STRUCTURE DES PROTIDES : ACIDES α AMINES, PEPTIDES

STRUCTURE DES PROTIDES :
ACIDES  AMINES, PEPTIDES, PROTEINES
CM Catherine Sarazin L1S2 Biochimie 2016
I. DEFINITION ET CLASSIFICATION
Au sein des protides, on distingue 3 classes de composés:
 Les acides aminés: petites molécules avec au moins une fonction amine et une fonction
carboxylique ;
 Les peptides: molécules formées de l'enchaînement d’au moins deux acides aminés et de
MM inférieure à 6000 ~ 8000 dalton ;
 Les protéines: composés libérant par hydrolyse des acides aminés et de MM supérieure à
6000 ~ 8000 dalton .
II. LES ACIDES AMINES
A. STRUCTURE
1. Définition
Comme son nom l'indique, un acide aminé possède à la fois un groupe carboxyle (-COOH)
et un groupe amine (en général, amine primaire C-NH2, sauf pour la proline qui a une amine
secondaire).
Compte-tenu des pKa d’ionisation de la fonction carboxylique (acide) et de la fonction
amine (basique), à pH 7, le carboxyle sera sous la forme carboxylate (COO-) et la fonction
amine sera sous sa forme acide conjuguée, c’est-à-dire protonée.
Bien qu’il existe au moins 300 acides aminés dans la nature, il en existe seulement 22
entrant dans la composition des protéines (acides aminés protéinogènes), qui sont tous des
acides  aminés. Toutefois, ces 22 acides protéinogènes peuvent être présents dans les
protéines sous des formes dérivées comme par exemple par méthylation, phosphorylation,
acylation, acétylation etc. Ces dérivés proviennent de modifications post-traductionnelles,
c’est-à-dire de modifications qui affectent la structure de la protéine après sa synthèse par la
machinerie cellulaire de traduction par un ARNm.

Ces 22 acides  aminés peuvent être classés selon leurs propriétés physico-chimiques telles
que leur caractère hydrophile ou hydrophobe par exemple.
2. Les classes des acides aminés
Les structures ci-dessous ne tiennent pas compte de l'ionisation des différentes fonctions.
2-a. Chaîne latérale hydrohopbe (non polaire)
alanine (ala, A) valine (val, V) leucine (leu, L) isoleucine (ile, I)
pHi = 6.02 pHi = 5.97 pHi = 5.98 pHi = 6.02
MM = 89 g.mol-1 MM = 117 g.mol-1 MM = 131 g.mol-1 MM = 131 g.mol-1
proline (pro, P) phénylalanine tryptophane (trp, W) méthionine (met, M)
(phe, F)
pHi = 6.3 pHi = 5.48 pHi = 5.88 pHi = 5.75
MM = 115 g.mol-1 MM = 165 g.mol-1 MM = 204 g.mol-1 MM = 149 g.mol-1
 Alanine (C3)
C'est l'acide aminé le plus simple qui possède un carbone asymétrique. Sa chaîne latérale
aliphatique est composée d’un méthyle (CH3). Il est présent dans toutes les protéines.
 Valine (C5), leucine (C6) et isoleucine (C6)
Leur chaîne latérale aliphatique est ramifiée. Comme dans le cas de l'alanine, ces trois
acides aminés jouent un rôle important dans la formation et le maintien de la structure

tridimensionnelle des protéines car ils ont une tendance naturelle à se confiner dans les
espaces dépourvus d'eau.
 Proline (C5)
C'est une structure particulière car la chaîne latérale hétérocyclique de cet acide aminé est
liée au C mais également à l'azote du groupe aminé. Le cycle formé par la chaîne latérale
porte le nom de noyau pyrrolidine.
La proline est un acide iminé car il contient une fonction amine secondaire (-NH-) alors
que les autres acides aminés ont tous une fonction amine primaire (-NH2). Cet acide aminé est
donc une exception à la formule générale.
La forme cyclique de la proline peut entraîner des contraintes dans la géométrie du
squelette polypeptidique qui la contient, créant parfois de brusques changements de direction
dans la conformation de la protéine.
 Phénylalanine (C9) et tryptophane (C11)
Ces deux acides aminés possèdent une chaîne latérale aromatique.
La phénylalanine est constituée d'un radical phényle qui substitue un hydrogène de
l'alanine.
Le tryptophane possède deux hétérocycles formant le noyau indole (hétérocycle formé
d’un noyau aromatique et d’un noyau pyrrole).
On trouve ces acides aminés dans le cœur hydrophobe des protéines.
 Méthionine (C5)
Cet acide aminé possède un atome de soufre dans sa chaîne latérale.
La chaîne latérale de la méthionine possède un groupe méthylthioéther. C'est un acide
aminé peu abondant dans les protéines mais qui intervient dans de nombreuses synthèses
biochimiques comme donneur de groupement méthyle.
2-b. Chaîne latérale hydrophile et neutre (polaire)

