QCM 15 : Parmi les proposition suivantes concernant la structure des protéines, la(les)quelle(s)
est(sont) exacte(s)?
A- La liaison peptidique est plane et les groupes -CO et -NH sont orientés en trans.
B- C'est la rotation des plans de liaison peptidiques successifs qui détermine la structure secondaire.
C- La structure en hélice alpha est absente des protéines globulaire.
D- La structure tertiaire est stabilisée par des ponts disulfures et uniquement des liaisons faibles de
type hydrogène.
E- La structure tertiaire des protéines dépend de leur séquence primaire.
QCM 16 : Parmi les propositions suivantes concernant les hélices alpha, la(les)quelle(s) est(sont)
exacte(s)?
A- Elles comportent en moyenne 3,6 résidus par tour d’hélice.
B- Elles sont riches en glycine.
C- Les résidus des acides aminés les composant sont toujours tournés vers l’intérieur de l’hélice.
D- Elles s'enroulent toujours à droite.
E- La distance projetée sur l'axe entre 2 acides aminés vaut 15nm.
QCM 17 : Parmi les éléments suivants quels sont ceux qui peuvent stabiliser une hélice alpha ?
A- Liaisons hydrogènes intrachaîne.
B- L
C- I
D- Liaisons faibles mettant en jeu les chaînes latérales.
E- Liaisons covalentes interchaînes.
QCM 18 : Parmi les propositions suivantes concernant les feuillets bêta, la(les)quelle(s) est(sont)
exacte(s)?
A- Les feuillets bêta sont constitués de plusieurs brins bêta parallèles ou antiparallèles.
B- C'est une structure répétitive de périodicité 7 Angström soit 2 acides aminés.
C- La présence de proline favorise sa structuration.
D- L'angle entre 2 plans successifs de liaisons peptidiques est plus important dans une hélice alpha.
E- Une différence entre feuillets bêta et hélices alpha est que les liaisons hydrogènes s'établissent entre
acides aminés d'une même chaînes pour les hélices alpha alors qu'elles s'établissent entre résidus de
chaînes polypeptidiques différentes pour les feuillets bêta.
QCM 19 : La structure quaternaire d'une protéine peut-être explorée de diverses façons. Indiquer la ou
les méthode(s) adaptée(s):
A- Méthode d'Edman.
B- Hydrolyse par HCl 6N.
C- Electophorèse SDS-PAGE.
D- Traitement par le bromure de cyanogène suivi d'une chromatographie liquide en phase inverse.
E- Traitement par un agent dissociant suivi d'une chromatographie d'exclusion (« gel-filtration »).
QCM 20 : Parmi les propositions suivantes concernant les techniques de purification des proteines,
la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s)?
A- Une éléctrophorèse en condition dénaturante (SDS) sur gel de polyacrylamide, comme une
chromatographie d'exclusion, permet de séparer les protéines selon leur poids moléculaire.
B- On peut purifier une enzyme par chromatographie d'affinité en fixant sur la résine de la colonne un
inhibiteur compétitif.
C- Une éléctrophorèse sur acétate de cellulose a permis de séparer les protéines sériques selon 2
critères seulement: leur masse et leur taille.
D- Dans la technique du Western Blot, la migration se fait sur papier.
E- L'utilisation d'anticorps marqués est une technique d'analyse quantitative des protéines.