UNITE D`ENSEIGNEMENT 2.1: Biologie

UNITE D'ENSEIGNEMENT 2.1:
Biologie fondamentale n°4
Ce qu'il faut retenir du cours précédent = ce qu'il faut savoir en arrivant au prochain.
- Les protides sont une famille de molécules regroupant tous les types de protéines et leurs constituants
(acides aminés).
- Parmi les molécules organiques, les protéines sont les plus variées et les plus complexes. Dans leur
composition, elles se distinguent des glucides et des lipides par la présence d'atomes d'azote (N).
- Elles sont très abondantes, un humain peut synthétiser plus de 100 000 protéines différentes. Ces
dernières constituent environ 50% de la masse sèche (sans l'eau) de l'organisme.
- De par leur complexité et leur variété, les protéines assurent des rôles très différents: structure
cellulaire (cytosquelette), transport (sanguin ou canaux membranaires), défense de l'organisme (anticorps),
information (hormones), réactions chimiques (enzymes), mouvement (contraction musculaire).
- La notion de polymère a déjà été abordée a propos des glucides. Les protéines sont des polymères, c'est
à dire des associations d'unités chimiques bien définies, les monomères. Dans le cas de protéines, les monomères
sont les acides aminés. Généralement, une protéine contient entre 100 et 200 acides aminés.
- Un acide aminé est composé de:
- un atome de carbone asymétrique,
- un groupement carboxyle (COOH),
- un groupement amine (NH2),
- un atome d'hydrogène (H),
- un radical ou chaîne latérale, nommé R, et variable.
- Dans les protéines humaines, on recense 20 acides aminés. Ils diffèrent uniquement par leur radical. Il
existe 8 acides aminés dits essentiels, i.e. ne pouvant être synthétisés. Ils doivent être apportés en quantité
suffisante via l'alimentation, sous peine de pathologies dues à des carences.
- Les acides aminés entretiennent des liaisons pour former des protéines. Ces liaisons se forment par
réactions de condensation = déshydratation (de la même manière que la liaison glycosidique vue pour les
polysaccharides). On parlera alors de liaison peptidique. Un assemblage contenant moins de 50 acides aminés est
appelé peptide. Un assemblage de plus de 50 acides aminés est considéré comme une protéine.
- La séquence d'acides aminés, c'est à dire l'ordre dans lequel ils sont assemblés, définit la structure
primaire de la protéine. De cette structure primaire va intégralement dépendre la fonction de la protéine!
- Les radicaux des différents acides aminés assemblés ont des propriétés différentes. Certains sont
hydrophobes, d'autres hydrophiles, certains sont ionisés négativement, d'autres positivement... Cela implique la
formation de liaisons plus ou moins fortes entre différents radicaux de la chaîne! La chaîne va donc avoir tendance
à se replier sur elle-même, en adoptant une structure tridimensionnelle.
- Ces liaisons entre acides aminés sont issues de 4 interactions:
- l'effet hydrophobe: les radicaux hydrophobes auront plus d'affinités
entre eux qu'avec les molécules d'eau de la solution.
- liaisons ioniques: entre radicaux ionisés de charge opposée.
- liaisons hydrogènes: entre certaines atomes électronégatifs des
radicaux et certains atomes d'hydrogène.
- ponts disulfures: liaisons covalentes entre atomes de soufre
(notamment entre les cystéines, acides aminés contenant un groupement thiol (-SH).
- Lors de ce repliement, certaines parties de la chaîne peuvent adopter des structures régulières, en
feuillet bêta ou en hélice alpha. On parle alors de structure secondaire.
- La structure tridimensionnelle finale d'une protéine est appelée structure tertiaire.

- Certaines grosses protéines sont constituées d'un assemblage de plusieurs sous-unités, on parlera dans
ce cas de structure quaternaire (ex: hémoglobine).
- Dans certaines conditions (chaleur, pH extrême, milieu très riche en ions...), les liens maintenant la
structure tridimensionnelle de la protéine peuvent se rompre. Ce phénomène est la dénaturation des protéines. La
fonction d'une protéine dépendant de sa forme, cette dénaturation modifie voire annihile la fonction d'une
protéine.
- Les protéines peuvent s'organiser en fibres protéiques, et auront alors un rôle structural (dans les
tendons, les ligaments, le cytosquelette, ongles, cheveux et poils...). Le collagène est la fibre protéique la plus
abondante dans le corps humain, cette protéine est un assemblage de fibrilles (hélices alpha reliées par des ponts
disulfures) en fibres, à la manière d'un câble. Le collagène confère une grande résistance à l'étirement (paroi des
artères, derme, poumons, muscles, tissus conjonctifs...). La kératine est également une fibre protéique très
répandue (ongles, poils...).
- Outre ce rôle structural, les protéines jouent un rôle dans le transport de substances (ex:
hémoglobine), dans la contraction musculaire, dans la communication hormonale, dans la défense de l'organisme,
dans la communication inter-membranaire, dans la catalyse des réactions chimiques (enzymes)...
- Dans l'organisme, les cellules fabriquent les protéines dont elles ont besoin, mais utilisent pour cela les
acides aminés provenant de l'alimentation, c'est à dire de la digestion des protéines ingérées.
- Lors de la digestion, les polymères peptidiques sont hydrolysés
(détachés par adjonction d'une molécule d'eau), puis entrent dans la voie
sanguine. Les cellules prélèvent les acides aminés utiles à la synthèse de
leurs protéines dans le sang. Il faut un apport alimentaire d'environ
50g/jour de protéines.
- Une alimentation trop pauvre en protéines ou déficiente en
acides aminés essentiels aboutira à des pathologiques issues de carences
protéiques. Pour compenser le manque en acides-aminés, le corps va
"déstocker" en puisant dans ses propres protéines (muscles et sang
principalement).
- Une alimentation trop riche en protéines génère un excès
protéique. L'organisme convertit l'excès en glucose pour le métabolique, ou en graisse, car il n'existe pas de forme
de stockage des acides aminés.
Bon courage!