L_energie_dans_la_ce..

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
Enzyme = biocatalyseur
 facilite
les réactions du catabolisme et
de l'anabolisme avec des vitesses
compatibles avec la vie
 Protéine présentant des propriétés de
catalyse spécifique d’une réaction
chimique
 Enzymes = toujours protéines
Catalyseur ne modifie l’orientation
thermodynamique de la réaction
 Stabilise des intermédiaires réactionnels
instable
 Enzyme non modifié au cours de la
réaction




Protéine de 264 AA
Présence Zn
nécessaire àson
activité
Réaction équilibrée
que l’enzyme ne
modifie pas
Substrat (S)
Produit (P)

Toutes les molécules
qui entrent dans une
réaction enzymatique
et sont définitivement
modifiées sont
appelées substrats

La nouvelle molécule
qui résulte de cette
transformation est
appelée produit

Les cofacteurs sont
des atomes ou des
molécules qui
interviennent dans la
réaction enzymatique,
mais ne sont pas
transformés
définitivement à la fin
de cette réaction : ils
interviennent pour
transporter le substrat,
pour recevoir le
produit ou comme
participant à la
structure de l’enzyme
Cofacteurs = ions, petites molécules
minérales
 Certains cofacteurs = molécules plus
complexes synthétisées par les cellules :
coenzymes.
 Coenzyme libre = se dissocie de l’E à
chaque réaction catalysée. ([CoE] = [S])
 Coenzyme liée = liaison covalente. Ne se
dissocie pas de l’E ([CoE]= [E])




Vitesse de la
réaction dépend de
la [S] qui varie durant
la réaction
On étudie les
enzymes dans la
phase stationnaire
Vitesse initiale =>
vitesse durant cette
phase

Plus [E] élevée et
plus Vi grande

Lorsque la
concentration du
substrat est grande
(par exemple S10) la
vitesse initiale est
plus grande que
lorsque la
concentration du
substrat est petite
(par exemple S1).




Plus la [S] est forte et
plus Vi est grande
Valable à une [E]
donnée
Vi max = Vmax
[S] pour laquelle vi =
Vmax/2 = constante
de Michaellis = Km


Réduction pyuvate
en lactate
Vmax/2 obtenu pour
[pyruvate]=0,8.10-3M

Vitesse de chacune
des réactions
chimiques est
fonction de [C] des
différentes molécules
et d’une constante k

Difficile de
déteminer Vmax et
donc valeur précise
de Km …
Lorsqu’une protéine est composée de
plusieurs chaînes d’acides aminés,
chacune de ces chaînes est une sousunité de la protéine.
 L’arrangement spatial des sous-unités
constitue la structure quaternaire de la
protéine.

Enzyme allostérique = affinité entre E et S
dépend de l’état des différentes SU
constitutives de l’E => donc dépend de
[S]
 Enzyme michaelienne = affinité stable de
l’E quelque soit [S]

Etat tendu
Etat relaché


L’hémoglobine a
donc un
comportement
différent d’un
organe à l’autre
lorsque les pressions
d’oxygène sont
différentes.
Cette protéine
s’adapte mieux aux
conditions du milieu
grâce à l’allostérie

La présence de
l’enzyme a pour
effet de diminuer de
façon très
importante l’énergie
d’activation d’une
réaction chimique.
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