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REPUBLIQUE ALGERIENNE DEMOCRATIQUE ET POPULAIRE MINISTERE DE L’ENSEIGNEMENT SUPERIEUR ET DE LA RECHERCHE SCIENTIFIQUE UNIVERSITE KASDI MERBAH, OUARGLA FACULTE DES SCIENCES DE LA NATURE ET DE LA VIE DEPARTEMENT DES SCIENCES BIOLOGIQUE Projet de Fin d’Etudes En vue de l’obtention du diplôme de Licence Domaine : Sciences de la nature et de la vie Filière : Biologie Spécialité : Biochimie fondamentale et appliquée Thème Synthèse bibliographique sur les marqueurs de la tendreté de la viande Encadreur : Mme Benaissa Atika Présenté par : M.A. B. BENZAOUI Fatima Examinateur : Mme ABBAS Amel M.A. A. HOUARI Ahlam Année universitaire 2013/2014 Remerciements Avant tous nous remercions Allah tout puissant de nous avoir accordé la force , le courage et les moyens pour accomplir ce modeste travail. Nous tenons à remercier plus particulièrement notre promoteur, qui a dirigé ce travail, Meme BENAISSA Atika : M.A.B. enseignante au Département des Sciences Biologiques à la Faculté des Sciences de la Nature et de la Vie de l’Université Kasdi Merbah-Ouargla pour son aide et ses conseils. Nous tenons à exprimer nos sincères remerciements à tous les professeurs qui nous ont enseigné et qui par leurs compétences nous ont soutenu dans la poursuite de nos études. En fin, c’est avec le plus grand plaisir que nous tenons à exprimer nos remerciements à tous ceux qui ont contribué de prés ou loin à la réalisation de ce mémoire. Merci Je dédie ce travail : Aux prunelles des mes yeux, les deux premiers amours de ma vie : mon père Abdelalwahab et ma mère Nadjia. A mes frères et à mes sœurs : Nedjma, Nadia, Omar, Marwa, Mani, Mohamed, Oussama, et Arafat. A mes nièces et neveux. : Abdelalwahab, Iyad, Abdelalwahab, Assille -A toutes mes amis, -A ma tante et voisine -A tous ceux qui me connaissent de loin ou de prés. -A tous ceux qui m ‘ont aidé ; A mes enseignants : Mr Hossein, Mr Daba, Mr Canonna, Mr Ben chikh et Meme Aboda Benzaoui Fatima Dédicaces Ce travail est dédié à : - les deux premières amours de ma vie : Mon père Mohamed Saïd et ma mère Ouahiba -Mes frères : Fares, Hamada, Fayez, et Fouad -ma chère sœur : Soulafa -A ma tante et voisine - Touts mes amies -Mes professeurs Surtout: Mr. RGUIBI HOCINE, Mr. DABBA TOHAMI et Mr KADRIN - A tous les étudiants de la promotion Biochimie 2014. Houari Ahlam Table des matières Liste des tableaux I Lise des figures II III Liste des abréviations Introduction 1 -Chapitre I : Transformation du muscle en viandePage I - Transformation du muscle en viande 3 I-1-Définition du muscle 3 I-2-Structure du muscle 3 I-3-Composition chimique 4 I-4-Transformation du muscle en viande 5 I-4-1- Phase de pantelance 5 I-4-2- Rigidité cadavérique ou (rigor mortis) 5 I-4-2-1- Acidification du tissu musculaire 6 I-4-3- Maturation 6 -Chapitre II : Généralités sur la viandeII- Généralités sur la viande 8 II-1- Viande 8 II-2- Composition biochimique de la viande 8 II-3- Caractéristiques physico-chimiques de la viande 9 II-3-1-Eau 9 II-3-2-Matière minérale 9 II-3-3- Potentiel d’hydrogène 10 -Chapitre III : Qualités organoleptiques de la viandeIII : Qualités organoleptiques de la viande 11 III-1-Définition 11 III-2- Caractéristiques organoleptiques de la viande 11 III-2-1-Couleur 11 III-2-2-Tendreté 12 III-2-3- Flaveur 13 III-2-4-Jutosité 14 -Chapitre IV : Marqueurs de la tendretéIV - Marqueurs de la tendreté 15 IV-1- Caractéristiques musculaires reliées à la tendreté 15 IV-1-1- Fibres musculaires 15 IV-1-2- Collagène 17 IV-1-3- Lipides 18 IV-1-4- Systèmes protéolytiques 19 IV-2- Marqueurs de la tendreté 19 IV-2-1- Calpaïnes 20 IV-2-2-Cathepsines 21 IV-2-3-Sous-unité 20S du protéasome 22 IV-2-4- Peptidases à sérine 22 IV-2-5-Matrice Métallopeptidases 23 IV-2-6-Caspases 23 IV-3- Apoptose 23 IV-4- Techniques utilisées pour l’identification de nouveaux marqueurs 24 IV-4-1- Utilisation des techniques en omique IV-4-2-Utilisation de la transcriptomique IV-4-3-Utilisation de la protéomique Conclusion Références bibliographiques 24 25 26 27 28 Liste des tableaux Tableau n° Titre Composition chimique moyenne du muscle (Ashgar et Pearsin, 1980). I Composition biochimique moyenne la viande rouge (Coibion, 2008). II Quelques gènes dont le niveau d'expression est relié à la tendreté III (Bernard et al., 2007). Page 4 9 25 Liste des figures Figure n° 1 2 3 4 5 6 7 8 Titre Organisation anatomique du muscle squelettique (Harper, 1999). Différentes phases de la transformation du muscle en viande comprenant la phase de mort cellulaire programmée (Ouali,1991,Ouali et al., 2006) Cycle de la couleur de la viande fraîche (Touraille, 1994). Paramètres influençant la couleur de la viande (Touraille, 1994) Paramètres influençant la tendreté de la viande (Touraille, 1994). Paramètres influençant la flaveur de la viande (Touraille, 1994). Paramètres influençant la jutosité de la viande (Touraille, 1994). Caractéristiques des fibres influençant la tendreté (picard et al, 2003). Page 4 7 12 12 13 14 14 16 Liste des abréviations ADN: ARN: ARNm: ATP : CRYAB: FG: FOG: HSP: MMPs: MSA: pHu: QTL: SNP : SO: Acide Désoxyribonucléique Acide Ribonucléique Acide Ribonucléique messager Adénosine Triphosphate Crystalline αB Fast Glycolytic Fast Oxido-Glycolytic Heat Schock Protein Matrices Métallopeptidases Meat Standards Australia pH ultime Quantitative Trait Loci Single Nucléotide Polymorphisme Slow Oxydative INTRODUCTION Introduction Introduction La viande constitue une denrée de première nécessité dans le monde, suivant qu’elle est une source importante de nutriments et par suite de son tonus émotif, elle est l’aliment par excellence dont la consommation est freinée seulement par les prix (Ameni, 2007). Par ailleurs, la filière viande représente un chiffre d’affaire important dans l’industrie agroalimentaire, elle fait vivre une fraction notable du monde agricole et participe très largement par l’élevage à l’herbe au maintien de l’environnement rural (Chriki, 2013). Selon la FAO (2005), la production mondiale de la viande en 2004 s’établit à environ 258 millions tonnes. En Algérie, la même référence note une production de 601mille de tonnes, formée principalement par la viande ovine qui constitue 215 mille tonnes. Les ovins représentent la tradition en matière d’élevage en Algérie et ils ont toujours constitué l’unique revenu du tiers de la population algérienne (Chellig, 1982). De part ses qualités nutritionnelles, vient de plus proche la qualité organoleptique qui intervient largement dans cette filière, et qui s’apprécie essentiellement au travers de deux critères qui sont la couleur et la tendreté. En effet, si l’acte d’achat de la viande fraîche est surtout fonction de l’aspect du produit (couleur, importance du gras,….); la fidélisation du consommateur est largement fonction de sa tendreté (Debiton, 1994). Cette tendreté qui est perçue par le consommateur comme la qualité organoleptique la plus importante a été l’objet de recherches qui ont été menées pour tenter de mieux comprendre et contrôler cette caractéristique sensorielle. Le principal problème qui se pose depuis longtemps est la variabilité de la tendreté en fonction des animaux qui est d’autant plus grave que les conditions de conservation des carcasses après l’abattage (Ouali et al., 1987 et Koohmaraie, 1993). Différentes études ont permis d’identifier les effets de l’espèce, de la race, du sexe, de l’âge des animaux. Cependant, les variations individuelles sont très importantes. Picard et al., (2002) rapportent que chez les animaux producteurs de viande, l’étude des différents types de muscles à travers les fibres musculaires présente un intérêt fort puisque leurs propriétés sont impliquées dans le déterminisme de divers aspects de la qualité de la viande tel que la tendreté, la flaveur, la couleur et la rétention d’eau. La maturation des viandes, période pendant laquelle s’élaborent les qualités organoleptiques et du produit final, prend en compte l’évolution positive et négative de ces caractéristiques et les mécanismes qui y contribuent, parmi ces qualités, la tendreté et de façon plus générale la texture de la viande, restent, la qualité la plus recherchée par les 1 Introduction consommateurs. La relation entre protéolyse post mortem des protéines musculaires et texture finale de la viande est largement documentée (Ouali, 1990 ; Koohmaraie,1992). La tendreté est considérée comme une propriété organoleptique qui traduit la facilité avec