Chapitre 5 – Communication cellulaire chimique et leur régulation

Chapitre 5 – Communication cellulaire chimique et leur régulation
- La Cellule est capable de reconnaitre certains signaux cellulaires et de s’adapter en fonction de ces
derniers.
- Activation des cascades de signalisation intra cellulaire qui va atteindre une protéine cible :
- Enzyme du métabolisme : Altération du métabolisme.
- Protéine de régulation : Altération de l’expression génique.
- Protéine du cytosquelette : Altération des structures.
- La plupart des cellules ont besoins de signaux pour rester en vie.
- Ces signaux qui agissent vont agir sur la survie, la division ou la différenciation cellulaire.
- Lorsqu’elles n’ont plus de signaux, les cellules induisent un programme de mort cellulaire.
I – Introduction : Trois voies de communication
A) Signalisation à distance par sécrétion de médiateurs chimiques.
- Il y a 2 grands types de molécules qui vont induire des signaux.
1 - Cas des protéines hydrophiles.
- Ces molécules hydrophiles peuvent circuler librement dans le sang. Elles ne nécessitent donc pas de
transporteurs membranaires.
- Récepteur transmembranaires à la surface d’une cellule qui va reconnaître les molécules.
2 - Cas des molécules hydrophobes
- Association des molécules à des transporteurs.
- Mais comme elles sont hydrophobes, elles traversent directement la membrane.
B) Signalisation entre cellule par des molécules associées à la membrane.
- Ancrage d’une protéine membranaire qui contient une molécule de signalisation associées à la
membrane. Cette molécule se fixe à une récepteur présent sur la membrane de la cellule cible.
C) Signalisation de cellules a cellules via des jonctions communicantes.
- Echange de matériel via des canaux
- importance dans les cellules cardiaques et hépatiques.
II- Principes Généraux de la communication chimique.
A) Classification selon la distance parcourue par la molécule de signalisation
1 – Signalisation Endocrine.
- Les molécules sont en général diluées dans le sang. Les récepteurs correspondant à ces molécules
sont donc à très grande affinité. Ce qui ne sera pas le cas dans d’a
2 – Signalisation synaptique
- Signalisation à faible distance.
- On a un corps cellulaire d’un neurone qui doit faire des axones (prolongement cytoplasmique) qui
vont se mettre au contact d‘une cellule cible : Formation d’une synapse qui permet un échange de
signaux via des molécules (Neurotransmetteurs.)
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- La communication entre Neurone est donc chimique et Electrique. Mais les Synapses en elles-même
sont bien chimiques.
- La Synapse est donc une jonction qui permet la communication entre une cellule nerveuse et une
autre cellule (Nerveuse ou pas.) Dans une Synapse chimique, le signal est formé par libération de
molécule (NT) contrairement au synapse électrique où le signal est directement électrique (Jonction
communicante qui intervienne pour ce type de transmission de signal.)
3 – Signalisation paracrine et autocrine.
- Paracrine : Une cellule émet une molécule de signal sur les autres cellules environnantes.
- Autocrine : Signal dans la même cellule ou sur des cellules de même type.
- Médiateur a action locale interviennent également pour moduler les signaux.
4 – Récepteurs sur ou dans les cellules cibles.
- Définition de Récepteur.
- Récepteur intracellulaire
B) Caractéristiques de la signalisation chimique
1 – Signalisation endocrine par sécrétion d ‘une hormone qui agit sur des cellules cibles qui portent
un récepteur spécifique de l’hormone.
- Diffusion des molécules de type Hormone dans le sang par les cellules endocrine.
- Grande affinité du récepteur pour son ligand.
2 – Signalisation synaptique par libération d’une molécule qui agit sur les cellules cibles selon le
mode synaptique ou paracrine.
- Chaque neurone, en fonction de son arborisation, contact les cellules qui l’intéressent.
- On va créer des réseaux de Neurones qui vont échanger des NT, échange très rapide.
- Ce mode de fonctionnement permet d’avoir des échelles de temps de l’ordre de la ms.
 Contrairement de l’hormone où on est , en terme de temps, en minute ou en heure !
3 – Réponses différentes au même signal chimique
3.1 – Mécanisme qui présente un seul récepteur
- A l’intérieur de la cellule, on va avoir des effets différents par modulation interne.
3.2 – Mécanismes qui présnetent plusieurs récepteurs
- Cas de l’Acétylcholine.
