UE 1 Conférence n°3

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Tutorat de révision – Faculté de Médecine de Rennes 1 – 2 avenue du professeur Léon Bernard – 35043 Rennes – 02.23.23.45.18
Tutorat de Révision
Faculté de Médecine de Rennes 1
2 Avenue du Professeur Léon Bernard
35043 Rennes cedex
Tél : [phone] Année Universitaire 2010/2011
PAES
UE 1
Conférence n°3
Ce questionnaire comprend 5 pages de questions comprenant 36 questions numérotées de 1 à 36.
Pour chaque question, une ou plusieurs réponses sont exactes. Noircissez la ou les case(s)
correspondant à la ou les propositions exactes. Seules seront comptabilisées comme bonnes les
réponses dont toutes les propositions exactes auront été cochées, et seulement celles-ci.

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1. A propos des acides aminés :
A. La thréonine et la lysine sont des acides aminés hydrophiles possédant une fonction
alcool.
B. Si pHi pH, la forme prédominante est la forme anion.
C. 2 cystéines peuvent se joindre par la formation de ponts disulfures.
D. La sérine et la thréonine sont situées, en général, dans le site actif d’une enzyme.
E. Le caractère amphotère d’une protéine ou d’un acide aminé correspond aux charges
différentes que peut porter la molécule en fonction du pH.
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
2. Quelles sont les réponses vraies :
A. La N méthyllysine est présente dans l'actine qui est une protéine contractile du muscle.
B. La 4 hydroxy proline est présente dans le collagène.
C. Le sélénium remplace l'atome de soufre de la cystéine pour donner la sélénocystéine.
D. La sélénocystéine est présente dans la protéine glutathion peroxydase qui a un rôle de
détoxification cellulaire.
E. Dans la voie de biosynthèse de l'adrénaline, pour les neurones dopaminergiques la synthèse
s'arrête au stade DOPA.
F. Toutes les propositions précédentes sont fausses.
3. Les protéines :
A. Elles sont classées en deux groupes : les protéines globulaires et les protéines fibreuses.
B. Les protéines fibreuses, allongées, sont solubles dans l’eau.
C. Lors de la formation d’une liaison peptidique entre 2 acides aminés, il y a perte de deux
molécules d’eau.
D. Le glutathion a pour formule : gln-cys-gly.
E. La structure primaire d’une protéine n’est pas déterminante sur la fonction de la protéine.
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
4. La liaison peptidique:
A. La liaison peptidique se forme entre le groupement  carboxylique d’un acide aminé et le
groupement aminé de la chaîne latérale d’un autre acide aminé.
B. La liaison peptidique est rigide et plane.
C. Elle a un caractère de triple liaison.
D. Elle est apolaire.
E. La configuration trans est la plus utilisée.
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.

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5. Structures des protéines :
A. La structure secondaire d’une protéine correspond au second niveau de repliement de la
chaine dans l’espace.
B. La structure secondaire d’une protéine est stabilisée par des liaisons Hydrogènes
impliquant la liaison peptidique.
C. La structure quaternaire des protéines correspond à la structure spatiale de toutes les
protéines de l’organisme.
D. La myoglobine est composé d’un noyau tétrapyrollique : l’hème.
E. Les immunoglobulines sont composées uniquement de domaine .
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
6. A propos des protéines quelles sont les propositions exactes :
A. Toutes les protéines présentent une structure quaternaire.
B. Une protéine dénaturée est une protéine qui a perdu son architecture II, III, IV et qui a subit
des modifications de sa structure primaire.
C. La chaleur, les détergents et les agents réducteurs peuvent dénaturer une protéine.
D. Une enzyme qui a été dénaturée conserve son activité catalytique.
E. Les protéines globulaires présentent une région hydrophobe à l'intérieur de leur structure.
F. Toutes les propositions précédentes sont fausses.
7. A propos de la structure des protéines quelles sont les propositions fausses :
A. Dans la structure primaire il existe des rotations possibles autours des carbones alpha.
B. Il n'existe que deux types de structures secondaires : l'hélice alpha et le feuillet béta.
C. Dans l'hélice alpha, le groupement CO est relié au groupement NH de l'acide aminé situé 4
acides aminés en aval dans la séquence linéaire.
D. La chymotrypsine est très riche en hélices alpha.
E. L'hélice alpha amphipatique permet l'ancrage d'une protéine au niveau de la surface
membranaire.
8. Caractéristiques de l’hélice  :
A. Le groupement CO de chaque acide aminé est lié par une liaison Hydrogène au
groupement NH de l’acide aminé situé à 2 acides aminés plus loin dans la séquence.
B. Des acides aminés peuvent déstabiliser l’hélice. C’est le cas de la proline et la lysine.
C. La methionine, l’acide glutamique et la leucine sont souvent rencontrés dans ces hélices.
D. Cette structure permet la solubilisation du squelette polypeptidique en milieu apolaire.
E. La kératine, protéine globulaire, est composée de deux hélices  droites enroulées en une
super hélice gauche.
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.