laquelle la structure de la viande peut être désorganisée au cours de la mastication. A l’opposé, la dureté de la viande exprime la résistance qu’elle offre au tranchage ou à la mastication (Ouali et al., 2006). L’attendrissage de la viande au cours de sa conservation à l’état réfrigéré est le résultat d’une altération des structures musculaires et de la structure myofibrillaire plus particulièrement par les peptidases endogènes, le tissu conjonctif n’évoluant que très peu durant cette phase. Différents systèmes protéolytiques semblent être impliqués dans ce processus de dégradation de la structure contractile dont les plus connus sont les calpaines, les cathepsines, le protéasome, les serine peptidases et, plus récemment les caspases, famille de cystéine peptidases responsables de la dégradation des structures cellulaires dans le cadre de la mort des cellules par apoptose (Sentandreu et al., 2002 ; Ouali et al., 2006b). La tendreté de la viande présente une variabilité forte et non contrôlée, c’est un ensemble de plusieurs phénotypes correspondant à une appréciation humaine (Guillemin et al., 2009), Un marqueur biologique peut être défini façon général comme étant une molécule biologique associée à un phénotype particulier et qui peut être aisément utilisée afin de visualiser ce dernier, deux types de marqueurs biologiques peuvent être distingue : les marqueurs génétiques, protéiques (Guillemin, 2010), L'objectif de notre travail est de réaliser une synthèse bibliographique sur le thème « Les marqueurs de la tendreté de la viande». Le développement de ce sujet a été rendu possible en faisant recours à différentes sources d’informations, que se soit écrites comme les ouvrages, les publications et les revues, ou électroniques telque l’internet, ainsi que toutes autres sources d’informations qui s’inscrit dans la thématique du sujet de notre mémoire 2 Chapitre I : Transformation du muscle en viande Chapitre I :Transformation du muscle en viand I - Transformation du muscle en viande I-1-Définition du muscle Le muscle squelettique strié représente prés de la moitié de la masse corporelle, représentant ainsi le tissu le plus abondant de la carcasse. Recouvrant le squelette osseux, il y est rattaché par le biais des tendons. Il permet ainsi le maintien de la posture et les mouvements du corps. Ses contractions sont volontaires, répondant aux influx nerveux. Le muscle est compose de 75 % d’eau, 20 % de protéines, 3 % de lipides, 1 % de glucides et 1 % de sels minéraux (Grefte et al., 2007). Le muscle squelettique strié est l’objet de nombreuses études. De nombreuses données sont ainsi disponibles, mais malgré cela le muscle est une structure encore loin d’être parfaitement connue. Le muscle constitue la chair des animaux, et chez les espèces d’intérêt agronomique, il est transformé en viande lors de la maturation. C’est pourquoi il est également l’objet de nombreuses études en agronomie, aussi bien chez les poissons que les poulets, porcs et bovins (Grefte et al., 2007). I-2-Structure du muscle Le muscle squelettique strié est une structure biologique très complexe et hiérarchisée (Figure1). Ainsi, il est principalement composé de faisceaux de fibres musculaires, qui sont des cellules plurinucléés. Chaque fibre musculaire est elle-même constituée de myofibrilles, ultra structurées organisées en répétitions de sarcomères. Ces répétitions donnent au muscle ce caractère strié (Harper, 1999) . Les sarcomères, unités de contraction du muscle, sont des assemblages des filaments d’actine et de myosine. L’étude détaillée du muscle montre que la structure de ce dernier est constituée de plusieurs niveaux, délimités par des couches de tissu conjonctif constitués essentiellement de collagènes et de protéoglycanes. Chaque fibre musculaire est entourée par une enveloppe, l’endomysium. Les faisceaux de fibres sont délimités par le périmysium, contenant des lipides intramusculaires et le système vasculaire. Le périmysium et l’endomysium forment le tissu conjonctif intramusculaire, dont le périmysium est le constituant principal. Enfin, le muscle est entouré par l’épimysium, enveloppe qui attache le muscle à l’os par le tendon. Les différentes enveloppes de tissu conjonctif ont un rôle moteur important, en transmettant l’énergie mécanique de la contraction de chaque fibre musculaire au muscle dans son ensemble, et ainsi permettre le mouvement des os. De plus, chaque fibre est innervée, et les nutriments sont apportés par des vaisseaux sanguins. (Harper, 1999) . 3 Chapitre I :Transformation du muscle en viand Le premier rôle du muscle squelettique strié est d’assurer les mouvements volontaires de l’organisme, par contraction / décontraction de sa structure, entrainant le mouvement des os. Il permet ainsi la locomotion de l’organisme. Des dysfonctionnements et des dégénérescences musculaires sont la cause de myopathies, entrainant le plus souvent des défauts graves de locomotion, et parfois la mort (Harper, 1999) . Le muscle est également un thermorégulateur de l’organisme, puisque la contraction musculaire permet de produire de la chaleur. Ainsi, en cas de froid, l’organisme, il frissonne, c'est-a-dire qu’il contracte et décontracte les muscles afin de réchauffer l’organisme, et de diffuser cette chaleur via les vaisseaux sanguins. Enfin, le muscle constitue une réserve de protéines importante, dégradées en cas de privation de nourriture (Harper, 1999) . Figure1: Organisation anatomique du muscle squelettique (Harper, 1999) . I-3-Composition chimique Ashgar et Pearsin, (1980), rapportent que l’eau et les protéines sont les deux composants principaux du muscle, en plus d’autres substances qui sont représentées par, les glucides, les substances azotées non protéiques, les sels minéraux et les vitamines (Tableau I). Tableau I: Composition chimique moyenne du muscle (Ashgar et Pearsin, 1980). - Eau --------------------------------------------------------------------------------75% - Protéines -------------------------------------------------------------------------19% - Lipides ----------------------------------------------------------------------------2% - Autres substances : -------------------------------------------------------------4% I-4-Transformation du muscle en viande 4 Chapitre I :Transformation du muscle en viand Parmi les erreurs commis dans le langage souvent rencontrés, il y a la confusion entre le muscle et la viande. Le muscle est un tissu d'un organisme vivant animal, caractérisé par sa capacité a se contracter. Alors que la viande désigne l'ensemble des aliments d’origine animale élaborés a partir des tissus musculaires et destinés a l’alimentation notamment humaine (Denoyelle, 2008). Il y a donc nécessite d’appréhender les processus de transformation du muscle en viande. En effet, après la mort de l’animal, le muscle est le siège de nombreuses transformations qui conditionnent largement les qualités finales de la viande. L’évolution de la viande se fait en trois phases (Figure2) (Ouali, 1991). - phase de pantelance - phase de rigidité cadavérique - phase de maturation I-4-1- Phase de pantelance La phase de pantelance suit directement l’abattage. Malgré l’interruption du courant sanguin, on observe une succession de contractions et relaxations musculaires pendant une courte période de 20 a 30 minutes. Cet état correspond à la durée de survie du système nerveux ou le muscle dépense encore ses réserves en glycogène. L’accumulation d’acide lactique qui s’en suit provoque ainsi une baisse du pH qui passe, selon le muscle, de 7 a environ 5,5 (Maltin et al., 2003). Le pouvoir de rétention d’eau évolue après la mort, la couleur de muscle est relativement foncée par manque d’oxygénation. Elle s’éclaircit lors de la phase suivante. La viande n’est pas utilisée à ce stade (Fraysse et Darre ,1989 ; Craplet, 1966). I-4-2- Rigidité cadavérique ou (rigor mortis) La seconde phase caractérisant l'état rigide du muscle correspond à la phase de rigidité cadavérique ou rigor mortis. L’installation de la rigidité cadavérique à 24h ou 48h après l’abattage, est directement perceptible sur la carcasse: la musculature devient progressivement raide et inextensible dans les heures qui suivent la mort de l’animal. Ce phénomène résulte de l’épuisement du composé qui permet au muscle vivant de conserver son élasticité et qui par ailleurs fournit l’énergie nécessaire au travail musculaire, l’adénosine triphosphate (ATP) (Ouali, 1991). I-4-2-1- Acidification