4V134 - Master BMC

Intitulé de l’UE : STRUCTURE, ASSEMBLAGE ET INGÉNIERIE DES PROTÉINES
Code de l’UE : 4V134
Responsable de l’UE : Julien HENRI, Maître de Conférences
Mel : [e-mail]
Secrétariat : Carine JOSEPH
Tél. : [phone]
Mel : [email protected]
1. Descriptif de l’UE
Volumes horaires globaux (CM, TD, TP, stage, autre) : 60h (21h CM, 12h TD, 16h TP, 11h con-
férences scientifiques et visite de plateforme technologique)
Nombre de crédits de l’UE : 6 ECTS
Mention de master où l’UE est proposée : Mention Biologie Moléculaire et Cellulaire ; parcours
Biochimie et Biologie Moléculaire.
Semestre où l’enseignement est proposé : Semestre 2 du Master
Effectifs prévus : 24
2 . Présentation pédagogique de l’UE
a) Objectifs de l'Unité d'Enseignement
Issues de 4 milliards d’années d’évolution, les protéines sont des machines moléculaires d’une
grande complexité. Cependant, en dépit de leur sophistication, elles se structurent selon quelques
règles universelles.
Destinée aux étudiants en biologie, cette unité d’enseignement présente les principes d’organisation
des protéines en objets physiologiquement fonctionnels, ainsi que les relations structures-fonctions
qui aboutissent aux processus naturels ou pathologiques.
b) Thèmes abordés
Chez l’Homme, 20 000 séquences protéiques constituent 55% du poids sec des cellules dont elles
contrôlent l’architecture et les réactions chimiques. L’analyse de la structure des protéines permet
de décrypter leurs fonctions cellulaires et d’expliquer certains dysfonctionnements, notamment dans
des cas de cancers et de neurodégénérescences.
Mobilisables pour les défis scientifiques d’avenir tels que la production d’énergie ou la conception
de thérapies nouvelles, les protéines sont un des sujets prioritaires des bioindustries.
L’équipe d’enseignement décrira des systèmes multiprotéiques intégrés, leur utilisation en ingénie-
rie thérapeutique et la création de fonctions par évolution dirigée. Elle mettra en avant des re-
cherches académiques lors de conférences animées par des spécialistes du domaine.
L’enseignement utilisera les moteurs de recherche bioinformatique, la visualisation sur mur vidéo et
la simulation par jeu interactif. Les travaux pratiques seront consacrés à la purification à homogé-
néité d’une protéine modèle, le lysozyme, son analyse par spectrométrie de masse et sa cristallisa-
tion.
• Repliement des protéines, domaines, fonctions des chaperons moléculaires
Protéomique structurale
• Cryo-microscopie électronique, applications à l'étude des protéines membranaires
• Protéines thérapeutiques
• Evolution dirigée des protéines
• Interactions protéines-acides nucléiques

b) Organisation pédagogique
L'unité d'enseignement se déroulera sur deux semaines à plein temps. L’évaluation prendra en
compte le travail de TP (20%), une analyse bibliographique (20%) et un examen écrit (60%).
c) Pré-requis
Il n’y a aucun pré-requis strict. Cette unité d’enseignement est destinée aux étudiants en biologie.
Les connaissances en biologie moléculaire, biochimie et biologie cellulaire acquises en Licence
sont suffisantes pour découvrir et acquérir l’ensemble des notions proposées pendant les enseigne-
ments.
1. Equipe pédagogique
Animateur de l’équipe : Julien Henri.
Cours magistraux : Julien Henri, Chahrazade El Amri, Bruno Collinet, Hubert Becker, Catherine
Venien-Bryan, Manuela Dezi.
Travaux dirigés : Julien Henri, Catherine Venien-Bryan.
Travaux pratiques : Manuela Dezi.
Conférences scientifiques : intervenants extérieurs.