SVT spécialité Glycémie et diabètes

SVT spécialité
Glycémie et diabètes
Chapitre 1
La catalyse enzymatique
Définition de la glycémie (recherche internet)
Principales étapes de la digestion des aliments et les enzymes digestives (+ Etude documentaire Bordas page 162)
TP 0 : Glucose et glycémie
I. La digestion des glucides complexes
1. Définition/comparaison des glucides complexes et des glucides simples (recherche internet)
2. Rôle de la digestion des glucides
TP 1 La digestion des glucides
II. Les enzymes sont des catalyseurs biologiques
TP 2 Mode d’action des enzymes
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques car elles ont 2 des propriétés des catalyseurs.
• Vitesse de la réaction
• Action de l’enzyme sans transformation
III. La formation d’un complexe enzyme-substrat
1. Equation générale d’une réaction enzymatique
2. Une enzyme est une protéine avec un site actif spécialisé.
3. L’importance du site actif de l’enzyme est démontrée par sa conservation au cours de l’évolution.
4. La double spécificité d’une enzyme repose sur son site actif
! Spécificité d’action et spécificité de substrat
! La spécificité expliquée par la nature des acides aminés de l’enzyme (structure primaire)

IV. La cinétique des réactions enzymatiques
La vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme est fonction de nombreux facteurs : en particulier tous
les paramètres du milieu qui augmentent les contacts entre l’enzyme et son substrat 9il y a donc
augmentation de la vitesse de réaction)
Inversement, si les conditions de milieu diminuent la probabilité de contact entre l’enzyme et son substrat
alors la vitesse de la réaction diminue.
! pH
! Température
! Concentrations en Enzyme et en substrat
! Présence d’inhibiteurs de l’enzyme dans le milieu
!
!""#$%&'(()*$+,-+./-#(++
I. La digestion des glucides complexes
!
1. !Définition/comparaison des
glucides complexes et des glucides
simples (recherche internet)
012.34'$=!concentration!en!glucose!sanguin!!
=dépendant!de!l’apport!de!glucose!par!la!digestion!des!
aliment!!
01-.',$+=!50%!des!apport!énergétiques!
01-.',$+('4"1$+5sucre!rapide6+=!petite!molécule!
monomère!
01-.',$+./4"1$7$!(sucre!lent)=!macromolécule!formé!
d’un!enchainement!de!glucides!simple.!
2. !Rôle de la digestion des glucides
!
01-.',$+./4"1$7$=!molécule!trop!grosse!pour!être!
absorbé!(traverser!la!paroi!intestinal!pour!atteindre!le!
sang).!
"doit!être!transformé!en!glucose!!
=82,#/12($=!grâce!a!!des!H2O,!brise!les!liaison!qui!lie!les!
glucide!simple.!
92,#/12($"besoin!intervention!d’$%:24$(!(produite!par!
diff.!Glandes!ou!C!intestinal)!
;;<!!Les enzymes sont des catalyseurs
biologiques!
= elles ont 2 des propriétés des catalyseurs!
1. Vitesse de la réaction
!
92,#/12($+,$+1=)4',/%!(sucre!complexe)!:!
• milieu!acide!(PH!:1)!à!100!oC!=!rapide!
• à!37!oC!=!trop!lent!
"!)421)($+(produit!par!les!suc!digestif)!>+enzyme!qui!
accélère!la!réaction!!
2.!Action de l’enzyme sans
transformation
!
?%:24$+>+.)&)12($-#+!
"augmente!la!vitesse!d’une!réaction!
"participe!à!une!réaction!et!retrouve!son!état!initial!à!la!