du tissu musculaire 5 Chapitre I :Transformation du muscle en viand Après, l’abattage et la saignée, en l’absence d’oxygène, divers mécanismes de resynthese s’opposent à la dégradation de l’ATP. Le premier est constitué par la réaction catalysée par la créatine kinase (Créatine kinase + ADP3- Phospho-Créatine+ATP4-+ H+ 2 ADP3- _ ATP4- + AMP2-) (Coibion, 2008 ; Maltin et al., 2003 ; Moloney et al., 2008). C’est la réaction la plus importante, car elle conditionne l’évolution du pH et des caractéristiques physicochimiques pendant l’établissement de la rigidité, est la lyse du glycogène (glucose)n + 3 ADP3- + 3 Pi2-H+ (glucose)n-1 + 3 ATP4- + 2 lactate- + H2O) (Moloney et al., 2008). L’acidification est due au turn-over de l’ATP. Ainsi l’acidification sera fonction de la vitesse du turn-over de l’ATP. Après la mort, le turn-over de l’ATP est assuré tant que les réserves de phosphocreatine et de glycogène le permettent et que la baisse du pH n’inhibe pas la voie glycolytique. L’amplitude de la baisse du pH est donc fonction des réserves énergétiques dans le muscle (Coibion, 2008 ; Maltin et al., 2003, Renerre, 1997). I-4-3- Maturation Classiquement, il a été admis que la maturation constituait la phase d’évolution post mortem survenant après l’installation de la rigidité cadavérique, encore que la plupart des phénomènes hydrolytiques qui s’y développent. Elle débute dans les premiers instants suivant l’abattage. La maturation est un processus multifactoriel très complexe affectant principalement la structure myofibrillaire et dépendant de plusieurs facteurs anté et post mortem. C’est un processus essentiellement enzymatique (Ouali, 1991; Shackelford et al., 1991). Apres la rigidité, le muscle va être progressivement dégradé dans une suite de processus complexes au cours desquels s’élaborent en grande partie les divers facteurs qui conditionnent les qualités organoleptiques de la viande et en particulier la tendreté (Ouali, 1992). La texture de la viande est définie par l’état et l’organisation du cytosquelette (protéines de structure du muscle, protéines myofibrillaires et collagène). Toutefois, le collagène, n’étant pas ou très peu affecte par la protéolyse, la teneur en collagène du muscle va définir une dureté de base qui limite la tendreté maximale de la viande crue essentiellement (Guillemin et al., 2009). Durant la maturation, l’attendrissage est du a des modifications des myofibrilles et du cytosquelette. Compte tenu de l’épuisement des réserves énergétiques du muscle dans les instants suivant la mort, il ne va plus subsister que des phénomènes hydrolytiques qui vont tendre à désorganiser progressivement les différentes structures du muscle, et ainsi a rendre la 6 Chapitre I :Transformation du muscle en viand viande plus tendre (Figure2). La disparition des réserves énergétiques du muscle et l’acidification du milieu placent les différentes fractions protéiques dans des conditions favorables à leur dénaturation (Coibion, 2008). La dénaturation des protéines peut se traduire, par des changements de conformation provoquant des démasquages de groupes, des modifications de propriétés de solubilité et une augmentation de la sensibilité aux enzymes protéolytiques (Coibion, 2008). Figure 2 : Différentes phases de la transformation du muscle en viande comprenant la phase de mort cellulaire programmée (Ouali,1991,Ouali et al., 2006) 7 Chapitre II: Généralités sur la viande Chapitre II : Généralités sur la viand II - Généralités sur la viande II-1- Viande Selon Ouali (1990), la viande est la carcasse ou une partie de la carcasse obtenue après abattage des animaux de boucherie. La viande est le produit issu du muscle ayant subit successivement l'état pantelant, l'état rigide et l'état mature. La viande se compose de trois tissus principaux : le tissu conjonctif, le tissu adipeux et le tissu musculaire (Maïga, 1983). La composition de la viande dépend de l'espèce, de la race, du sexe, de l'âge, de l'alimentation et de l'entretien des animaux (Diarra, 2007). La viande est un élément qui apporte de nombreux nutriments indispensables à une alimentation équilibrée. C'est une source de protéines d'excellentes qualités car ces protéines contiennent 40% d'acide aminées essentiels. Cet aliment apporte également des minéraux tels que le fer en particulier dans les viandes rouges et le zinc et aussi des vitamines du groupe B. La viande peut être une source d'acides gras poly insaturés à chaînes longues (Diarra, 2007). Les viandes se caractérisent par une grande hétérogénéité, elles sont principalement constituées de muscles striés, squelettiques qui comportent aussi d’autres tissus en quantité très variable selon l’espèce, la race, l’âge, le régime alimentaire et la région anatomique concernée, ce sont surtout les tissus conjonctifs, adipeux, et parfois les os et la peau (Staron,1982 ;Fraysse et Darrea,1989). II-2- Composition biochimique de la viande La détermination de la composition biochimique de la viande vise à fournir un certain nombre de paramètres aux consommateurs concernant l'aspect diététique de cet aliment. Le muscle constitue la partie la plus nourrissante de la viande rouge. Il a une teneur en eau comprise entre 55% et 75%, il contient également 15% à 22% de protéines (dont des enzymes), 1% à 15% de lipides, 1% à 2% de glucides, 0,5% à 1% de sels minéraux, des vitamines du groupe B et d'autres composants bioactifs (Tableau II) (Cheftel et al., 1985 ; Ingram et Simonsen, 1980 ; Laurent, 1981 et Kalilou, 1997). Les protéines représentent 12% à 20% de la partie comestible et 50% à 80% du poids sec. Les principales sont la myosine, la myostroïne et le collagène (Girard, 1988). La myoglobine donne à la viande sa couleur rouge caractéristique qui passe au brun lors de l'oxydation (cuisson, longue conservation). Les lipides sont en quantité très variable 8 Chapitre II : Généralités sur la viand selon l'animal et le muscle concerné : 5% pour le poulet ; 5% à 10% pour le veau, le lapin ; 10% à 20% pour la charcuterie (Girard, 1988). La viande possède un pH compris entre 5,5 et 5,9 (cas du muscle de boeuf) et 5,7 et 6,2 (cas du porc), après 24h de ressuage (Cheftel, 1977 ; Laurent, 1981 ; Plusquellec, 1991 ; et Kalilou, 1997). La viande a une activité de l'eau (aw) de 0,99, d'où sa grande sensibilité aux attaques microbiennes. De ce fait, elle nécessite une stabilisation rapide utilisant à court terme une réfrigération ou à long terme un traitement de préservation (Girard, 1988). Tableau II : Composition biochimique moyenne la viande rouge (Coibion, 2008). Composants Moyenne Eau 75% Protéines 15.5% Lipides 3% Substances azotées non protéiques 1.5% Glucides et catabolites 1% Composés minéraux 1% II-3- Caractéristiques physico-chimiques de la viande La composition de la viande est complexe et évolue en fonction de l’âge et de l’état de d’engraissement de l'animal (Clement, 1981). II-3-1-Eau Les trois quatre du poids d’un muscle sont représentés par l’eau (Fraysse et Darrée,1989). Le muscle comprend 60 à 80% d’eau, si bien que le tissu musculaire constitue la principale réserve d’eau de la carcasse. L’eau de la cellule musculaire se présente sous différents stades : eau liée 10% et eau libre 70% (Craplet, 1966 et Laurent, 1974). La teneure en eau varie avec l’âge en sens inverse, .une viande jeune et /ou maigre contient 70 % d’eau et 10% lipides. Tandis qu’une viande adulte et /ou grasse contient 60% d’eau et 20 % de lipides (Craplet et al., 1979). II-3-2-Matière minérale La viande est l'une des sources alimentaires de Fer héminique, qui est beaucoup mieux assimilé par l'organisme humain que le fer non héminique. La viande est aussi une source de zinc, particulièrement assimilable par l'organisme. La teneur moyenne de la viande en zinc est de 4mg/100g de viande. Les viandes sont les aliments les plus riches en sélénium. Leur teneur moyenne est d'environ 9μg/100g de viande. C’est un antioxydant qui protège l'organisme 9 Chapitre II : Généralités sur la viand contre les peroxydations lipidiques donc contre le vieillissement et les maladies cardiovasculaires (Interbev, 2005). Les viandes rouges sont caractérisées par leur pauvreté en calcium et leur richesse en phosphore (Craplet, 1966). Le muscle peut contenir jusqu'à 2% de matière minérale. Alors que les viandes rouges sont relativement bien pourvues en minéraux majeures à savoir, le calcium, le phosphore et le fer et en oligoéléments telque, le cuivre, le