Correction de la composition n°2 – Février 2010

Correction de la composition n°2 – Février 2010 – Première S
Sujet 1 : Les enzymes
L'activité enzymatique est variable et dépend de la structure de la protéine et aussi des facteurs du
milieu comme la température et le pH.
En quoi la structure est liée à la fonction de la protéine ? Et quels sont les effets de la température
sur la fonction enzymatique ?
Pour répondre à cette problématique nous étudierons le fonctionnement d'une enzyme puis l'action
de la température sur sa structure.
I – Le fonctionnement d'une enzyme
1 – Le complexe enzyme substrat
Une enzyme agit de manière spécifique sur un substrat précis. Elle s'y lie temporairement et forme
un complexe enzyme-substrat pour permettre la transformation du substrat en produit. Elle se
retrouve intacte à la fin de la réaction.
Enzyme + Substrat → complexe Enzyme-Substrat → Enzyme + Produit
On remarque que l'étape cruciale dans une réaction enzymatique est la création du complexe
enzyme-substrat. Comment se forme-t-il ?
2 – Le site actif
Une enzyme est une protéine. Elle a donc un forme tridimensionnelle. Il existe alors une partie de
l'enzyme, appelée site actif, qui va correspondre de manière très précise au substrat. C'est au niveau
de ce site actif que le substrat se lie à l'enzyme pour former le complexe enzyme-substrat.
Le site actif est constitué de deux parties :
– un site de fixation qui comme son nom l'indique permet la fixation du substrat
– un site catalytique qui est responsable de la catalyse enzymatique.
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La structure de l'enzyme est donc primordiale pour la création du site actif qui lui est indispensable
au bon fonctionnement de l'enzyme.
En quoi les conditions de température peuvent-elles influer sur l'activité enzymatique ?
II – Influence de la température
1 – Etude expérimentale
On cherche à étudier l'activité de la phosphorylase à différentes températures. La phosphorylase est
une enzyme qui catalyse la formation d'amidon à partir de glucose-1-Phosphate (G1P).
On verse 1mL de phosphorylase dans un 1mL de G1P dans 4 tubes à essai. On place chaque tube à
des températures différentes : 0°C, 20°C, 37°C et 70°C. On effectue un test à l'eau iodée toutes les
deux minutes pour vérifier la présence d'amidon.
On observe que l'amidon apparaît rapidement dans les tubes à 20°C et 37°C. Par contre l'amidon
n'apparait pas pour les deux autres tubes : 0°C et 70°C.
Si on replace les tubes des températures extrêmes à 37°C, on remarque que de l'amidon apparaît
uniquement dans le tube initialement placé à 0°C.
L'activité enzymatique est donc maximale pour les tubes placés à 20°C et 37°C et n'est que
inactivée à 0°C.
Comment expliquer ces observations ?
2 – La modification de la structure du site actif
La température va agir sur les liaisons faibles responsables de la structure de l'enzyme et plus
particulièrement du site actif.
Pour des températures extrêmes le site actif est modifié de manière conséquente, le substrat ne peut
plus s'y fixer, l'activité enzymatique est donc nul.
A 0°C, la modification est réversible les liaisons ne sont pas rompues, elles peuvent retrouver une
forme « normale » lorsqu'on replace à température de 20°C ou à 37°C.
A ces températures la configuration spatiale est normale. L'activité enzymatique est donc optimale.
A 70°C, la structure de l'enzyme est dénaturée de manière irréversible.
Conclusion
La structure de l'enzyme et en particulier celle du site actif est primordiale sur la fonction de
l'enzyme. C'est, en effet, au niveau de ce site que se fixe le substrat et que la catalyse a lieu. Toute
modification de la structure spatiale du site actif entraîne une diminution de l'activité enzymatique.
Les variations de pH et de température peuvent faire varier la structure spatiale de l'enzyme et donc
son activité.
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Sujet 2A : Etude d'un fragment d'ADN
1 – On observe un triplet ATG, sur le brin du haut de la séquence. Il débute au 4ème nucléotide. Ce
triplet correspond à un codon initiateur qui marque le début de la phase codante du gène.
2 – Le brin codant est le brin non transcrit, c'est donc le brin qui correspond à la séquence d'ARNm
(avec le Thymine remplacées par les uraciles). Ici c'est celui du haut.
3 – Met-Ile-Gln-Gln-Thr
4 – Gln : CAG et His : CAC. On remarque que une guanine à pu être remplacée par un cytosine.
5 – CAA : codon correspondant au 4ème acide aminé, Gln. Pour que la protéine soit écourtée et ne
possède que trois acides aminé, il a fallu l'apparition d'un codon stop : UAA par exemple. Dans ce
cas un cytosine a été remplacée par une thymine sur l'ADN.
Sujet 2b : La mobilisation des réserves au cours de la germination
La graine est une structure contenant une grande quantité de réserve. Il existe donc des mécanismes
qui lui permettent de les utiliser. Quels sont ces mécanismes ?
Nous répondrons à cette question en étudiant les 4 documents présentés.
Document 2 :
La gélose n'est pas colorée autour des grains de blé germés. L'amidon disparaît donc uniquement
autour des grains de blé germés. Ces derniers libèrent donc une substance soluble responsable de
cette disparition.
Quelle est cette substance et comment agit-elle ?
Document 3 :
Le test à liqueur de Fehling dans tous les tubes avant ajout du filtrat. Aucun des tubes ne contient
donc des sucres réducteurs en début d'expérience. L'amidon ne se dégrade donc pas spontanément
en sucres réducteurs en l'absence de filtrat de blé. De plus on s'aperçoit grâce aux résultats des
expériences 4 et 5 que les sucres réducteurs ne sont pas présents dans les filtrats.
Le test est négatif dans tous les tubes après ajout du filtrat sauf dans le tube 1. Il n'y a donc eu
apparition de sucres réducteurs que dans le tube contenant de l'empois d'amidon plus du filtrat de
blé germé.
Que contient le filtrat de germe de blé ?
Document 4 :
Il n'y a hydrolyse de l'amidon que lorsque l'embryon est présent dans le grain de blé germé.
L'hydrolyse de l'amidon est par contre réalisée en absence d'embryon s'il y a présence d'acide
gibbérellique. Cette substance compense donc l'absence d'embryon. L'embryon produit donc de
l'acide gibbérellique qui active l'hydrolyse de l'amidon.
Comment la maxylase, enzyme catalysant l'hydrolyse de l'amidon intervient ?
La quantité d'amylase produite en présence d'acide gibbérellique est très élevée alors qu'elle est
nulle en absence d'acide gibbérellique.
La synthèse de maxylase est donc activée par l'acide gibbérellique
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Synthèse
L'embryon, au cours de la germination, synthétise de l'acide gibbérellique, qui induit la production
de maxylase au niveau de la couche à aleurone. Cette enzyme catalyse l'hydrolyse de l'amidon. Le
glucose formé peut ainsi être utilisé par la jeune plante durant la germination.
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