glycine (gly, G) sérine (ser, S) thréonine cystéine (cys, C)
(T, thr)
pHi = 5.97 pHi = 5.68 pHi = 6.53 pH i= 5.02
MM = 75 g.mol-1 MM = 105 g.mol-1 MM = 119 g.mol-1 MM = 121 g.mol-1
asparagine glutamine (glu, Q) tyrosine (tyr, Y)
(asn, N)
pH = 5.41 pH = 5.65 pH = 5.65
MM = 75 g.mol-1 MM = 105 g.mol-1 MM = 181 g.mol-1
 Glycine (C2)
C'est le plus simple des acides aminés car R = H. C’est le seul acide aminé qui ne possède
pas de carbone asymétrique.
Son ancien nom de glycocolle (qui veut dire sucre de colle) provient de son goût sucré et
du fait qu'il a été isolé la première fois à partir d'un hydrolysat de gélatine.
Cet acide aminé est présent dans toutes les protéines et est abondant dans certaines d'entre
elles comme par exemple la fibroïne de la soie qui en contient 40%.
Il joue un rôle important dans la conformation de la protéine, sa faible taille lui permettant
de se placer là où d'autres acides aminés sont exclus.
 Sérine et thréonine
Ces deux acides aminés possèdent une fonction alcool (alcool primaire pour la sérine et
secondaire pour la thréonine). Ces alcools peuvent être estérifiés par l’acide phosphorique
pour former la phosphosérine et la phosphothréonine qui jouent un rôle important dans la
régulation de l’activité des protéines.
On retrouve ces acides aminés au niveau du site catalytique de certaines enzymes. Ils
servent également de liaison avec les glucides pour former les glycoprotéines.
 Cystéine (C3)

La chaîne latérale de la cystéine possède un groupement thiol (-SH) qui joue un rôle
important dans la structure de certaines protéines. Le groupement thiol peut former des
liaisons hydrogène avec l’oxygène et l’azote. Il permet aussi d'établir une jonction entre des
régions d'une même chaîne polypeptidique ou en reliant deux chaînes polypeptidiques par
oxydation. L’oxydation de deux cystéines conduit en effet à la formation d’un pont disulfure
qui stabilise la structure dans l’espace de certaines protéines
 Asparagine (C4) et glutamine (C5)
La chaîne latérale de l’asparagine porte une fonction amide en C. Bien que non chargée,
cette chaîne latérale est fortement polaire. Le groupe amide peut former des liaisons
hydrogène avec les atomes des chaînes latérales d’autres acides aminés polaires.
La glutamine présente les mêmes caractéristiques que l’asparagine mais avec une chaîne
carbonée présentant un carbone de plus. Elle joue un rôle essentiel dans le transport et la mise
en réserve de l'azote aminé avec passage possible à l'ammoniaque
 Tyrosine (C9)
Cet acide aminé provient de la substitution de l'hydrogène en para de la phénylalanine par
un groupe hydroxyle (polaire). L'hydroxyle de la tyrosine intervient dans le mécanisme
catalytique de certaines enzymes. Il est également à l'origine de composés biochimiques
importants tels que les hormones thyroïdiennes mais également des neurotransmetteurs tels
que l'adrénaline.
Deux acides aminés polaires ont été identifiés plus récemment comme étant des AA standards
(protéinogènes mais beaucoup plus rares),
Pyrrolysine (Pyl, O) Sélénocystéine (Sec, U)
MM = 255 g.mol-1 MM = 168 g.mol-1 (pKa R = 5,2)