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9. Caractéristiques des feuillets  :
A. Comme l’hélice , cette structure est enroulée sur elle même.
B. Les liaisons Hydrogènes stabilisant ce feuillet sont orientées parallèlement à l’axe des
chaines.
C. Les acides aminés formateurs de ce feuillet sont des acides aminés hydrophobes.
D. La distance séparant les acides aminés est plus grande que celle trouvé dans l’hélice 
E. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
10. Structure tertiaire :
A. Cette structure correspond au second degré de repliement de la chaine dans l’espace.
B. Cette structure n’est pas déterminée par la configuration primaire de la protéine.
C. Le repliement globinique d’une protéine permet la fixation de molécule d’eau.
D. Les motifs possible sont de 3 types : épingle a cheveux, main EF et hélice tour hélice.
E. Ces motifs peuvent s’organiser en domaine , domaine  et en domaine .
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
11. A propos de l'hémoglobine quelles sont les propositions exactes :
A. Chez l'adulte il n'existe qu'un seul type d'hémoglobine : Hb A1.
B. La globine présente une structure en hélice alpha sur 40% de sa longueur.
C. En conformation quaternaire, les contacts inter-chaines sont très importants entre chaines
identiques.
D. 1 mole d'hémoglobine peut fixer 4 moles d'O2.
E. L'Hb A1 C permet la surveillance de l'équilibre glycémique à long terme chez les
diabétiques.
F. Toutes les propositions précédentes sont fausses.
12. L’hémoglobine :
A. C’est une protéine fibreuse.
B. C’est une oligoprotéine.
C. Elle est constituée de 4 sous unités identiques.
D. Elle ne possède que des feuillets  dans sa structure secondaire.
E. L’hème est le site de fixation de l’ .
G. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
13. A propos des immunoglobulines quelles sont les propositions exactes :
A. Migrent uniquement au niveau de la fraction gamma à l'électrophorèse.
B. Sont des tétramères présentant des ponts disulfures intra et inter-chaines.
C. Ce sont les chaines légères qui déterminent la classe de l'immunoglobuline.
D. Peuvent être sous forme de complexes d'unités tétramériques (5 unités pour IgA).
E. Il existe deux sites anticorps différents pour chaque molécule d'immunoglobuline.
F. Avec la papaine on obtient deux fragments Fab et un fragment Fc.
G. Toutes les propositions précédentes sont fausses.
14. Les protéines :
A. Les holoprotéines sont des protéines associées à des glucides.

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B. La partie glucidique des glycoprotéines est toujours à l’intérieur de la protéine.
C. Les boucles permettent l’association de 1 hélice  et de 2 feuillets .
D. Les sulfoprotéines sont situés dans le compartiment extracellulaire.
E. La calcitonine est une hormone tyroïdienne hypercalcémiante.
15. Le collagène :
A. C’est une protéine fibreuse transmembranaire.
B. Un acide aminé sur 6 est la glycine.
C. Il est composé de 3 chaines polypeptidiques enroulée chacune en hélice droite formant une
super hélice gauche.
D. Les 3 chaines polypeptidiques, formant le tropocollagène, sont enroulées chacune en hélice
.
E. La lysine et l’hydroxylysine sont en proportion élevées dans le collagène.
F. Toutes les propositions précédentes sont inexactes.
16. A propos des protéines chaperon et chaperonin quelles sont les propositions exactes :
A. Elles évitent lors de la traduction le phénomène d'agrégation et facilitent l'action des
protéases.
B. L'acquisition d'une structure 3D peut se faire spontanément uniquement si le peptide est de
petite taille.
C. HSP 70 permet l'acquisition de la structure 3D sans consommation d'énergie.
D. HSP 60 intervient uniquement si HSP 70 ne parvient pas à donner une conformation native à
la protéine.
E. HSP 70 se détache de la protéine sans consommation d'énergie lorsque HSP 60 est utilisé.
F. Toutes les propositions précédentes sont fausses.
17. A propos des glucides quelles sont les propositions exactes :
A. Les glucides ou hydrates de carbone, sont retrouvés dans les plantes et les squelettes
d'insectes.
B. Ils sont formés de trois composés chimiques : aldéhydes, cétones, alcools.
C. Les monosaccharides ont pour formule C(OH)n.
D. La fonction cétone se trouve sur le C1 et la fonction aldéhyde sur le C2.
E. Les monosaccharides, hydrophobes, peuvent avoir 10 atomes de C.
F. Toutes les propositions précédentes sont fausses.