- Ce sont les mêmes récepteurs qui vont induire des effets différents selon les tissus sur lesquels se
fixer les molécules.
4 – Réponse rapide et fugace ou réponse lente et durable.
- Si X et Y sont 2 molécules dont la concentration est de 1 000 / Cellules.
-Y:
- synthétisée et dégradée : 100/secondes
- durée de vie moyenne : 10 sec.
-X:
- synthétisée et dégradée : 10/secondes
- durée de vie moyenne : 100 secondes.
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- Si j’augmente X et Y d’un facteur 10, Le changement de leur durée de vie, Au bout d’une seconde :
- Y aura augmenté sa concentration de 900 molécules.
- X aura augmenté sa concentration de de 90 molécules.
- Voir les graphiques sur le cours.
6 – Destruction récupération et immobilisation des médiateurs à action locale.
7 - Plusieurs sortes de molécules signalisation Hydrophobes
7.1 – Molécules hydrophobes
- Beaucoup dérivent du Cholestérol.
- Régule l’expression des gènes.
- Acide rétinoïque : Molécule de signalisation qui est importante pour la mise en place des organes au
cours du développement.
7.2 - Molécules gazeuses
- Le Monoxyde d’Azote agit sur la Dilatation des vaisseaux (Action sur les tissus musculaires lisses qui
entourent les vaisseaux sanguins.)
- GMP Cyclique : le Phosphate est lié 3’ et 5’ du Ribose.
- Explication de l’action du NO dans la dilatation des VS.
- Angine de Poitrine : Activation du NO et donc relaxation des muscles.
 On prescrit du Trinitrine.
- Viagra : Inhibiteur de la Phospho-Diesterase.
8 – Deux types de récepteurs
8.1 – A Activité intranucléaire.
- Grande famille des Stéroïdes ont ce type d’activité.
- Le Cortisol.
- La Testostérone.
- Thyroxine.
- Oestradiol.
- Vitamine D.
- Les Récepteurs à activité nucléaire ont des protéines qui ont des sites de liaisons à l’ADN.
- Les Facteur de Transcription ont une structure modulaire. Ils possèdent des domaines !
- De liaison à l’ADN
- De régulation de la transcription
- De liaison au ligand.
- La plupart des récepteurs connus ont le même domaine de la liaison à l’ADN (qui est une séquence
de – de 10 nucléotides.)
- Lorsque le ligand est absent, ce récepteur inactive l’expression du gène. Lorsque le ligand arrive, il
va activer l’expression du gène.
- Ces récepteurs nucléaires sont donc modulés de « répresseurs » à « activateurs » par cette liaison
du ligand.
- On a réussi à déterminer la structure d’un récepteur nucléaire par Cristallographie (Laboratoire de
Strasbourg.)
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- Il y a 2 types de réponses :
-Réponse primaire : L’Hormone se fixe, le récepteur devient activateur, les gènes produisent
des ARNm produit en protéine la synthèse d’ARNm ne dépend pas des protéines produites.
-Réponse Secondaire : Parmi les gènes activés par le récepteur, certains gènes vont réguler
d’autres gènes. C’est une réponse retardée par rapport à la première réponse.
8.2 – Porté par la membrane plasmique
- Fixe des molécules hydrophiles incapables de rentrer dans le Cytosol.
- Trois sortes :
- Canaux ioniques : Ouverture du canal lorsque fixation de la molécule.
 Exemple de l’Acétyl Choline qui en se fixant permettent le passage de Sodium dans le Cytosol.
(Type Nicotinique).
- Les Récepteurs couplés aux protéines G. Ces récepteurs fonctionnent avec une cascade de
réactions. Un récepteur, fixé dans la membrane, va voir une molécule se fixer dessus. La Protéine G
associée va lier le GTP. Ces protéines G sont liées aux membranes par la liaison covalentes de lipides.
Ces protéines G vont transmettre le message en agissant soit sur une enzyme (Adénylyl Cyclase) soit
sur des canaux ioniques. C’est la plus grande famille de récepteurs qui permettent beaucoup de
phénomène (Olfaction.)
 Récepteurs muscariniques sont des récepteurs couplés à la protéine G.
- Les récepteurs couplés à une activité enzymatique (Récepteurs des Kinases) qui
fonctionnent tous de la même façon (forme de dimère.) Réunification d’un dimère puis activation
d’un domaine catalytique. Fonctionnement par des Hétéro-dimère ou Homo-dimère (MAIS le
résultat sera identique.)