manganèse et le zinc. Cette caractéristique n’a cependant pas un intérêt déterminant (Laurent, 1974). II-3-3- Potentiel d’hydrogène La valeur du pH de la viande est le résultat de la dégradation du glycogène juste après l'abattage, il est voisin de 7 (Craplet, 1966). L’ensemble des réactions survenant dans la cellule musculaire post mortem, suite à la libération dans le sarcoplasme des ions calcium qui stimulent l'activité ATP asique du complexe actomyosine, entraînant ainsi la libération du phosphate inorganique, conduit à l’accumulation d’acide lactique. Ces phénomènes provoquent une acidification progressive du muscle et donc une chute de pH musculaire post mortem qui se poursuit jusqu’à l’arrêt des réactions biochimiques (ou glycolyse). Le pH post mortem est appelé pH ultime ou pHu (El Rammouz, 2005). La valeur ultime est très variable, elle dépend de l’espèce de l’animale et du muscle proprement dit. L’amplitude de la chute du pHu (pH ultime) est dépendante du type de fibres musculaires. En effet, l’amplitude dépend essentiellement du taux de glycogène musculaire, au moment de l'abattage. Les fibres blanches étant plus riches en glycogène que les fibres rouges, le pH ultime est d'autant plus bas que la proportion de glycogène est élevée (Hay et al., 1973 et Laborde et al., 1985). Le muscle vivant a une réaction neutre, son pH est égale 7. Après la saignée à l’abattoir, la viande devient l’objet de réactions chimiques très complexes débouchant sur la formation de l’acide lactique, abaissant ainsi le pH de cette viande (Laurent, 1974). 11 Chapitre III: Qualités organoleptiques de la viande Chapitre III : Qualités organoleptiques de la viande III - Qualités organoleptiques de la viande III -1-Définition La qualité est l’ensemble des propriétés et caractéristiques d'un service ou d'un produit qui lui confèrent I ‘aptitude de satisfaire des besoins exprimés ou implicites (Touraille, 1994). Cette définition montre bien le caractère complexe de la qualité, en effet cette notion ne recouvre pas les mêmes réalités pour un producteur, un transformateur ou un distributeur. Cependant pour le consommateur, la qualité d'un aliment peut se définir à partir d'un certain nombre de caractéristiques précises (Touraille, 1994). III-2- Caractéristiques organoleptiques de la viande I1 s'agit des caractéristiques perçues par les sens du consommateur (on parle aussi de propriétés sensorielles). Elles recouvrent l'aspect, la couleur, le goût, la saveur, l'odeur, la flaveur ainsi que la consistance et la texture d'un aliment. Elles jouent un rôle fondamental dans la détermination des préférences alimentaires (Touraille, 1994). Les propriétés sensorielles d'un aliment sont les caractéristiques que le consommateur peut percevoir directement grâce à ses sens. Ces sensations peuvent se classer selon trois modalités : *qualitative : qui est la caractéristique de ce qui est perçu (goût salé, arome de fraise ...), *quantitative : qui représente l'intensité de cette sensation (peu, beaucoup, intensément ...), *hédonique : qui caractérise le plaisir ressenti par l'individu (j'aime, je n'aime pas). La qualité organoleptique regroupe les caractéristiques du produit perçues par les sens du consommateur (l'aspect et la couleur, le goût et la saveur, l'odeur et la flaveur, la consistance et la texture). Ce sont les propriétés sensitives (Lameloise et al., 1984; Touraille, 1994). Pour la viande les principales caractéristiques sensorielles sont : la couleur, la tendreté, la jutosité, la flaveur et la texture (Touraille, 1994). III-2-1-Couleur La couleur est la première caractéristique perçue par le consommateur. Elle dépend de la fraîcheur de l’aliment. Le principal pigment responsable de la couleur de la viande est la myoglobine qui est une chromoprotéine. Au contact de l’air, la myoglobine se combine avec l’oxygène formant ainsi l'oxymyoglobine de couleur rouge vif, couleur de viande synonyme de la fraîcheur recherchée par le consommateur (Renerre, 1997 et Coibion, 2008). 11 Chapitre III : Qualités organoleptiques de la viande La myoglobine est une molécule qui stocke et échange l'oxygène. Elle existe sous trois formes qui déterminent la couleur de la viande, variant selon la nature de la myoglobine (oxydée ou réduite) et la quantité de cette myoglobine dans le muscle (Chinzi, 1989). Les trois formes de la myoglobine sont indiquées par la figure 3. La myoglobine réduite (rouge pourpre), l'oxymyoglobine (rouge vif) et la metmyoglobine (brune). La couleur brune de la viande constitue un motif de rejet pour le consommateur (Staron, 1982 ; Touraille, 1994 et Coibion, 2008). Figure 3: Cycle de la couleur de la viande fraîche (Touraille, 1994). La couleur est aussi affectée par l’évolution du pH. Un pH bas provoque une décoloration de la viande, un pH élevé donne aux viandes une couleur sombre (Figure 4) (Fraysse et Darre, 1989). Pigment : myoglobine pH Quantité et état chimique Couleur Figure 4: Paramètres influençant la couleur de la viande (Touraille, 1994) III-2-2-Tendreté La tendreté est la facilité avec la quelle une viande se laisse trancher ou mastiquer. C’est une caractéristique primordiale (Soltner, 1979). Ce sont le tissu conjonctif et la myofibrille qui sont responsables de la tendreté de la viande. Le tissu conjonctif évolue peu au cours du temps, vue sa grande résistance mécanique et sa grande stabilité (sa composante collagénique). Les fibres musculaires qui subissent de nombreuses transformations après la mort de l'animal augmentent leur résistance dans un 12 Chapitre III : Qualités organoleptiques de la viande premier temps avec l'établissement de la rigidité cadavérique puis, il y a attendrissage pendant la maturation. L'attendrissage est rapide les premiers jours puis ralentit pour tendre vers la limite (Coibion, 2008). La durée de conservation pour l’obtention d’une tendreté optimale est fonction de la température de stockage. Elle est de 8 jours à 6°C, de 14 jours à 2°C et de 16 jours à 0°C (Coibion, 2008; Lameloise et al., 1984). La tendreté évolue au cours de la transformation du muscle en viande. Les cellules musculaires cherchent à maintenir leur homéostasie par l’hydrolyse des molécules d’ATP. Cette hydrolyse libère des protons hydrogène provoquant une acidification des cellules jusqu'à un pH de 5.4 à 5.7 et par le métabolisme du glycogène provoque une production d'acide lactique. Ce dernier libère un proton hydrogène pour se transformer en lactate suite à la fixation d’ion de sodium ce qui collabore aussi à l'acidification du milieu cellulaire (Figure 5) (Guillemin et al., 2009). Collagène Lipides pH Quantité et solubilité Myofibrille Contraction type et maturation Tendreté Figure 5: Paramètres influençant la tendreté de la viande (Touraille, 1994). III-2-3- Flaveur La flaveur associe les saveurs et les arômes. Les composés de la flaveur sont libérés au moment de la cuisson de la viande à partir de molécules précurseurs d’arômes, contenues notamment dans le gras. La flaveur correspond à l'ensemble des impressions olfactives et gustatives éprouvées au moment de la consommation de l'aliment (Rosset, 1978 et Coibion, 2008). La flaveur dépend de plusieurs composés chimiques qui sont libérés au cours de la cuisson (Coibion, 2008). En effet, la viande crue n'a qu'une flaveur peu prononcée liée à la présence de sels minéraux et de substances précurseurs de flaveurs. C’est la fraction lipidique de la viande dont les composés sont classés en deux catégories qui est responsable de la flaveur (Figure 6) (Coibion, 2008). 13 Chapitre III : Qualités organoleptiques de la viande -Les composés volatiles (arôme et odeur) sont des composés soufrés, alcools, esters, hydrocarbures aliphatiques, etc.