fin!
réaction!sur!lesquels!agit!l’enzyme=!(-@(&#)&++
+
;;;<!La formation d’un complexe
enzyme-substrat!
!
1. Equation générale d’une réaction
enzymatique
!
?%:24$+A+B-@(&#)&+>+C/4"1$7$+?%:24$DB-@(&#)&+
+++++++++++++++++++++++++++++++++++>+?%:24$+A+"#/,-'&+
le!complexe!EnzymeRsubstrat!ce!dissocie!après!la!réaction!
en!libérant!l’enzyme!et!le!produit!de!la!réaction!
2. !Une enzyme est une protéine
avec un site actif spécialisé
!
?%:24$>+"#/&3'%$!"!forme!+!propriété!=!dépend!des!
acides!aminées!!
E/#4$+,$+1=$%:24$!"!un!domaine!spécialisé!dans!la!
liaison!au!substrat!=!('&$+).&'F!!
!
3. L’importance du site actif de
l’enzyme est démontrée par sa
conservation au cours de
l’évolution.
!
?%:24$+>+")(+.8)%*3+)-+./-#+,$+1=3G/1-&'/%!(diff.!
Espèces=!même!acide!aminé!sur!site!actif)!!
"on!peut!supposer!que!:!mutation!du!site!actif!"!
défavorable!à!l’activité!enzymatique!"!défav.!à!
l’organisme"!pas!conservé!par!la!sélection!naturelle!!
4. La double spécificité d’une
enzyme repose sur son site actif
!
H/-@1$+("3.'F'.'&3+,=-%$+$%:24$+I++
• Spécificité!de!substrat!:!les!enzymes!qui!
n’agissent!pas!sur!les!même!substrat,!on!des!site!
actif!de!forme!diff.!!
"!!la!forme!du!site!actif!présente!une!
complémentarité!avec!celle!du!substrat!
• !Spécificité!d’action!:!les!enzymes!qui!agissent!
sur!le!même!substrat!mais!catalyse!des!diff.!=!
pas!les!même!acides!aminés!en!contact!avec!le!
substrat!
"!la!composition!des!acides!aminé!constituant!
le!site!actif!détermine!les!propriétés!chimique!de!
l’enzyme!!
;J<!La cinétique des réactions
enzymatiques!
Vitesse!des!réaction!enzymatique!=!dépend!des!condition!
du!milieu!qui!F)G/#'($+la!#$%./%&#$+$%:24$+A+(-@(&#)&+++!!
1$(+./%,<+,-+4'1'$-+K-'+#)1$%&'+I+
• celle!qui!perturbe!l’organisation!du!site!actif+
• celle!qui!diminuent!les!proba.!de!formation!du!
complexe!enzymeRsubstrat!
1. L’influence!du!PH!
!Les!ions!OH_!ou!H3O+!du!milieu!=!modifie!les!interactions!
qui!lie!les!A.A!et!détermine!la!structure!de!l’enzyme!!!!!!!!!!

=!!,3F/#4$+1$+('&$+).&'F+"+@1/K-$+1)+.)&)12($!
"!une!enzyme!est!).&'G$+,)%(+-%$+*)44$+,$+L9!étroite.!
2. L’influence!de!la!température!
M$4"3#)&-#$+I+
• !-*4$%&)&'/%!=!+!d’agitation!des!molécule!!!!!!!
"!+!proba.!de!rencontre!enzyme/substrat!!
• !-D,$((-(+,$+&$4"<+/"&'4)1!=!trop!d’agitation!
"!déstabilise!la!structure!de!l’enzyme!!
"réduit!la!vitesse!enzymatique!/-+(si!temp.!bcp!
trop!élevé)!,$(+4/,'F'.)&'/%+'##3G$#('@1$!!
3. Concentration!en!enzyme!ou!
substrat!
=!+!concentration!élevé!"!+!proba.!rencontre!
enzyme/substrat!)-*4$%&$.!
concentration!en!substrat!diminue!au!cours!du!temps!!!!
"!temps!a!un!influence!!
4. Présence!d’inhibiteur!
;%8'@'&$-#!=!molécule!mimant!la!forme!du!substrat!!!!!!!!!!
"!compétition!avec!le!substrat!pour!la!formation!de!
complexe!
"!réduction!de!la!vitesse!de!catalyse!enzymatique!
!
N$7'K-$+
!