Enzyme = biocatalyseur facilite les réactions du catabolisme et de l'anabolisme avec des vitesses compatibles avec la vie Protéine présentant des propriétés de catalyse spécifique d’une réaction chimique Enzymes = toujours protéines Catalyseur ne modifie l’orientation thermodynamique de la réaction Stabilise des intermédiaires réactionnels instable Enzyme non modifié au cours de la réaction Protéine de 264 AA Présence Zn nécessaire àson activité Réaction équilibrée que l’enzyme ne modifie pas Substrat (S) Produit (P) Toutes les molécules qui entrent dans une réaction enzymatique et sont définitivement modifiées sont appelées substrats La nouvelle molécule qui résulte de cette transformation est appelée produit Les cofacteurs sont des atomes ou des molécules qui interviennent dans la réaction enzymatique, mais ne sont pas transformés définitivement à la fin de cette réaction : ils interviennent pour transporter le substrat, pour recevoir le produit ou comme participant à la structure de l’enzyme Cofacteurs = ions, petites molécules minérales Certains cofacteurs = molécules plus complexes synthétisées par les cellules : coenzymes. Coenzyme libre = se dissocie de l’E à chaque réaction catalysée. ([CoE] = [S]) Coenzyme liée = liaison covalente. Ne se dissocie pas de l’E ([CoE]= [E]) Vitesse de la réaction dépend de la [S] qui varie durant la réaction On étudie les enzymes dans la phase stationnaire Vitesse initiale => vitesse durant cette phase Plus [E] élevée et plus Vi grande Lorsque la concentration du substrat est grande (par exemple S10) la vitesse initiale est plus grande que lorsque la concentration du substrat est petite (par exemple S1). Plus la [S] est forte et plus Vi est grande Valable à une [E] donnée Vi max = Vmax [S] pour laquelle vi = Vmax/2 = constante de Michaellis = Km Réduction pyuvate en lactate Vmax/2 obtenu pour [pyruvate]=0,8.10-3M Vitesse de chacune des réactions chimiques est fonction de [C] des différentes molécules et d’une constante k Difficile de déteminer Vmax et donc valeur précise de Km … Lorsqu’une protéine est composée de plusieurs chaînes d’acides aminés, chacune de ces chaînes est une sousunité de la protéine. L’arrangement spatial des sous-unités constitue la structure quaternaire de la protéine. Enzyme allostérique = affinité entre E et S dépend de l’état des différentes SU constitutives de l’E => donc dépend de [S] Enzyme michaelienne = affinité stable de l’E quelque soit [S] Etat tendu Etat relaché L’hémoglobine a donc un comportement différent d’un organe à l’autre lorsque les pressions d’oxygène sont différentes. Cette protéine s’adapte mieux aux conditions du milieu grâce à l’allostérie La présence de l’enzyme a pour effet de diminuer de façon très importante l’énergie d’activation d’une réaction chimique.