
Il possède une fonction amide.
Il possède un cycle aromatique.
Question 25 : Le pKa des acides aminés polaires ionisables sont les suivants : Asp=3,9 ;
Glu=4,1 ; His=6,0 ; Lys=10,5, Arg=11,5. On cherche la nature en acide aminé d’une protéine
qui en possède six. A pH=7,0, sa charge est globalement positive, on sait qu’elle peut former
un pont disulfure et n’absorbe pas les UV. Quelle(s) est (sont) la (les) séquence(s)
possible(s) de cette protéine ?
A.
B.
C.
D.
E.
Asp-His-Cys-Pro-Cys-Trp
Tyr-His-Cys-Phe-Lys-Glu
Cys-Gln-Lys-Cys-Arg-Ser
Arg-Cys-Gly-Lys-Val-Cys
Cys-Ala-Cys-Asp-Glu-Arg
His= Histidine ; Tyr = Tyrosine; Cys = Cystéine ; Ala = Alanine ; Arg = Arginine ; Trp =
Tryptophane ; Asp = Acide Aspartique ; Pro = Proline ; Glu = Acide Glutamique ; Gln :
Glutamine ; Ser : Sérine
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Question 26 : Un peptide est caractérisé par la séquence suivante :
(Nt) Gly-Thr-Cys-Ala-Arg-Ala-Trp-Asp-Pro-Glu. (Ct)
Indiquez parmi les propositions suivantes concernant ce peptide celle(s) qui est (sont)
exacte(s) :
A.
B.
C.
D.
Il présente une charge globale négative à pH7.
Il porte une seule charge positive à pH7.
L'action de la chymotrypsine donne naissance à 3 fragments.
On peut déterminer sa concentration en solution par mesure de l'absorption de la
lumière ultraviolette.
E. L’action de la trypsine donne naissance à deux fragments.
Gly = Glycine ; Thr = Thréonine ; Cys = Cystéine ; Ala = Alanine ; Arg = Arginine ; Trp =
Tryptophane ; Asp = Acide Aspartique ; Pro = Proline ; Glu = Acide Glutamique
Question 27 : Concernant la cystéine et parmi les propositions suivantes, laquelle
(lesquelles) est (sont) exacte(s) :
A.
B.
C.
D.
E.
C'est un acide aminé non polaire.
Elle permet de former des ponts disulfures par réduction de la fonction soufrée.
Le pont disulfure est détruit par le β-mercaptoéthanol.
Elle possède un groupement thiol.
Elle contient, tout comme la méthionine, un atome de soufre.
Question 28 : Parmi les propositions suivantes concernant la liaison peptidique, quelle(s)
est (sont) celle(s) qui est (sont) exacte(s) ?
A.
B.
C.
D.
E.
L’angle φ caractérise la liberté de rotation entre le Cα et l’azote amidique.
L’orbitale π de la forme hybride recouvre les atomes C,N et H.
La liaison est caractérisée par trois angles : φ , ψ et Ω.
La liaison peptidique est covalente.
La configuration TRANS est moins observée que la configuration CIS, qui est plus
stable.
Question 29 : Concernant la structure des protéines en général :
A.
B.
C.
D.
E.
L’hélice α droite est la structure secondaire la plus fréquente.
Les boucles ont tendance à se situer vers l’intérieur des protéines.
Le feuillet β anti-parallèle est plus stable que le feuillet β parallèle.
Les agents dénaturants provoquent la rupture des liaisons covalentes.
La structure primaire est déterminée par le gène.
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Question 30 : Parmi les réponses proposées, choisissez la (les) réponse(s) correcte(s) :
A. La mutation au niveau de la séquence peptidique n’a de conséquence que sur la
séquence primaire, c’est-à-dire l’enchaînement des acides aminés entre eux.
B. L’hélice alpha-droite peut être privilégiée par certains acides aminés : les hélices
alpha-droite étant très fréquentes.
C. Toutes les protéines ont une structure quaternaire.
D. Les boucles et les coudes sont des structures régulières, répétitives permettant de
connecter les différentes structures secondaires.
E. Les structures secondaires irrégulières ont tendance à se situer vers l’extérieur des
protéines pour contracter des liaisons hydrogène avec le milieu aqueux.
Fin de l’épreuve ;)
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