… -Les composés non volatiles (goût) comprennent les nucléotides, certains acides aminés, la créatinine. Ces précurseurs sont élaborés au cours de la maturation de la viande (Coibion, 2008). La flaveur est influencée par divers facteurs: l’espèce, la race, l’âge, le sexe, le mode d’élevage et l’évolution post mortem (Rosset et al., 1977). Myofibrille Lipides Contraction type maturation Flaveur Figure 6 : Paramètres influençant la flaveur de la viande (Touraille, 1994). III-2-4-Jutosité La jutosité dépend de la quantité de suc musculaire libéré dans la bouche au début de la mastication. Elle est accentuée par la stimulation de la salivation, due en particulier à la présence du gras intramusculaire (Figure 7). La jutosité, appelée aussi succulence, caractérise la faculté d’exsudation de la viande au moment de la dégustation dont le facteur essentiel est le pouvoir de rétention d'eau du muscle (hydratation), qui est traduit par la faculté de la viande à conserver sa propre eau ou de l'eau ajoutée, ce qui est en relation avec la force de liaison de l'eau aux protéines de la fibre musculaire (Lamoise et al, 1984; Coibion, 2008). Eau pH Lipides Jutosité Figure 7: Paramètres influençant la jutosité de la viande (Touraille, 1994) 14 Chapitre IV: Marqueurs de la tendreté Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté IV - Marqueurs de la tendreté IV-1- Caractéristiques musculaires reliées à la tendreté La tendreté est dépendante de plusieurs composantes à savoir, les fibres musculaires, le collagène, les lipides intramusculaires, et les systèmes proteasiques. Ces derniers interviennent lors de la transformation post-mortem du muscle en viande à l’abattoir et aussi sur les caractéristiques de la viande à la bouche. L’importance de leur contribution a la tendreté n’est pas la même selon les muscles. Certains facteurs peuvent même être favorables à la tendreté dans un muscle et être défavorables dans un autre (Koohmaraie et al., 2002). IV-1-1- Fibres musculaires Les fibres musculaires, qui occupent la majorité du volume du muscle, sont classées sur la base de leurs propriétés contractiles (vitesse de contraction lente ou rapide) et métaboliques (métabolisme glycolytique qui utilise principalement les glucides comme source d’énergie et métabolisme oxydatif utilisant non seulement le glucose mais aussi les acides gras). Ainsi, dans le muscle adulte on distingue trois types de fibres, SO (slow oxydative), FOG (fast oxido-glycolytic) et FG (fast glycolytic) (Figure 8) (Picard et al., 2003). Ces types de fibres sont présents en proportions variables dans les différents muscles de la carcasse (Picard et al., 2003). Les protéines myofibrillaires participent également au déterminisme de la tendreté de la viande rouge. Les propriétés contractiles et métaboliques des fibres produisent toute fois des effets variables sur la tendreté. Ils varient en effet en fonction du muscle, des animaux et des races, ce qui constitue un défi à l’établissement d’une définition claire et consensuelle de la contribution des fibres à la tendreté (Renand et al., 2001). La vitesse de maturation, processus essentiel dans l’établissement de la tendreté, est influencée par le métabolisme glycolytique ou oxydatif des fibres et par leur type contractile (Figure 8) (Renand et al., 2001). En effet, l’étude de Ouali et Talmant, (1990), montre que le rapport calpaïne/ calpastatine est plus élevé dans les muscles à contraction rapide. Ainsi, la protéolyse est plus importante et donc la vitesse de maturation est plus grande. C’est ce qui explique la différence de temps de maturation très courte pour les viandes blanches comparativement aux viandes rouges. 15 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté Figure 8: Caractéristiques des fibres influençant la tendreté. (Picard et al., 2003). L’étude de Dransfield et al., (2003), rapporte que la valeur du pH à 3 h post mortem explique 52% de la variation de la tendreté entre animaux pour les deux muscles Semi tendinosus et Longissimus thoracis. En effet, le pH doit connaître une baisse modérée, pas trop rapide, pour que la tendreté soit jugée bonne. En conséquence, le potentiel glycolytique des fibres constitue un critère important dans l’évolution du pH à 3 h post mortem. Les muscles les plus glycolytiques présentent une chute de pH trop rapide et sont donc défavorables à la tendreté sur ce critère par rapport aux muscles plus oxydatifs (Maltin et al., 2003). Par exemple, le muscle Longissimus thoracis, oxydatif et plus tendre, est caractérisé par une valeur de pH plus élevée (6,4) à 3 h post mortem alors que le Semi tendinosus, glycolytique et plus dur, présente une valeur de pH plus faible (6,0) (Maltin et al., 2003). Les animaux dont les muscles sont constitués de fibres plus fines donnent des viandes plus tendres. D’après Crouse et al., (1991), la taille des fibres serait un facteur déterminant pour la tendreté précoce avant 14 jours de maturation. Ainsi, sur le critère de la taille, les fibres oxydatives, plus petites, sont donc plus favorables à la tendreté que les fibres glycolytiques. Le diamètre des fibres oxydatives est limité afin de permettre une diffusion plus efficace de l’oxygène que dans une fibre de grande taille (Maltin et al., 2003). Cependant, pour certaines études dont celle de Dransfield et al., (2003), le facteur «taille des fibres» est peu important en comparaison des facteurs «pH» et «type métabolique». Le type métabolique des fibres musculaires influe également la tendreté. Mais la nature de la relation entre type métabolique et tendreté est complexe. 16 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté IV-1- 2- Collagène La trame conjonctive est constituée essentiellement de collagène, protéine qui par sa teneur, sa nature et sa solubilité dans l'eau et à la chaleur, est un facteur déterminant de la tendreté de la viande. Etant peu affectée par l’action des protéases durant la maturation, la teneur en collagène définit la dureté de base de la viande crue ou peu cuite (Lepetit, 2004). L’étude de Renand et al., (1997), rappelle que le collagène intervient à la fois négativement dans la tendreté par sa teneur, et positivement par sa solubilité. C’est sur la base des caractéristiques du collagène dans les muscles que sont classées les trois catégories de muscles de la carcasse : à bouillir, à rôtir ou à griller. Toutefois, l’impact du collagène sur la tendreté dépend de la température de cuisson de la viande. La solubilité du collagène augmentant avec la température, sa relation avec la tendreté est moindre sur la viande cuite à une température de 70°C, que celle cuite à 55°C (Renand et al., 2001). En effet, lorsqu’il est chauffé, le collagène se contracte et se dénature aux alentours de 58-65°C pour se transformer en gélatine insoluble, par rupture des liaisons intramoléculaires d’abord, puis des liaisons intermoléculaires si la cuisson s’intensifie (Lepetit, 2004). Quelques différences existent dans la température de dénaturation entre les différents types de collagène. En conséquence, les muscles contenant beaucoup de collagène nécessitent une durée et une température de cuisson plus élevées, afin de transformer le collagène en gélatine. A l’inverse, des muscles pauvres en collagène peuvent être cuits rapidement (Mc Cormick, 1999). La solubilité du collagène dépend de ses propriétés (nombre et types de liaisons intra et inter-chaînes de collagène et types de collagène). Ainsi, les muscles les moins tendres, présentent une concentration en collagène (3%) et un nombre de liaisons pyridinium élevés (Mc Cormick, 1999). A l’inverse, un muscle tendre comme le Longissimus thoracis présente une concentration en collagène (1,86%) et un nombre de liaisons pyridinium plus faibles. Mais certains muscles comme le Gluteus medius a beaucoup de collagène (2,77%) et peu de liaisons pyridinium. A l’inverse, le muscle Psoas major a peu de collagène (1,41%) et beaucoup de liaisons pyridinium. Pourtant, ces deux muscles présentent une tendreté équivalente. Il en a été conclu que la concentration en collagène, mais également le nombre de liaisons pyridinium, ont un effet additif négatif sur la tendreté (Mc Cormick, 1999). Le type de collagène joue aussi un rôle dans la tendreté. En particulier, le collagène de type III, sensible aux protéases, est relié à la tendreté (Monin, 1991). 