9 – Activité des récepteurs relayés par des petites molécules.
- Si un réseau de protéines de signalisation intracellulaire.
 Permet de percevoir un message, (Il suffit de 10 photons pour que le cerveau reçoive un message)
ou de le réguler (si trop de Photon.)
- Transduction primaire :
- Relais
- Transduction et Amplification
- Intégration
- Dissémination.
- Arrimage : Accrochage de protéine sur des parois cellulaires ou d’organites.
- Modulation
- Activation de la protéine effectrice.
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- Il existe différentes sortes de molécules et de protéines de signalisation intracellulaire qui
englobent la cascade de signalisation.
- Protéines relais
- Messager : Petites molécules produites (Calcium ou AMPc)
- Adaptateurs
- Amplificateurs
- Aiguillage
- Transducteurs
- Intégrateurs.
10 – Rôle d’interrupteur joué par certaines protéines des signalisation.
- Les protéines interruptrices sont de 2 grands types.
10. 1 - Signalisation par phosphorylation
- Sérine/Thréonine Kinase (+++)
- Tyrosine Kinase
- 2 % de nos gènes sont des gènes codants pour des Enzymes de type « Kinases ».
10.2 – Signalisation par fixation au GTP.
- Activation par GEF et hydrolyse du GTP par GAP.
11 – Intégration intracellulaire de la signalisation.
- Deux signaux qui peuvent converger vers une même protéine.
- Cette protéine ne peut être active que si les deux signaux convergent (2 Phosphorylation par
exemple)
12 – Mise en place de complexe de signalisation intracellulaire pour augmenter la spécificité la
réponse de la réponse.
- Protéine échafaudage qui va recruter plusieurs autres protéines par activation de l’une d’entre elle.
La cascade de Phosphorylation est donc d’autant plus rapide ainsi.
- Quand un récepteur s’active, il va créer un environnement spécifique qui va attirer des protéines
libres dans le cytoplasme qui vont s’accrocher à ce récepteur.
13 – Interactions entre protéines de signalisation par l’intermédiaire de domaines de liaisons sous
forme de module.
- Formation d’un gros (Terreuuuuuuuuuuux) complexe.
14 – Réponse abrupte de la cellule a une augmentation progressive de la molécule de signalisation
extracellulaire.
- Evolution Sigmoïdale pour une réponse abrupte comparée à une réponse progressive de type
exponentielle.
- Quand on observe une réponse, on observe une population cellulaire. Dès lors une évolution
identique pour 2 expériences ne veut pas dire que le mécanisme est le même. Une évolution
progressive peut être due à une évolution progressive des cellules de manière cohérente ou à une
évolution abrupte de chaque cellule mais l’une après l’autre.
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- Plus le nombre de cellule dans la population cellulaire est important, plus la réponse sera brutale.
15 – Boucle de rétrocontrôle dans le réseau des signalisations intracellulaire.
- Enzyme lie une molécule signalisation s’active, elle fixe un substrat pour donner une produit
- Rétrocontrôle positif ou négatif important pour la cellule.
- Calcium : Rétrocontrôle négatif après un temps long (présence d’Oscillations.)
16 – Désensibilisation des cellules à la stimulation extracellulaire.
- La Cellule est capable de ne plus reconnaitre un signal.
 Encastrement des récepteurs dans la cellule dans les endosomes, par élimination.
III – Transport des petites molécules à travers la membrane.
A – Introduction
- La Bicouche Lipidique de la membrane cellulaire sert de barrière au passage de la plupart des
molécules polaires.
- D’où la nécessite de protéines insérées dans la membrane plasmique pour assurer le transport
sélectif de protéines solubles.
- Entre 15% et 30% des gènes de protéines membranaires sont des gènes de protéines impliquées
dans ce type de transport.
- Les mécanismes de transport à travers les autres membranes de la cellule (organites) sont similaires
à ceux qui permettent le passage à travers la membrane plasmique.
B) Les principes du transport.
1 – Imperméabilité relative de la bicouche aux ions
- Perméabilité relative d’une bicouche lipidique de synthèse à différentes classes de molécules.
- Plus une molécule et petite et hydrophobe, plus elle passe facilement la bicouche.
