Chapitre I: Les différentes classes de protéines

Chapitre I: Les différentes classes de protéines
Les protéines peuvent être classées sur la base de:
¾leur solubilité dans des solutions salines
¾leur forme
¾leur fonction biologique
¾leur mobilité électrophorétique ou leur coefficient de sédimentation
¾leur structure 3D

Chapitre I: Les différentes classes de protéines
I.1. Structures à domaine alpha
Myoémérythrine
myoglobine
¾Classe de structure la moins représentée
¾Faisceaux d’hélices alpha reliées par des boucles
¾Faisceaux de quatre hélices ou reploiement globine.
Sous-unité de la protéine Rop
2 hélices alpha antiparallèles
boucle de 3 acides aminés
Protéine Rop
Dimère
Faisceaux de 4 hélices

Chapitre I: Les différentes classes de protéines
Chaînes latérales hydrophobes
Chaînes latérales hydrophiles
Les hélices adjacentes dans la
séquence et dans la structure 3D
Les centres actifs sont localisés
au centre du faisceau dans la
zone hydrophobe
Cytochrome b562 Myoémérythrine
Atome de fer
Faisceaux de quatre hélices.

Chapitre I: Les différentes classes de protéines
Reploiement globine ou pli de la globine
9Faisceau de 8 hélices, orientations
différentes
9Entre 7 et 28 résidus
9Hélices adjacentes dans la séquence pas
forcément dans la structure
9Conservation de la structure 3D dans
différentes espèces avec homologie de
séquences de 16 à 99%
9Contacts hélice-hélice et hélice-hème:
conservation absolue de l’hydrophobicité des
résidus

Chapitre I: Les différentes classes de protéines
I.2. Structures Bêta antiparallèles
Superoxyde dismutase
8 brins βantiparallèles cœur hydrophobe
¾2ème plus grand groupe de structure
¾Comprend des enzymes, des
protéines de transport, les anticorps
et des protéines d’enveloppe virale
¾Brins bêta antiparallèles (4 à plus
de 10) arrangés en 2 feuillets
¾Structure en tonneau
rubredoxin Région constant Région variable
des Ig
préalbumine
Superoxyde
dismutase Concanavaline A Chymotrypsine