17 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté Les types de collagène XII et XIV diminueraient la solubilité du collagène total, et donc la tendreté (Listrat et al., 2000). Ces deux types de collagène dits « mineurs » joueraient un rôle important dans les propriétés physiologiques du collagène. Cependant, il est difficile de déterminer précisément la part du collagène dans la tendreté car deux muscles présentant une teneur, composition et solubilité identique en collagène peuvent avoir des tendretés différentes. En effet, la contraction des fibres musculaires, s’opposant à la contraction du collagène et diminue la résistance mécanique de ce dernier (Lepetit, 2004). IV-1-3- Lipides Les lipides sont présents sous la forme de triglycérides (esters de glycérol et d’acides gras pouvant être saturés, monoinsaturés et polyinsaturés) majoritaires et de phospholipides (lipides membranaires insaturés) (Bauchart et al., 1996). L’étude de Touraille, (1994), montre que la teneur en lipides intramusculaires joue un rôle essentiel dans la jutosité et la flaveur mais a un moindre impact sur la tendreté de la viande. Les résultats bibliographiques concernant la relation entre teneur en lipides et tendreté mesurées sur un même muscle sont contradictoires. Certains auteurs ne trouvent aucune corrélation sur viande crue et cuite (Geay et al., 2001). Au contraire, d’autres études françaises ont montré qu’il existe une corrélation positive entre la teneur en lipides et la tendreté, comme celle de Picard et al., (2007) et Renand et al., (1997). La présence d’adipocytes abaisserait la dureté d’un muscle en produisant un effet lubrificateur durant la mastication, ce qui rehausserait la sensation de tendreté perçue par le consommateur (Renand et al., 2001). A noter que dans d’autres études, la relation entre le persillé de la viande (et donc la teneur en lipides intramusculaires) avec la tendreté est plus nette, notamment en raison de teneurs en lipides intramusculaires plus élevées chez certains animaux (Wheeler et al., 1994). Enfin, on pourrait supposer que la couche lipidique des muscles prévient le phénomène de contracture au froid et donc, serait favorable à la tendreté (Wheeler et al., 1994). Toutefois, Geay et Renand, (1994), observent une corrélation génétique positive entre l’adiposité des carcasses de taurillons et la dureté de la viande crue. Il faut noter que le persillage de la viande est un critère retenu dans le système MSA (Meat Standards Australia) 18 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté de prédiction de la palatabilité (ensemble des caractéristiques sensorielles agréables au palais) de la viande (Thompson et Polkinghorne, 2008). IV-1-4- Systèmes protéolytiques La maturation de la viande est un processus très complexe affectant principalement la structure myofibrillaire et dépendant de plusieurs facteurs anté et post mortem. C’est un processus essentiellement enzymatique (Ouali, 1992). Il résulte de l'action des protéases endogènes sur les protéines contractiles et sur les constituants du cytosquelette (Huff-Lonergan et Lonergan, 1999). Les systèmes protéolytiques identifiés dans le muscle comprennent les calpaïnes, les cathepsines, le protéasome, les métallopeptidases et les sérine peptidases (Ouali et al., 2006). Deux d'entre eux ont été particulièrement étudiés. Il s'agit des calpaïnes et des cathepsines (Goll et al., 2003 et Ouali., 1992). Une contribution significative de la sous-unité 20S du protéasome au processus de maturation a été mise en évidence plus récemment (Dutaud et al., 2006). Par ailleurs, certains résultats indiquent clairement que le taux d'inhibiteurs spécifiques de ces systèmes protéolytiques constitue un meilleur indicateur du processus d'attendrissage que le taux des enzymes elles-mêmes (Ouali et Talmant, 1990). Récemment Ouali et al., (2006), ont proposé un nouveau concept impliquant des enzymes , ayant également un rôle important dans les processus d’apoptose (mort cellulaire programmée). Ces derniers pourraient constituer une première étape du phénomène de maturation. IV-2-Marqueurs de la tendreté Un marqueur biologique peut être défini de façon générale comme étant une molécule biologique associée a un phénotype particulier, et qui peut être aisément utilisée afin de visualiser ce dernier. Deux types de marqueurs biologiques peuvent être distingues : les marqueurs génétiques et les marqueurs protéiques. Un marqueur génétique est un segment d’ADN aisément repérable, soit par la nature même de sa séquence, soit par le produit de son expression. Un marqueur génétique est donc un loci de l’ADN existant sous plusieurs formes ou allèles au sein d’une espèce, ce qui donne le polymorphisme (Schibler et al., 2000). Il existe deux catégories de marqueurs : -Les motifs répétés, qui consistent en des variations du nombre de répétitions (exemple des minisatellites et des microsatellites). 19 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté -Les mutations ponctuelles ou SNP (Single Nucleotide Polymorphism), qui consistent en des changements de quelques bases de la séquence ADN. De multiples techniques de génomique sont disponibles afin d’analyser ces marqueurs. Dans les recherches portant sur les caractères phénotypiques, l’identification de gènes impliqués dans l’expression des caractères d’intérêt est d’un atout important. De tels gènes sont qualifiés de QTL (Quantitative Trait Loci) lorsque leur variation allelique est associée a un caractère phénotypique quantitatif d’élevage car la variabilité génétique peut être exploitée afin de sélectionner les meilleurs animaux selon leurs performances et améliorer la race. Des résultats ont été obtenus pour l’identification de gènes impliqués dans les qualités sensorielles des viandes, notamment le persille, mais aussi concernant la tendreté (Schibler et al., 2000). IV-2-1- Calpaïnes Les calpaïnes sont des protéases à cystéine calcium- dépendantes, formant un groupe de peptidases intracellulaires (Goll et al., 2003). Les calpaïnes les plus étudiées sont la μ-calpaïne (active à des concentrations en calcium de l’ordre du μMole), et la m-calpaïne (active à des concentrations en calcium de l’ordre du mMole). L’activité des calpaïnes est régulée par les ions calcium Ca2+, les phospholipides, et leurs inhibiteurs spécifiques, les calpastatines. Ce sont des protéines polymorphes qui comprennent 4 domaines. Chacun d’entre eux possède une activité inhibitrice sur une calpaïne (Dargelos et al., 2008). Les différentes isoformes sont les résultantes de mécanismes d’épissage alternatif, de phosphorylation, et de transcription/traduction initiés à différents sites. Ainsi, la forme phosphorylée de la calpastatine est majoritairement présente dans les fibres lentes, et est minoritaire dans les fibres rapides. La calpastatine agit comme un inhibiteur compétitif sur les calpaïnes en se fixant sur les sous-unités régulatrices et catalytiques, sous la dépendance des ions calcium (Dargelos et al., 2008). Plusieurs études ont montré que la dégradation des disques Z, réaction associée à la tendreté, est due à l’activité des calpaïnes. Certains auteurs n’hésitent pas à rendre les calpaïnes responsables de 95% de l’activité protéolytique totale lors de la mise en place de la tendreté. Ainsi, le système protéolytique calcium-dépendant serait un bon marqueur de la tendreté de la viande, et plus précisément le rapport calpaïne/ calpastatine (Koohmaraie et Geesink, 2006). Récemment, une étude de Houbak et al., (2008), a remis en question le rôle essentiel des calpaïnes dans la mise en place de la tendreté. En effet, l’inhibition des calpaïnes a un effet mineur sur le profil de dégradation protéique. De même, la calpastatine n’a pas été 21 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté retenue comme variable significative dans un modèle de tendreté développé par Zamora et al., (2005). IV-2-2-Cathepsines Les cathepsines sont des protéases lysosomiales actives à pH acide (de 3 à 6.5). Elles forment un groupe complexe incluant des exo- et endo-peptidases (Sentandreu et al., 2002). Plusieurs familles peuvent être distinguées : les protéases à cystéine (cathepsines B, H, I), à acide aspartique (cathepsines D et E), et sérine (cathepsine G). Leur activité est contrôlée par le pH et leurs inhibiteurs spécifiques sont les cystatines. Celles-ci forment un groupe d’inhibiteurs de protéases à cystéine (Sentandreu et al., 2002). Le rôle des cathepsines dans la mise en place de la tendreté est sujet à controverse. En effet, l’activité de ces enzymes ne permet pas d’expliquer la variabilité de la tendreté, contrairement à celle des calpaïnes. De plus, les cathepsines sont contenues dans le lysosome et n’ont pas accès aux protéines myofibrillaires (Sentandreu et al., 2002). Toutefois, certaines études ont montré qu’après une maturation de 14 jours, la membrane du lysosome se rompt progressivement, libérant les cathepsines. Ainsi, la fraction cytoplasmique est enrichie de ces enzymes (Sentandreu et al., 2002). La présence des cystatines dans le cytoplasme inhibe l’activité des cathepsines ainsi libérées, c’est pourquoi le rapport cathepsines/cystatines serait un bon indice de l’activité de ces enzymes. L’activité de certaines cathepsines, comme les B, H et L, serait corrélée à la tendreté. Des incubations de fibres musculaires dans des extraits de lysosymes ont montré que l’actine et la myosine sont partiellement dégradées au bout de 7 à 10 jours post mortem (Sentandreu et al., 2002). Ainsi, tout comme le rapport calpaïne/calpastatine, le rapport cathepsines/ cystatines pourrait constituer un marqueur de la tendreté. L’étude de Thomas et al., (2004), a montré un rôle des cathepsines D, B, L et H dans la mise en place de la tendreté. D’une manière plus générale, les changements de la structure myofibrillaire lors de la protéolyse ne peuvent être expliqués par un seul système protéolytique. C’est pourquoi, une action synergique des calpaïnes et des cathepsines est envisagée lors de la phase de maturation (Thomas et al., 2004). IV-2-3-Sous-unité 20S du protéasome Le protéasome 20S est un complexe de 700 kDa, une structure cylindrique constituée de 4 anneaux. Il possède plusieurs activités catalytiques dont, une activité chymotrypsine, trypsine et peptidyl- glutamyle (Sentandreu et al., 2002). 