- Les ions ne passent pas la bicouche par « diffusion. »
- Le taux de passage d’un soluté à travers la membrane directement. XXX
2 – Deux sortes de protéines impliqués dans le transport
- Les perméases peuvent être actif ou passif selon s’ils ont besoin d’un apport énergétique par
apport d’ATP ou par les molécules de transition.
- Protéine canaliculaires : Révolution en Neurobiologie (permettent le transport du Sodium, du
Calcium.) Ce mode transport est efficace, car les molécules peuvent passer librement.
3 – Transport passif ou actif.
- Il faut tenir compte de la concentration et du gradient électrochimique pour savoir si on parle de
transport actif ou passif.
- Pour qu’un transport existe, il faut que l’on observe un potentiel de membrane de - 60 mV environ.
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C) Protéines du transport et transport actif à travers la membrane
1 – Transport assuré par un changement de conformation du transporteur.
2 – Trois sources d’énergie possibles
2.1 – Couplage
2.2 – Pompe avec consommation d’ATP
 Utilisation des pompes de type P.
2.3 – Pompe activée par la lumière
 Chez la bactéries uniquement.
3 – Trois types de Transport
- Uniport : Transport d’une seule molécule.
- Symport : On amène deux molécules dans le même lieu.
- Antiport : Les 2 molécules vont dans le sens inverse.
4 – Transport actif actionné par des gradients d’ions.
- Le Sodium est la principale espèce ionique dont le gradient est utilisé pour le passage vers le
cytoplasme par des Symports.
5 – pH du Cytoplasme est régulé par des transporteurs actionnées par le Na+.
- Régulation par :
- Transport des Protons H+ par utilisation du Gradient de Sodium.
- Apport d’ion carbonate HCO3- qui réagit avec des protons, et formation d’eau et de CO2.
6 – Transports des solutés à travers la cellule grâce à une distribution asymétrique des
transporteurs.
7 – Transports actifs avec consommation d’ATP.
7.1 - Transporteurs de types P.
- Phosphorylation qui permet le changement de conformation.
- Phosphorylation dépendante.
7.2 – La Pompe Na-K
- La pompe Na-K-Enzyme capable de faire sortir trois molécules de Sodium et de faire rentrer une
molécule de Potassium et de Sodium simultanément.
-Cette Pompe Na-K permet le maintien de l’équilibre osmotique.
7.3 – Pompe à Calcium
- Réticulum Sarcoplasmique : Réseau de membrane interne dans les Cytoplasmes des Cellules
musculaires qui séquestrent du Ca2+ à forte concentration. Ce Ca2+ est libéré dans le Cytosol au cours
du XXX.
7.4 – H-K-ATPase
- Pour acidification de l’estomac : Relargage de l’acide Chlorhydrique.
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7.5 - Transporteurs de type F (et V)
7.6 - Transporteurs ABC
- Sont dans la membrane et utilise autre chose que des ions : Acides Aminés, Ose.
- La Protéine CFTR impliquée dans la Mucoviscidose est un transporteur ABC
IV- Signalisation via des récepteurs membranaires.
- Agoniste : Entraine une réponse identique.
- Antagoniste : N’entraine pas de réponse.
A) Signalisation via de récepteurs couplés aux protéines G.
1 – Structure et localisation des protéines G sous forme de trimère
- 7 passages Transmembranaires
- GPCR : Protéine G couplé à un récepteur
 Attention ! GPCR n’est pas un Facteur de transcription.
- Diversité des ligands qui ont une structure également variable.
- Pour un même ligand, il y a souvent plusieurs récepteurs couplés à la protéine G.
2 – Relais de la signalisation du GPC par le trimère de la protéine G.
- Activation des protéines cibles par la sous unité α et le complexe β-γ activé.
- Hydrolyse du GTP par une « RGS » qui est un membre des GAP et inactivation du trimère de
protéine G.
B) Production de l’AMPc par régulation de l’activité de l’Adénylyl Cyclase.
- AMPc : Nucléotide mono-phosphaté dont le phosphate est accroché au 5’ et 3’ du Sucre pour former
un cycle.
- Découverte de l’AMPC par étude de l’Adrénaline. Observer comme un médiateur qui active la
Glycogène Phosphorylase.
- Kinase : Transfert d’un Phosphate à partir d’une molécule organique.
- Phosphorylase : Transfère d’un ion phosphate à partir d’une molécule inorganique.
Adénylyl Cyclase : Ancrée à la membrane qui présente plusieurs iso-formes. Dans beaucoup de
récepteurs couplés aux protéines G, la sous unité α va activer la production d’AMPc par cette enzyme
membranaire.
