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TOUS PAREILS TOUS DIFFÉRENTS Qu’elle est l’origine de nos ressemblances ? Qu’elle est l’origine de nos différences ? Thème : Des phénotypes à différents niveaux d’organisation du vivant DU GÉNOTYPE AU PHÉNOTYPE, RELATIONS AVEC L’ENVIRONNEMENT Problématique : Sur quoi repose le phénotype de chaque individu ? Chp1 : Le phénotype dépend des protéines INTRODUCTION -Caractères spécifiques -Variations propres à chaque individu -Programme génétique - Influence des conditions de vie Chromosomes Gènes (unité d’info. génétiques à l’origine d’un caractère donné) Génotype Gènes Caractères -Morphologiques -Anatomiques -Physiologiques -Biochimiques … Phénotype I – La réalisation des phénotypes A – Le phénotype peut se définir à différentes échelles Exemple 1 : L'hypercholestérolémie familiale Exemple 2 : La drépanocytose : cf. TP n°1 Exemple 3 (pour changer des maladies) : La couleur de la peau La pigmentation de la peau résulte d'un seul pigment, la mélanine, présente dans les cellules de l'épiderme, les kératinocytes. La mélanine est d'abord produite par d'autres cellules, les mélanocytes puis exportée vers les kératinocytes. Tous les individus ont un nombre identique de mélanocytes. Il n'y a pas de mélanocyte "blanc", "jaune" ou "noir", mais une couleur unique, brune, qui va du plus foncé quand la production de mélanine est élevée au plus clair quand elle est faible. Plusieurs gènes sont impliqués dans la modulation de la couleur de la peau. Parmi ceux-ci, on trouve le gène OCA2 dont on connaît plusieurs allèles. Il est responsable de la synthèse d'une protéine appelée "P". La protéine P est en quantité est sensiblement identique chez tous les humains quelle que soit la couleur de leur peau. Cette protéine a pour fonction d'abaisser l'acidité des mélanocytes. Lorsque l'acidité des mélanocytes est réduite, la synthèse de mélanine est forte. Certains allèles du gène OCA2 codent une protéine P dont l'activité est faible, voire inexistante. 1) Schématiser la cascade d'évènements aboutissant au phénotype "Peau noire". 2) Définissez les phénotypes moléculaire, cellulaire et macroscopique. Gène OCA2, allèle à l'origine d'une ... Phénotype moléculaire → Protéine P active Acidité des mélanocytes faible Phénotype cellulaire Forte production de mélanine dans les mélanocytes Beaucoup de mélanine stockée dans les kératinocytes Phénotype macroscopique → Phénotype « Peau noire » Pour tout caractère (hypercholestérolémie familiale, drépanocytose, couleur de la peau...) Les trois niveaux découlent les uns des autres. 3 niveaux de définition du phénotype : * niveau macroscopique * niveau cellulaire * niveau moléculaire B – La réalisation du phénotype nécessite des protéines Protéine = enchaînement d'acides aminés (aa). Il existe 20 aa ≠ Pour une protéine de taille moyenne : 100 aa, il y a 20100 possibilités ≠ d'enchaîner les aa (= Ma ERROR)* Grande diversité parmi les protéines Les protéines sont des molécules réalisant diverses fonctions : - soutien - mouvement - transport - communication - défense - stockage ... Un type particulier de protéines, les enzymes, accompagnent certaines réactions biochimique et jouent un rôle majeur dans la réalisation du phénotype. *Nb : 2076 = 7,56 X 1098 !!! La diversité des protéines est à l'origine de la diversité des caractères phénotypiques. Si une même protéine existe sous deux formes légèrement différentes, il en résulte deux phénotypes alternatifs pour le même caractère. II- Des protéines essentielles : les enzymes Un peu d'histoire des sciences ... E. Büchner (1860-1917) A. Payen (17951871) E. Fischer (1852-1919) A l'aide du document fourni, indiquez les principales propriétés des enzymes. A – Les enzymes sont des biocatalyseurs Enzymes = Protéines * Capables d'accélérer des réactions chimiques sans être elles-mêmes modifiées = catalyseurs * Extraites d'êtres vivants (végétaux, animaux ...) = biocatalyseurs * Agissent à faible concentration dans les cellules (elles sont « recyclées » à la fin de