21 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté Dans la cellule, le protéasome 20S est soit sous forme libre, soit associé avec de grands complexes régulateurs. De nombreux polymorphismes du protéasome20S existent et les isoformes sont différemment distribués dans tous les tissus et sont retrouvés chez tous les mammifères. La régulation du complexe est assurée par des activateurs et des inhibiteurs. Certains activateurs, sont bien caractérisés, contrairement aux inhibiteurs. Un pH acide diminue l’activité du protéasome20S. Ce dernier dégraderait plus précisément la troponine C et les chaînes légères de myosine. Sa concentration dans les fibres oxydatives est plus importante que dans les fibres glycolytiques (Dutaud et al., 2006). L’inhibition de l’activité du protéasome20S a pour conséquence une absence de dégradation d’actine, de nébuline, de chaînes légères de myosine, et de troponine T (Houbak et al., 2008). IV-2-4- Peptidases à sérine Les peptidases à sérine forment un grand groupe d’enzymes protéolytiques dont les plus connues sont les peptidases digestives (trypsine, chymotrypsine) et les thrombines plasmines (Sentandreu et al., 2002). La présence de peptidases à sérine a été rapportée dans les muscles squelettiques et celles-ci auraient un rôle dans la régulation du métabolisme des cellules musculaires et l’homéostasie (Sentandreu et al., 2002). Des peptidases à sérine sont présentes également dans la matrice extracellulaire. Les inhibiteurs de peptidases à sérine forment une famille complexe dont la plus importante est la famille des serpines, acronyme pour inhibiteurs de protéases à sérine. Les serpines régulent des mécanismes comme la coagulation, l’apoptose et l’inflammation. Ces inhibiteurs ont été intégrés dans des modèles de prédiction de la tendreté. La présence des différents types de protéases à sérine est complexe à détecter. Leur rôle dans la mise en place de la tendreté reste encore à préciser (Zamora et al., 2005). IV-2-5-Matrice métallopeptidases Les matrices métallopeptidases (MMPs) forment une grande famille de metallo-endo -peptidases à zinc, impliquées dans le catabolisme du tissu conjonctif. Dix-huit MMPs, d’un poids moléculaire allant de 25 à 75 kDa ont été identifiées (Sentandreu et al., 2002). L’activité de ces MMPs est contrôlée par l’activation de leurs précurseurs et par l’interaction avec leurs inhibiteurs. Il existe plusieurs isoformes d’inhibiteurs de MMPs, ayant plusieurs degrés de glycosylation. L’expression des MMPs et de leurs inhibiteurs serait 22 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté dépendante du type de fibre. Leur fonction précise dans la dégradation du tissu conjonctif est encore inconnue, mais les MMPs sont capables de dégrader les fibres de collagène (Balcerzak et al., 2001). Etant donné que le collagène ne subit que peu de changements durant la maturation, les MMPs ont été peu étudiées dans le cadre des sciences de la viande. Cependant, d’autres constituants de la matrice extracellulaire des fibres musculaires, comme les laminines, fibronectines et dystroglycanes, pourraient être affectés par les MMPs. L’étude de ces protéases et de leurs inhibiteurs permettrait d’en savoir davantage sur les événements post mortem dans le muscle (Balcerzak et al., 2001). IV-2-6-Caspases Les caspases sont des peptidases à cystéines capables de cliver des protéines après un résidu d’acide aspartique. Elles ont un rôle dans l’apoptose (initiation et accomplissement), et pourraient en avoir d’autres dans différents mécanismes cellulaires (notamment dans l’inflammation). Différentes formes ont été identifiées dans différents tissus et dans des organismes variés (Ouali et al., (2006). Une caspase est formée de trois domaines : un domaine N-terminal, dont le rôle est de réaliser les interactions protéine-protéine, un second domaine formant la grande sous-unité portant le site actif, et un troisième domaine qui a un rôle dans la conformation de la protéine. Pour être active, une caspase doit subir divers clivages protéolytiques (Ouali et al., 2006). En effet, la desmine et la vimentine, protéines de structure de la fibre musculaire, sont dégradées par les caspases. Cette dégradation produit un signal d’inhibition de la synthèse du filament intermédiaire (structure de soutien et d’ancrage des myofibrilles dans la fibre musculaire) (Chen et al., 2003). IV-3-Apoptose Plusieurs enzymes participant au phénomène d’apoptose semblent être impliquées dans la tendreté de la viande. L’apoptose est un mécanisme physiologique de mort cellulaire programmée, qui permet d’éliminer les cellules endommagées ou dangereuses pour les autres cellules. C’est un phénomène essentiel à la vie d’un organisme, notamment au cours de son développement. (Taylor et al., 2008). Dans la première voie, le stimulus est externe à la cellule et correspond à l’activation d’un récepteur de mort cellulaire par un ligand activateur qui va initier l’activation des caspases (Concannon et al., 2003). Dans la deuxième, l’événement activateur est la rupture de la membrane mitochondriale. Cela permet le largage du cytochrome C dans le cytoplasme. Le cytochrome 23 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté C forme avec d’autres protéines un complexe nommé l’apoptosome, qui va activer des caspases (Concannon et al., 2003). Généralement, durant des phénomènes de stress, des protéines du choc thermique (Heat Shock Protein : HSP) sont synthétisées et ont un rôle anti apoptotique, par formation d’un complexe avec les caspases pour les inhiber, par la protection des protéines cibles pour les prévenir de la dégradation, et enfin par le rétablissement des structures protéiques. Lors de l’abattage, l’exsanguination de la carcasse prive les cellules de nutriments et d’oxygène. Les cellules s’engagent alors dans la voie de mort programmée. L’apoptose serait donc un processus précoce intervenant dans la mise en place de la tendreté (Ouali et al., 2006). Selon ces auteurs, les premières protéases actives lors de l’abattage seraient les caspases dont la fonction première est de cliver les protéines cellulaires in vivo. Les caspases pourraient donc dégrader des protéines clés dans l’organisation structurale des myofibrilles (Nakanishi et al., 2001 et Chen et al., 2003). Conjointement avec d’autres protéases, et donc ainsi jouer un rôle de premier plan dans la mise en place précoce de la tendreté, avant les calpaïnes. Ainsi, selon la théorie de Ouali et al., (2006), il existerait une étape supplémentaire dans l’évolution de la tendreté, avant la phase de rigor mortis, durant laquelle l’apoptose a un rôle prépondérant. IV-4- Techniques utilisées pour l’identification de nouveaux marqueurs IV-4-1- Utilisation des techniques en omique Les techniques en omique, «omique = la génomique et le séquençage de l’ADN à grande échelle» ont rendu possible l’étude simultanée de milliers de gènes ou protéines grâce à des techniques à haut débit. Ainsi, les scientifiques recherchent des gènes ou des réseaux de gènes agissant en interaction pour contrôler la biologie du muscle et par conséquence la qualité de la viande qui en résulte. Une des forces des approches en «omique» est d'identifier des gènes ou des protéines dont les mutations naturelles, les niveaux d’expression ou les teneurs différents entre des animaux produisant des viandes tendres ou dures, sans hypothèse sur les mécanismes mis en jeu générant ainsi de nouvelles pistes