1 – Synthèse et dégradation de l’AMPc
- AMPc a une durée de vie limitée.
2 – Protéines Gs de stimulation et Gi d’inhibition.
- Selon la voie, on ne va pas prendre les mêmes types de protéines G si l’on veut activer ou inhiber la
production d’AMPc.
- Exemple :
Récepteur β adrénergique : Activation
Récepteur α2 adrénergique : Inhibition.
- La Toxine du Choléra, active une Protéine Gs qui ne peut plus être inhibée. On a dès lors, une
production d’AMPc en continu et donc fuite d’ions Sodium et Calcium. Le sujet est déshydrater.
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3 – Activation de la protéine Kinase A (PKA) par l’AMPc.
- Fixation sur les sous unité régulatrices et libération/Activation des sous unités catalytique.
- On a un effet immédiat de l’AMPc (Activation de la PKA) et des effets à plus long terme (Expression
génique régulée.)
- La sous unité Catalytique de la PKA va activer des Facteurs de Transcription du noyau (CREB) qui
vont fixer des enhancer de type CRE et réguler dès lors l’expression génique.
C) Voie d’activation des inositol triphosphate via une phospholipase C-β.
1 – Origine des Inositol Triphosphate.
2 – Activation de la phospholipase C-β par des protéines Gq.
3 – Deux branches sur la voie des inositol triphosphate.
- Augmentation du Ca2+ à la suite de la libération d’IP3.
- Activation de la PKC par le DAG et le Ca2+.
4 – Ca2+ messagers intracellulaires ubiquitaires.
5 – Abaissement de la concentration du ca2+ intracellulaire après libération du IP3
5.1 - Déphosphorylation rapide de I3 par des phosphatases pour former IP2.
5.2 – Phosphorylation de IP3 en IP4
5.3 – Pompage du Ca dans le RE et éjection d’un petit peu du Calcium hors de la cellule.
6 – Réponses de la cellule à la fréquence des oscillations de [Ca2+]
7 – Elévation de la [Ca2+] relayée par des CaM Kinase intracellulaires.
- Calmoduline activée par fixation du Calcium.
- Couplage a une Kinase qui s’active. Phosphorylation qui active pleinement la CaM Kinase.
D) Odorat et vision dépendants de récepteurs couplés aux protéines G.
1 – Neurones
- Récepteur à l’olfaction réagissent avec l’AMPc.
- Lorsqu’il y a une molécule odorante, il active une protéine G particulière (Golf) qui va activer
l’Adénylyl Cyclase.
2 - Les Photorécepteurs
- Il existe 2 types de cellules qui participent à la vision. Ce sont les Cônes et les Bâtonnets, cellules
localisées au fond de la rétine.
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- Si on se focalise sur la structure des cellules en bâtonnet.
- Fonctionnement d’une cellule en bâtonnet.
- Cette cellule utilise une molécule indispensable : La Rhodopsine. Cette molécule va, sous l’influence
des photons lumineux, être activée et activée (par ajout d’un GTP au lieu d’un GDP) un récepteur à
protéine G. Ce récepteur va, par l’action d’une phospho-diesterase, changer la conformation de la
protéine G et participer à la formation de GMPc. C’est ce GMPc qui va se fixer sur les canaux ioniques
pour empêcher leur fonctionnement. Résultats : Les ions ne passent plus, il y a une baisse de
l’émission de neurotransmetteur (La lumière est moins vive !)
- Régulation de Guanilyl-Cyclase qui produit le GMPc par les molécules GAP.
3 – Amplification des signaux extracellulaires.
- Pour une molécule de Rhodopsine activée, on a une multiplication des molécules qui suivent ce qui
permet une amplification du signal originel.
 Pour une molécule de Rhodopsine activée, 500 molécules de Phosphodiesterase sont activées.
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4 – Principales protéines G sous forme de Trimères.
- Il existe 3 familles de protéines G (Voir cours Morel).
- Les protéines G qui interviennent dans le système étudié appartiennent à la famille I.
 Il s’agit des protéines G0 : βγ ; βγ ; α/βγ
5 – Rôle d’activation des sous unités βγ.
- Elles permettent, par exemple, l’ouverture de canaux ioniques au niveau du muscle par activation
d’un récepteur (Récepteur Muscarinique) de l’Acétyl-Choline.