chaque réaction) * Molécules fragiles, n'agissant que dans des conditions compatibles avec la vie B – Les enzymes ont une double spécificité Protocole ??? Hypothèses ??? fructose maltose galactose Enzymes = Molécules hautement spécifiques : - chaque enzyme ne catalyse qu'une réaction chimique particulière - chaque enzyme n'agit que sur une substance particulière cf. doc 1 p 37 C – Le complexe enzyme-substrat cf. TP3 (Navet) Vmax montre que la vitesse de réaction augmente d'abord DansL'expérimentation le cas de catalyses enzymatiques (et contrairement aux réactions quandclassiques), on augmente quantité substrat puisune ellevaleur tend àmaximale rester chimiques la la vitesse de de réaction atteint à malgré l'augmentation de la quantité partirconstante d'une certaine concentration en substrat : c'estde la substrat. Vmax. Si le substrat se fixe à l'enzyme Il manque des molécules d'enzyme Si la quantité d'enzyme est fixe Elles sont toutes à Si la vitesse de la réaction reste constante malgré l'augmentation de la quantité de substrat saturation Il y a une liaison temporaire entre la molécule de substrat et l'enzyme Il y a une complémentarité de forme entre l'enzyme et son substrat Spécificité d'action de l'enzyme Spécificité enzyme/substrat E + S → ES → EP → E + P cf. TP3 p 32 du manuel Le site actif est le lieu d'interaction entre l'enzyme et son substrat. Il comprend un site de reconnaissance du substrat et un site catalytique permettant la transformation du substrat en produit. III- La forme d'une protéine enzymatique détermine son activité cf. TP4 (Navet 2) La structure des prot éines Structure Primaire Définition Ordre d’enchaînement des acides amin és (=séquence des aa) Importance Modifier la s équence d’une protéine peut conduire à une modification des autres niveaux structuraux Stabilisation Garantie par le programme génétique Secondaire en raison des liaisons peptidiques : - Hélice : enroulement de la chaîne d’aa à la manière d’un ressort - Feuillets : disposition parall èle des chaînes d’aa, en zigzag, les replis s ’effectuant au niveau des carbones Permet le rapprochement de certains aa entre eux Liaisons hydrogène Tertiaire Association d’hélices et de feuillets en une super-structure tridimensionnelle Modifier la structure 3D peut conduire à une modification du site actif et à une perte de fonctionnalit é Liaisons hydrogène Liaisons ioniques Interactions hydrophobes Ponts disulfures La dénaturation des protéines Mode de destruction Liaison hydrogène Ponts disulfure Liaison ionique Chaleur, urée, pH -mercaptoéthanol pH Quaternaire Association de plusieurs sous-unités protéiques de structure tertiaire. Conformation de la protéine active, fonctionnelle Liaisons hydrogène Liaisons ioniques Interactions hydrophobes Ponts disulfures A – La séquence d'acides aminés impose la forme de la protéine Enzyme = Protéine Structure primaire des protéines (= enchaînement d'aa unis entre eux par des liaisons peptidiques) (diverses liaisons et interactions entre les aa, assurant la stabilité) Forme spatiale de la protéine B – Un changement de séquence modifie cette forme Changement dans l'enchaînement des aa d'une protéine (certaines liaisons et interactions entre les aa ne sont plus possibles) Changement de forme spatiale de la protéine Si la modification touche le site actif de l'enzyme cf. TP3 p 32 du manuel Il peut conduire à la perte de sa capacité catalytique ou au contraire à son augmentation, C – Les conditions du milieu modifient cette structure cf. TP4 (Navet 2) Les enzymes agissent dans des conditions compatibles avec le mode de vie de l'organisme ou d'un organe en particulier. Augmentation de la température Rupture des liaisons hydrogène Changement du pH Changement de l'ionisation des aa donc perturbation des liaisons ioniques Certaines liaisons et interactions entre les aa ne sont plus possibles Changement de forme spatiale de la protéine : on dit qu'elle est dénaturée Changement de forme → Changement de fonction → L'enzyme n'est plus active cf. TP4 (Navet 2)