de recherche (Hocquette et al., 2007b). IV-4-2-Utilisation de la transcriptomique Des analyses de transcriptomique (analyse de l’expression des gènes par étude des ARN messagers) ont permis de mettre en évidence des gènes dont le profil d’expression est relié à la tendreté dont le nombre est de112 gènes (Bernard et al., 2007), Parmi ces gènes (Tableau III), l’expression du gène (DNAJA1), code pour une protéine, qui intervient dans l’entrée des protéines dans la mitochondrie et inhibe le 24 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté mécanisme d’apoptose. Cette activité antiapoptotique pourrait ralentir le processus de la mort cellulaire durant les premières phases de la maturation qui est inversement corrélée à la tendreté de la viande (Bernard et al., 2007 et Ouali et al., 2006 ). Le gène CRYAB est également sous exprimé dans les muscles à tendreté supérieure. Ce gène code pour une protéine qui joue un rôle important dans la protection des filaments en prévenant leur agrégation (Capetanaki et al., 2007). La sous expression de cette protéine accélèrerait la dégradation des filaments et par conséquence, augmenterait la tendreté. Par ailleurs, l'analyse du transcriptome a permis de mettre en évidence des gènes plus exprimés dans les viandes dures dont DNAJA1, DNAJB11 et HSPB1. DNAJA1 et DNAJB11 (Hocquette et al., 2007a). D’autres études faisant appel à la technologie du transcriptome, indiquent que la dureté de la viande semble être liée au métabolisme oxydatif du muscle (Kee et al 2008). De nombreux travaux de transcriptomique ont identifié des gènes, dont le niveau d’expression est associé à la teneur en lipides intramusculaires, dans la mesure où une teneur élevée en lipides intramusculaires est un facteur favorable pour la tendreté de la viande (Wang et al., 2005). Tableau III : Quelques gènes dont le niveau d'expression est relié à la tendreté (Bernard et al., 2007) Gène Nom Cbr2 CPT1B Cyp2c50 LAMA1 NDUFB4 CCR5 MYH7 Tpm3 CRYAB DNAJA1 HSPB1 PDK4 Carbonyle réductase 2 Carnitine Palmitoyltransférase 1B Cytochrome P450 polypeptide 50 Laminine α3 NADH déshydrogénase sous-complexe β Chemokine résepteur 5 Myosine, polypeptide lour 7 (muscle cardiaque) Tropomyosine 3 Crystalline αB Hsp40 Hsp27 Pyruvate déshydrogénase Kinase, isoforme 4 Effet sur la tendreté positif positif positif positif positif positif positif positif Négatif Négatif Négatif Négatif IV-4-3-Utilisation de la protéomique L’étude protéomique (étude des protéomes (l'ensemble des protéines ), d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme) a permis de mettre en évidence un grand nombre de protéines en relation avec la tendreté de la viande (Bouley, 2004a). Chez l’animal vivant, d’importante quantité de Hsp27 protège l’actine de la dégradation. Mais, après l’abattage la protéolyse de l’actine augmente. En effet, Hsp27 25 Chapitre IV : Marqueurs de la tendreté empêche l’agrégation protéique et favorise ainsi l’accès des protéases à leurs cibles. La protéolyse durant la maturation est donc facilitée ce qui a pour conséquence une augmentation de la tendreté. La protéine Hsp27 constituer un marqueur de la tendreté, une haute concentration de cette protéine chez l’animal vivant étant liée à une meilleure tendreté après maturation (Morzel et al., 2008). La quantité de deshydrogénase (SDH, enzyme mitochondriale du métabolisme oxydatif du cycle de Krebs) pourrait être un marqueur biologique de la tendreté. Les viandes avec une teneur élevée en cette enzyme sont plus tendres (Hocquette et al 2007a). D’autres analyses protéomique ont permis la visualisation que les fragments de chaîne lourde de myosine sont en relation directe avec la tendreté. Ainsi, la dégradation des protéines myofibrillaires, en particulier la chaîne lourde de myosine, est importante pour la tendreté (Sawdy et al., 2004). 26 Conclusion Conclusion Conclusion La viande est un aiment riche en protéines de grande qualité biologique, avec l’apport en certaines vitamines ainsi que de matières minérales (fer, le zinc et le sélénium). Consommée avec modération, elle a donc son rôle à jouer dans un régime alimentaire équilibré pour les êtres humains. La tendreté peut être considérée comme le composant mécanique de la texture de la viande. Elle mesure la facilité avec laquelle elle se laisse couper. Beaucoup de consommateurs la classent en premier lieu parmi les facteurs qui déterminent la qualité de la viande. La tendreté est souvent exprimée par son contraire, la dureté. Cette dernière peut être facilement mesurée puisqu'elle représente la résistance mécanique lors du cisaillement ou de la mastication. Un marqueur biologique peut être défini d’une façon générale comme étant une molécule biologique associée à un phénotype particulier, et qui peut être aisément utilisée afin de visualiser ce dernier, deux types de marqueurs biologiques peuvent être distinguer : les marqueurs génétiques, et les marqueurs protéiques. Les marqueurs de la tendreté sont nombreux, mais les plus importants sont : -Les marqueurs génétiques, se sont des fragments d’ADN, qui peuvent être sous forme d’un seul fragment ou d’un ensemble de séquences d’ADN répétées. -Les marqueurs de nature protéique, pouvant être des enzymes telque : Calpaïnes, Cathepsines…. -Le métabolisme oxydatif, plusieurs protéines impliquées dans le métabolisme du calcium telles que la parvalbumine ont également été identifiées comme marqueurs positifs de la tendreté, en accord avec le rôle important que joue le calcium dans la maturation. - Des déshydrogénases pourraient être un marqueur biologique de la tendreté. Donc si Les viandes portent une teneur élevée en cette enzyme elles sont plus tendres. Pour l’identification de nouveaux marqueurs de la tendreté plusieurs techniques moléculaires sont utilisées à savoir, *le séquençage de l’ADN, pour l’étude simultanée de milliers de gènes ou protéines. *la transcription des ARN messagers. Après validation du rôle de ces marqueurs dans la tendreté dans différents systèmes de production, la quantité de ces derniers pourrait être contrôlée dans le muscle par des facteurs d’élevage et permettre ainsi une meilleure maîtrise de la tendreté de la viande. 27 Références bibliographiques Références bibliografiques Références bibliographiques 1- Ashgar A et Pearson A. M., 1980; Influence of ante and post mortem treatments upon muscle composition and meat quality. Adv. Meat Res., 26: 53. 2- Balcerzak D., Querengesser L., Dixon W. T., Baracos V. 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Les caractéristiques organoleptiques surtout la tendreté, peuvent avoir un impact positif ou négatif sur la qualité marchande de la viande. La tendreté de la viande présente une très grande elle varie d’une race animale à une autre, ainsi que d’un ,variabilité non maitrisé muscle à un autre de la même carcasse. Les caractéristiques musculaires connues pour leur rôle dans cette qualité sensorielle et étudiée depuis de nombreuses années sont : les fibres, le collagène et les lipides. Les divergences observées sont le résultat d’expression d’un ensemble de marqueurs. C’est pourquoi des études sont en cours pour valider les marqueurs détectes. Ces études ont identifié des marqueurs liés à l’ADN ou aux protéines pouvant être utilisées pour définir et contrôler le potentiel d’un animal a produire une viande tendre. En plus, de l’influence des marqueurs biologiques. Mots clés: Viande, muscles, tendreté, marqueurs de la tendreté, maturation Literature review on markers of meat tenderness Summary: The meat is in high demand by consumers commodity, this application is hampered by the high cost of the food. Organoleptic characteristics especially tenderness, can have a positive or negative impact on the marketability of meat. The tenderness of the meat has a high variability uncontrolled, varies from one to another animal race as well as a muscle with another of the same carcass. Muscle characteristics known for their role in this sensory and studied for many years quality are: fibers, collagen and lipids. The observed differences are the result of expression of a set of markers. This is why studies are underway to validate the detected markers. These studies have identified markers linked to the DNA or proteins that can be used to define and control the potential of an animal to produce a tender meat. In addition, the influence of biological markers. Keywords: Meat, muscle tenderness, tenderness markers, maturation