6 – Conclusions sur le mode d’action des récepteurs couplés à la protéine G.
- Existence de Seconds messagers intracellulaires comme :
- AMPc : Active la protéine Kinase A
- GMPc : Active la protéine kinase G et ouvre les canaux ioniques dans les cellules à
bâtonnets.
- DiacylGlycérol : Active la protéine kinase C.
- Inositol-Triphosphate : Libère les ions Calcium séquestré dans le Réticulum Sarcoplasmique.
E – Signalisation par l’intermédiaire de récepteurs associés à une enzyme.
- Découvert par leur rôle joué suite à la fixation, sur ces récepteurs, de protéines extracellulaires.
- Ils jouent un rôle dans la croissance, la prolifération, la différenciation et la survie des cellules. C’est
pourquoi on les appelle aussi : Facteurs de croissance.
- Les réponses à ces facteurs de croissance sont lentes et aboutissent généralement à des
changements de l’expression génique.
- Des réponses rapides peuvent également être présentes par activation de protéine messagers qui
ne sont pas libres dans le cytosol mais attaché à la membrane.
- Il existe toute une pléiade de récepteurs associés à une enzyme :
1 – Autophosphorylation des récepteurs à activité Tyrosine kinase.
2 – Arrimage des protéines à domaines SH2 aux P-Tyrosines des récepteurs activés.
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3 – Protéine G-Ras qui activée par le récepteur phosphorylé.
- G-Ras appartient à la superfamille des GTP-ases qui contient également :
- Famille Rho : relaye la signalisation des récepteurs à la surface membrane jusqu’au
Microfilament d’Actine et autre Filaments du Cytosquelette.
- Famille ARF : régule l’assemblage des protéines de la couverture des vésicules
intracellulaires.
- Famille Rab : régule le trafic des vésicules de transports intracellulaires.
- Famille Ran : régule l’assemblage du fuseau mitotique et le transport de l’ARN et des
protéines à travers les pores du noyau.
- Ras peut fonctionner de diverses manières.
4 – Activation de Ras de Ser/Thr Kinase ou Thr/Tyr Kinase en cascades.
- On a une cascade de molécules MAP-Kinases qui permettent d’aboutir à la transmission du message
par 2 groupes distincts de molécules intermédiaires.
- Pour aller plus vite, les molécules MAP Kinase sont regroupées ensemble par ce qu’on nomme des
échafaudages. Ce système permet une phosphorylation excessivement plus rapide des Kinases.
- Les MAP kinases phosphorylées transmettent le message et peuvent être déphosphoryler par des
Phosphatases.
5 – Fabrication de sites d’arrimages à la membrane plasmique par la PI-3 kinase.
- Formation de ces IP3 par Phosphorylation (via PI-3kinase) des PIP2.
- Ces IP3 sont les sites d’arrimage pour certaines composés à domaines PH.
- Il est possible de revenir à PIP2 par Déphosphorylation de IP3 via une Phosphatase PTEN.
 Ce système permet une régulation de la création de ces sites d’arrimage. Une mutation
engendrant une absence de réactivité de la PTEN peut conduire à des phénomènes cancéreux.
6 – Croissance et Survie des cellules stimulées par la voie des IP3-Kinase/Akt
- Survie de la cellule par des systèmes qui inhibent l’apoptose.
- Action de IP3kinase dans la survie cellulaire : Ces IP3-Kinase permet la phosphorylation d‘une
protéine Akt qui une fois phosphorylée peut aller activer une protéine inhibitrice de l’apoptose
(Protéine issue du complexe BAD.)
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7 – Cinq Voies de Signalisation intracellulaires et interconnectées.
8 – Récepteurs sans activité Tyrosine Kinases associés à des Tyrosines Kinases.
9 – Protéines transmembranaires et cytoplasmiques à activité Tyrosines Phosphatases.
10 – Récepteurs à activité Sérine Thréonine Kinase.
11 – Récepteurs à activité Guanylyl- Cyclase
- Ce sont des récepteurs à un seul passage transmembranaires qui présente :
- Un domaine intracellulaire : Pour fixer une protéine de signalisation.
- Un domaine Catalytique à activité Guanylyl Cyclase : Produit une molécule de GMPc
lorsqu’une protéine de signalisation se fixe sur le domaine extracellulaire.
- Le GMPc active une protéine kinase G qui phosphoryle de manière spécifique des Sérines et
Thréonine.
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